• 제목/요약/키워드: Hydrolytic degree

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고압처리와 단백질 분해효소를 이용한 연산오계 다리육 펩타이드 생산 최적화 및 특성 분석 (Optimization of Peptide Production from Leg Meat of Yeonsan Ogae by High Hydrostatic Pressure and Protein Hydrolytic Enzyme and Its Characteristic Analysis)

  • 하유진;김아연;유선균
    • 한국산학기술학회논문지
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    • 제17권7호
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    • pp.182-191
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    • 2016
  • 가금류 중에서 연산오계는 예로부터 다양한 효능 지닌 건강기능식품으로 알려져 있다. 최근 육질 단백질로부터 유래한 기능성 펩타이드에 대한 연구가 활발하게 진행 되어 본 연구는 오계 다리육으로부터 표면 반응 분석을 이용하여 최적 공정을 수행하였다. 상업용 단백질 가수분해 효소 bromelain 1200을 이용하여 오계 다리육 단백질로부터 펩타이드 분자량을 가지는 단백질 가수 분해물 최적 제조 공정 조건을 표면반응 분석법을 이용하여 수행을 하였다. 제조 공정 변수들은 범위는 압력(30-100 MPa), 반응시간(1-3시간), 반응 기질 양(10-30%) 이었다. 가수분해도 최적 조건은 압력은 높을수록 증가를 하였고, 반응 시간은 시간은 3시간, 기질의 농도는 20%에서 결정이 되었다. 이때 최대 가수분해도가 34.10%이였다. 단백질 가수분해물은 대부분 펩타이드의 분자량인 1,000이하의 분자량 분포를 보여 주었다. 펩타이드의 유리 아미노산들의 함량은 leucine, lysine, alanine, glutamic acid, phenylalanine 순으로 존재하였고, 구성아미노산을 제외한 아미노산에서는 taurine(4.9%), ornitine(1.8%), anserine(1.6%), hydroxylysine(1.4%) 등의 순으로 존재하였다.

광중합형 복합레진의 화학적 분해와 마모에 관한 연구 (CHEMICAL DEGRADATION AND WEAR OF LIGHT-CURED COMPOSITE RESINS)

  • 양규호;정희경;최남기;김선미
    • 대한소아치과학회지
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    • 제34권2호
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    • pp.273-284
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    • 2007
  • 본 연구는 광중합형 복합레진 Composan LCM Flow(Promedica, Germany), Clearfil ST(Kuraray medical, Japan) Durafil VS(Heraeus Kulzer, U.S.A), Point 4(Kerr, U.S.A)를 사용하여 각 제품의 물리적, 화학적 평가를 하고자 하였다. 마모시험 후 마모된 면의 깊이를 측정하였고 0.1N NaOH에 보관 후. 각 제품의 분해저항성을 무게손실, 표면하 분해층 깊이, 용출된 Si 농도를 기준으로 평가하였으며 주사전자현미경과 공촛점 레이저 현미경으로 분해 층을 관찰하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 1. 무게 손실량은 $1.02{\sim}6.04%$까지 다양하였으며 Durafil VS에서 가장 높았다$(6.04{\pm}0.29%)$. 2. 분해층 깊이는 Durafil VS이 가장 깊었고 Clearfil ST, Point 4, Composan LCM Flow순이었고 Point 4와 Composan LCM Flow는 다른 제품과 유의한 차이를 보였다(p<0.001). 3. Si 용출량은 Clearfil ST가 가장 많았으며 Durafil VS, Composan LCM Flow, Point 4 사이에 유의한 차이를 보였다(p<0.001). 4. 주사전자현미경 관찰시 표면 양상 및 분해층 깊이를 관찰할 수 있었고 공촛점 레이저 현미경 관찰시 NaOH 용액에 보관한 후 수복재의 기질과 충전제 사이의 결합의 파괴 양상을 관찰할 수 있었다. 5. 최대마모깊이는 Durafil VS, Composan LCM Flow, Point 4, Clearfil ST 순으로 낮았으며 유의한 차이를 보이지 않았다(p>0.001). 6. 각 제품의 Si 용출량과 분해층 깊이 사이(r=0.892, p<0.01), Si 용출량과 무게손실 사이(r=0.736, p<0.01)에는 유의한 상관관계를 보였다.

