• BMB Reports
• /
• 제36권2호
• /
• pp.154-158
• /
• 2003

Collagen is a family of proteins which consists of several genetically distinct molecular species and is intimately involved in tissue organization, function, differentiation and development. The purpose of this study was to investigate the concentration of different hydroxyproline (Hyp) fractions viz., total, free, peptide-bound, protein-bound, soluble- and insoluble-collagen hydroxyproline (Hyp) in various bovine tissues. Results showed that liver had the highest concentration of free Hyp followed by kidney, brain, spleen, lungs, muscle and heart. Liver also had the highest concentration of peptide-bound collagen Hyp followed by kidney, heart, spleen, lungs, brain and muscle. The concentration of protein-bound collagen Hyp was highest in the liver, followed by kidney, spleen, lungs, muscle, brain and heart. Total Hyp was highest in the liver, followed by kidney, spleen, brain, heart, muscle and lungs. Liver also had significantly high concentration of collagen as compared to other tissues examined (P<0.001). Spleen had the significantly higher concentration of soluble-collagen Hyp when compared to other tissues (P<0.001). This was followed by heart, muscle, lungs, brain, kidney and liver. Heart had the highest concentration of insoluble-collagen Hyp followed by lungs, kidney, liver, muscle, spleen and brain. The variation among the insoluble-collagen Hyp concentration of heart and muscle, spleen and brain was significant (P<0.001). We speculate that these differences could be due to the variation in turn over of rate of collagen metabolism in this species.

• 한국식품과학회지
• /
• 제27권4호
• /
• pp.576-581
• /
• 1995

피부조직에서 추출한 콜라겐의 유동특성을 검토하여 콜라겐을 효율적으로 활용할 수 있는 기초자료를 얻고자 하였다. 콜라겐의 점도는 동물의 나이와 성(sex), 콜라겐 종류에 따라 차이를 보였다. 즉, 주령에 따라서는 콜라겐의 종류에 관계없이 $6{\sim}12$주령의 것이 비교적 높게 나타났으며, 동일 주령에서는 수컷의 점도보다 암컷의 점도가, 그리고 불용성 콜라겐의 점도보다 산가용성 콜라겐의 점도가 높게 나타났다. 콜라겐 용액은 Bingham plastic 및 thixotropic 유체의 특성을 나타냈으며, 온도, pH, 에탄올 농도 및 콜라겐 농도에 따라 점도 변화가 뚜렷하게 나타났다. 즉, 콜라겐 농도를 6%까지 높일 경우 콜라겐 용액의 점조도는 직선적으로 증가하는 경향(산가용성 콜라겐 r=0.972, 불용성 콜라겐 r=0.957)을 나타냈는데, 산가용성 콜라겐의 증가속도가 불용성 콜라겐의 경우보다 높게 나타났다. 온도 증가에 따라 콜라겐 용액의 점조도는 감소하였으며 특히, 산가용성 콜라겐에서는 $30{\sim}40^{\circ}C$ 온도구간에서 점조도가 급격히 감소하였다. pH에 따라 산가용성 콜라겐의 점조도는 pH 6에서 최대치를 보였고, pH 10 부근에서 다시 증가하는 biphasic 현상을 나타냈으나, 불용성 콜라겐의 경우는 pH에 큰 영향을 받지 않았다. 에탄올 농도에 따른 산가용성 콜라겐과 불용성 콜라겐의 점조도는 에탄올 농도 $40{\sim}60%$ 수준에서 높게 나타났다.

• Journal of the Korean Association of Oral and Maxillofacial Surgeons
• /
• 제38권6호
• /
• pp.321-325
• /
• 2012

Collagen is widely used for regenerative therapy and pharmaceutical applications as one of the most useful scaffolds. Collagen is the most abundant protein in vertebrates and the natural substrate of various types of animal cells. Bone and dentin are mineralized tissues and almost similar in chemical components. They consist of collagen (18%), non-collagenous proteins (2%), hydroxyapatite (70%) and body fluid (10%) in weight volume. Pepsin-digested, type I collagen (atelocollagen) and heat-denatured collagen (gelatin) are basic collagenous materials for medical use. Demineralized dentin matrix (DDM) and demineralized bone matrix (DBM) belong to acid-insoluble group, and vital tooth-derived DDM is a unique dentin material including cementum and growth factors. In this review, collagen-based materials will be introduced and discussed for bone regenerative surgery.

