• 제목/요약/키워드: Circular dichroism

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Neuropeptide $\gamma$의 구조 및 생리활성 (Conformation and Biological Activity of the Neuropeptide $\gamma$)

  • 구희정;서정길;김은희;허민도;정준기;박장수;강신원;박남규
    • 한국수산과학회지
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    • 제30권2호
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    • pp.244-251
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    • 1997
  • 생리활성을 지닌 신경펩타이드의 구조와 활성간의 관계를 규명하기 위하여 고상법으로 합성한 세 종류의 neuropeptide $\gamma$(mammalian-, trout- 그리고 goldfish-neu-ropeptide $\gamma$)를 사용하여 연구하였다. Circular dichroism spectra에 의하면 mammalian-, trout-와 goldfish-neurope-ptide $\gamma$는 완충액 조건하에서 모두 random한 구조를 나타내었다. 중성 및 산성 지질 존재 하에서, mammalian과 trout-neuropeptide $\gamma$는 여전히 random한 구조를 취했다. 그러나, goldfish-neuropeptide $\gamma$는 중성 및 산성지질하에서 부분적으로 $\alpha-helix$ 구조를 나타내었다. 장관 수축활성 에 있어서는 carp 장관, guinea-pig 회장 그리고 rat 십이지장에 대하여 비교하였다. Carp에 대해서는 goldfish-neuropeptide $\gamma\;\simeq$ trout-neuropeptide $\gamma\;>$ mammalian- neuropeptide $\gamma$ 순으로 활성이 나타났다. 그러나, guinea-pig 회장과 rat 십이지장에 대해서 mammalian-neuropeptide $\gamma$는 어류 유래성 neuropeptide g들 보다 높은 수축활성을 나타내었다. 이러한 결과들은 neuropeptide $\gamma$들이 종-특이적인 활성을 나타낸다는 것을 제시한다.

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d-주석산이온과 라세미코발트(III) 착물과의 상호작용에 따른 유발원편광이색성 Spectra와 크로마토그래피 (Induced Circular Dichroism Spectra and Chromatography by Interaction of Some Racemic Cobalt (III) Complexes and d-Tartrate$^2$- in Aqueous Solution)

  • 오창언;강대호;신갑철
    • 대한화학회지
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    • 제25권5호
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    • pp.306-310
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    • 1981
  • 라세미코발트(III)착물인 $[Co(en)_3]^{3+},\;[Co(tn)_3]^{3+},\;cis-[Co(NH_3)(en)_2]^{3+},\;[Co({\beta}-ala)(en)_2]^{2+},\;[Co(gly)(en)_2]^{2+}$ 및 [Co(acac)(en)$_2]^{2+}$을 실온에서 d-주석산염의 수용액에 녹여 원편광이색성 spectra를 측정하였다. 측정된 모든 착물에 대해서 가시부영역 (400∼500nm)에 한개의 음의 CD spectrum이 관측되었다. 이것은 d-주석산이온과 ${\Lambda}$-및 ${\Delta}$-거울상이성질체의 상호작용에 대한 차에의한 것이라고 해석되었다. 즉 ${\Lambda}$-및 ${\Delta}$-거울상이성질체에 d-주석산이온을 각각 부가했을때 ${\Lambda}$-거울상이성질체는 크게 변하였고 ${\Delta}$-거울상이성질체는 약하게 변하여 그 결과 유발원편광이색성 spectrum으로 나타났다. 이온교환 관크로마토그래피에 있어서 용리제와 더 강하게 회합하는 거울상이성질체가 관으로부터 더 빨리 용출된다. 만일 chiral음이온과 착물과의 더 강한 상호작용이 착물의 원래 부호로부터 크로마토그래피의 용리순서를 예측할 수가 있고, 실험결과 용리순서는 측정된 모든 착물에 대하여 유발 원편광이색성 spectrum의 부포로부터 예측된 거울상이성질체의 절대구조와 완전히 일치하였다.

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Type I 결빙방지 단백질 조각 이량체의 결빙방지 활성 (Antifreeze Activity of Dimerized Type I Antifreeze Protein Fragments)