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차세대 레진 개발을 위한 광중합형 복합레진의 화학적 분해와 마모에 관한 연구 (WEAR AND CHEMICAL DEGRADATION OF ESTHETIC RESTORATIVE MATERIALS)

  • 양규호;최은영;최남기;김선미
    • 대한소아치과학회지
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    • 제32권3호
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    • pp.557-568
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    • 2005
  • 전남대학교 치과대학 소아치과학교실 및 치의학 연구소 수복재료로 사용되는 복합레진은 치아의 저작기능과 심미성을 회복할 수 있는 물리적, 화학적 성질뿐만 아니라 생물학적 적합성과 구강내 환경변화에 대한 내구성을 가지고 있어야 한다. 유치에 사용하려고 할 때에도 마모저항성과 구강내 환경에서의 분해저항성은 고려해야할 중요한 물성이다. 실험에 사용된 복합레진은 최근에 시판되고 있는 Metafil CX(Sun Medical, Japan) Solitaire 2(Heraeus Kulzer, USA), Composan LCM(Promedica, Germany), DenFil(Vericom, Korea)이었다. 각 제품의 분해저항성과 마모도를 평가하고자 마모시험 후 마모된 면의 깊이를 측정하였고 화학적분해를 얻기 위해 0.1N NaOH에 보관 시 각 제품의 분해저항성을 무게손실, 표면하 분해층 깊이, 용출된 Si 농도를 기준으로 평가하였고 주사전자현미경과 공촛점 레이저 현미경으로 분해층을 관찰하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 1. 무게 손실량은 0.74~7.94%까지 다양하였으며 Metafil에서 가장 높았다. 2. 분해층 깊이는 Metafil이 가장 깊었고 Solitare 2, Denfil, Composan LCM순이었고 Metafil은 다른제품과 유의한 차이를 보였다(p<0.05). 3. Si 용출량은 Metafil이 가장 많았으며 Metafil CX와 Composan LCM, DenFil, Solitaire 2사이에 유의한 차이를 보였다(p<0.05). 4. 주사전자현미경 관찰시 표면 양상 및 분해층 깊이를 관찰할 수 있었고 공촛점 레이저 현미경 관찰시 NaOH 용액에 보관한 후 수복재의 기질과 충전제 사이의 결합의 파괴 양상을 관찰할 수 있었다. 5. 최대마모깊이는 DenFil에서 가장 낮았고, Metafil CX에서 가장 깊었으며 각 제품 간에는 유의한 차이를 보였다(p<0.05). 6. 각 제품의 Si 용출량과 분해층 깊이 사이(r=0.491, p<0.05), 최대마모깊이와 비커스경도 간(r=-0.942, p<0.01)에 유의한 상관관계를 보였다. 이상의 결과 복합레진의 평가요소로서 마모도와 함께 가수분해도 고려되어야 할 것으로 사료된다.

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공업적 이용을 위한 동물성 키틴분해효소의 탐색 (Survey on the Chitinolytic Activity from Some Animals for the Industrial Utilization)

