• 한국지하수토양환경학회:학술대회논문집
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• 한국지하수토양환경학회 2003년도 총회 및 춘계학술발표회
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• pp.438-441
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• 2003

남해 동부 연안 지역 지하수의 해수 침투 영향을 광역적으로 파악하기 위하여, 202개소의 지하수 시료를 채취하고 수리지구화학적 연구를 수행하였다. 전체 시료 중 14.4%가 500 $\mu\textrm{m}$/cm을 초과하는 높은 EC값을 나타내어 해수 영향을 시사해 주었다. 해수 영향 판단의 또 다른 파라메터로 사용되는 CI/HCO$_3$ 몰비는 전체 시료의 23.3%가 1.3 이상의 값을 나타내었다. 한편, 대표적으로 해수침투 영향 및 인위적 오염의 영향을 각각 반영하는 것으로 알려진 Cl과 NO$_3$의 농도에 관한 누적도수분포도를 작성하여 배경수질군과 오염영향군을 구분짓는 배경치(background concentration)를 구한 결과, 각각 Cl = 22.3 mg/1 및 NO$_3$= 23.1 mg/l로 나타났다. 이 두 파라메터의 농도 분포를 기준으로 하여 채취된 지하수 시료를 크게 4개의 그룹으로 나눌 수 있었다. 그 결과, 자연적 또는 인위적 기원의 오염이 배제된 그룹 1은 전체 시료의 31%, 자연적 오염(해수 영향)을 반영하는 그룹 2는 전체의 24%, 인위적 오염의 영향을 반영하는 그룹 3은 전체의 9%, 해수 영향 및 인위적 오염을 동시에 반영하는 그룹4는 전체의 36%로 나타났다. 또한 그룹2와 그룹4는 대부분 Na-Cl유형으로 진화하는 Ca-Cl유형을 나타내었다. 따라서, 여러 지구화학 방법에 의한 해수 영향 판단 결과는 서로 잘 일치하고 있음을 알 수 있다. 결국, 지구화학적 파라메터를 종합적으로 활용함으로써, 연안 지역 해수침투의 효과적인 파악은 물론 예측 및 방지, 복구에 효과적으로 사용될 수 있을 것으로 판단된다.으로 토양에서 유동 가능성이 있는 중금속만을 추출하였다. 분석실험은 토양의 Cd2+ 와 Pb2+를 대상으로 행하여졌으며, 여러 토양에서 추출 분석한 결과를 EDTA분석결과와 비교하였다. 실험결과, 중금속은 매우 신속하게 고분자 자성체와 결합하였고, 그 후 자성체를 외부 자장으로 모은 후 산으로 용해시키고, 결합된 중금속은 Graphite furnace AAS로 분석함으로써 빠르고 효율적으로 분석실험을 수행할 수 있음을 알 수 있었다. 한편, 실험에서 나타난 수치들을 비교 검토한 결과 토양 분석시 sandy soil에서는 자성체를 이용한 분석이 EDTA에 의한 방법보다 더 높은 추출도를 보인 반면, silt 함량이 많은 토양의 경우에서 EDTA분석에서 더 높은 중금속 추출도를 보였다.s 중에서 490nm와 555nm의 복합밴드를 포함하는 OC2 알고리즘(ocean color chlorophyll 2 algorithm)을 사용하는 것이 OC2 series 및 OC4 알고리즘보다 좋은 추정 값을 도출할 수 있을 것으로 기대된다.환경에서는 5일에서 7월에 주로 이 충체의 유충이 발육되고 전파되는 것으로 추측되었다.러 가지 방법들을 적극 적용하여 금후 검토해볼 필요가 있을 것이다.잡은 전혀 삭과가 형성되지 않았다. 이 결과는 종간 교잡종을 자방친으로 하고 그 자방친의 화분친을 사용할 때만 교잡이 이루어지고 있음을 나타내고 있다. 따라서 여교잡을 통한 종간잡종 품종육성 활용방안을 금후 적극 확대 검토해야 할 것이다하였다.함을 보이고 있다.X> , ZnCl$_{3}$$^{-}$같은 이온과 MgCl$^{+}$, MgCl$_{2}$같은 이온종을 형성하기 때문인것 같다. 한편 어

