Passive fitting of meso-structure and super-structures is a predominant requirement for the longevity and clinical success of osseointegrated dental implants. However, precision and passive fitting has been unpredictable with conventional methods of casting as well as for corrective techniques. Alternative to conventional techniques, electro discharge machining(EDM) is an advanced method introduced to dental technology to improve the passive fitting of implant prosthesis. In this technique material is removed by melting and vaporization in electric sparks. Regarding the efficacy of EDM, the application of this technique induces severe surface morphological and elemental alterations due to the high temperatures developed during machining, which vary between $10,000{\sim}20,000^{\circ}C$. The aim of this study was to investigate the morphological and elemental alterations induced by EDM process of casting dental gold alloy and non-precious alloy used for the production of implant-supported prosthesis. A conventional clinical dental casting alloys were used for experimental specimens patterns, which were divided in three groups, high fineness gold alloy(Au 75%, HG group), low fineness gold alloy(Au 55%, LG group) and nonprecious metal alloy(Ni-Cr, NP group). The UCLA type plastic abutment patterns were invested with conventional investment material and were cast in a centrifugal casting machine. Castings were sandblasted with $50{\mu}m\;Al_2O_3$. One casting specimen of each group was polished by conventional finishing(HGCON, LGCON, NPCON) and one specimen of each group was subjected to EDM in a system using Cu electrodes, kerosene as dielectric fluid in 10 min for gold alloy and 20 min for Ni-Cr alloy(HGEDM. LGEDM, NOEDM). The surface morphology of all specimens was studied under an energy dispersive X-ray spectrometer (EDS). The quantitative results from EDS analysis are presented on the HGEDM and LGEDM specimens a significant increase in C and Cu concentrations was found after EDM finishing. The different result was documented for C on the NPEDM with a significant uptake of O after EDM finishing, whereas Al, Si showed a significant decrease in their concentrations. EDS analysis showed a serious uptake of C and Cu after the EDM procedure in the alloys studied. The C uptake after the EDM process is a common finding and it is attributed to the decomposition of the dielectric fluid in the plasma column, probably due to the development of extremely high temperatures. The Cu uptake is readily explained from the decomposition of Cu electrodes, something which is also a common finding after the EDM procedure. However, all the aforementioned mechanisms require further research. The clinical implication of these findings is related with the biological and corrosion resistance of surfaces prepared by the EDM process.
본 연구에서는 철이 주성분 이면서 다양한 금속산화물의 조성을 갖는 채광물질인 철광사(Iron Sand)를 구리 혹은 납을 함유한 합성폐수 처리에 대한 적용성을 조사하였다. 먼저 철광사의 내산성을 조사하기 위해 pH $2{\sim}4.5$ 범위에서 철 및 알루미늄의 용출특성을 조사였을 때, 가장 많은 조성을 갖는 철의 용출량은 강산성인 pH 2에서도 수질오염 배출기준 이하로 나타났다. 알루미늄의 경우 pH 2에서는 상당량의 용출현상이 나타났지만 pH 3 이상에서는 용출농도가 급격히 감소하였다. 이러한 내산성 실험결과는 철광사를 pH 3 이상에서의 폐수처리에 적용하는 데는 큰 문제가 없는 것을 제시한다. 철광사의 중금속 흡착능력을 조사하기 위해 구리 및 납을 흡착질로 사용하고 실험실 규모의 회분식 흡착실험과 칼럼 여과실험을 실시하였다. pH 5에서 철광사에 의한 구리이온의 제거는 반응초기 시간대에 빠르게 이루어졌으며 2시간이 경과되었을 때 구리 주입량의 50%가 제거되었으며 24시간 경과 후에 거의 완전한 흡착평형에 도달하였다. 철광사에 대한 Cu(II) 및 Pb(II)의 흡착은 pH 2 이상에서 증가되기 시작하였으며 pH 6 이상에서는 거의 모든 흡착질들이 제거되는 전형적인 양이온형 흡착경향을 보였다. 철광사에 대한 구리 및 납 흡착질의 농도비 변화에 따른 흡착등은 실험결과, 구리 및 납의 최대 흡착량은 각각 2,170 mg/kg 및 3,450 mg/kg으로 나타났다.