  • 한범구;이우진;조도현
    • Applied Biological Chemistry
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    • 제40권2호
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    • pp.95-100
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    • 1997
  • 키틴을 효소적인 방법으로 분해하여 키틴올리고머를 생산할 수 있는 값싸고 안정적인 효소원을 확보하기 위하여 농어, 방어, 대구, 닭 등의 동물체로 부터 키틴분해효소를 탐색하였다. 각 효소원의 장기와 소화액 및 달팽이 ${\beta}-glucuronidase$로 부터 키틴분해활성을 측정한 결과, 대구와 닭은 키틴을 주로 중합도 $3{\sim}5$의 크기로 분해하며 endochitinase의 활성도가 exochitinase활성보다 $7{\sim}10$배 높았다. 달팽이 ${\beta}-glucuronidase$는 키틴을 모두 N-acetylglucosamine으로 분해하였고 닭의 경우 소화기조직과 내용물에서 모두 endochitinase활성이 높았다. 어류중에서 농어는 키틴분해활성을 보이지 않았으며 방어와 대구는 비슷한 수준의 키틴분해활성을 보였다. 이들 효소의 최적pH는 $4{\sim}5$, 최적온도는 $50{\sim}60^{\circ}C$였다. 한편 키토산분해능력은 닭의 소화기내용물과 조직, 대구의 위조직에서 관찰되었으며, 닭 소화기내용물이 가장 높았으나 키틴분해능의 15%에 지나지 않았으며 그 다음은 달팽이의 ${\beta}-glucuronidase$로 닭 소화기내용물의 키토산분해능력의 약 30% 활성을 보였다. 키틴올리고머의 생산을 위한 가장 적합한 효소원으로 exochitinase활성이 적고, endochitinase활성이 높으며 값이 저렴하고 안정적인 공급이 가능한 닭의 소화기가 적합한 것으로 사료되었다.

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Surface-modified Nanoparticle Additives for Wear Resistant Water-based Coatings for Galvanized Steel Plates

  • Becker-Willinger, Carsten;Heppe, Gisela;Opsoelder, Michael;Veith, H.C. Michael;Cho, Jae-Dong;Lee, Jae-Ryung
    • Corrosion Science and Technology
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    • 제9권4호
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    • pp.147-152
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    • 2010
  • Conventional paints for conversion coating applications in steel production derived mainly from water-based polymer dispersions containing several additives actually show good general performance, but suffer from poor scratch and abrasion resistance during use. The reason for this is because the relatively soft organic binder matrix dominates the mechanical surface properties. In order to maintain the high quality and decorative function of coated steel sheets, the mechanical performance of the surface needs to be improved significantly. In fact the wear resistance should be enhanced without affecting the optical appearance of the coatings by using appropriate nanoparticulate additives. In this direction, nanocomposite coating compositions (Nanomer$^{(R)}$) have been derived from water-based polymer dispersions with an increasing amount of surface-modified nanoparticles in aqueous dispersion in order to monitor the effect of degree of filling with rigid nanoparticles. The surface of nanoparticles has been modified for optimum compatibility with the polymer matrix in order to achieve homogeneous nanoparticle dispersion over the matrix. This approach has been extended in such a way that a more expanded hybrid network has been condensed on the nanoparticle surface by a hydrolytic condensation reaction in addition to the quasi-monolayer type small molecular surface modification. It was expected that this additional modification will lead to more intensive cross-linking in coating systems resulting in further improved scratch-resistance compared to simple addition of nanoparticles with quasi-monolayer surface modification. The resulting compositions have been coated on zinc-galvanized steel and cured. The wear resistance and the corrosion protection of the modified coating systems have been tested in dependence on the compositional change, the type of surface modification as well as the mixing conditions with different shear forces. It has been found out that for loading levels up to 50 wt.-% nanoparticles, the mechanical wear resistance remains almost unaffected compared to the unmodified resin. In addition, the corrosion resistance remained unaffected even after $180^{\circ}$ bending test showing that the flexibility of coating was not decreased by nanoparticle addition. Electron microscopy showed that the inorganic nanoparticles do not penetrate into the organic resin droplets during the mixing process but rather formed agglomerates outside the polymer droplet phase resulting in quite moderate cross linking while curing, because of viscosity. The proposed mechanisms of composite formation and cross linking could explain the poor effect regarding improvement of mechanical wear resistance and help to set up new synthesis strategies for improved nanocomposite morphologies, which should provide increased wear resistance.

