• 한국응용과학기술학회지
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• 제33권2호
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• pp.247-254
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• 2016

마이크로지르코니아는 높은 내약품성, 높은 전기저항성 등의 우수한 열적 기계적 성질을 가지므로 다양한 분야에 사용되어 진다. 또한 지르코니아 표면을 친수화시키면, 물에 대한 분산성이 우수하여 분산이 용이할 뿐만 아니라 대부분의 오염물질은 소수성을 띄기 때문에 오염물질에 대한 저항성을 높일 수도 있다. 본 연구에서는 지르코니아 표면에 ${\gamma}$-aminopropyltrimethoxysilane (APS)을 사용하여 서로 다른 pH 조건에서의 가수분해와 축합반응을 통한 친수성기의 도입과 물에 대한 분산성을 조사하고 ${\gamma}$-ureidopropyltrimethoxysilane (UPS)을 사용한 결과와도 비교하였다. 친수화로 개질된 마이크로지르코니아에의 지르코니아 표면의 수산기와 가수분해된 실란의 수산기와의 공유결합의 존재는 FT-IR ATR spectroscopy 및 ninhydrin 반응을 통해 확인하였다. 그러나, SEM/EDS의 결과로는 지르코니아 표면에 도입된 Si의 존재는 확인할 수 없었다. 또한, 입도 분석 결과 마이크로지르코니아는 개질 반응 중 일부 입자의 파쇄 및 aggregation이 일어남을 알 수 있었다. APS로 개질한 경우 pH가 중성일 때 수분산성이 향상되었으나, 0.5~2% 농도의 UPS로 개질된 경우는 모든 경우 수분산성이 향상되며 분산안정성도 우수하였다.

• KSBB Journal
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• 제6권3호
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• pp.309-319
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• 1991

효소를 이용하여 대구피 젤라틴 가수분해물을 연속적으로 생산하기 위해 한외여과막 반응기에서의 젤라틴 가수분해 최적 공정조건 및 한외여과막 반응기를 장시간 작동하였을 때의 효소활성 저하원인을 규명하였다. 효소농도가 0.4mg/ml까지 증가함에 따라 기절의 전환율은 증가하였으나 기질의 경우는 농도가 증가함에 따라 전환율이 감소하였다. 유량(Flux)이 클수록 전환율은 감소되었으며 잔류시간이 길수록 전환율을 증가하였다. 한외여과막 반응기 장치의 작동시 가질의 전환율은 반응시간 1시간 부근에서 최대 전환율을 나타내었으며 시간당(8시간 작동) 평균 전환율 감소는 2.1%였다. 한외여과막을 통한 효소 누출은 반응시간 10~60분 범위에서 최대였으며 6시간 이후에는 거의 누출되지 않았다. 전체 효소량 중 누출량은 $50^{\circ}C$에서 16%인데 비해 $35^{\circ}C$에서는 12%였다. 그러나 효소 누출과 기질 전환율 사이에 명백한 상호관계는 나타나지 않았다. 막에 의한 효소의 활성저하는 작동시간 120분까지 나타났으며, 이때 초기속도의 36%가 저하하였다. 연속식(CSTMR)에서 $K_m$ 값은 회분식의 그것보다 20배 큰 반면 $K_2$ 10.5배 낮았다. 최적 가수분해조건은(기질농도 10%, $50^{\circ}C$, pH 8.0, 유량 7.31ml/min, 잔류시간 82분, S / E = 50w / w) 하에서의 생산량은 효소 mg당 가수분해물이 285mg으로 회분식 44.8mg에 비해 6배 이상이었다.