  • 김학준
    • 생명과학회지
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    • 제27권5호
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    • pp.584-590
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    • 2017
  • 결빙방지 단백질(Antifreeze protein, AFP)은 얼음 결정에 결합하여 결정의 성장을 억제한다. AFP는 영하의 환경에서 서식하는 생물체의 생존에 필수적이다. 겨울 넙치에서 분리된 type I AFP (AFP37)는 37 개의 잔기를 가진 ${\alpha}$-나선 구조의 펩타이드이다. 본 연구에서는 활성과 수용성이 높은 짧은 AFP 조각을 개발하고자 시도하였다. 아미노-말단 15, 21 잔기의 AFP15와 21를 설계 및 합성하였다. 이들 펩타이드의 아미노-말단에 CGG를 도입한 AFP15N and 21N을 합성하고 이황화 결합을 유도함으로써 이량체 펩타이드인dAFP15N과dAFP21N을 합성하였다. 이들의 나선 함량과 결빙방지 활성을 circular dichroism (CD) 분광법과 나노리터 삼투압계로 각각 측정하였다. 합성된 펩타이드 AFP15 AFP21, AFP15N, AFP21N, dAFP15N, dAFP21N의 나선 구조 함량은 대조구인 AFP37의 49, 41, 23.8, 28, 47.9, 51.7% 수준을 보였다. 이들의 결빙방지 활성은 AFP37의 13, 7, 0.05, 5.6, 13, 11%로 나타났다. 예상과는 달리 이량체화된 펩타이드는 단량체와 비슷한 결빙방지 활성을 보였다. 이는 이량체 펩타이드가 하나의 펩타이드로 얼음과 결합하기 보다 두 개의 개별적 펩타이드로 작용함으로써 단량체와 같은 활성을 보인 것으로 생각된다. 또한 펩타이드들에 의한 별 모양의 얼음 결정 형성은 펩타이드와 얼음의 약한 결합을 시사한다.

Bowfin-과 Shark-neuropeptide $\gamma$의 구조 및 수축효과 (Structure and Contractile Activity of the Bowfin- and Shark-neuropeptide $\gamma$)

  • 김은정;서정길;김찬희;고혜진;허민도;문정혜;박장수;박남규
    • 한국수산과학회지
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    • 제32권2호
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    • pp.232-237
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    • 1999
  • Tachykinin peptide의 구조와 생리활성간의 상관관계를 조사하기 위해 고상법으로 합성한 어류 유래의 neuropeptide $\gamma$(Mammalian-, Bowfin- 그리고 Shark-neuropeptide $\gamma$)를 사용하였다. 이들의 이차 구조를 알아보기 위해 circular dichroism (CD)을 이용하였다. CD 연구 결과에 따르면, mammalian-neuropeptide $\gamma$, bowfin-neuropeptide $\gamma$와 shark-neuropeptide $\gamma$는 완충액과 인공지질막 조건하에서 random구조를 나타내었다. 또한 이들 neuropeptide $\gamma$의 장관에 대한 수축 활성을 조사하기 위해 guinea-pig의 회장, rat의 십이지장과 carp intestine을 사용하였다. Carp intestine에 서 bowfin-neuropeptide $\gamma$>shark- neuropeptide $\gamma$>mammalian-neuropeptide $\gamma$순으로 활성 이 나타났다. 그러나, guinea-pig 회장과 rat 십이지장에 대해서 mammalian-NP$\gamma$의 활성이 어류 유래의 neuropeptide $\gamma$들보다 높게 나타났다. 이러한 결과들은 neuropeptide $\gamma$가 종-특이적인 활성을 나타냄을 제시한다.

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Study on Inclusion Complex of Fenbufen with ${\beta}-Cyclodextrin$

  • Kim, Young-Il;Park, Young-Ju
    • Journal of Pharmaceutical Investigation
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    • 제14권3호
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    • pp.136-143
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    • 1984
  • Inclusion complex formation of fenbufen with ${\beta}-cyclodextrin$ in water and in solid state was comfirmed by solubility method, ultra violet absorption, circular dichroism and infra-red spectroscopies, differential thermal analysis, and X-ray diffractometry. A solid complex of fenbufen with ${\beta}-cyclodextrin$ in 1 : 1 molar ratio was prepared by the freeze-drying method, its dissolution characteristics in water and its analgesic and antiinflammatory effect in mouse or rat were examined. The apparent release of fenbufen from the inclusion complex was significantly improved, hut no significant difference in its analgesic and antiinflammatory effect was found.

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Molecular Properties of Streptococcal Nuclease Isolated from Streptococcus sp.

  • Song, Kyung-Bin;Lee, Min-Jung
    • Journal of Microbiology and Biotechnology
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    • 제4권4호
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    • pp.364-366
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    • 1994
  • Molecular properties of streptococcal nuclease purified from Streptococcus sp. were examined. The purified enzyme was stable in the range of pH 7 to 10 and easily inactivated above $60^{\circ}C$. Atomic spectroscopy analysis indicated that the enzyme contains Ca, Mg, Zn. Circular dichroism study showed 25% $\alpha$ -helix, 15% $\beta$-sheet and 30% $\beta$-tums.

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Stability and Folding of a Mutant Ribose Binding Protein of Escherichia coli

  • Kim, Joon-Sik;Kim, Hyoungman
    • 한국생물물리학회:학술대회논문집
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    • 한국생물물리학회 1996년도 정기총회 및 학술발표회
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    • pp.25-25
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    • 1996
  • A mature mutant ribose binding protein (RBP) of Escherichia coli was obtained by site-directed mutagenesis, replacing Thr-3 in the N-domain of wild-type mature RBP (WT -mRBP) with a Trp residue (N- Trp-mRBP). The equilibrium unfolding properties and the refolding kinetics of this protein were monitored by fluorescence and circular dichroism (CD). (omitted)

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