참치 유래 조효소를 이용한 민태(Johnius belengeri) Frame으로부터 단백질 가수분해물의 회수 및 그 기능성 (Recovery of Protein Hydrolysate from Hoki (Johnius belengeri) Frame with Tuna Pyloric Caeca Crude Enzyme and Its Functionalities)

  • 전유진;이병조;변희국;김종배;김세권
    • Applied Biological Chemistry
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    • 제42권1호
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    • pp.49-57
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    • 1999
  • 어류 중 수산가공공장에서 대량으로 사용되고 있는 민태(hoki, Johnius belengeri)의 부산물인 frame으로부터 단백질을 효율적으로 회수하고자, 참치 내장 유래 단백질 분해효소를 이용하여 가수분해시키고, 여기서 얻어진 가수분해물의 기능성을 개선할 목적으로 한외여과막을 이용하여 가수분해물에 함유되어 있는 펩티드를 분자량에 따라 분획한 후 각각의 가분해물에 대하여 기능성을 검토하였다. 참치 유문수 유래 단백질 분해효소 (tuna pyloric caeca crude enzyme: TPCCE)를 이용한 경우, 민태 frame 단백질을 가수분해하기 위한 최적 조건은 pH 10.0, 반응온도 $50^{\circ}C$ 및 기질농도 0.4%, 기질 대 효소비 100 : 1(w/w), 반응시간 12시간이었다. 최적 가수분해 조건 하에서 민태 frame 단백질을 TPCCE로 가수분해하여 생성된 가수분해물의 수율은 약 77%(건조중량 기준)였다. 가수분해물을 4종류의 한외여과막(MWCO 30, 10, 5 및 1 K)을 이용하여 분자량의 크기에 따라 4종류로 분획하여 기능성을 검토한 결과, 용해도는 분자량이 낮은 1 K 가수분해물이, 유화성과 포말성은 분자량인 높은 30 K와 10 K가수분해물이 우수하였다.

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막반응기에서 참치 유문수 유래 단백질 분해효소를 이용한 참치 자숙액의 연속적 가수분해 (Continuous Hydrolysis of Tuna Boiled Extract using Proteinase from Tuna Pyloric Caeca in Membrane Reactor)

  • 김세권;변희국;전유진
    • 한국수산과학회지
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    • 제32권2호
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    • pp.127-133
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    • 1999
  • 참치 자숙액 중에 함유되어 단백질을 효율적으로 이용하고자 막반응기에서 연속적으로 효소적 가수분해를 수행하기 위한 최적 조건을 검토하였다. 회분식에서 TPCCE를 이용한 자숙액의 최적 가수분해조건은 pH 9.0, 반응온도는 $40^{\circ}C$, 기질인 자숙액에 대한 효소비 50(w/w) 및 기질농도 $1\%$ (w/v)였으며, 이 때 6시간의 반응시간에 의해 약$70\%$의 가수분해도를 나타내었다. 그리고 TPCCE를 이용하는 것이 시판 단백질 분해효소보다 효과적이었다. 막반응기에서 자숙액을 연속적으로 효소적 가수분해를 수행하기 위한 막반응기의 작동조건의 검토에서, 기질용액을 pH 9 및 $40^{\circ}C$로 조절한 후 자숙액의 반응시간에 따른 가수분해도는 3시간, $1\%$ (w/v) 자숙액에 대한 효소농도는 0,1 g/$\ell$, 자숙액 대 효소비는 100 (w/w), 그리고 기질농도는 $5\%$ (w/v)였으며, 이 때 가수분해도는 약 $60\%$를 나타내었다.

