• Journal of Ginseng Research
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• 제21권3호
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• pp.174-186
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• 1997

In this study, rat hepatocytes known to have active carbohydrate metabolism were obtained by using the liver perfusion technique to examine the hypoglycemic action of red ginseng saponin components [ginsenoside (mixture, $Rb_1$, and $Rg_1$)] and incubated in two different media-one containing insulin and glucagon (control group), and the other containing glucagon only, The specific activities of some regulatory enzymes such as glucokinase, glucose 6-phosphate dehydrogenase, 6-phosphogluconate dehydrogenase, and glucose 6-phosphatase, in main pathways which were directly related to the glucose metabolism were compared between these two kinds of hepatocytes cultured in two different media. The effects of red ginseng saponin components [ginsenoside (mixture, $Rb_1$, and $Rg_1$)] under the concentration of $10^3$~$10^6$% on these enzymes In hepatocytes were also investigated, when they were added to these two media. The results were as follows. The specific activity of enzymes such as glucokinase, glucose 6-phosphate dehydrogenase, and 6-phosphogluconate dehydrogenase related to glucose-consuming pathways of insulin-deficient group was much less than control one, however, their decreased activity was recovered after the addition of ginseng components at all range of concentrations. The increased specific activity of these on - zymes was shown by the addition of ginseng components to the control group. On the other hand, the specific activity of glucose 6-phosphatase related to glucose-producing pathway of insulin-deficient group was much higher than control one, but their Increased activity was decreased after the addition of ginseng components at all range of concentrations. The same results were obtained after the addition of ginseng components to the control group. These results suggest that the red ginseng saponin components might better diabetic hyperglycemia by regulating the activity of enzymes related to glucose metabolism directly and/or Indirectly though more detailed studies were needed.

• 미생물학회지
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• 제21권4호
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• pp.221-228
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• 1983

Saccharomyces cerevisiae로 부터 glucose-6-phosphate dehydrogenase을 신속하고 간편하게 정제하는 과정을 affinity chromatography를 이용하여 개발하였다. 이 효소를 정제하는데 적절한 affinity medium을 조사해 본 결과, $NADP^+ -agarose$와 Affi-gel Blue(Cibacron Blue F3GA)가 Affi-gel Red(Procion Red HE-3B), AMP-agarose, ATP-agarose, 그리고 $NADP^+ -agarose$보다 유용함이 밝혀졌다. 이 두가지 affinity media에 흡착된 효소를 분리 하는데 가장 적합한 elution 조건을 조사하였는데 KCI gradient( (0-1.OM)가 효소의 순도 및 수회율을 가장 높일 수 있는 적합한 방법이었다. 특히 Affi-gel Blue를 사용할 경우, KCI gradient로 효소를 용출시키기 전에 NAD-(15mM)로NAD+에 친화역을 갖는 효소들을 제거하는 것이 enzyme의 순도를 높이는데 매우 효과적이었다. 그 결과 glucose-6-phosphate dehydrogenase를 baker's yeast로 부터 기존의 간단한 정제 과정과 affinity chromatography를 병행한 방식을 샤용하여 분리 하였는데, affinity medium으로 Affi-gel Blue를 사용했을 때는 180배 정도, NADP+-agarose를 사용했을 때는 2,000배 정도로 정제 되었다. 대량으로 glucose-6-phosphate dehydrogenase를 정제하는 경우, Affi-gel Blue를 사용하던 효소의 순도는 NADP+-agarose보다 낮으나, 효소의 회수율은 훨씬 더 높았다. 또한 G-6-P dehydrogenase에 대한 affinity medium의 capacity도 Affi-gel Blue가 NADP+-agarose보다 5배정도 높았으며 더우기 Affi-gel Blue는 여러번 반복적으로 사용될 수 있고, 그 제조 과정도 NADP+-agarose보다 간단하며 경비도 적게 들었다.