• 한국수산과학회지
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• 제30권3호
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• pp.423-427
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• 1997

국내 연안산 우뭇가사리로부터 한천의 수율, 추출조건 그리고 이화학적 특성을 조사하였으며, 한천을 여러 가지 방법으로 정제하고 정제한 한천의 수율, 황산기, 회분 그리고 무기질 함량을 측정하였다. 우뭇가사리로부터 한천을 제조 할 때에는 $120^{\circ}C$에서 $2\~3$시간 추출하는 것이 좋았다. 여러지역에서 채취한 우뭇가사리로부터 추출한 한천의 수율은 $31.6\~46.8\%$로 산지에 따른 수율의 차이가 매우컸고, 울릉도산 및 제주도산 우뭇가사리의 수율이 $46.8\%$ 및 $43.6\%$로 좋았다. 겔강도는 $496\~887g/cm^2$로 산지에 따른 차가 매우컸고, 동해안의 대변 및 일광산 우뭇가사리에서 추출한 한천의 겔강도가 887 및 $854g/cm^2$로 매우 강하였다. 추출한 한천중의 회분함량은 $2.63\~2.92\%$였고, 황산기의 함량은 $1.38\~1.78\%$였다. 염산으로 전처리하여 추출하면 전처리하지 않은 시료에 비하여 오히려 수율이 감소되었고, 겔강도도 처리시간이 길어질수록 비례하여 감소하였다. 증류수로 한천을 수세한 후에 아세톤으로 탈수하면 황산기 및 회분함량이 감소될 뿐만아니라 겔강도도 618에서 $895g/cm^2$로 증가되었다. EDTA처리법은 한천을 용해시키지 않고 간단하게 처리하여 황산기 및 회분함량을 감소시킬 수 있었다. 키토산 처리에 의한 정제법은 황산기와 회분의 제거효과가 가장 좋았다. PEG처리에 의한 한천 정제법은 황산기와 회분의 제거 효과는 상당히 좋았으나, 수율이 $55.6\%$로 매우 낮았다. CPC처리에 의한 정제 한천은 황산기와 회분의 함량이 감소하였고, 겔강도가 618에서 $1180g/cm^2$으로 가장 많이 증가하였다. 에탄올, 아세톤 그리고 프로판을 침전법으로 정제한 한천은 황산기와 회분함량이 감소하고 겔강도는 증가되었으며, 아세톤에 의한 정제 효과가 가장 좋았다. 우뭇가사리에서 추출한 한천에는 나트륨, 칼슘, 마그네슘 그리고 칼륨이 다량 함유되어 있었으며, 인, 철, 알루미늄, 아연 그리고 납은 100ppm이하로 미량이었다. 나트륨을 제거하는데는 CPC처리, 칼슘의 제거는 EDTA처리, 칼륨, 인, 철 그리고 아연의 제거는 키토산 처리시에 가장 효과가 좋았다.

• 자원리싸이클링
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• 제8권1호
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• pp.11-17
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• 1999

본 연구는 폐기물로 발생되는 제강 슬래그와 제강분진을 수처리재로 활용하기 위한 기초실험으로 중금속 제거능을 조사하였다. 실험은 초기농도(5, 25, 50 mg/L), pH(3, 7, 11), 온도 (25, 37, $50^{\circ}C$)를 달리하여 회분식 실험을 시행하였으며 또한 EDTA 착물형성의 유무에 따른 제거능의 차이를 비교.분석하였다. 실험결과 pH 7과 pH 11에서는 흡착 기작 뿐만 아니라 폐기물 성분중 CaO의 수화.분해작용으로 인한 수산화물 침전이 유도되어 90%이상의 제거능을 보여 주었다. pH3에서는 20~30%의 제거율을 보여주고 있다. 제철산업에서 부산물로 발생하는 제강 슬래그와 제강 분진을 대상으로 이들이 폐기물 매립장의 점토차수재의 보조재료로 활용될 때 단순 침출수 이동 억제 기능외에 침출수내 중금속의 제거효과도 기대될 뿐 아니라 경제적/기술적 문제점이 없어 활용가치가 향상될것으로 기대된다.

