• 한국통신학회논문지
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• 제37C권10호
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• pp.977-985
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• 2012

최근 많은 국가들이 NCW (Network Centric Warfare)를 구현하는데 기반이 되는 전술 애드 혹 네트워크의 성능을 향상시키기 위한 통신 프로토콜 개발을 활발히 진행하고 있다. 전투 무선망 (CNR, Combat Net Radio)은 육군의 보병과 같은 지상군에 있어 가장 중요한 통신 기반망이다. 미군은 전투 무선망에서 음성 및 데이터 통신을 위해 MIL-STD-188-220D을 개발하여 운용 중에 있다. 한국군의 차기 무전기인 전술 다대역, 다기능 무전기(TMMR)의 MAC 프로토콜의 후보인 MIL-STD-188-220D은 여러 제한사항이 존재한다. MIL-STD-188-220D에 정의된 DAP-NAD는 충돌회피를 위해 시간 동기를 필요로 하지만, 1홉을 벗어난 다중 홉의 환경에서는 시간 동기를 맞추기 어렵다. 다중 홉 환경에서 충돌을 방지하여 지연을 방지하는 향상된 DAP-NAD를 제안하였으며, 모의실험을 통하여 다중 홉 전투 무선망 환경에서 제안기법의 성능이 향상되는 것을 보였다.

• 한국인터넷방송통신학회논문지
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• 제11권1호
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• pp.199-204
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• 2011

본 눈문은 차세대 전술 통신을 위한 웨이브폼인 WNW(Wideband Network Waveform)하에서의 매체접근 프로토콜로서의 MIL-STD-188-220 프로토콜의 사용 가능성에 대하여 IEEE 802.11e 기반의 프로토콜과의 비교, 모의실험을 통하여 평가하였다. 본 논문에서는 모의실험 평가를 통하여 MIL-STD-188-220 프로토콜의 특정 환경에서 IEEE 802.11e 기반의 프로토콜보다 나은 성능을 보여 줌으로써 사용 가능성을 보인다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제26권2호
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• pp.226-232
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• 2016

Dihydrodipicolinate reductase is an enzyme that converts dihydrodipicolinate to tetrahydrodipicolinate using an NAD(P)H cofactor in L-lysine biosynthesis. To increase the understanding of the molecular mechanisms of lysine biosynthesis, we determined the crystal structure of dihydrodipicolinate reductase from Corynebacterium glutamicum (CgDapB). CgDapB functions as a tetramer, and each protomer is composed of two domains, an Nterminal domain and a C-terminal domain. The N-terminal domain mainly contributes to nucleotide binding, whereas the C-terminal domain is involved in substrate binding. We elucidated the mode of cofactor binding to CgDapB by determining the crystal structure of the enzyme in complex with NADP⁺ and found that CgDapB utilizes both NADH and NADPH as cofactors. Moreover, we determined the substrate binding mode of the enzyme based on the coordination mode of two sulfate ions in our structure. Compared with Mycobacterium tuberculosis DapB in complex with its cofactor and inhibitor, we propose that the domain movement for active site constitution occurs when both cofactor and substrate bind to the enzyme.