• 공업화학
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• 제26권1호
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• pp.111-115
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• 2015

두 종류의 새로운 베스타틴(bestatin) 유사체를 $\small{D}$-leucine과 $\small{D}$-valine으로부터 효율적이면서 입체선택적으로 합성하였다. 아미노펩티데이즈 억제제인 베스타틴은 면역조절 효과를 보이며 급성백혈병 치료제로 상품화되어 있다. 주요 중간체인 trans-옥사졸리딘 메틸에스터 2a와 2b는 페닐설포닐나이트로메테인($PhSO_2CH_2NO_2$)과 N-하이드록시 메틸기가 보호기로 도입된 ${\alpha}$-아미노 알데하이드(4a와 4b) 간의 일련의 세 단계 연속반응과 연이은 가오존분해 반응으로부터 20 : 1 이상의 입체선택성으로 합성되었다. 2a와 2b의 가수분해 반응 후에 $\small{L}$-Leu-OMe와의 펩타이드 결합을 통하여 베스타틴의 새로운 유사체인 3a와 3b를 보호기가 도입된 형태로 얻었다. 이소부틸기와 이소프로필기를 갖는 두 종류의 새로운 베스타틴 유사체(1a와 1b)는 해당 ${\alpha}$-아미노알데하이드 4로부터 높은 입체선택성으로 6단계에 걸쳐 각각 51%와 38%의 수율로 합성되었다.

• 분석과학
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• 제7권1호
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• pp.53-64
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• 1994

아미노산의 광학 이성질체를 분리하는 방법을 확립하고 식품이나 생체에 있는 광학이성질체를 분리 정량하여 영양학이나 생화학적 관계를 연구한다. 필수아미노산 20종을 포함하여 총 38종의 d, l-from 아미노산을 검색 대상으로 삼았다. 단백질은 한국산 콩, 된장, 고추장, 간장, 분유 및 환자의 백내장을 시료로 하여 산 가수분해 후 esterification과 acylation으로 TFA-IPA 유도체를 만들어 chirasil val GLC column을 사용하여 분리하였다. 이성질화가 일어나는 아미노산은 alanine, aspartic acid, glutamic acid, phenyl alanine으로 식물성 시료인 된장에서는 d-alanine이 검출되었으나 동물성 시료인 백내장과 분유에서는 검출되지 않았다. 연령추정 등 생리적으로 이용이 가장 적적한 것은 분리능과 함량을 비교했을 때 aspartic acid였다. d-from 아미노산의 분율은 가정용 된장이 3~6, 시판용 된장이 약 3%, 간장이 2~4%, 콩이 약 1%, 백내장 시료에서 1~2%, 분유에서 1.0~1.5%로 검출되었으며, 숙성 발효시 광학이성질체의 변환이 현저함을 알 수 있다.

• 한국산학기술학회논문지
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• 제6권6호
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• pp.457-460
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• 2005

금속 알콕사이드의 가수분해법인 졸-겔 공정을 이용하여 일차로 $TiO_2$와 $ZrO_2$ 나노 입자를 합성하고 난 후 $TiO_2$ 나노입자와 PbO를 혼합하여 $PbTiO_3$의 나노 입자를 얻었다. 2차 공정으로 나노입자 크기의 $ZrO_2$와 혼합하여 최종적으로 $PbZrTiO_3(PZT)$ 분말을 합성하였다. 소결된 압전체의 결정상을 분석하기 위하여 X-선 회절분석을 시행하였으며, 소결전 합성분말의 모양과 크기를 투과전자현미경을 이용하여 관찰하였으며 $900^{\circ}C$의 저온에서 소결한 $PbZrTiO_3$시편의 미세조직을 관찰하기 위하여 주사전자현미경을 이용하였다. 합성된 입자들의 크기는 각각 $TiO_2$는 약 20 ${\~}$ 30nm, $ZrO_2$는 15${\~}$30nm이였으며, $900^{\circ}C$ 저온에서 소결한 PZT 시편의 SEM 관찰결과 평균 입경은 $2{\~}4{\mu}m$의 페로 브스카이트 결정으로 치밀한 조직을 나타내었으며, 우수한 압전 특성도 나타내었다.

