• 한국수산과학회지
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• 제30권6호
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• pp.956-963
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• 1997

To enhance application of FPC in food industry, salmon FPC hydrolysates were produced and their functional properties were investigated. Hydrolysates of salmon FPC showed high solubilities ranged from approximately $80\~95\%$. Emulsifying activity index (EAI) values of hydrolysates were higher than that of egg white, however sugar ester showed the highest EAI value of 32.5. Though sugar ester had the best emulsifying stability value $({\Delta}EAI)$ of 9.65, hydrolysates showed better ${\Delta}EAI$ value than that of egg white. Foam Activity of hydrolysates was predominantly better than those of controls and also foam stability value showed similiar trend. Osmolality of hydrolysates was increased with the increase of degree of hydrolysis (DH) and concentration of protein, but it showed very lower osmolality than that of NaCl. Flow property of hydrolysates showed different upward-downward curves, and hysteresis loop increased with the increase of DH. ACE inhibitory activity showed similiar value ranged from $21.1\~24\%$ at all DH values.

• 한국식품과학회지
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• 제29권3호
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• pp.417-426
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• 1997

미강을 혈중 콜레스테롤 저하 효과가 있는 기능성 식품소재의 원료로 활용하는 데 필요한 기초 자료를 얻기 위하여 미강 단백질의 가수 분해물을 제조하여 담즙산 결합 획분을 분리하고 일부 물리화학적 특성을 조사하였다. 미강 단백질을 탈지 미강으로부터 알칼리 추출과 등전점 침전 방법을 이용하여 제조하였다. 미강 단백질을 기질로 하여 pH-drop method로 측정한 효소의 상대적 활성과 가수분해시 가수분해율의 변화를 비교 평가하여 기질의 가수분해에 적합한 효소를 선택하였다. Esperase에 의한 가수분해물을 한외여과(MWCO : 10 kDa)하여 두 부분으로 나누었다. 각 분획물을 cholic acid를 공유결합 시킨 ${\omega}-aminohexyl$ Sepharose 4B column에 걸어, 소수성 상호작용에 의해 cholic acid와 결합하는 폴리펩티드 및 펩티드를 deoxycholate 완충용액으로 용출시켜 분리하였다. 겔투과 크로마토그래피(Sephadex G-50)를 이용하여 한외여과 여과백의 담즙산 결합물에 대해 분자량 분포를 측정한 결과, 대부분 $2\;kDa{\sim}10\;kDa$에 걸쳐 넓게 분포하였고 일부는 $0.2\;kDa{\sim}0.6\;kDa$사이에 존재하였다. 한외여과 잔류액의 담즙산 결합물에 대해서는 preparative reverse phase HPLC를 실시하여 미강 단백질 가수분해물에서 3개(R-1, 2, 3)의 Peak를 분리하였다. 각 peak의 총 아미노산과 유리 아미노산 조성을 분석하여 단백질, 폴리펩티드 및 펩티드 부분의 아미노산 조성을 조사하였다. 그 결과 미강 단백질 가수분해물에서 얻은 peak의 경우 proline 함량이 미강 단백질의 4배에 달했고, 평균 소수도가 높은 peak일수록 유리 아미노산이 함량이 높았으며 평균 소수도는 미강 단백질보다 다소 높은 것으로 나타났다.

• 한국식품저장유통학회지
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• 제30권5호
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• pp.885-895
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• 2023

본 연구에서는 참치 부산물을 활용한 항산화 신소재 개발의 가능성을 탐색하기 위해 부산물을 이용한 단백가수분해물 제조 및 항산화 활성을 평가하였다. 5종의 단백질 분해효소(alcalase, bromelain, flavourzyme, neutrase 및 papain)를 이용한 단백가수분해물 제조 시 12시간을 최적의 가수분해 시간으로 선정하였으며, 특히 alcalase, flavourzyme, neutrase의 가수분해도가 높게 나타났다. 이를 각 가수분해물의 수율과 비교하였을 때 유사한 경향임을 확인하였다. 각 효소제를 12시간 처리하여 제조한 단백가수분해물의 항산화 활성을 비교한 결과, TPF가 다른 가수분해물에 비해 유의적으로 높은 ROS(ABTS radical 및 H₂O₂) 소거 활성을 보이는 것으로 확인되었다. 또한 TPF는 hydroxyl radical에 의한 2-deoxy-D-ribose의 산화 및 linoleic acid의 과산화에 대해서도 우수한 억제 활성을 나타내었으며, 참치 가공부산물로부터 제조한 추출물, 밀웜 단백가수분해물 및 대두 단백가수분해물과의 ROS 소거 활성 비교 실험에서도 TPF가 상대적으로 우수한 활성을 보였다. 본 연구를 통해 참치 가공부산물을 이용한 항산화 소재개발 가능성을 확인할 수 있었으며, 본 연구 결과들은 수산가공부산물을 이용한 신규 생리활성 소재 개발용 기초연구자료로 활용될 수 있을 것으로 예상된다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제34권8호
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• pp.1124-1129
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• 2005