• 생명과학회지
• /
• 제6권4호
• /
• pp.241-249
• /
• 1996

Vivrio mimicus (ATCC 33568)의 최적 배양조건하에서 배양액으로부터 collagenase를 황산암모늄 염석과 DEAE-Sephadex A-50 이온코환크로마토그래피에 의해 분리. 정제하였다. SDS-PAGE 전기영동분석법 및 겔여과법으로 정제된 collagenase의 분자량은 42 kDa 이였다. 기질인 불용성 콜라겐(Type I)에 대한 collagenase의 최적 pH 및 온도는 각각 7.75 및 28$\circ$였다. 금속착물제와 serine protease 저해제는 collagenase의 활성을 저해하였지만 L-cysteine과 histidine은 효소의 활성을 저해하지 않았다. collagenase의 아미노산 조성은 glycine 및 alanine의 아미노산 잔기가 많이 함유되어 있었다. 불용성 (Type I) 콜라겐에 대한 collagenase의 속도상수인 K$_{m}$ 값 및 R$_{cat}$/K$_{m}$값은 각각 2.86 mg/ml 및 972.28 U/mg-protein 이었다.

• Animal Bioscience
• /
• 제36권6호
• /
• pp.953-961
• /
• 2023

Objective: This study aimed to investigate the effect of dorsal cranial myopathy (DCM) on chicken meat quality. Methods: Sixty-six Ross 308 AP broilers, 47 days old, of both sexes, weighing about 3.51 kg, were slaughtered according to standard industrial practices, and evaluated for meat color, pH, chemical composition, collagen content, fatty acid profile, and histopathological parameters. Comparisons between normal and DCM-affected meat were performed using Student's t-test at the 5% significance level. Results: Histological analysis of muscle tissues affected by DCM showed myofiber degeneration, proliferation of inflammatory cells, fibroplasia, and necrosis with fibrosis. DCM samples had lower protein content and higher moisture, ash, insoluble collagen, total collagen, and pH. DCM-affected meat was redder and more yellowish. There were no differences in lipid or soluble collagen contents between groups. DCM-affected meat had higher percentages of arachidonic acid (C20:4n-6) and eicosapentaenoic acid (C20:5n-3). Conclusion: This study revealed that DCM-affected meat exhibits considerable changes in quality parameters.

• Applied Biological Chemistry
• /
• 제39권2호
• /
• pp.134-139
• /
• 1996

연근해산 수산물중 부산물의 양이 많은 붕장어껍질, 말쥐치껍질 및 화살오징어껍질을 대상으로 수산 연제품의 품질개선제로 사용하기 적절한 수산물껍질 젤라틴의 원료를 검색하였다. 콜라겐함량은 붕장어껍질(24.69%)이 가장 많았고, 다음으로 말쥐치껍질(20.03%)이었으며 화살오징어껍질은 12.62%에 불과하였다. 콜라겐의 조성은 어류껍질의 경우 가용성획분$(67.4%{\sim}72.3%)$이 불용성획분보다 높았으나, 화살오징어껍질의 경우 불용성획분(69.6%)이 가용성획분보다 높았고, 아미노산조성은 가용성획분 및 불용성획분 간에 차이가 없었다. 연근해산 수산물껍질의 콜라겐은 ${\alpha}$ chain과 ${\beta}$ chain으로 구성되어 있었고, ${\alpha}$ chain은 동일종이 아닌 hetero형 이었다. Imino acid 조성비, proline의 수산화정도 및 열변성온도는 붕장어껍질 콜라겐이 가장 높았고, 다음으로 말쥐치껍질 콜라겐 및 화살오징어껍질 콜라겐의 순이었고 또한 이들 껍질로부터 추출한 젤라틴의 물리적 특성도 열변성온도의 경향과 같았다.

• 한국축산식품학회지
• /
• 제33권4호
• /
• pp.474-480
• /
• 2013

This study was performed to investigate the effects of high pressure/high temperature (HPHT) treatment on the recovery efficiency and characteristics of porcine placenta hydrolysates. The placenta hydrolysates were characterized by solubility, free amino acid contents, gel electrophoresis, gel permeation chromatography (GPC) and amino acid composition. Placenta was treated at 37.5 MPa of pressure combined with various temperatures (150, 170, and $200^{\circ}C$) or various holding times (0, 30, and 60 min at $170^{\circ}C$). Insoluble raw placenta collagen was partially solubilized (> 60% solubility) by the HPHT treatment. Free amino group content of placenta collagen was increased from 0.1 mM/g collagen to > 0.3 mM/g collagen after HPHT treatment, reflecting partial hydrolysis of collagen. The molecular weight ($M_w$) distribution showed evidence of collagen hydrolysis by shifting of $M_w$ peaks toward low molecular weight when treated temperature or holding time was increased. Alanine (Ala), glycine (Gly), hydroxyproline (Hyp), and proline (Pro) contents increased after the HPHT treatments compared to a decrease in the others. In particular, the increase in Gly was obvious, followed by Hyp and Pro, reflecting that placenta hydrolysates were mainly composed of these amino acids. However, increasing temperature or holding time hardly affected the amino acid compositions. These results indicate that the HPHT treatment is advantageous to hydrolyze collagen derived from animal by-products.

