• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제18권5호
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• pp.997-1003
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• 2008

Viral safety is a prerequisite for manufacturing clinical antihemophilic factor VIII concentrates from human plasma. With particular regard to the hepatitis A virus (HAV), a terminal dry-heat treatment ($100^{\circ}C$ for 30 min) process, following lyophilization, was developed to improve the virus safety of a solvent/detergent-treated antihemophilic factor VIII concentrate. The loss of factor VIII activity during dry-heat treatment was of about 5%. No substantial changes were observed in the physical and biochemical characteristics of the dry-heat-treated factor VIII compared with those of the factor VIII before dry-heat treatment. The dry-heat-treated factor VIII was stable for up to 24 months at $4^{\circ}C$. The dry-heat treatment after lyophilization was an effective process for inactivating viruses. The HAV, murine encephalomyocarditis virus (EMCV), and human immunodeficiency virus (HIV) were completely inactivated to below detectable levels within 10 min of the dry-heat treatment. Bovine herpes virus (BHV) and bovine viral diarrhea virus (BVDV) were potentially sensitive to the treatment. However porcine parvovirus (PPV) was slightly resistant to the treatment. The log reduction factors achieved during lyophilization and dry-heat treatment were ${\geq}5.55$ for HAV, ${\geq}5.87$ for EMCV, ${\geq}5.15$ for HIV, 6.13 for BHV, 4.46 for BVDV, and 1.90 for PPV. These results indicate that dry-heat treatment improves the virus safety of factor VIII concentrates, without destroying the activity. Moreover, the treatment represents an effective measure for the inactivation of non-lipid-enveloped viruses, in particular HAV, which is resistant to solvent/detergent treatment.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제17권3호
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• pp.524-529
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• 2007

Pressure inactivation behavior of Bacillus amyloliquefaciens spores was investigated in deionized water. The spores of B. amyloliquefaciens were subjected to $105^{\circ}C$ and 700 MPa. The magnitude of the decrease in viability after pressure treatment was similar to that after pressure treatment followed by heat shock. The increase of dipicolinic acid (DPA) release was correlated with the spore inactivation, and the hydrophobicity did not significantly change during the pressure-assisted thermal processing (PATP). Lag phase duration increased with increasing pressure process time. The mechanisms of spore germination and inactivation during the PATP were related to a complex physiological process.

• 한국식품영양과학회지
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• 제40권10호
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• pp.1469-1473
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• 2011

본 실험에서는 천연항균제인 lysozyme, 자몽종자추출물, EDTA와 열처리를 병행하여 Bacillus cereus 포자에 대한 저감효과를 측정하였다. B. cereus 포자는 5 ${\mu}g/mL$ $MnSO_4$-$H_2O$을 첨가한 nutrient agar에 접종, 3일간 배양하여 포자를 제조하였으며 실험 직전 $80^{\circ}C$에서 10분간 열처리하여 영양 세포는 불활성화 시켰다. Lysozyme, 자몽종자추출물, EDTA를 항균제로 사용하였으며 열은 $70^{\circ}C$, $80^{\circ}C$, $90^{\circ}C$ 온도 조건으로 처리하였다. 단독처리 시 $90^{\circ}C$ 열처리 조건에서만 약 2.3 log 수준의 불활성 효과를 볼 수 있었다. 그러나 단독처리 조건에서 효과가 없었던 1% 자몽종자추출물과 0.5 mM EDTA 농도 조건으로 $80^{\circ}C$ 열처리를 병행한 경우 각각 2.1 log, 3.2 log 수준의 포자 불활성화 효과가 있어 상승효과가 발생하였음을 알 수 있었다. 따라서 저농도의 자몽종자추출물, EDTA와 열을 병행처리하면 상승효과에 의해 효율적인 포자 불활성화가 발생할 수 있음을 알 수 있었다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제21권2호
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• pp.212-217
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• 2011

