• 공업화학
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• 제9권2호
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• pp.207-213
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• 1998

전편의 연구결과[1]를 토대로 또 다른 방법으로써 폴리이미드의 구조를 변화시켜 방향족 폴리벤즈이미다졸(PBI)과의 블렌드들의 상용성 및 상용성을 가져다 주는 상호작용의 세기를 상대적으로 비교하였다. 이 연구에서 방향족 폴리이미드(PI)는 두 개의 디아민인 4,4'-methylene dianiline (4,4'-MDA)과 4,4'-oxydianiline (4,4'-ODA)을 dianhydride인 3,3',4,4'-diphenylsulfone tetracarboxylic dianhydride (DSDA)와의 축합반응을 통하여 용매인 DMAc로 폴리아믹산(PAA)을 합성한 후 열경화하여 얻었다. 이들 폴리아믹산(PAA)을 poly2,2-(m-phenylene)-5,5'-bibenzimidazole (PBI)와 용액 블렌딩하여 PBI/PAA 블렌드를 열경화시켜 PBI/PI의 블렌드로 전환시킨후 상용성을 조사하고 전편의 블렌드에 사용된 폴리이미드[1]와 이 연구에 사용된 폴리이미드의 구조변화에 대한 상호작용의 상대적인 크기를 조사하였다. 연구에 사용된 두 가지 블렌드인 PBI/DSDA+4.4'-MDA (Blend-V)와 PBI/DSDA+4.4'-ODA (Blend-VI)는 사용성을 보였다. 이는 성현된 필름이 투명하고, 전 블렌드 조성에 대해서 하나의 $T_g$를 가지며, 또한 블렌드 조성에 따른 N-H ($3418cm^{-1}$)와 C=O 스트레칭 밴드(1730 및 $1780cm^{-1}$)의 주파수 이동폭이 각각 $39{\sim}40cm^{-1}$, $5{\sim}6cm^{-1}$와 $3{\sim}4cm^{-1}$이었다. 이 연구에 사용된 블렌드들에 대하여 두 성분 고분자간 상호작용의 세기를 실험치와 Fox식으로 계산된 유리전이온도차로 생긴 면적(A), Gordon-Taylor 식에서의 ${\kappa}$ 값, 그리고 관능기인 N-H와 카보닐기의 주파수 이동폭의 변화로 살펴보았다. 이들에 대한 결과로 먼저, 면적 (A)와 ${\kappa}$ 값에 있어서 Blend-V와 Blend-VI이 전편의 블렌드 [1]인 Blend-III와 Blend-IV에 비해 작은 값을 보였다. 또한 관능기의 주파수 이동에 있어서도 이에 대한 결과와 유사한 결과를 보였다. 따라서 블렌드에 사용된 PI의 구조변화에 따라 상호작용이 다른 것은 PI 합성시에 사용된 서로 다른 dianhydride의 구조에서 페닐링 사이에 존재하는 linkage인 C=O보다 $SO_2$가 존재할 때[Fig. 2] 블렌드를 이루는 두 고분자사이의 상호작용인 수소결합력을 약화시키는 spacer로 작용한 것으로 사료된다. 다시 말하면, 전자가 후자보다 더 큰 입체장애를 일으켰기 때문이라 사려된다.

• 한국광물학회지
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• 제20권4호
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• pp.313-325
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• 2007