• 한국식품과학회지
• /
• 제27권4호
• /
• pp.571-575
• /
• 1995

피부조직 콜라겐의 열안정성에 대한 기초자료를 얻고자 DSC를 이용하여 Tm(transition temperature)와 ${\Delta}H(enthalpy)$를 측정하였다. 수화시간과 수화율에 따른 불용성 콜라겐의 DSC 특성은 수화시간에 비하여 수화율이 콜라겐 구조안정성에 미치는 영향이 큰 것으로 나타났으며, 수화율이 증가할수록 Tm은 낮아지고 ${\Delta}H$는 증가하였다. 주령 및 성별에 따른 acetone dried skin의 Tm 및 ΔH는 암컷의 경우보다 수컷의 경우가 다소 높았으며, 주령이 증가할수록 Tm과 ${\Delta}H$가 서서히 증가하고 있어 열안정성은 나이와 관계가 있음을 보여주었다. Acetone dried skin의 경우와는 달리 염가용성 콜라겐의 DSC 특성값은 암컷의 경우가 수컷의 경우보다 다소 높았으며, 암컷의 Tm과 ${\Delta}H$는 주령의 증가에 따라 유의적으로 감소하는 경향을 보였다. 이러한 결과는 피부조직내에서의 콜라겐 구조는 성별 또는 주령에 따라 달리 변화되고 있음을 간접적으로 시사한 것으로 생각되었다.

• Applied Biological Chemistry
• /
• 제36권4호
• /
• pp.290-295
• /
• 1993

어류껍질을 식용젤라틴의 원료로 사용하기 위한 기초자료를 수집할 목적으로 각시가자미 및 찰가자미껍질의 일반적인 성상 및 주성분인 콜라겐의 특성에 대하여 검토하였다. 단백질함량 및 수율은 각시가자미 껍질의 경우 각각 22.3% 및 11.3%이었고, 찰가자미 껍질의 경우 각각 17.2% 및 8.9%이었다. 각시가자미 및 찰가자미의 껍질로 부터 추출한 콜라겐의 조성에 있어서 가용성 콜라겐이 66.1% 및 78.8%로 두 어종의 껍질 콜라겐 모두 불융성 콜라겐의 조성비보다 높았다. 가용성 콜라겐의 주요 subunit는 각시가자미 껍질의 경우가 146 KDa 및 196 KDa, 찰가자미 껍질의 경우가 149 KDa 및 194 KDa으로 두 어종의 껍질로부터 추출한 가용성 콜라겐간의 평균 분자량은 거의 차이가 없었다. 각시가자미 껍질 및 찰가자미 껍질을 구성하는 콜라겐의 imino acid의 조성비는 아미노산조성 1,000잔기당 각각 185잔기 및 142잔기이었다. 이 imino acid 조성면 뿐만 아니라 실제로 두 어류의 껍질로부터 추출한 젤라틴은 가축의 껍질이나 뼈로부터 추출한 젤라틴보다 열안정성 및 물리적 특성이 좋지 못하였고, 두 어종간에서는 각시가자미의 껍질 콜라겐이 찰가자미쪽보다 젤라틴의 원료로서는 적합하였다.

• 생명과학회지
• /
• 제16권2호
• /
• pp.245-252
• /
• 2006

피부 트러블을 가진 남,여 40명의 피부에서 분리한 collagenase를 생산하는 균주를 분리, 동정한 결과 Staphylococcus aureus로 판명되었으며 이를 S. aureus JJ-11이라 명명하였다. S. aurells JJ-11 균주의 collagenase의 최적 생산 조건은 1.5%(w/v) gelatin, 1%(w/v) yeast extract, 0.4% (w/v) $K_2HPO_4$, 0.005%(w/v) $NiSO_4{\cdot}6H_2O$를 함유한 배지 (pH 7.0)에서 $37^{\circ}C$, 200 rpm으로 18시간 동안 배양하는 것이다. 분리 균주가 생산하는 collagenase를 정제하기 위해서 amberlite IRA-900과 sephacryl S-300 HR columns를 이용하였고, 6.66-folds로 정제되었다. S. allreus JJ-11 균주가 생산하는 collagenase를 정제한 결과 분자량은 약 62 kDa이었으며, pH 7.0과 $37^{\circ}C$에서 각각 최대의 활성을 가졌고, pH와 온도에 대한 안정성은 pH 4.0-8.0, $40^{\circ}C$까지 100%의 활성이 있었다. 금속이온에 대해서는 $Fe^{2+},\;Co^{2+},\;Ba^{2+}$ 존재 하에서는 5 mM 농도에서도 활성을 유지하였다. $Sr^{2+},\;Hg^{2+}$에서는 30% 이상이 저해를 받는 것으로 확인되었다. 또한 EDTA와 O-phenanthroline에 의해 65% 이상이 저해되는 일 반적인 collagenase의 특정인 metalloproteinase의 특정을 보였으며, 그리고, 여러 가지 기절에 대해 효소활성을 비교한 결과, insoluble collagen (type I)에 대해 효소 활성이 가장 높았다.