${\alpha}$ and ${\beta}$-subunits (ApCpnA and ApCpnB) are group II chaperonins from the hyperthermophilic archaeum Aeropyrum pernix K1, specialized in preventing the aggregation and inactivation of substrate proteins under conditions of transient heat stress. In the present study, the cooperativity of ${\alpha}$- and ${\beta}$-subunits from the A. pernix K1 was investigated. The ApCpnA and ApCpnB chaperonin genes were overexpressed in E. coli Rosetta and Codonplus (DE3), respectively. Each of the recombinant ${\alpha}$- and ${\beta}$-subunits was purified to 92% and 94% by using anionexchange chromatography. The cooperative activity between purified ${\alpha}$- and ${\beta}$-subunits was examined using citrate synthase (CS), alcohol dehydrogenase (ADH), and malate dehydrogenase (MDH) as substrate proteins. The addition of both ${\alpha}$- and ${\beta}$-subunits could effectively protect CS and ADH from thermal aggregation and inactivation at $43^{\circ}C$ and $50^{\circ}C$, respectively, and MDH from thermal inactivation at $80^{\circ}C$C and $85^{\circ}C$. Moreover, in the presence of ATP, the protective effects of ${\alpha}$- and ${\beta}$-subunits on CS from thermal aggregation and inactivation, and ADH from thermal aggregation, were more enhanced, whereas cooperation between chaperonins and ATP in protection activity on ADH and MDH (at $85^{\circ}C$) from thermal inactivation was not observed. Specifically, the presence of both ${\alpha}$- and ${\beta}$- subunits could effectively protect MDH from thermal inactivation at $80^{\circ}C$ in an ATP-dependent manner.

• Journal of Microbiology
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• 제34권2호
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• pp.158-165
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• 1996

The signal transduction pathways through the RAS gene product and adenyl cyclease play a critical role in regulation of the cell cycle in yeast, Saccharomyces cerevisiae. We examined the genetic relationship between the spt3 gene and ras/cAMP pathway. A mutation in the SPT3 gene suppressed cell cycle arrest at the G1 phase caused by either an inactivation of the RAS or CYR1 gene which encodes a yeast homologue of human ras proto-oncogene or adenyl cyclase, respectively. The phenotypes such as sporulation and heat shock resistancy, that resulted from a partial inactivation of the RAS or CYR1 genes, were also suppressed by the spt3 mutation. Expression of the SSA1 gene encoding one of th heat shock proteins (Hsp70) can be induced by heat shock or nitrogen starvation. Expression of this gene is derepressed in cry1-2 and spt3 mutants. The bcy 1 mutation repressed by the bcy1 mutation, but not in spt3 mutants. These results suggest that the SPT gene is involved in expression of genes that are affected by the RAS/cAMP pathway.

• 한국식품과학회지
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• 제28권4호
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• pp.790-795
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• 1996

종래의 가열처리 방법에서 발생하는 감귤쥬스의 향기, 색 및 성분파괴 등 품질저하를 방지할 목적으로 감귤쥬스를 가열하는 대신 초임계 이산화탄소로 처리하여 처리시간, 온도, 압력 등 초임계 이산화탄소의 처리조건들이 감귤쥬스 중 PE의 불활성화에 미치는 영향을 측정하였다. $40^{\circ}C$에서 온도 만으로 감귤쥬스를 처리하였을 때는 처리시간에 따라 PE 불활성도가 $15{\sim}55{\%}$인 반면 압력을 138 bar로 증가시켰을 때는 불활성도가 $31{\sim}83{\%}$로 증가하였다. 138 bar에서 $40^{\circ}C$로 처리하였을 때 원료 중의 PE의 83%를 불활성화시키는데 130분이 소요된 반면 $50^{\circ}C$로는 88%가 불활성화되는데 20분이, $60^{\circ}C$로는 87%가 불활성화되는데 10분밖에 소요되지 않았다. $40^{\circ}C$에서는 초임계 이산화탄소가 PE 불활성화에 미치는 영향이 큰 반면 $50,\;60^{\circ}C)$에서는 압력보다는 온도의 영향이 켰다. 압력과 온도에 따른 PE 불활성화 반응속도 상수인 k값과 D값을 계산한 결과 처리조건에 따라 PE 불활성화 반응형태가 다른 것으로 보아 온주밀감쥬스에는 안정성이 다른 2가지 형태 이상의 PE가 존재하는 것으로 추정되었다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제46권10호
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• pp.1265-1269
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• 2017