Adsorption of heavy metals by sawdust was investigated to evaluate the effectiveness of using sawdust to remove heavy metals from aqueous solutions. Kinetic and isotherm studies were carried out by considering the effects of initial concentration and pH. The adsorption isotherms of heavy metals fitted the Langmuir or Freundlich model reasonably well. The adsorption capacity of metal was in the order $Pb^{2+}$ > $Cu^{2+}$ > $Zn^{2+}$. A high concentration of co-existing ions such as $Ca^{2+}$ and $Mg^{2+}$ depressed the adsorption of heavy metal. Adsorption data showed that metal adsorption on sawdust follows a pseudo-second-order reaction. Kinetic studies also indicated that both surface adsorption and intraparticle diffusion were involved in metal adsorption on sawdust. Column studies prove that sawdust could be effective biosorbent for the removal of heavy metals from aqueous phase.
Agar degrading enzyme-agarase-was purified from the culture fluid of Cytophaga so/ ACLJ-18, by acetone precipitation, DEAE-Cellulose, Sephadex G-100 and CM-Sephadex C25 column chromatographies. The molecular weight of purified agarase was estimated to be 24,700 dalton by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis. The optimum pH and temperature for agarase activity were 7.0 and 40$^{\circ}C$, respectively. this agarase was stable in the pH range of 6.5 - 8.0 and 40$^{\circ}C$, and required 0.35M NaCl for optimum activity. And this agarase was inhibited by metal ions such as Ba2+, Cu2+, Co2+, Mn2+, Hg2+, Zn2+, and showed specificity on agar.
The polygalacturonase (PG) production in rotten apples by Botryosphaeria dothidea was purified by using gel filtration and ion exchange column chromatography, and the biochemical characters of PG were investigated. The purified PG appeared as a single band on sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) with approximate molecular weight of 49 kilodalton (kDa). The molecular weight was equal to the native molecular weight estimated by gel filtration. The Km and Vmax values of PG were 0.51 mg/ml and 90.9 $\mu$M/min/ml, respectively. Optimum pH was 4.0~5.0, and the PG activity was stable from pH 5.0~10.0. Optimum temperature of the enzyme activity was 4$0^{\circ}C$. The PG activity was relatively stable at 2$0^{\circ}C$, but it was reduced 45% at 4$0^{\circ}C$ and completely inactivated at 8$0^{\circ}C$. The PG activity was considerably inhibited by Cu2+, Zn2+, SDS and EDTA, whereas it was not effected by Ca2+, K+, Mg2+ or Na+ ions.
Lipase was purified from squid (Todarodes pacificus) liver in an attempt to investigate the possibility of applying the enzyme for biotechnological applications. Crude extract of squid liver was initially fractionated by the batch type ion exchange chromatography. The fraction containing lipase activity was further purified with an octyl-Sepharose column. Finally, lipase was purified by eluting active protein from a non-dissociating polyacrylamide gel after zymographic analysis. Molecular weight of the purified enzyme was determined to be 27 kDa by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis. The enzyme showed the highest activity at a temperature range of $35-40^{\circ}C$ and at pH 8.0. The activity was almost completely inhibited at 1 mM concentration of $Hg^{2+}$ or $Cu^{2+}$ ion. Partial amino acid sequence of the enzyme was also determined.
