• 미생물학회지
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• 제30권4호
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• pp.291-298
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• 1992

비변성 폴리아크릴 아미드 겔에서 Streptomyces coelicolor 의 catalase 활성 염색을 실시하여 여러개의 catalase 활성 띠를 관찰하였으며, 그 유형이 성장기에 따라 달라짐을 알았다. 포자와 정체 성장기에는 정체 성장기에만 특이적인Cat1(760kD) 이 관찰되었고, Cat2(300kD) 를 제외한 모든 활성 띠들이 나타났다. 중기 대수 성장기에는 Cat2 와 Cat 3-2, Cat3-2(140kD) 등 2개의 catalase 띠가 나타나며, 후기 대수 성장기에는 Cat3-1(170 kD), Cat3-2, Cat3-3(130kD). Cat4(70kD)등의 활성 띠가 나타났다. NTG 처리로 돌연변이화된 S. coelicolor 의 포자를 Bennet 평판 배지네서 배양한 후 과산화수소 거품 test 를 실시하여, 약 5000 여개의 콜로니 중 거품형성 속도나 양이 감소한 콜로니를 12개 얻었다. 야생형에 견주어 대부분 catalase 활성이 감소하였으며, 대수 성장기와 정체 성장기에서 모두 감소하였다. 거품형헝을 하지 않는 모든 돌연변이에서 Cat3-2 띠의 강도라 현저히 약해저 있음으로 보아 Cat3-2가 주된 catalase 인 것으로 추정된다. 대수 성장기에서 수확한 S. coelicolor 세포 추출액에서 Sepharose CL-4B, DEAE Sepharose CL-6B, Phenyl Sepharose CL-4B, Hydroxylapatite 크로마토그래피등 4단계의 크로마토그래피를 수행하여 Cat3-2 를 정제하였다. 비변성 폴리아크릴마드 겔 전기 영동을 수행한 결과 Cat3-2 는 67 kD 의 동일한 subunit 을 2개 가지고 있는 효소로 추정된다.

• 미생물학회지
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• 제32권2호
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• pp.155-162
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• 1994

포도당을 이용하여 성장하고 있는 호기성 일산화탄소 산화 세균인 Acinetobacter sp. Strain JC1 DSM 3808애 존재하는 catalase의 활성은 지수성장기 중반에서 높게 나타났으나, 지수성장기 후반 및 정체기 초기에서 낮아졌다가 정체기 중기에서 급격히 증가한 후 다시 감소하였다. 이 세균에는 세종류(Cat1, Cat2, Cat3)의 catalase가 존재하였는데, Cat1과 Cat3의 활성은 성장시기에 따라 큰 차이를 보이지 않았으나 Cat2의 활성은 성장시기에 따라 큰 변화를 나타내었다. Cat3는 이 세균이 포도당을 이용하여 성장할 때만 생성되었고, 일산화탄소나 메탄올을 이용하여 성장할 때는 생성되지 않았다. 세포추출액을 ethanol과 chloroform으로 처리한 후 활성염색을 하였을 때 Cat1과 Cat3의 활성은 안정하였으나 Cat2는 활성을 상실하였다. 세포추출액을 20mM $H_2O_2$와 3-amino-1,2,4-triazole(AT)을 처리하였을 때 Cat1과 Cat3의 활성이 반감되었고, Cat2는 $H_2O_2$에 의해서는 불활성되었으나 AT의 영향은 받지 않았다. Cat1은 80$^{\circ}C$ 1분간 열처리후에도 활성을 나타내었으나, Cat2와 Cat3는 60$^{\circ}C$와 70$^{\circ}C$에서 1분간의 열처리 후 각각 활성을 상실하였다. Cat2는 catalase 활성외에 peroxidase의 활성도 나타내었다. 일곱단계의 과정을 거쳐 포도당에서 성장시에만 생성되는 Cat3를 정제하였다. 정제된 Cat3의 크기는 150,000이었고, 63,000의 크기를 가진 두개의 동일한 소단위로 구성되어 있었으며, $H_2O_2$에 대한 K_m값은 39mM과 58mM로 나타났다. 정제된 효소의 활성을 위한 최적 pH는 7.0이었으나 전반적으로 pH 6~9에서 비슷하게 높은 활성을 나타내었다. 정제된 효소의 최적온도는 40$^{\circ}C$이었으며 20~50$^{\circ}C$에서 비슷한 활성을 나타내었고, 30$^{\circ}C$에서는 60분동안 효소활성이 거의 상실되지 않았다. 정제된 효소는 ethanol과 chloroform 처리에는 안정하였으나 12mM AT 와 0.1mM $NaN_3$ 및 1mM KCN에 의해 90% 이상의 활성이 억제되었다.