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수종 치과용 광중합형 복합레진의 화학적 분해 (CHEMICAL DEGRADATION OF LIGHT-CURED DENTAL COMPOSITE RESINS)

  • 양규호;최남기;박미란;박은혜
    • 대한소아치과학회지
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    • 제28권3호
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    • pp.403-411
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    • 2001
  • 이상적인 수복재료의 요건으로 치아의 저작기능과 심미성을 충분히 회복시킬 수 있는 물리적, 화학적 성질을 갖추는 동시에 생물학적인 적합성과 구강내 환경변화에 따른 내구성 등을 들 수 있다. 그러나 복합레진을 이용하여 치아를 수복하였을 때 수복물은 구강내에서 시간이 흐름에 따라 타액내에서 서서히 분해되고 교합력이나 음식물에 의해 마모되어가는 운명을 거친다. 본 연구에서는 현재 수복재료로서 많이 사용되고 있는 Definite($Degussa-H\ddot{u}ls$ AG, Germany). Revolution(Kerr, U.S.A.), Unifil(GC, Japan), Palfique(Tokuyama, Japan)의 4종의 복합레진을 알카리성 용액 (0.1N NaOH)에 보관하였을 때 각 제품의 분해저항성을 평가하고자 하였다. 각 제품당 3개의 시편을 제작하여 무게측정을 한 후 0.1N NaOH에 저장하여 $60^{\circ}C$에서 보관하였다. 2주 후 제거하여 HCl로 중화, 세척 후 $60^{\circ}C$에서 건조하였다. 무게손실, 표면하분해층 깊이, 용출된 Si농도를 기준으로 각 레진의 분해저항성을 평가하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 1. 무게손실량은 Unifil에서 3.21%로 가장 높았으나 각각 제품간에 있어서의 차이를 보이지는 않았다. 2. 분해층 깊이는 $107.69\sim47.40{\mu}m$의 범위였고, Unifil, Palfique, Revolution, Definite 순으로 감소하였으며 Palfique, Definite를 제외한 다른 제품간에는 유의한 차이를 보였다(p<0.05). 3. Si 용출량은 Palfique가 8940.0ppm으로 가장 많은 용출량을 보였으며 Revolution과 Definite를 제외한 각 제품간에는 유의한 차이를 보였다(p<0.05). 4. 각 제품의 무게손실과 분해층 깊이 사이에는 높은 상관관계를 보였다(r=0.06, p<0.05). 5. 각 제품의 무게손실과 Si 용출량, 분해층 깊이와 Si 용출량 사이에는 유의한 상관관계를 보이지 않았다. 6. 주사전자현미경 관찰시 NaOH용액에 보관한 후 레진 기질과 필러 사이의 결합의 파괴를 관찰할 수 있었다.

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구치부 레진 수복 재료의 가수분해 (HYDROLYTIC DEGRADATION OF POSTERIOR RESIN RESTORATIVE MATERIALS)

  • 양규호;박미란;최남기;박은혜
    • 대한소아치과학회지
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    • 제28권4호
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    • pp.673-682
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    • 2001
  • 우수한 심미성 수복재료로서 복합레진은 그 사용 빈도가 증가하고 있다. 이런 증가 추세에도 불구하고 복합레진의 부적절한 마모저항성 때문에 구치부 수복에서의 사용이 제한되어왔다. 이와 관련된 인자로 수복물의 표면하 분해가 고려되고 있다. 본 연구에서는 복합레진의 마모에 미치는 환경적 분해의 효과를 알기 위해 알카리성 용액(0.1N NaOH)에 현재 많이 사용되는 Definite($Degussa-H\ddot{u}ls$ AG, Germany), Prodigy(Kerr, USA), Pyramid(Bisco, USA) 및 Synergy(Coltene, Swiss) 등 4종의 복합레진을 보관하였을 때 각 제품의 분해과정을 평가하고자 하였다. 각 제품 당 3개의 시편을 제작한 후 0.1N NaOH용액에 저장하여 $60^{\circ}C$에서 보관하였다. 2주 후 제거하여 HCl로 중화, 세척 후 $60^{\circ}C$에서 건조하였다. 무게 손실, 분해층 깊이, Si농도 등을 기준으로 분해저항성을 평가하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 1. 무게 손실은 Synergy에서 $1.24{\pm}0.002%$로 가장 높은 값을 보였으나 각 제품간 유의한 차이는 보이지 않았다. 2. 분해층 깊이는 Synergy에서 $107.83{\pm}2.52{\mu}m$로 가장 높은 값을 보였고, Synergy를 제외한 다른 제품에서는 유의한 차이를 보이지 않았다. 3. Si 용출량에 있어서는 4가지 제품 모두 차이를 보이지 않았다. 4. 무게 손실과 분해층 깊이 사이에는 높은 상관 관계를 보였다(r=0.6127, p<0.05). 5. 무게 손실과 Si 용출량, 분해층 깊이와 Si 용출량 사이에 상관 관계는 없는 것으로 나타났다. 6. 주사전자현미경 관찰시 NaOH 용액에 보관한 후 레진 기질과 필러 사이의 결합 파괴를 관찰할 수 있었다.