Our works performed for preparation of oligosaccharides from carrageenan, seaweed polysaccharide, and one active strain for carrageenan was isolated from sea water and identified to Pseudomonas alcaligenes. Carrageenan degrading enzyme was purified from the culture fluid of isolated strain-Pseudomonas alcaligenes JCL-43, by DEAE-Cellulose, Sephadex G-100, Q-Sepharose and CM Sepharose CL-6B column chromatography. Two enzyme-F-I, F-II- was identified this purifying process, and the molecular weight of the purified carrageenase were estimated to be 23.6kDa and 30.2kDa, respectively. The optimum pH and temperature for two carrageenase activity were 7.0 and 4$0^{\circ}C$. These enzymes were stable in the pH range of 6.0~7.5 and lower than 5$0^{\circ}C$, and required 1.5% NaCl for optimum activity. And these carragennase were inhibited by metal ions such as Cu2+, Zn2+, Hg2+, but increased by Ba2+ and Ca2+, and showed specificity on -carrageenan.
이온교환 수지는 이온성 물질을 제거하는 가장 신31성 있는 단위공정일 뿐만 아니라 재사용의 측면에서 매우 경제적이다. 특히 토양화학 분야에서 지난 한세기 동한 수많은 연구가 진행되어 왔으며, 이온교환은 연수 및 탈염공정, 특정물질의 제거 및 회수, 토양을 통한 이온성 물질의 이동에서 널리 이용되고 있다. 이온의 선택도는 이온의 수화반경과 용액의 농도, 이온의 원자가에 따라 좌우된다. 본 연구는 양이온 평형실험과 칼럼실험을 통해 이온사이의 선택도 순서와 바탕음이온에 따른 특성을 조사하였다. 이 실험의 결과에서 양이온의 선택성의 농도가 낮을수록, 이온의 원자가가 높을수록 증가하였다. 평형실험의 양이온 선택도 순서는 H/sup +/< K/sup +/< Cu/sup 2+/ < Co/sup 2+/ < Ca/sup 2+/ < Ce/sup 3+/ 이며, 양이온 칼럼 순서도 동일함을 알 수 있다.
한국농업기계학회 1993년도 Proceedings of International Conference for Agricultural Machinery and Process Engineering
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pp.886-895
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1993
Experimental were conducted to obtain information on the effect of airflow rates and bed depths on the resistance of coffee cherries and coffee beans available locally (Coffea Liberica). The airflow used were in the range of 0.06 to 0.6 cu. m/s-sq.m. The moisture content of the coffee cherries ranged from 10 % to 50% (wet basis) and that of coffee beans ranged from 12% to 30% )wet basis). Two methods of filling were used i.e. loose fill and packed fill. Pressure drops across the material bed in a vertical column were measured at several depths using inclined manometer. The pressure drop increased directly with air flow rate as well as bed depths. The effects of air flowrates and moisture contents on the resistance in terms of pressure drip per unit bed depth were analysed. The pressure drop per unit depth across the material bed varied slightly due to different depth. The resistance to airflow decreased with the increase in moisture content for loose fill. However, the effect of moisture content is not apparent for packed fill.
Purification and characterization of pectate lyase from Bacillus sp HSA-925. Bacillus sp. HSA-925 isolated from soil produced constitutively an extracellular pectate lyase when cultivated in LB broth. The pectate lyase(EC 4.2.2.2) was purified from the cuylture broth by preciptation with ammonium sulfate, followed by column chromatography on CM-cellulose C-50 and repeated gel filtration on Sephadex G-75G. The enzyme had a molecular weight of 32-33 kDa. The activity was mazimum at pH 9.5 AND 45$\CIRC $C. The enzume activity was stable at 55$\circ $C for 15 min and between pH7-12. The activation energy, Km and V$_{max}$ for the pectate lyase were 5.8779 kcal/mol, 6.33$\times $10$^{-2}$ mol/ml and 2.09$\times $10$^{2}$ $\mu $mol/min respectively. The enzyme was activated by Ca$^{2+}$, Cu$^{2+}$ and inhibited by Li$^{+}$, Hg$^{2+}$, EDTA.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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