• Journal of Microbiology
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• 제39권3호
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• pp.168-176
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• 2001

Five different types of catalases from photosynthetic bacterium Rhodospirillum rubrum S1 grown aerobically in the dark were found in this study, and designated Catl (350 kDa), Cat2 (323 kDa), Cat3 (266 kDa), Cat4 (246 kDa), and Cat5 (238 kDa). Analysis of native PAGE revealed that Cat2, Cat3, and Cat4 were also produced in the cells anaerobically grown in the light. It is notable that only Cat2 was expressed much more strongly in response to the anaerobic condition. Enzyme activity staining demonstrated that Cat3 and Cat4 had bifunctional catalase-peroxidase activities, while Catl, Cat2, and Cat5 were typical monofunctional catalases. S1 cells grown aerobically in the presence of malate as the sole source of carbon exhibited an apparent catalase Km value of 10 mM and a Vmax of about 705 U/mg protein at late stationary growth phase. The catalase activity of Sl cells grown in the anaerobic environment exhibited a much lower Vmax of about 109 U/mg protein at late logarithmic growth phase. The catalytic activity was stable in the broad range of temperatures (30$\^{C}$-60$\^{C}$), and pH (6.0-10.0). R. rubrum S1 was much more resistant to H$_2$O$_2$in the stationary growth phase than in the exponential growth phase regardless of growth conditions. Cells of stationary growth phase treated with 15 mM H$_2$O$_2$for 1 h showed 3-fold higher catalase activities than the untreated cells. In addition, L-glutamate induced an 80-fold increase in total catalase activity of R. rubrum S1 compared with magic acid. Through fraction analyses of S1 cells, Cat2, Cat3, Cat4 and Cat5 were found in both cytoplasm and periplasm, while Catl was localized only in the cytoplasm.

• Molecules and Cells
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• 제20권2호
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• pp.247-255
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• 2005

Three different catalase cDNA clones (CaCat1, CaCat2, and CaCat3) were isolated from hot pepper (Capsicum annuum L.), and their expression patterns were analyzed at the levels of mRNA and enzyme activity. Northern hybridization showed that the three catalase genes were differentially expressed in various organs, and that expression of CaCat1 and CaCat2 was regulated differently by the circadian rhythm. In situ hybridization revealed different spatial distributions of CaCat1 and CaCat2 transcripts in leaf and stem. In response to wounding and paraquat treatment, CaCat1 mRNA increased at 4-12 h in both paraquat-treated and systemic leaves. In contrast, wounding had no significant effect on expression of the catalase genes. The increase of catalase activity in the paraquat-treated and systemic leaves paralleled that of CaCat1 mRNA, but did not match that of CaCat1 mRNA in paraquat-treated stems. Our results suggest that CaCat1 may play a role in responses to environmental stresses.

• Mycobiology
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• 제41권3호
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• pp.145-148
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• 2013

Vegetative growth signaling of the opportunistic human pathogenic fungus Aspergillus fumigatus is mediated by GpaA ($G{\alpha}$). FlbA is a regulator of G protein signaling, which attenuates GpaA-mediated growth signaling in this fungus. The flbA deletion (${\Delta}flbA$) and the constitutively active GpaA ($GpaA^{Q204L}$) mutants exhibit enhanced proliferation, precocious autolysis, and reduced asexual sporulation. In this study, we demonstrate that both mutants also show enhanced tolerance against $H_2O_2$ and their radial growth was approximately 1.6 fold higher than that of wild type (WT) in medium with 10 mM $H_2O_2$. We performed quantitative PCR (qRT-PCR) for examination of mRNA levels of three catalase encoding genes (catA, cat1, and cat2) in WT and the two mutants. According to the results, while levels of spore-specific catA mRNA were comparable among the three strains, cat1 and cat2 mRNA levels were significantly higher in the two mutants than in WT. In particular, the ${\Delta}flbA$ mutant showed significantly enhanced and prolonged expression of cat1 and precocious expression of cat2. In accordance with this result, activity of the Cat1 protein in the ${\Delta}flbA$ mutant was higher than that of $gpaA^{Q204L}$ and WT strains. For activity of the Cat2 protein, both mutants began to show enhanced activity at 48 and 72 hr of growth compared to WT. These results lead to the conclusion that GpaA activates expression and activity of cat1 and cat2, whereas FlbA plays an antagonistic role in control of catalases, leading to balanced responses to neutralizing the toxicity of reactive oxygen species.