• 센서학회지
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• 제27권3호
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• pp.156-159
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• 2018

We developed a glucose sensor using glucose dehydrogenase flavin adenine dinucleotide (GDH-FAD). The structure of the three-layer glucose sensor was simplified, in which a single-layer design was used to lower the unit cost, and GDH-FAD was used to increase the measurement reliability. GDH-FAD has less impact on the 20 interfering substances that affect blood glucose measurement, such as galactose and maltose compared to glucose oxidase (GOD), and is not affected by the oxygen saturation; therefore, it is possible to measure both arterial or venous blood and thus less susceptibility to hematocrit. In this study, we developed a single-layer glucose sensor strip with low hematocrit effect using the GDH-FAD enzyme, and measured and evaluated the performance.

• 대한의생명과학회지
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• 제3권2호
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• pp.169-175
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• 1997

닭의장풀 추출액을 쥐의 체중 1 kg 당 40 mg의 alloxan을 미정맥 주사한 당뇨쥐를 실험군으로 하여 혈당강하효과를 보았다. 정상대조군에게는 0.9% saline용액을 투여하고 당뇨쥐에게는 쥐의 체중 1 kg당 100 mg의 식물단백추출액을 경구투여하여 683.6$\pm$115.61 (mg/dl)에서 85.6$\pm$43.34 (mg/dl)의 혈당치의 정상수준으로 회복하는 경향을 확인하였다. 정상군과 당뇨대조군, 약물투여군으로 나눈 실험쥐를 대상으로 간조직에서의 glucose-6-phosphate dehydrogenase (G6PD) 효소의 활성도를 측정한 결과 당뇨대조군에서는 정상군의 34.2%로 G6PD 효소 활성도가 감소되었으며 식물추출액을 투여함으로써 정상치의 61%로 회복되었다. 실험쥐 간조직내에 G6PD효소활성도의 감소 또는 회복과 G6PD isozyme분자의 구조변화와의 연관성을 알아보기 위하여 native gel 전기영동을 실시하였다. 정상쥐의 간조직에서의 G6PD isozyme형태는 band I, II, III(전기영동상의 분자이동 차이에 따른 형태)로 나타났고 alloxan을 투여한 당뇨쥐의 간조직내에서는 band I, III만이 나타났다. 닭의장풀 추출액을 투여 한 실험 군에서는 G6PD의 isozyme 형태가 정상쥐의 경우에서와 같이 band I, II와 III가 모두 나타났다. 이러한 결과는 G6PD isozyme의 구조변화가 G6PD의 효소활성도와 매우 큰 연관성이 있는 것으로 보여진다.

• 멤브레인
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• 제8권1호
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• pp.22-28
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• 1998

혈중 글루코우즈의 농도를 측정하기 위한 진단막의 제조를 위해 다층 젤라틴 필름이 사용되었다. 혈당치를 얻기위해 glucose dehydrogenase와 diaphorase를 이용하여 다층 젤라틴 필름을 통과하는 글루코우즈의 확산속도를 측정하였다. 글루코우즈의 최대 확산속도에 미치는 코팅의 간격거리, 효소의 양, 필름의 두께, 그리고 외부 온도의 영향에 대해 조사하였다.

• 생약학회지
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• 제22권4호
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• pp.225-232
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• 1991

The hypoglycemic and metabolic effects of Commelina communis L. extract were investigated in alloxan-diabetic rats. The increased blood glucose level in the diabetic rats was significantly lowered and the loss of body weight in the diabetic rats was recovered with the treatments of the crude extract. Administration of the extract elicited the significant increase of glucose-6-phosphate dehydrogenase activity and liver weight which were decreased in the alloxan-treated rat serum and liver. On the other hand, the kidney weight and glucose-6-phosphate dehydrogenase activity were increased in the alloxan treated rat kidney and were potentiated by the treatment of the extract. In both liver and kidney, together with serum, alkaline phosphatase and ATPase activities were increased in the alloxan diabetic rats and were not recovered, rather potentiated by the administration of the extract.

• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제30권7호
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• pp.1547-1552
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• 2009

Sphingomonas chungbukensis DJ77 has the ability to produce large quantities of an extracellular polysaccharide that can be used as a gelling agent in the food and pharmaceutical industries. We identified, cloned and expressed the UDP-glucose dehydrogenase gene of S. chungbukensis DJ77, and characterized the resulting protein. The purified UDP-glucose dehydrogenase (UGDH), which catalyzes the reversible conversion of UDP-glucose to UDPglucuronic acid, formed a homodimer and the mass of the monomer was estimated to be 46 kDa. Kinetic analysis at the optimal pH of 8.5 indicated that the $K_m\;and\;V_{max}$ for UDP-glucose were 0.18 mM and 1.59 mM/min/mg, respectively. Inhibition assays showed that UDP-glucuronic acid strongly inhibits UGDH. Site-directed mutagenesis was performed on Gly9, Gly12 Thr127, Cys264, and Lys267. Substitutions of Cys264 with Ala and of Lys267 with Asp resulted in complete loss of enzymatic activity, suggesting that Cys264 and Lys267 are essential for the catalytic activity of UGDH.

• 한국응용과학기술학회지
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• 제37권4호
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• pp.682-687
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• 2020

Streptozotocin(STZ)을 45mg/kg.b.w의 용량으로 흰쥐의 미정맥에 투여 한 후 당뇨병이 유발된 당뇨 흰쥐에게 1일 1회 7일간 1,000mg/kg,b.w의 용량으로 황백에탄올 추출물을 투여 후 glucose 함량과 당대사에 관여하는 효소인 glucose-6-phosphatase(G-6-Pase), glucose-6-phosphate dehydrogenase(G-6-PDH, glucokinase(GK)활성과 glycogen 함량을 측정한 결과 황백 에탄올 추출물 투여군이 glucose 함량과 G-6-Pase 활성의 유의적인 감소를 나타내었으며 glycogen 함량과 G-6-PDH, GK의 활성은 유의적인 증가를 나타내었다. 이와 같이 황백 에탄올 추출물이 혈당강하 효과를 가졌다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제16권5호
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• pp.402-406
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• 1988

발효생산된 에탄올의 농도가 Zymomonas mobilis 에서 당대사에 관련된 효소의 역가에 미치는 영향을 조사하였다. 그 결과, glucose kinase 및 glucose 6-phosphate dehydrogenase는 큰 영향을 받지 않았으나 transketolase 역가는 에탄을 농도가 증가함에 따라 심하게 저해됨을 알았다. 따라서 에탄을 농도의 증가에 따른 균성장속도의 감소는 transketolase에 의하여 영향을 받는 것으로 생각되었다.

• Parasites, Hosts and Diseases
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• 제33권4호
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• pp.331-340
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• 1995

형태적으로 Aconthamoeba polyphaga로 동정긴 일곱 분리주의 동위효소 profile과 Mitochondria (Mt) DNAangerprint를 비교 분석하였다. 8가지 제한효소(B91 II. Sca I, Cla I, EcoR I, Xba I, Kpa I, Sal I. 및 Sst I)에 의한 Mt DNA fhlgerprint는 주간의 심한 다양성을 나타내었다. B가지 동위효소 (acid phosphatase, lactate dehydrogenase 및 glucose-6-phosphate dehydrogenase)는 주간의 심한 다양성을 나타내었으나 다른 3가지 동위효소(glucose phosphate isomerase, leucine aminopeptidase 및 malatedehydrogenase)는 비슷한 양상으로 나타났다 Ap 주의 동위효소 양상과 Mt DNA fmgerprint는 Jones 주와 동일하였다. Mt DNA fingerprinting은 대식가시아메바 주의 동정과 분리에 매우 유용함을 알았다. Aconthamoeba polvphasa의 우리말 학명을 대식가시아메바로 제안한다.