• 대한화장품학회지
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• 제38권3호
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• pp.225-236
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• 2012

본 연구에서는 담쟁이덩굴 줄기 추출물의 HaCaT 세포와 사람 적혈구 세포에서의 세포 보호 효과 및 항산화능을 측정하였다. HaCaT 세포를 이용한 실험에서, 담쟁이덩굴 줄기 추출물의 에틸아세테이트 분획과 아글리콘 분획은 각각 $50{\mu}g/mL$ 및 $25{\mu}g/mL$의 농도에서 독성을 나타내지 않았다. 10 mM의 $H_2O_2$ 및 $30{\mu}M$의 rose bengal을 HaCaT 세포에 처리하였을 때, 에틸아세테이트 분획($6.25{\sim}50{\mu}g/mL$) 및 아글리콘 분획($6.25{\sim}25{\mu}g/mL$)은 농도 의존적으로 세포를 보호하였다. 적혈구 광용혈에서 담쟁이덩굴 줄기 추출물은 $10{\mu}g/mL$의 농도에서 대표적인 지용성 항산화제인 ${\alpha}$-토코페롤보다도 큰 세포보호효과를 나타내었다. 담쟁이덩굴 줄기 추출물 에틸아세테이트 분획의 free radical (1,1-diphenyl-2-picrylhydrazyl, DPPH) 소거활성($FSC_{50}$)은 $18.5{\mu}g/mL$를 나타내었다. Luminol-의존성 화학발광법을 이용한 $Fe^{3+}$-EDTA/$H_2O_2$계에서 생성된 활성산소종(reactive oxygen species, ROS)에 대한 담쟁이덩굴 줄기 추출물의 총항산화능($OSC_{50}$)은 에틸아세테이트 분획의 경우 $1.72{\mu}g/mL$, 아글리콘 분획은 $1.53{\mu}g/mL$로 대표적 항산화제인 L-ascorbic acid ($OSC_{50}=1.50{\mu}g/mL$)와 유사한 항산화능의 크기를 나타내었다. 이상의 결과들은 담쟁이덩굴 줄기 추출물이 ROS에 대항하여 세포를 보호함으로써 생체계, 특히 태양 자외선에 노출된 피부에서 세포보호제 및 천연항산화제로서 작용할 수 있음을 가르킨다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제2권1호
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• pp.13-17
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• 1974

토양에서 분리한 Streptomyces 속 중에 금속을 함유하고 있는 protease를 강하게 분필하는 균일 주를 선별하여 그 효소학적 성질 멸가지를 알아본 결과는 다음과 같다. 1 본 효소의 작용 최적 pH는 중성부근이며 최적온도는 37$^{\circ}C$ 부근이다. 2. 본 효소는 중성부근에서 비교적 안정하며 열에는 비교적 불안정하며 37$^{\circ}C$에서 100분간 열처리했을때 약 50% 가량 실활하였다. 3. Hg$^{＋＋}$, Cu$^{＋＋}$, Cd$^{＋＋}$, Ag$^{＋}$ 등에 의하여 강하게 조해되며, Mn$^{＋＋}$, $Mg^{＋＋}$, $Ca^{＋＋}$, Pb$^{＋＋}$, $Ba^{＋＋}$ 등에는 별 영향을 받지 않는다. 4. oxalate, citrate, 2-4-dinitrophenol, $\varepsilon$-amino caproic acid, thiourea, cysteine에 의해서는 강하게 조해되었다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제8권6호
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• pp.639-644
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• 1998