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전통 메주 유래 미생물이 생산하는 효소에 의한 대두단백 분해물의 특성 (Characteristics of Soy Protein Hydrolysates with Enzymes Produced by Microorganisms Isolated from Traditional Meju)

  • 정낙현;신용서;김성호;임무현
    • 한국식품저장유통학회지
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    • 제10권1호
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    • pp.80-88
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    • 2003
  • 대두단백 가수분해 산물의 맛과 향을 개선하기 위해 효소에 의한 가수분해 system을 확립하기 위하여 단백질 가수분해 패턴이 서로 다른 효소로 생산된 단백 분해산물의 가수분해도와 표면 소수도 등을 측정하였다. 이들 분해물의 pattern을 SDS 전기영동으로 조사하였고, 효소반응에 의한 단백질분해물의 관능검사를 실시하였다. 각 균주가 생산한 단백질 분해효소의 pH 변화에 따른 효소의 활성은 No. 16 효소(Bacillu megarerium Bl6)와 No. 4효소(Aspergillus oryzae M4)는 pH 7.0에서 No. 95효소(Bacillu subtilis YG 95)와 No. 5효소(Mucor circinelloides M5)는 8.0에서 가장 높은 효소반응 활성을 보였다. 또한 반응온도에 따른 효소활성의 크기는 4가지 효소 모두 45$^{\circ}C$에서 가장 높은 활성을 나타내었다. 대두단백질 분해물의 SDS 전기영동 pattern변화에서, Bacillus megaterium Bl6과 Mucor circinelloides M5의 효소 (No. 16, No. 5)는 반응 후 분자량이 비교적 큰 peptide가 많이 생성되었으며, 효소반응 3시간 경과 후에도 분자량 66KD의 peptide를 확인할 수 있었다. 반면에 Bacillus subtilis YG 95와 Aspergillus oryzae M4의 효소(No. 95, No. 4)는 분자량 15KD∼45KD 미만의 작은 분자량의 peptide 물질이 주로 생성되었으며, 반응 2시간 경과후에는 30KD 미만의 저분자 Peptide가 주로 생성되었다. 이와 같은 결과는 HPLC 분석 결과와 일치하였다. 가수분해가 진행됨에 따라서 SDS 표면소수도가 크게 저하되었으며, Aspergillus oryzae M4 효소의 분해물의 가수분해도가 가장 높았다. 관능검사 결과, No. 4(Aspergillus oryzae M4)와 No. 95(Bacillus subtilis YG 95) 가 강한 쓴맛을 나타내었다. 각각의 효소들을 조합해서 분해한 단백분해물을 관능검사한 결과, Aspergillus oryzae M4 효소와 조합된 것의 대두단백질 분해물이 비교적 강한 쓴맛을 나타내었다. 분해물의 단맛은 시료별로 큰 차이가 나타나지 않았으나 Bacillu megarerium Bl6과 Aspergillus oryzae M4를 조합하였을 때 상대적으로 단맛의 정도가 높게 나타났다. 따라서 이와 같은 효소특성을 이용하여 대두단백질을 가수분해를 하였을 때 다양한 단백질 분해물의 제조에 이용이 가능할 것으로 사료된다.