• 한국식품영양과학회지
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• 제19권4호
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• pp.349-355
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• 1990

Actomyosine prepared from Yellowtail fish(seriola quinqueradiata) were stored at $0^{\circ}C$(ice-cooling) -3.5$^{\circ}C$(partial freeaing) and -2$0^{\circ}C$(freezing) Another actomyosin samples were prepared from the fish previously stored at the temperatures for a week as the maximum .Remaining activity of {{{{ {Ca }^{2+ } }}}}-and {{{{ {Mg }^{2+ } }}}}- dependent adenosine triphosphatase(ATPase) activity was measured fronm the actomyosin preparations. Specific activity of {{{{ {Mg }^{2+ } }}}}-ATPase of actomy-osin before storagew was 0.253$\mu$ mole pi/min/mg of protein and it was 1.5 times higher than that of {{{{ {Ca }^{2+ } }}}} -ATPase. The enzyme activities were markedly decreased during early period of storage. However no significant differences in the enzyme activity were revealed among the samples stored at different temperature. The enzyme of actomyosin prepared from the fish previously stored at the temperatures for a week revealed an acitivity of 2-3 times higher than that of freezing. Apparent denaturation constant of {{{{ {Mg }^{2+ } }}}} -ATPase of actomyosin was between 0.810-1.139 per day and it was about 1.5 times hgiher than that of {{{{ {Ca }^{2+ } }}}} -ATPase. But the constant of {{{{ {Mg }^{2+ } }}}} ATPase of actomyosin extracted from the fist stored for a week at each temperature was between 0.176-0.356 per day. This constant was 4 times higher than that of {{{{ {Ca }^{2+ } }}}}- ATPase in frozen stored fish. It was presumed from these results that denaturation of ATPase is largely accorded to the structural changes of actomyosin.

• 한국수산과학회지
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• 제31권4호
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• pp.545-552
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• 1998

생선회의 육질을 향상시키는 연구의 일환으로 어육에 있어서 전기자극에 의한 근수축의 증대원인을 밝히고자 전기자극처리가 근소포체의 특성에 미치는 영향을 살펴보았다. 넙치 근소포체의 $Ca^{2+}$-ATPase는 $50^{\circ}C$ 이상의 온도에서 실활되었으며, 전기자극시킨 경우 즉살한 것에 비하여 낮은 $Ca^{2+}$-ATPase활성을 나타내었다. 근육을 $5^{\circ}C$에 저장하였을때 시간이 길어질수록 근소포체의 $Ca^{2+}$-ATPase는 치사직후에 비하여 저하되는 경향을 보였으며, 전기자극 시간이 길어질수록 빠르게 저하되었고. 35초와 60초간 전기 자극시킨 것은 비슷한 저하속도를 나타내었다. SDS-PAGE 결과, 97kDa과 68kDa의 성분이 주된 구성단백질이었으며. 전기자극 시킨것은 즉살시킨 것에 비하여 97kDa의 성분이 감소되었고 전기자극 시간이 길어질수록 현저하였다. LSR은 $27\~32\%$ sucrose 농도에서, HSR은 $38\~45\%$의 농도에서 얻을 수 있었다. LSR의 $Ca^{2+}$-ATPase는 전기자극에 의하여 실활되었으며, HSR은 큰 영향을 받지 않았다 근원섬유의 $Mg^{2+}$-ATPase 활성은 전기자극처리에 의하여 증가되었으며 자극시간이 길어질수록 저장 중 $Mg^{2+}(+Ca^{2+}$)-ATPase 활성의 저하는 즉살한 것에 비하여 빠르게 진행되었다. $Mg^{2+}(-Ca^{2+}$)-ATPase 활성의 변화는 $Mg^{2+}(+Ca^{2+}$)-ATPase 활성과 비슷한 경향을 나타내었으며, 전기자극한 것은 저장 중 저하되었으나 즉살한 것은 치사 직후와 비교하여 큰 차이를 나타내지 않았다. 근원섬유의 $Ca^{2+}$-감수성은 즉살과 전기자극한 것 사이에 차이를 나타내지 않았으며, 저장 중에도 변화를 보이지 않았다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제40권3호
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• pp.202-208
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• 1997