Extracellular serine proteases were isolated from a soil bacterium, alkalophilic coryneform bacterium TU-19, which have been grown in a liquid medium optimized at 3$0^{\circ}C$ and pH 10.0. Three different sizes, 120 kDa (protease I), 80 kDa (protease II), and 45 kDa (protease III), of serine pro teases were purified using Sephadex G-150 and QAE-Sephadex chromatography (Kang et al. 1995. Agric. Chem Biotech. 38: 534-540). SDS-PAGE showed that the 120 kDa protease was degraded into the 80 kDa protease in 20 mM Tris-HCI (pH 8.0) buffer solution. This degradation was enhanced in the presence of 0.5 M NaCl and 5 mM EDTA, but was inhibited in the presence of 5 mM $CaCl_2$. These results indicated that the $Ca^{2＋}$ ion seems to stabilize the 120 kDa protease like other proteases derived from Bacillus species. The $NH_2$-terminal amino acid sequences of the 10 residues of both proteases were completely identical: Met-Asn-Thr-Gln-Asn-Ser-Phe-Leu-Ile-Lys. In contrast to this, the 80 kDa protease has 1.5 times higher specific activity than the 120 kDa protease does (Kang et al. 1995. Agric. Chern. Biotech. 38: 534-540). Therefore the C-terminal of the 120 kDa protease seems to be autolyzed to the 80 kDa protease but this autolysis did not decrease the protease activity. Optimum pH and temperature of both 80 kDa and 120 kDa proteases were pH 10.5 and $45^{\circ}C$, respectively, and pH and thermal stability were almost identical. Several divalent ions except the $Fe^{2＋}$ ion showed similar effects on activities of both proteases, which are similarly resistant to three different detergents.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제17권1호
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• pp.35-45
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• 1989

Streptococcus thermophilus 510으로부터 $\beta$-galactosidase의 생성조건은 탄소원으로 0.5% lactose를 첨가한 배지에서 초기 pH7.0, 배양온도 37$^{\circ}C$, 배양기간 18시간이었다. 배양여액으로부터 $\beta$-galactosidase를 ammonium sulfate 분획, 핵산의 제거, Sephadex G-200 gel filtration 및 DEAE-Sephadex A-50 ion exchange chromatography 등의 4단계 정제과정을 거쳐 정제한 결과 18배 정제되어 단일 단백질로 분리되었다. 정제효소의 활성 최적온도는 5$0^{\circ}C$, 최적 pH는 7.0이었고, 효소활성이 Mn$^{2+}$, $K^+$과 같은 금속이온과 dithiothreitol, 2-mercaptoethanol에 의해 촉진되었고, Hg$^{2+}$, $Zn^{2+}$, Co$^{2+}$, $Ca^{2+}$, EDTA, 8-hydroxyquinoline, galactose 등에 의해 저해되었다. 효소의 분자량이 520,000, 합성기질인 ONPG에 대한 $K_{m}$ 은 1,25mM, V$_{max}$는 88.50 $\mu$mole/min.mg protein이었고, 주종 아미노산은 glutainic acid, aspartic acid, leucine 및 valine이었다.

• 한국환경과학회지
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• 제17권9호
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• pp.1033-1037
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• 2008

The effects of inorganic salts, inoculum concentration, aeration rate and shaking speed on insoluble phosphate solubilization by Pseudomonas fluorescens RAF15 were investigated. Soluble phosphate production was dependent on the presence of $MgCl_2{\cdot}6H_2O$ and $MgSO_4{\cdot}7H_2O$ in the medium. Supplementation of medium with 0.01% $CaCl_2{\cdot}2H_2O$ and 0.01% NaCl slightly increased soluble phosphate production. The optimal medium compositions for the solubilization of insoluble phosphate by P. fluorescens RAF15 were 1.5% glucose, 0.005% urea, 0.3% $MgCl_2{\cdot}6H_2O$, 0.01% $MgSO_4{\cdot}7H_2O$, 0.01% $CaCl_2{\cdot}2H_2O$ and 0.01% NaCl, respectively. Optimal inoculum concentration was 2.0%(v/v). Maximum soluble phosphate production was obtained with 20-50 ml/250-ml flask and 200 rpm of shaking speed, respectively. The addition of EDTA decreased cell growth and soluble phosphate production.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제17권4호
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• pp.624-631
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• 2007