동해안 특산 해조류의 식품 또는 의약품재료로의 이용가능성을 검토하기 위하여 소화효소(pepsin)로 가수분해한 다음 저분자peptide를 정제하여 여러 가지 기능성을 연구하였다. 쇠 미역, 파래 및 지누아리의 효소가수분해물은 Bio-Rad P2 gel chromatography 상에서 3개의 peptide peak를 나타내었으나 김은 2개의 peak를 나타내었다. 항산화활성은 김 peak 1이 가장 높았으며 그 다음으로 김 peak 2 및 쇠미역 peak 2 순으로 높았다. ACE 저해활성은 김 peak 1, 파래 peak 3 및 peak 2순으로 높았으며, 항갈변활성은 김 peak 1 및 2, 파래 peak 2가 가장 높았으며 그 다음으로 파래 peak 3이 높았다. 항암(종양)활성은 파래 Peak 1이 가장 높았으며 그 다음으로 쇠미역 peak 2, 파래 peak 3, 지누아리 peak 3 순으로 높았다. 전반적으로는 김의 기능성이 가장 뛰어났으며, 이는 가장 높은 단백질함량을 가지고 있는 것도 한 이유라고 판단되며, 앞으로 저분자 peptide의 구조분석 및 아미노산 sequence의 규명도 필요하다고 본다.

• 한국수산과학회지
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• 제20권4호
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• pp.282-292
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• 1987

어육단백질을 이용한 새로운 식품소재개발을 목적으로 년간 약 20만톤이 어획되는 다획성 어류인 말쥐치육 단백질을 이용하여 plastein을 합성하였다. Plastein 합성을 위해 pepsin, $\alpha-chymotrypsin$, papain 및 protease을 이용한 말쥐치육 단백질의 가수분해 조건과 plastein 합성 반응 조건을 구명하였다. 가수분해 최적조건은 papain, pepsin, $\alpha-chymotrypsin$ 및 protease의 경우, 온도는 각각 $50^{\circ}C,\;40^{\circ}C,\;55^{\circ}C$ 및 $50^{\circ}C$, pH는 각각 6, 2, 7, 8, 가수분해 시간과 효소첨가농도는 papain과 protease 는 4시간, $0.5\%$, papain과 $\alpha-chymotrypsin$은 24시간, $1.0\%$였다. 이들중 경제성을고려하면 pepsin이 plastein 합성기질 제조에 적합한 것으로 판단되었다. Plastein 합성 최적조건으로서는 papain, pepsin, $\alpha-chymotrypsin$ 및 protease(from Streptomyces griseus)의 경우, pH는 각각 6, 4, 7, 6, 기질농도는 papain $50\%$, pepsin, $\alpha-chymotrypsin$ 및 prolease는 $40\%$였다. 온도는 4종의 효소 모두가 $50^{\circ}C$였다. Protease는 plastein 활성반응에 적합하지 않았다.

• 한국식품과학회지
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• 제51권5호
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• pp.480-485
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• 2019

