N-Benzylidenebenzenesulfonamide 유도체의 가수분해 반응속도를 $25^{\circ}C$의 수용액에서 자외선 분광기를 사용하여 측정하고 넓은 pH 범위에 적용될 수 있는 반응속도식을 유도하였다. 가수분해 반응속도에 미치는 치환기 효과를 검토하기 위하여 Hammett plot를 한 결과 전자 끄는기에 의하여 반응속도가 촉진됨을 알 수 있었다. 가수분해 최종 생성물은 benzenesulfonamide와 benzaldehyde 이었으며 가부분해 반응속도 상수 측정과 반응속도식의 유도, 치환기 효과, general base 효과 및 최종생성물의 결과로부터 n-benzylidenebenzenesulfonamide 유도체의 가수분해 반응은 pH 0.2${\sim}$2.5에서는 hydronium ion에 의해서, pH 3.0${\sim}$8.0 사이에서는 중성의 물분자에 의하여 가수분해가 일어나고 pH 8.5 이상에서는 hydroxide ion에 의하여 진행됨을 알 수 있었다.
The kinetics of hydrolysis of cinnamenylisophorone derivatives (${rho}-H,\;{rho}-Br,\;P-Cl,\;{rho}-OCH_3$) was investigated using ultraviolet spectrophotometry in 20%(v/v) dicxane-$H_2O$ at 25$^{\circ}C$. A rate equation which can be applied over wide pH range (pH $1.0{\sim}13.0$) was obtained. In order to investigate the substituent effects on cinnarnenylisophorone derivatives, Hammett constant was plotted. As the result, the rate of hydrolysis of cinnamenylisophorone derivatives was facilitated by electron donating group. Final products of the hydrolysis were benzaldehyde and isophorone, From the measurement of reaction rate constant according to pH changes, substituent effect, and final products, it was found that the hydrolysis of cinnarnenylisophorone derivatives was initiated by the neutral $H_2O$ molecule which does not dissociated at below pH 9.0, and in the range of pH $9.0{\sim}11.0$ this reaction occurs by $H_2O$ or hydroxide ion competitively, but proceeded by the hydroxide ion above pH 11.0. On the basis of this kinetic study, the reaction mechanism of the hydrolysis of cinnamenylisophorone derivatives was proposed.
The Effect of protease (subtilisin Carlsberg) on the removal of hemoglobin as protein soil was studied. The hydrolysis characteristics of subtilisin Carlsberg was examined by electrophoretic techniques. The fragmentation patterns of hemoglobin were analyzed by SDS-PAGE. The hydrolysis efficiency was evaluated by analysis of protein bands shown on gels before and after hydrolysis by using densitometer. 1. The hydrolysis of hemoglobin by subtilisin Carlsberg was increased markedly with the increase of the enzyme concentration. 2. The hydrolysis of hemoglobin by subtilisin Carlsberg was effectively increased in proportion to increasing of the hemoglobin concentration up to a certain point, but it began to decrease above the point. 3. The hydrolysis of hemoglobin by subtilisin Carlsberg followed the first order kinetics, yielding a rate constant of $4.05\time10^{-4}S^{-1}s$. 4. The hydrolysis of hemoglobin by subtilisin Carlsberg was highest at $50^{\circ}C$ and was decreased markedly at $80^{\circ}C$. 5. The hydrolysis of hemoglobin was comparatively low at pH 7.0~8.0, and highest at pH 11.0.
Phytases are hydrolytic enzymes that catalyze the sequential hydrolysis of phytic acid (myo-inositol-1,2,3,4,5,6-hexakisphosphate) to myo-inositols with lower numbers of phosphate groups. Two types of phytases have been identified which initiate hydrolysis of the phytic acid at either the 3- or 6- position of the inositol ring. In the present investigation, a mathematical model was proposed and computed to estimate maximum enzyme reaction rate constants which fit the experimental data obtained by other authors. Although the data points were scattered to some extent, good agreement was found between the model and the experiment data. It appears that the maximum rate constants of removal of the first, second, and third phosphate groups were not equal. Also there was neither a steady trend upward or downward in the rate constants with the stepwise hydrolysis reactions.
Dipalmitoyl phosphatidyl choline and p-nitrophenyl palmitate were directly sonicated in acidic water for 6 minutes to give clear stock solutions. The catalytic hydrolysis of p-nitrophenyl palmitate was studied at $30-50^{\circ}C$ in the presence of unilamellar vesicle and mixture of unilamellar and multilamellar aggregates. The difference of reaction rate between unilamellar and multilamellar was observed. The rate of unilamellar reaction compared to the rate of mixture reaction showed more catalytic effect. The phase transition temperature of vesicle was measured at $37-44^{\circ}C$.