• Journal of Microbiology
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• 제38권4호
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• pp.239-244
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• 2000

The cats gene encodes the major catalase in Sreptomyces coelicolor, whose production increases upon H$_2$O$_2$treatment. Besides the previously identified primary promoter (catApl), a minor promoter (catAp2) was newly assigned by S1 nuclease mapping. The catAp2 transcript was observed transiently upon entry into the stationary phase in liquid culture and upon differentiation on solid plates, whereas the level of catApl transcription did not chance significantly during this growth transition. ThecatApl promoter was transcribed by the major vegetative RNA polymerase holoenzyme containing $\sigma$$\^$HrdB/, whereas the catAp2 was transcribed in vitro by the holoenzyme containing $\sigma$$\^$R/ that is activated under oxidative conditions. The cia-element regulating the H$_2$O$_2$-inducibility of catApl was identified within the 23 bp inverted repeat sequence located between -65 and -43 of the catApl promoter. We roamed this sequence HRE (H$_2$O$_2$-responsive Element). The distal half of the inverted repeat was more crucial for H$_2$O$_2$-dependent induction of the catApl transcript than the proximal half. HRE most likely serves as a binding site for the H$_2$O$_2$-responsive repressor CatR.

• 한국정보통신학회논문지
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• 제13권6호
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• pp.1150-1156
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• 2009

본 논문에서는 LFSR(Linear Feedback Shift Register)과 2D CAT(Two-Dimensional Cellular Automata Transform)를 단계적으로 적용한 영상 암호화 방법을 제안한다. 먼저 LFSR을 이용하여 원 영상의 크기만큼 PN(pseudo noise) 수열을 생성한다. 그런 다음, 생성된 수열을 원 영상과 XOR 연산하여 1단계로 암호화된 영상을 얻는다. 그리고, 게이트웨이 값을 설정하여 2D CAT 기저함수를 생성한다. 생성된 기저함수를 1단계로 암호화된 영상에 곱하여 2D CAT 방법으로 암호화를 한다. 마지막으로, 안정성 분석을 통하여 제안한 방법이 높은 암호화 수준의 성질을 가졌음을 검증한다.

• 동서간호학연구지
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• 제21권2호
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• pp.110-118
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• 2015

Purpose: This study aimed to provide a basic resource for developing nursing interventions and educational programs for complementary and alternative therapies (CAT) by examining nursing students' perception, experience, and attitudes toward CAT. Methods: Data were collected targeting 230 nursing students from October 20 to November 10, 2014, and analyzed by using descriptive statistics, t-test, ${\chi}^2$-test, and ANOVA with SPSS/WIN 18.0. Results: Results showed that CAT were performed by CAT specialists in combination with hospital treatments for individuals suffering from chronic pain and musculoskeletal diseases. Nursing students obtained information on and experience of CAT through the Internet. CAT were used for psychological and mental stability as a supplementary treatment. The majority of the participants used Yoga followed by massage as a sub-therapy of the program. They said that openness of medical staff and active communication are important for having a positive attitudes toward CAT. There are differences in attitudes toward CAT according to gender, student levels, and previous experience on CAT. Conclusion: It is crucial for nursing students to have right perception, experience, and attitudes toward CAT in order to apply CAT to the clinical field.

• 한국정보통신학회:학술대회논문집
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• 한국해양정보통신학회 2009년도 춘계학술대회
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• pp.164-167
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• 2009

본 논문에서는 LFSR(Linear Feedback Shift Register)과 2D CAT(Two-Dimensional Cellular Automata Transform)를 이용한 영상 암호화법을 제안한다. 먼저 LFSR을 이용하여 원 영상의 크기만큼 PN(pseudo noise) 수열을 생성한다. 그런 다음, 생성된 수열을 원 영상과 XOR 연산하여 원 영상을 변환한다. 그리고, 게이트웨이 값을 설정하여 2D CAT 기저함수를 생성한다. 생성된 기저함수를 변환된 원 영상에 곱하여 2D CAT 영상 암호화를 한다. 마지막으로, 안정성 분석을 통하여 제안한 방법이 높은 암호화 수준의 성질을 가졌음을 검증한다.

• 한국통신학회논문지
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• 제34권7C호
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• pp.663-670
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• 2009

본 논문에서는 NFSR(Non-linear Feedback Shift Register)과 2D CAT(Two-Dimensional Cellular Automata Transform)를 단계적으로 이용하여 영상을 암호화하는 방법을 제안한다. 암호화 방법은 먼저, NFSR을 이용해서 원 영상의 크기만큼 PN(pseudo noise) 수열을 생성한다. 그리고 생성된 수열을 원 영상과 XOR 연산하여 암호화를 한다. 그 후, 게이트 이 값을 설정하여 2D CAT 기저함수를 생성한다. 생성된 기저함수를 변환된 암호화 영상에 곱하여 2D CAT 암호화를 한다. 마지막으로, 키 공간 분석, 엔트로피 분석 및 민감도 분석을 통해 제안한 방법이 효율적이고 매우 안전함을 검증한다.