• 한국수산과학회지
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• 제34권2호
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• pp.84-90
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• 2001

저분자 alginate인 HAG-10, HAG-50, HAG-100 및 alginate를 랫드에 장기간 섭취시켰을 때, 분변의 무게와 수분함량, 단백질과 지방함량, pH, VBN 및 단쇄지방산을 측정하여 소화생리특성에 미치는 영향에 대하여 검토하였으며, 그 결과를 요약하면 다음과 같다. 랫드분변의 무게와 수분함량의 변화는 alginate에서 가장 높은 증가를 보였고, 다음으로 HAG-100, HAG-50이었으며 HAG-10은 투여전과 거의 변화가 없었다. 분변의 단백질과 지방함량은 $5\%$ HAG-50에서 가장 높았고, 그 소화율은 $5\%$와 $10\%$ HAG-50에서 유의적으로 현저히 저하하였다. 분변의 pH는 $5\%$와 $10\%$ HAG-50에서 급격하게 저하하였으나, $10\%$ HAG-100과 alginate에서는 오히려 급격히 증가하는 경향을 나타내었다. VBN은 $10\%$ HAG-10, HAG-50 모두 그리고 $1\%$와 $5\%$ HAG-100에서 뚜렷한 저하를 보였으나, $10\%$ HAG-100 및 $5\%$와 $10\%$ alginate는 반대로 급격히 증가하였다. 단쇄지방산의 변화는 $5\%$와 $10\%$ HAG-50에서 n-butyric acid가 증가하였고, propionic acid와 acetic acid는 반대로 현저히 감소하였다. 이상의 결과로부터, HAG-50은 랫드 분변의 pH와 VBN을 현저히 저하시켰으며, 단쇄지방산중 n-butyric acid를 증가시키고 propionic acid와 acetic acid를 유의적으로 감소시켰으므로, 랫드의 소화생리특성을 개선시키는 데 있어서 효과적인 저분자 alginate라고 사료된다.

• 한국수산과학회지
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• 제34권2호
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• pp.77-83
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• 2001

저분자 alginate인 HAG-10, HAG-50, HAG-100 및 alginate를 랫드에 장기간 섭취시켰을 때, 분변중의 장내미생물균총의 변화를 관찰하여 소화생리의 특성을 개선시키는 최적의 저분자 alginate를 찾고자 실험하였으며 그 결과를 요약하면 다음과 같다. In vitro에 있어서 대표적인 장내세균에 의한 HAG-10, HAG-50, HAG-100 및 alginate의 기질이용성을 조사한 결과, Bacteroides ovatus는 기질로 이용하였으며, Megamonss hypemegas는 약간의 증식하였으나, 그 외의 대부분의 균주는 기질로써의 이용성을 전혀 나타내지 않았다. 분변중 장내균총의 변화는 $10\%$ HAG-10, $1\%$, $5\%$ 및 $10\%$ HAG-50 그리고 $1\%$ alginate에서 Bindobacterium과 Lactobacillus 모두 유의적으로 증가하는 경향을 보였으나 유해미생물들은 현저히 감소하였으며, $5\%$와 $10\%$ alginate에서는 반대로 유익균의 증식이 억제되고 유해균의 증식이 현저히 촉진되었다. 이상의 결과로부터, 저분자 alginate는 대부분의 장내세균에 대한 기질로서의 이용특성을 나타내지 못하는 전형적인 식이섬유원이었으며, 또한 랫드에 있어서 HAG-50의 섭취는 alginate 고유의 기능적 특성을 그대로 유지하면서 장내세균중 유익균인 Bifdobacterium과 Lactobacillus의 증식을 촉진시키고 유해미생물의 증식을 억제하여 장내미생물균총을 개선시키는 최적의 저분자 alginate임을 알 수 있었다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제46권2호
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• pp.117-122
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• 2003

화청찰벼, 화청벼, 그리고 이들의 거대배아미 품종인 화청찰거대배아미, 화청거대배아미 등 4품종의 쌀로부터 전분을 분리하여 몇몇 이화학적 특성을 비교하였다. 거대배아 품종으로 유기되면서 아밀로오스의 함량은 감소하고 있었으며, 아밀로오스 분획의 포도당 사슬의 길이도 짧아지고 있었다. 아밀로펙틴의 미세구조는 거대배아 품종으로 유기됨에 따라 B chain의 사슬길이가 약간씩 증가하는 경향이 있고, A chain의 양은 감소하고 있었으며, 아밀로펙틴을 구성하는 포도당의 평균 사슬길이는 약간씩 증가하고 있었다. X선 회절도상에서는 4품종 모두 전형적인 A type이었으며, glucoamylase에 의한 가수분해도는 찰품종의 경우에는 거대배아미로 유기되면서 가수분해도가 낮아지는데 비해서 메품종의 경우에는 반대의 결과를 얻었다. 호화종료온도는 거대배아미 품종으로 유기됨에 따라 낮아지고 있었고, 호화 엔탈피는 거대배아미 품종으로 유기됨에 따라 증가하고 있었다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제18권2호
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• pp.287-294
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• 2008