Thermostable protease is very effective to improve the industrial processes in many fields. Two thermostable extracellular proteases from the culture supernatant of the thermophilic fungus Chaetomium thermophilum were purified to homogeneity by tractional ammonium sulfate precipitation, ion-exchange chromatography on DEAE-Sepharose, and Phenyl-Sepharose hydrophobic interaction chromatography. By SDS-PAGE, the molecular mass of the two purified enzymes was estimated to be 33 kDa and 63 kDa, respectively. The two proteases were found to be inhibited by PMSF, but not by iodoacetamide and EDTA. The 33 kDa protease (PRO33) exhibited maximal activity at pH 10.0 and the 63kDa protease (PRO63) at pH5.0. The optimum temperature for the two proteases was $65^{\circ}C$. The PRO33 had a $K_m$ value of 6.6mM and a $V_{max}$ value of $10.31{\mu}mol/l/min$, and PRO63 l7.6mM and $9.08{\mu}mol/l/min$, with casein as substrate. They were thermostable at $60^{\circ}C$. The protease activity of PRO33 and PRO63 remained at 67.2% and 17.31%, respectively, after incubation at $70^{\circ}C$ for 1h. The thermal stability of the two enzymes was significantly enhanced by $Ca^{2+}$. The residual activity of PRO33 and PRO63 at $70^{\circ}C$ after 60min was approximately 88.59% and 39.2%, respectively, when kept in the buffer containing $Ca^{2+}$. These properties make them applicable for many biotechnological purposes.

• 생명과학회지
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• 제11권6호
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• pp.561-567
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• 2001

능이버섯[Sarcodon aspratus(Berk.)S.Ito]의 fibrin 분해 활성물질을 분리정제하기 위하여(N $H_4$)$_2$S $O_4$침전법, DE52 anion exchange column chromatography, Sephacryl-S2000 gel filtration chromatography 및 Mono S cation FPLC를 행하였으며 정제된 효소의 특성을 측정하였다. 혈전용해 요소의 활성물질은 DE52 anion exchange colum chroma-tography에 NaCI의 농도가 0.2M 정도에서 용출되었으며 계속된 Sephacryl-S200 gel fitration chromatography 및 Mono S cation EPLC를 실시한 결과 단일 Peak를 얻었고 혈전용해효소의 특이활성은 55.2 U/mg protein으로 조효소액으로 비하여 11.3 배 증가하였으며 수율은 49.5%이었다. 또한 Mono S cation EPLC에서 얻은 활성획분을 12% SDS-PAGE로 전기영동한 결과 단일 band를 얻었으며 gel filtration의 결과와 비교함으로서 정제된 능이의 혈전용해 효소의 분자량은 29.300 Da인 것으로 확인되었다. 능이로 부터 정제한 혈전용해효소는 pH가 높아질수록 효소활성이 증가하였으며 pH 10.5의 알카리성에서도 안정하였으며 6$0^{\circ}C$이상의 온도에서는 효소활성이 급격히 실활하기 시작하였지만 8$0^{\circ}C$에서 25%의 상대활성을 보였다. 또한 본 효소는 C $u^{2+}$이온 $Co^{3+}$ 이온 등 중금속에 의하여 68%및 38%활성이 저해되었으며 $Ca^{2+}$이온 또는 $Mg^{2+}$의 초딤색 인 EDTA및 serine protease inhibitor이 PMSF에 의하여 활성이 저해되었었다. 이러한 결과들은 능이의 혈전용해효소가 Ca.sup 2+/또는M $g^{2+}$에 의하여 활성이 증가하는 serine protease임을 암시해 주고 있다.