콩 뿌리조직의 이온 흡수와 관련된 생리활성을 조사하기 위하여 뿌리조직으로부터 마이크로솜을 분리하였고, 마이크로솜 ATPase (이온점프) 활성을 분광학적 방법인 enzyme-coupled 분석방법에 따라 측정하였다. 마이크로솜 ATPase의 활성에 미치는 여러 가지 이온의 효과 또는 ATPase의 이온선택성을 조사하기 위하여 $10mM\;Na^+$과 $120mM\;K^+$을 포함하는 대조용액에서의 평균활성을 측정한 결과 190 nmol/min/mg protein으로 나타났다. 대조활성에 비하여 $Na^+$을 포함하지 않은 $130mM\;K^+$ 용액에서는 활성이 150%로 증가하였고, $K^+$을 포함하지 않은 $130mM\;Na^+$ 용액에서는 활성이 63%로 감소되었다. 반응용액의 $K^+$ 농도에 따른 활성변화를 측정한 결과, ATPase의 활성은 외부용액의 $K^+$ 농도 증가에 따라 활성이 증가됨을 알 수 있었다. 또한 마이크로솜 ATPase 활성은 반응용액의 pH 감소에 따라 증가되어 $pH\;6{\sim}7$에서는 비교적 높은 활성을 보였으나, pH 8 이상에서는 급격히 활성이 감소되었고, pH 9에서는 80%이상의 활성이 저해되었다. $Ca^{2+}$에 의한 이온펌프의 활성조절 여부를 평가하기 위해서 마이크로솜 내부 및 외부의 $Ca^{2+}$에 의한 ATPase 활성변화를 측정하였다. 마이크로솜 ATPase의 활성은 반응액의 $Ca^{2+}$ 농도가 낮아질수록 증가하여 $10^{-9}M$ 이하에서 최대활성이 관측되었고, $Ca^{2+}$ 농도가 증가할수록 활성은 감소하여 $500\;{\mu}M$ 전후에서 50%의 활성이 감소하였다. 또한 ATPase의 활성은 마이크로솜 내부의 $Ca^{2+}$ 농도증가에 의해서 저해되어, $Ca^{2+}\;ionophore\;A23187$처리에 의한 외부의 $Ca^{2+}$ 유입에 의해서 약30%의 활성감소를 보였으며, EGTA 처리에 의한 $Ca^{2+}\;chelation$에 의해서 마이크로솜 내부의 $Ca^{2+}$ 농도가 감소되었을 때, ATPase 활성은 증가하였다. 위의 조건에서 실제 마이크로솜 내부로의 $Ca^{2+}$ 유입 여부는 $‘Ca^{2+}’$를 이용하여 확인하였다. 이상의 결과는 마이크로솜 막에 위치한 ATPase의 내부 및 외부에 $Ca^{2+}$에 의한 효소활성 조절부위가 각각존재함을 시사한다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제18권1호
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• pp.123-130
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• 1989

방어로부터 추출한 근원섬유 현탁액을 $0^{\circ}C$(빙장), $-3.5^{\circ}C$(PF저장), $-20^{\circ}C$(동결저장)에 저장하면서 Ca-과 Mg-ATPase활성을 측정하여 근육단백질의 변성을 조사하였으며 일부는 생선을 각 온도에 일정기간 저장한 후 근원섬유를 추출하여 단백질 변성정도를 비교한 결과 추출한 근원섬유를 저장하였을 때 빙장 및 PF저장한 시료의 ATPase활성은 비슷한 수준이었으나 동결 저장한 시료에서는 현저히 낮았다. 생선을 각 온도에 1주일간 저장한 후 추출한 근원섬유의 소활성은 근원섬유를 미리 추출하여 같은 기간동안 저장한 경우에 비하여 빙장과 PF저장에서는 1.2-1.8배, 동결저장에서는 2.5-3배 정도 높은 수준을 유지하고 있었다. 근원섬유를 각 온도에 저장하였을 때의 변성속도는 Ca-의 경우가 Mg-ATPase에 비 해 2-3배 빨랐으나 생선으로 저장한 경우에는 Ca-과 Mg-ATPase간에 큰 차이를 나타내지 않았다.

• 한국식품영양학회지
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• 제10권3호
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• pp.401-406
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• 1997

소의 도체로부터 사태, 갈비 및 등심을 분리하고 8$^{\circ}C$에 저장하면서 actomyosin을 추출하여 부위별 저장기간에 따라 추출성 및 ATPase활성을 비교하였다. Actin과 myosin이 유리되어 형성된 actomyosin의 추출성은 저장초기 사태, 갈비 및 등심이 각각 36.74, 72.55 및 56.77mg/g이었으며, 저장기간에 의한 추출양상은 갈비와 등심이 비슷하였고, 사태는 이들과 다르게 진행되었다. 사태의 Mg- 및 Ca-ATPase활성은 저장 3일까지 상승하다가 6일째 감소하였고, 갈비는 저장기간 동안 비슷하였으며, 등심은 저장기간에 따라 조금씩 낮아지는 경향이었다. 그리고 Mg- 및 Ca-ATPase활성은 사태, 등심 및 갈비의 순으로 크게 나타났다. 사태와 갈비의 EDTA-ATPase활성은 저장기간과 이온강도에 따라 차이를 보였지만 등심은 이온강도가 커짐에 따라 계속 상승하였다.

• 한국동물학회지
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• 제36권4호
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• pp.529-534
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• 1993

흰쥐의 신피질 세포막과 소포체 막을 분리하여 카드를 및 Metallothioneln(MT)을 투여하였을 때 세포막에 존재하는 Ca-ATPase에 미치는 영향을 측정하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 전기영동상에서 분리된 MT가 분자량 12KD 정도의 위치에 band가 나타났으며, 분리한 각 세포의 막에 카드윰을 농도별로 처리하였을 때 고농도일수록 Ca-ATPase의 활성도가 감소하였으나, MT를 처리한 경우 신피질 세포막은 거의 대조군과 유사한 결과를 나타냈고, 소포체 막에 MT를 처리한 경우는 20mg/ml의 카드윰을 처리한 경우와 유사하였다. 이와같은 결과로 보아 카드윰은 세포막의 Ca-ATPase의 활성을 저하시켜 세포내 칼슘 항상성에 영향을 미치는 MT는 Ca-ATPase의 활성을 회복시켜 카드뮴에 의한 세포독성의 방어작용에 부분적으로 작용한 것으로 생각된다.