The pure $TiO_2$ particles have been prepared in vapor-phase hydrolysis of titanium tetraisopropoxide(TTIP). The rate of TTIP hydrolysis was so fast that the overall rate of formation of $TiO_2$ was controlled by the rate of mixing of TTIP and $H_2O$. Thus, the primary $TiO_2$ particles were prepared in nano sizes to form chainlike aggregates due to rapid coagulation. The pure $TiO_2$ particles as prepared were amorphous at the reactor set temperatures below $400^{\circ}C$ and became anatase at the temperatures of $450^{\circ}C$ above while the weak rutile peaks were also observed above $800^{\circ}C$. The actual size of primary particles as prepared were reduced by increasing the reactor set temperature while their crystalline sizes as well as BET sizes increased by post-sintering.
The effect on the hydrolysis resistance properties by the addition of maleic anhydride grafted EMDM (MA-g-EPDM) and PP (MA-g-PP) to a PA66/GF composite was investigated with respect to the mechanical properties, thermal properties, and morphology. The degree of hydrolysis of the PA66/GF composite was measured using py-GC/MS analysis. When compared to the PA66/GFcomposite in MEG/water solution, the composites where MA-g-EPDM and MA-g-PP were added to PA66/GF showed a higher degree of hydrolysis resistance, impact strength, and thermal properties, whereas their tensile strength, tensile modulus, flexural strength and flexural modulus decreased. As immersion time in the solution increases, the rate of tensile strength drop of the MA-g-PP added composite appeared lower than that of the PA66/MA-g-EPDM/GF and PA66/GF composites. The py-GC/MS analysis confirmed the formation of PA66 hydrolysis reaction by products such as carboxylic acid and alkylamine with increasing immersion time.
Hydrolysis of p-nitrophenyl acetate (PNPA) and p-nitrophenyldiphenyl phosphate (PNPDPP) by N-chloro compounds in micellar solution were studied. N,N'-dichloroisocyanuric acid sodium salt (DCI) in cetyltrimethylammonium chloride (CTACl) micellar solution gave pseudo first-order kinetics. But, DCI in cetyltrimethylammonium bromide (CTABr) micellar solution showed typical series first-order kinetics - fast hydrolysis of the esters and concomitant slow decay of the hydrolyzed product, p-nitrophenolate. The hydrolysis rate was decreased as the hydrophobicity of N-chloro compounds was increased, which is the opposite trend to the usual bimolecular micellar reaction. This curious behavior of the N-chloro compounds in the catalytic hydrolysis of PNPA and PNPDPP in a cationic micellar system can be best explained by participation of counter ions of the surfactants during hydrolysis.
Four bis-iodosobenzoic acid derivatives have been synthesizd in 5 steps following literature methods from 5-hydroxyantranilic acid; 1) diazotization and iodination, 2) acid protection, 3) tosylate substitution, 4) acid deprotection, 5) oxidation of iodo-substituent to iodoso group. Catalytic effects of new 5,5'-tri-, tetra-, deca-, polyethyleneglycoxy- bis(2-iodosobenzoic acid) on hydrolysis reactions of PNPDPP(p-nitrophenyl diphenyl phosphate), sarin and soman have been measured to determine the role of ethyleneglycoxy substituents as phase transfer catalysts. At $25{\pm}0.2^{\circ}C$, pH 8.0, and cetyltrimethyl ammonium chloride(CTACl) micelle solution condition, bis-IBA derivatives hydrolyzes PNPDPP with maximum pseudo-first order rate constant($K_{obsd}^{max}$) of 0.32035 ~ 0.13659 $sec^{-1}$, which corresponds to 2~18 times rate increase than those of unsubstituted o-IBA[iodosobenzoate($K_{obsd}^{max}=0.0645sec^{-1}$), iodoxybenzoate ($K_{obsd}^{max}$ = $0.0178 sec^{-1}$)]. At the similar condition for PNPDPP hydrolysis, bis-IBA derivatives also act as efficient catalysts for hydrolytic cleavage of nerve agents such as sarin and soman. Hydrolysis rate constant with 5,5'-polyethyleneglycoxy- bis(2-iodosobenzoic acid) shows 7 times increase than that of simple 5-hydroxy-2-iodosobenzoic acid.
This study was conducted to improve preparations of oriental drugs by enzyme. Total sugar, reduced sugar, hydrolysis rate, and amylose content were compared in Korean yam starch and some oriental drugs treated different enzyme levels and treatment times. The results were as follows. Reduced sugar and hydrolysis rate by enzyme of yam starch were significantly increased according to increments of enzyme level and treatment time. Amylose content in yam starch was significantly decreased to increment of enzyme level and treatment time. Total sugar content in some oriental drugs of Sangmaeksan, Yukmigiwhang, Yukshinsan, Manbungsarungsan, and Sanyaksogalum were 46.08, 44.87, 11.15, 10.67, and $6.l6mg/m{\ell}$, respectively. There was no significant difference in hydrolysis rate by enzyme of Sangmaeksan, Yukmigiwhang, Manbungsarungsan. However, hydrolysis rates of Yukshinsan and Sanyaksogalum were significantly highest in 0.2% enzyme and 0.5% enzyme groups, respectively.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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