본 연구에서는 점토광물 표면 클러스터의 크기와 결정학적 위상이 전자 밀도와 자기 차폐 텐서에 미치는 영향을 살펴보기 위하여 캐올리나이트 규산염 층을 대표하는 세 개의 서로 다른 위상의 모델 클러스터와 벤질 알코올과의 상호작용에 대해 다양한 수준의 양자화학 계산을 수행하였다. 모델 클러스터 1은 단순화된 7개의 규산염 고리로 이루어졌고, 모델 클러스터 2는 결정학적 위상을 가진 7개의 규산염 고리로 이루어졌으며, 모델 클러스터 3은 세 개의 규산염 고리와 팔면체 고리로 이루어져 있다. 멀리켄 전하 계산 결과 벤질 알코올과의 반응 후의 상대적인 전자 밀도 이동의 크기는 모델클러스터 3의 사면체 쪽 > 모델 클러스터 1 > 모델 클러스터 2 > 모델 클러스터 3의 팔면체 쪽의 순으로 계산되었다. 또한 벤질 알코올과 강한 수소 결합을 하는 원자들의 전자 밀도 이동이 상대적으로 크다 벤질 알코올 흡착 전에 대한 사면체 표면 원자들의 자기 차폐 텐서 결과는 결정학적 위상을 고려하지 않은 경우 표면 중심으로부터의 거리가 비슷한 산소들끼리 유사한 등방 자기 차폐 텐서 값들을 갖고, 결정학적 위상을 고려한 경우는 결정학적으로 서로 다른 산소 자리(O3, O4, O5)에 대해 각각 $228.2{\pm}3.9,\;228.9{\pm}3.4,\;222.3{\pm}3.0ppm$으로 계산되었다. 흡착 전후의 산소 원자의 화학 차폐의 차이는 알코올과 근접한 산소들에서 약 $1{\sim}5.5ppm$ 정도의 변화가 나타나며 이러한 변화는 최근의 고분해능 이차원 핵자기공명분광 분석을 이용하면 실험으로 관찰할 수 있을 것으로 예상된다. 또한 모델 클러스터 2의 화학 차폐의 변화는 모델 클러스터 1보다 상대적으로 큰 특징을 보인다. 전자밀도 이동과 화학 차폐의 변화는 약한 양의 상관관계를 가진다. 이러한 결과들은 캐올리나이트 규산염 사면체 층과 벤질 알코올이 약한 수소 결합과 벤젠 고리와 규산염 층 산소 원자들의 약한 정전기적 힘에 의해 흡착되고 있음을 보여준다. 본 연구는 점토광물과 유기물에 대한 양자 화학 계산에서 클러스터 크기와 결정학적 위상이 고려되어야 함을 제시한다.

• Interdisciplinary Bio Central
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• 제1권1호
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• pp.3.1-3.6
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• 2009

Introduction: GTPases known as translation factor play a vital role as ribosomal subunit assembly chaperone. The bacterial Obg proteins ($Spo{\underline{0B}}$-associated ${\underline{G}}TP$-binding protein) belong to the subfamily of P-loop GTPase proteins and now it is considered as one of the new target for antibacterial drug. The majority of bacterial Obgs have been commonly found to be associated with ribosome, implying that these proteins may play a fundamental role in ribosome assembly or maturation. In addition, one of the experimental evidences suggested that Bacillus subtilis Obg (BsObg) protein binds to the L13 ribosomal protein (BsL13) which is known to be one of the early assembly proteins of the 50S ribosomal subunit in Escherichia coli. In order to investigate binding mode between the BsObg and the BsL13, protein-protein docking simulation was carried out after generating 3D structure of the BsL13 structure using homology modeling method. Materials and Methods: Homology model structure of BsL13 was generated using the EcL13 crystal structure as a template. Protein-protein docking of BsObg protein with ribosomal protein BsL13 was performed by DOT, a macro-molecular docking software, in order to predict a reasonable binding mode. The solvated energy minimization calculation of the docked conformation was carried out to refine the structure. Results and Discussion: The possible binding conformation of BsL13 along with activated Obg fold in BsObg was predicted by computational docking study. The final structure is obtained from the solvated energy minimization. From the analysis, three important H-bond interactions between the Obg fold and the L13 were detected: Obg:Tyr27-L13:Glu32, Obg:Asn76-L13:Glu139, and Obg:Ala136-L13:Glu142. The interaction between the BsObg and BsL13 structures were also analyzed by electrostatic potential calculations to examine the interface surfaces. From the results, the key residues for hydrogen bonding and hydrophobic interaction between the two proteins were predicted. Conclusion and Prospects: In this study, we have focused on the binding mode of the BsObg protein with the ribosomal BsL13 protein. The interaction between the activated Obg and target protein was investigated with protein-protein docking calculations. The binding pattern can be further used as a base for structure-based drug design to find a novel antibacterial drug.