• The Korean Journal of Physiology and Pharmacology
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• 제6권2호
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• pp.101-107
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• 2002

In the present study, the postnatal developmental changes in the expressional levels of cardiac sarcoplasmic reticulum (SR) $Ca^{2+}$ regulatory proteins, i.e. $Ca^{2+}-ATPase,$ phospholamban, and $Ca^{2+}$ release channel, were investigated. Both SR $Ca^{2+}-ATPase$ and phospholamban mRNA levels were about 35% of adult levels at birth and gradually increased to adult levels. Protein levels of both SR $Ca^{2+}-ATPase$ and phospholamban, which were measured by quantitative immunoblotting, were closely correlated with the mRNA levels. The initial rates of $Ca^{2+}$ uptake at birth were about 40% of adult rates and also increased gradually during the myocardial development. Consequently, the relative phospholamban/$Ca^{2+}-ATPase$ ratio was 1 in developmental hearts. $Ca^{2+}$ release channel (ryanodine receptor) mRNA was about $50{\sim}60%$ at birth and increased gradually to adult level throughout the postnatal rat heart development. $^3[H]ryanodine$ binding increased gradually during postnatal myocardial development, which was closely correlated with ryanodine mRNA expression levels during the development except the ryanodine mRNA level at birth. These findings indicate that cardiac SR $Ca^{2+}-ATPase,$ phospholamban, and $Ca^{2+}$ release channel are expressed coordinately, which may be necessary for intracellular $Ca^{2+}$ regulation during the rat heart development.

• 한국생물물리학회:학술대회논문집
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• 한국생물물리학회 1999년도 학술발표회 진행표 및 논문초록
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• pp.48-48
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• 1999

Two types of vanadate-sensitive $Ca^{2＋}$-ATPases have been characterized in the microsomes of tracheal epithelial cells, a high affinity vanadate-sensitive (HA VS) and a low affinity vanadate-sensitive (LAVS) $Ca^{2＋}$-ATPases. The LA VS $Ca^{2＋}$-ATPase was sensitive to thapsigargin, implying that it is an ER/SR-type $Ca^{2+}$-ATPase.(omitted)d)

• Archives of Pharmacal Research
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• 제24권3호
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• pp.202-206
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• 2001

The effects of various sedative cyclopeptides and peptide alkaloids from the Zizyphus species on calmodulin-dependent $Ca^{2+}$ -ATPase and phosphodiesterase were Investigated. Calmodulin-induced activation of $Ca^{2+}$-ATPase was strongly inhibited by sanjoinine-A dialdehyde (IC_{50}$, 2.3$\mu\textrm{m}$), -Ah1 (IC_{50}$, 4.0$\mu\textrm{m}$), -A (IC, 4.6$\mu\textrm{m}$), and -G2 (IC_{50}$, 7.2$\mu\textrm{m}$), while calmodulin-induced activation of phosphodiesterase was strongly inhibited by both deachuine- S10 (IC_{50}$, 4.9$\mu\textrm{m}$) and sanjoinine-D (IC_{50}$, 9.0$\mu\textrm{m}$). The inhibitory activity of the various cyclopeptides and peptide alkaloids on $Ca^{2+}$-ATPase was found to correlate well with their Sedative activity.

• 한국수산과학회지
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• 제30권3호
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• pp.349-354
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• 1997

6개월, 12개월 및 20개월간 사육한 넙치를 즉살하여 암수를 구분한 후 등육을 취하여 각각의 사육기간 별로 근원섬유의 ATPase 활성, 열안정성 및 각 단백질의 subunit조성을 실험, 검토하였다. 6개월 사육한 수컷의 근원 섬유의 ATPase 활성은 암컷에 비하여 높았으며, 특히 $Mg^{2+}\;(+Ca^{2+})$-와 $Ca^{2+}-ATPase$ 활성에서 현저한 차이를 나타내었다. 12개월간 사육한 넙치에 있어서도 6개월간 사육한 것과 비슷한 경향을 보였으며, 20개월간 사육한 넙치 역시 유사한 경향을 나타내어 주었다. 또한 사육기간에 따라서 근원섬유의 ATPase 활성이 차이를 나타내었는데, 특히 $Mg^{2+}\;(+Ca^{2+})-ATPase$ 활성이 성장이 활발한 6개월째 사육한 넙치에서 가장 높았으며, 그 다음으로 12개월과 20개월간 사육한 순으로 나타나 성장 속도와 근원섬유의 ATPase 활성간에 높은 상관관계가 있음을 암시하였다. 근원섬유의 열안정성에 있어서도 수컷이 암컷에 비하여 현저히 떨어지는 경향을 보였다.