열풍 건조된 흰점박이꽃무지 유충, 장수풍뎅이 유충, 쌍별귀뚜라미 성충 및 갈색거저리 유충의 분말을 4% (w/v)의 기질용액으로 제조한 후, 단백질 분해효소인 alcalase를 기질 대비 1% (v/w) 첨가하여 8시간 가수분해 시킨 단백가수분해물을 제조하였다. 각 식용곤충별 단백가수분해물의 특성과 실제 생산된 펩타이드의 양을 알아보기 위해 SDS-PAGE와 TNBS법을 실시하였다. 그 결과, 모든 식용곤충 가수분해물의 가수분해가 우수하게 진행되었음을 확인하였으며, 8시간 가수분해 시 펩타이드 생산량은 갈색거저리유충이 2.45 mg/mL로 가장 높았고, 쌍별귀뚜라미 성충 1.48 mg/mL, 흰점박이꽃무지 유충 1.20 mg/mL, 장수풍뎅이 유충 0.74 mg/mL 순으로 나타났다. 각 식용곤충별 단백가수분해물(${\leq}3kDa$)의 DPPH 라디칼 소거 활성은 쌍별귀뚜라미 성충, 흰점박이꽃무지유충, 갈색거저리 유충, 장수풍뎅이 유충 순으로 나타나 쌍별귀뚜라미 성충 단백가수분해물의 항산화 활성이 가장 우수하였다(p<0.05). ABTS 라디칼 소거 활성은 갈색거저리 유충, 쌍별귀뚜라미 성충, 장수풍뎅이 유충, 흰점박이꽃무지 유충 순으로 나타났으며(p<0.05), $H_2O_2$ 소거 활성은 네 가지 식용곤충 모두 유사한 활성을 보였다. FRAP법에 의한 환원력을 TEAC값으로 나타낸 결과, 쌍별귀뚜라미 성충이 다른 식용곤충들에 비해 월등히 우수한 환원력을 보였다(p<0.05). Linoleic acid에 대한 산화 억제활성 $100{\mu}g/mL$의 농도에서 비교 측정한 결과, 3일 째 음성대조군 대비 쌍별귀뚜라미 성충이 60.26%의 저해율을 보여 가장 우수한 항산화력을 보였다(p<0.05). 최종적으로 본 연구에서는 식용곤충 간의 항산화 활성을 비교하기 위해 다양한 활성산소종을 대상으로 한 항산화 활성 측정 및 지질 산화 억제 활성 측정을 통해 종합적인 항산화 활성을 비교하였다. 그 결과, 쌍별귀뚜라미 성충 단백가수분해물의 DPPH 라디칼 소거 활성, FRAP법에 의한 환원력 및 linoleic acid에 대한 산화 억제 활성 실험에서 항산화 활성이 월등히 우수함을 확인하였으며, 추후 쌍별귀뚜라미 성충 유래 항산화 펩타이드 분리 및 분석에 대한 연구를 통해 새로운 기능성 식품 및 소재 개발에 기여할 수 있을 것이라 예상된다.

• 한국수산과학회지
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• 제50권6호
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• pp.650-655
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• 2017

Extraction methods for cultured sea mussels Mytilus edulis and the quality characteristics of resulting extracts were investigated. The crude protein, carbohydrate and volatile basic nitrogen content of raw sea mussels was 15.2%, 1.9%, and 11.2 mg/100 g, respectively. Extracts were prepared using three different methods: hot-water extract (WE), scrap enzymatic hydrolysate extraction (SE), and complex extraction (CE). The respective extracts contained 5.5%, 8.6%, and 6.6% crude protein; 281.7, 366.0, and 343.0 mg/100 g amino nitrogen,: and 2.0%, 1.1% and 1.8% salinity. Their extraction yields were 689, 323, and 1,012 mL/kg. The CE method was superior to the traditional WE method in terms of extraction yield, amino-nitrogen content, and organoleptic qualities, but not odor. Active taste components were evaluated and the total free amino acid content of the WE and CE methods was 5,667.0 and 7,006.3 mg/100 g, respectively. The concentrations of major components (for WE and CE methods, respectively) were as follows: glutamic acid (1,244.0 and 955.4 mg/100 g), taurine (987.9 and 746.8 mg/100 g), glycine (721.2 and 847.0 mg/100 g), alanine (341.9 and 423.8 mg/100 g), arginine (265.5 and 376.5 mg/100 g), lysine (199.8 and 270.4 mg/100 g), and proline (253.9 and 220.3 mg/100 g). In conclusion, these results demonstrate that there is potential for using the CE method to expand the commercial utilization of sea mussels as a flavoring substance resource.

• 한국수산과학회지
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• 제20권6호
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• pp.582-590
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• 1987

말쥐치육 단백질의 가수분해물로 합성한 plastein을 식품단백질원으로서 고도이용 가능성을 구명하기 위하여 그의 기능성을 FPC 및 egg albumin과 비교 검토하였으며, 아울러 SEM에 의한 plastein 형상도 관찰하였다. 용해도는 plastein이 FPC 보다 용해도가 월등히 높았고, Glu-papain plastein은 pH변화에 관계없이 용해도가 $95\%$이상으로 높았으나 Leu-papain plastein의 용해도는 매우 낮았다. 가열시간이 길어짐에 따라 FPC는 용해도가 감소하는 경향을 보였으나 Glu-papain plastein은 가열시간에 관계없이 용해도가 $81\%$이상이었다. 분산성은 Glu-papain plastein과 protease plastein이 egg albumin의 그것과 비슷하였으나 ekfms plastein은 다소 분산성이 낮았다. 보수력은 FPC가 egg albumin보다 낮았으며, 지방흡수력은 Leu-papain plastein이 1.88ml/g으로 가장 높았고, 다른 plastein은 egg albumin의 그것과 비슷하였다. 유화성은 Leu-papain plastein이 $61.2\%$로 가장 높았으나 Glu-papain plastein은 $50.7\%$로 가장 낮았다. 유화안정성도 이와 같은 경향이었다. 포말성은 Leu-papain plastein과 Glu-papain plastein이 각각 $373\%,\;360\%$로 egg albumin의 $130\%$ 보다 우수하였다. 포말안정성은 모든 plastein이 50시간 이후에 소실되어 egg albumin의 36시간에 비해 높았다. 점도는 모든 plastein이 egg albumin에 비해 낮았다. SEM을 통해 본 plastein의 형상은 처리한 효소 종류에 따라 다소 차이를 보였으며, Glu-papain plastein과 Leu-papain plastein은 다른 plastein에 비해 특이한 부드러운 형상을 나타내었다.