Three amino acid residues (His119, Glu164, and Glu338) in the active site of Thermus caldophilus GK24 ${\beta}$-glycosidase (Tca ${\beta}$-glycosidase), a family 1 glycosyl hydrolase, were mutated by site-directed mutagenesis. To verify the key catalytic residues, Glu164 and Glu338 were changed to Gly and Gln, respectively. The E164G mutation resulted in drastic reductions of both ${\beta}$-galactosidase and ${\beta}$-glucosidase activities, and the E338Q mutation caused complete loss of activity, confirming that the two residues are essential for the reaction process of glycosidic linkage hydrolysis. To investigate the role of His119 in substrate binding and enzyme activity, the residue was substituted with Gly. The H119G mutant showed 53-fold reduced activity on 5mM p-nitrophenyl ${\beta}$-D-galactopyranoside, when compared with the wild type; however, both the wild-type and mutant enzymes showed similar activity on 5mM p-nitrophenyl ${\beta}$-D-glucopyranoside at $75^{\circ}C$. Kinetic analysis with p-nitrophenyl ${\beta}$-D-galactopyranoside revealed that the $k_{cat}$ value of the H119G mutant was 76.3-fold lower than that of the wild type, but the $K_m$ of the mutant was 15.3-fold higher than that of the wild type owing to the much lower affinity of the mutant. Thus, the catalytic efficiency $(k_{cat}/K_m)$ of the mutant decreased to 0.08% to that of the wild type. The $k_{cat}$ value of the H119G mutant for p-nitrophenyl ${\beta}$-D-glucopyranoside was 5.l-fold higher than that of the wild type, but the catalytic efficiency of the mutant was 2.5% of that of the wild type. The H119G mutation gave rise to changes in optima pH (from 5.5-6.5 to 5.5) and temperature (from $90^{\circ}C\;to\;80-85^{\circ}C$). This difference of temperature optima originated in the decrease of H119G's thermostability. These results indicate that His119 is a crucial residue in ${\beta}$-galactosidase and ${\beta}$-glucosidase activities and also influences the enzyme's substrate binding affinity and thermostability.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제21권8호
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• pp.808-817
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• 2011

Because of its elevated cellulolytic activity, the filamentous fungus Trichoderma harzianum has a considerable potential in biomass hydrolysis applications. Trichoderma harzianum cellobiohydrolase I (ThCBHI), an exoglucanase, is an important enzyme in the process of cellulose degradation. Here, we report an easy single-step ion-exchange chromatographic method for purification of ThCBHI and its initial biophysical and biochemical characterization. The ThCBHI produced by induction with microcrystalline cellulose under submerged fermentation was purified on DEAE-Sephadex A-50 media and its identity was confirmed by mass spectrometry. The ThCBHI biochemical characterization showed that the protein has a molecular mass of 66 kDa and pI of 5.23. As confirmed by smallangle X-ray scattering (SAXS), both full-length ThCBHI and its catalytic core domain (CCD) obtained by digestion with papain are monomeric in solution. Secondary structure analysis of ThCBHI by circular dichroism revealed ${\alpha}$- helices and ${\beta}$-strands contents in the 28% and 38% range, respectively. The intrinsic fluorescence emission maximum of 337 nm was accounted for as different degrees of exposure of ThCBHI tryptophan residues to water. Moreover, ThCBHI displayed maximum activity at pH 5.0 and temperature of $50^{\circ}C$ with specific activities against Avicel and p-nitrophenyl-${\beta}$-D-cellobioside of 1.25 U/mg and 1.53 U/mg, respectively.