본 연구에서는 신선 농산물의 미생물학적 안전성을 제고하기 위해 항균 효과가 있는 clove bud essential oil(CBEO)과 mild heat(MH) 처리를 병합 처리하여 Escherichia coli O157:H7이 접종된 red oak leaf의 미생물 수 변화를 측정하였다. 0.2% CBEO와 $50^{\circ}C$ MH 병합 처리구는 단순 물세척 처리구보다 1.45 log CFU/g 더 낮은 미생물 수를 나타내어 모든 병합 조건 중 가장 높은 미생물 제어 효과를 보였다. 또한, 본 병합 처리구는 비 세척 처리구와 비교하여 9일간의 저장 기간 동안 1.67~2.25 log CFU/g 더 낮은 미생물 수를 나타내어 미생물 제어 효과가 지속됨을 확인하였다. 따라서 이러한 결과들로부터 CBEO와 MH의 병합 세척 처리는 저장 중 red oak leaf와 같은 신선 농산물의 미생물학적 안전성을 확보하는 데 효과적으로 사용될 수 있다고 판단된다.

• The Plant Pathology Journal
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• 제17권6호
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• pp.389.2-389
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• 2001

• Korean Chemical Engineering Research
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• 제44권1호
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• pp.92-96
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• 2006

유기용매에서 효소를 이용하면 다양한 선택적 반응을 쉽게 수행할 수 있어 산업적 적용 가능성이 매우 높지만, 효소의 안정성 저하는 아직까지 큰 문제 중의 하나로 남아있다. 유기용매에서 효소 반응시 효소의 실활 원인과 효소의 안정화 방법 연구를 위하여 단백질의 folding에 관여하는 molecular chaperone의 일종인 heat-shock protein Hsp90을 이용하여, 대표적인 유기용매 반응시스템에서의 과산화효소 HRP 안정성 향상 연구를 수행하였다. 그 결과 Hsp90은 30％ DMSO, 30％ 및 50％ dioxane 완충용액에서 HRP의 실활 방지 효과를 보였고, 실활된 효소의 재생에도 탁월한 효과를 보였다. 그리고 형광분석과 CD(circular dichroism)에 의한 구조분석을 수행하여 Hsp90이 유기용매에 의해 unfolding되어 있는 효소를 다시 refolding하는 데 기여함을 알았다.

• 한국동물학회지
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• 제17권3호
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• pp.107-116
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• 1974

생쥐 小腸의 deoxycytidine-2-$^14 C$ (CdR-2-$^14 C$)와 deoxyuridine-2-$^14 C$ (UdR-2-$^14 C$)의 代謝를 관계酵素의 熱處理에 대한 영향과 관련해서 in vitro에서 고찰하였다. CdR-2-$^14 C$는 CdR-aminohydrolase의 作用에 의해서 먼저 nucleoside level에 급속히 deamination된 후, nucleosidase의 作用에 의해 uracil로 分解된다. 생쥐 小腸에서는 nucleosidase 가 CdR과 CR에는 親和力이 없기 때문에 이들 cytosine nucleoside의 N-pentose 結合을 分解하지 못하는 것으로 보인다. CdR-aminohydrolase는 $80^\\circ C$ 높은 不活性化溫度를 나타냈으며, 이에 반해서 nucleosidase는 $60^\\circ C$에서 不活性化가 되었다. 品種이 다른 생쥐의 여러 組織에 있는 CdR-aminohydrolase는 모두 $80^\\circ C$에서 不活性化됨이 관찰되었으나, 토끼 組織에서는 $80^\\circ C$에서도 不活性化가 일어나지 않는 점으로 미루어 不活性化溫度에는 "屬"特異性이 있는 것으로 짐작된다. 哺乳類의 分化된 組織에서 CdR-aminohydrolase 가 出現하는 生物學的 意味는 주로 分解過程과 有關한 것으로 생각된다. 것으로 생각된다.