• 한국식품과학회지
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• 제26권5호
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• pp.532-538
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• 1994

Chymotrypsin, trypsin, pancreatin, 그리고 Aspergillus oryzae 유래 단백질분해효소의 in vitro 처리에 의하여 유청단백질(WPI)의 가수분해물(WPH)중 ${\beta}-LG$유래의 항원성변화를 조사하기 위하여 토끼 항${\beta}-LG$항혈청을 이용한 competitive inhibition ELISA(cELISA)와 heterologous PCA를 실시하였다. cELISA에 의하여 WPH의 monovalent항원성을 분석한 결과, 전체적으로 ${\beta}-LG$유래의 monovalent항원성은 효소처리에 의하여 $10^{-1.7}{\sim}10^{-4.1}$배 또는 그 이하로 저하되었으며, 특히 pepsin전처리후 Asp. oryzae유래의 효소로 가수분해한 경우(OUP)의 항원성은 거의 상실되었다. Guinea pig를 이용한 PCA test에 의하여 ${\beta}-LG$유래의 polyvalent항원성을 분석한 결과, WPH의 항원성은 $1/2{\sim}1/128$ 또는 그 이하로 저하되었다. 특히, WPH중에서 열변성이나 pepsin의 전처리없이 Asp. oryzae유래의 효소로 가수분해한 경우(OUN), 가수분해도(DH)가 그다지 높지 않고 monovalent항원성도 여전히 잔존하였음에도 불구하고($10^{-3.2}$배로 저하) 알레르기의 발증과 밀접한 관련이 있는 polyvalent항원성은 거의 상실되었다. 이는 OUN의 분해효율이 아주 높지는 않으나 ${\beta}-LG$상의 항원결정기가 효과적으로 파괴되어, polyvalent항원성이 제거되었기 때문으로 추측된다. 이 결과는, Asp. oryzae유래의 효소를 WPI에 처리하면 우유 알레르기의 주요 원인물질인 ${\beta}-LG$의 polyvalent항원성이 제거됨으로써 저알레르기성 infant formula용 WPH가 제조될 수 있음을 시사하고 있다.

• 한국수산과학회지
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• 제42권5호
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• pp.417-425
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• 2009

The potential utility of fish scales to the functional food industry has been investigated due to its antioxidant and antihypertensive characteristics. In this study, we report on the reactive oxygen species (ROS) scavenging and angiotensin I converting enzyme (ACE) inhibitory activities of gelatin hydrolysates processed from Branchiostegus japonicus scales, which are also high in protein content (about 46.1%). We prepared the enzymatic gelatin hydrolysates with four proteases (${\alpha}$-chymotrypsin, Alcalase, Neutrase and trypsin) from B. japonicus scale gelatin, which was prepared according to different reaction times, substrate/enzyme ratios and substrate concentrations. The enzymatic hydrolytic degrees of the gelatin increased time-dependently up to 6 hrs, while the Alcalase gelatin hydrolysates showed the highest hydrolysis degrees compared to the others. Furthermore, gelatin hydrolysates of Neutrase and ${\alpha}$-chymotrypsin showed the highest DPPH radical and $H_2O_2$ scavenging activities ($IC_{50}$ value; 9.18 mg/mL and 9.74 mg/mL), respectively. However, the activities were not significant (P<0.05). We also observed that the four gelatin hydrolysates significantly increased ACE inhibitory activities from approximately 20% to 60% (P<0.05), Among them, the Alcalase gelatin hydrolysates showed the higher ACE inhibitory activity ($IC_{50}$ value; 0.73 mg/mL) compared to the others. These results suggest that the enzymatic gelatin hydrolysates prepared from B. japonicus scales may possess a potentially useful function as an ACE inhibitory agent. As such, the utility of B. japonicus scales should be given due consideration for application in the functional food industry.