Proceedings of the Korean Institute of Building Construction Conference
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2018.05a
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pp.238-239
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2018
This paper presents the synthesis results of CaO-Al2O3 system clinker using the CaCO3 and the Al2O3 according to the synthesis methods dependent on the temperature. The purpose of this study is the formation of the CaO-Al2O3 system clinker containing high ratio of CaO·2Al2O3 (CA2). The maximum sintering temperature for the synthesis of CaO-Al2O3 compounds was 1250℃, 1300℃ and 1400℃. The CaO-Al2O3 compounds was sintered at the maximum sintering temperature for three hours. After sintering, the compounds was analyzed using X-ray diffraction method. The 12CaO·7Al2O3 (C12A7) and CaO·Al2O3 (CA) increased as elevating the maximum sintering temperature whereas the CA2 decreased. Especially, at the 1250℃ of maximum sintering temperature, the un-reacted CaO and Al2O3 was identified.
Redox regulation is one of the ubiquitous mechanisms to modulate ion channels. We here investigated how 5,5'-dithio-bis (2-nitrobenzoic acid), a cysteine specific oxidizing reagent, modulates $Ca_v3.1$ and $Ca_v3.2$ T-type $Ca^{2+}$ channels expressed in Xenopus oocytes. Application of the reagent inhibited $Ca_v3.1$ and $Ca_v3.2$ currents in a dose-dependent manner. The oxidizing reagent (1 mM) reduced the peak amplitude of $Ca_v3.1$ and $Ca_v3.2$ currents by ~50% over 2-3 minutes and the decreased currents were fully recovered upon washout of it. The reagent slowed the activation and inactivation kinetics of $Ca_v3.1$, $Ca_v3.2$, and $Ca_v3.3$ channel currents. Notably, the reagent positively shifted both activation and steady-state inactivation curves of $Ca_v3.1$, while it did not those of $Ca_v3.2$. Utilizing chimeric channels from $Ca_v3.1$ and $Ca_v3.2$, we localized the domains III and IV of $Ca_v3.1$ responsible for the positive shifts of channel activation and steady-state inactivation. These findings provide hints relevant to the electrophysiological and molecular mechanisms accounting for the oxidative regulation of T-type channels.
IQ motif-containing GTPase-activating proteins (IQGAPs), which are well-known $Ca^{2+}$-independent calmodulin (CaM) binding proteins, are involved in various cellular functions such as cell proliferation, carcinogenesis and cell migration. The IQGAP3 similar to IQGAP1 has four repeated IQ motifs, which are crucial for CaM binding. It has been recently shown that all four IQ motifs of the IQGAP1 could bind to CaM, while not clear the binding of four IQ motifs of the IQGAP3. In this study, we examined the binding between CaM and each IQ motif of IQGAP3. As a result, we found that IQ2 and IQ3, but not IQ1 and IQ4, have a $Ca^{2+}$-independent CaM binding activity. We also found that IQ(3.5-4.4) on the IQGAP3 has $Ca^{2+}$-dependent CaM binding activity as similar with that of IQGAP1. This finding indicates that IQ motifs of the IQGAP3 plays a dynamic role via different interaction of IQ motifs with $Ca^{2+}$/CaM or apoCaM.
Proceedings of the Korea Concrete Institute Conference
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2005.05b
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pp.349-352
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2005
In this work, effects of limestone powder on hydration of $C_3A-CaSO_4\cdot2H_2O$ system was discussed based on the XRD Quantitative analysis, and the possibility of Delayed Ettringite Formation was also discussed. The early hydration of $C_{3}A$ was delayed by addition of $CaCO_{3}$ powder. The delay effect was enhanced by increasing of $CaCO_{3}$ content and finer powder of $CaCO_{3}$ addition. After consumption of $CaSO_4\cdot2H_2O$, the reaction of $CaCO_{3}$ is started. Delayed Ettringite Formation would take place because monosulfoaluminate is not stable in presence of $CaCO_{3}$. In order to prevent the delayed ettringite formation in $C_3A-CaSO_4\cdot2H_2O-CaCo_3$ system, the reduction of monosulfoaluminate formation is important. Therefore, by increasing the amount of $CaCO_{3}$ addition and finer $CaCO_{3}$ powder addition, the delayed ettringite formation can be prevented.
The structures of fully dehydrated $Ca^{2+}$- and $Cs^+$-exchanged zeolite X, $Ca_{35}Cs_{22}Si_{100}Al_{92}O_{384}$($Ca_{35}Cs_{22}$-X; a=25.071(1) $\AA)$ and $Ca_{29}Cs_{34}Si_{100}Al_{92}O_{384}$($Ca_{29}Cs_{34}$-X; a=24.949(1) $\AA)$, have been determined by single-crystal X-ray diffraction methods in the cubic space group Fd3 at $21(1)^{\circ}C.$ Their structures were refined to the final error indices $R_1$=0.051 and $R_2$=0.044 with 322 reflections for $Ca_{35}Cs_{22}$-X, and $R_1$=0.058 and $R_2$=0.055 with 260 reflections for $Ca_{29}Cs_{34}$-X; $I>3\sigma(I).$ In both structures, $Ca^{2+}$ and $Cs^+$ ions are located at five different crystallographic sites. In dehydrated $Ca_{35}Cs_{22}$-X, sixteen $Ca^{2+}$ ions fill site I, at the centers of the double 6-rings(Ca-O=2.41(1) $\AA$ and $O-Ca-O=93.4(3)^{\circ}).$ Another nineteen $Ca^{2+}$ ions occupy site II (Ca-O=2.29(1) $\AA$, O-Ca-O=118.7(4)') and ten $Cs^+$ ions occupy site II opposite single six-rings in the supercage; each is $1.95\AA$ from the plane of three oxygens (Cs-O=2.99(1) and $O-Cs-O=82.3(3)^{\circ}).$ About three $Cs^+$ ions are found at site II', 2.27 $\AA$ into sodalite cavity from their three-oxygen plane (Cs-O=3.23(1) $\AA$ and $O-Cs-O=75.2(3)^{\circ}).$ The remaining nine $Cs^+$ ions are statistically distributed over site Ⅲ, a 48-fold equipoint in the supercages on twofold axes (Cs-O=3.25(1) $\AA$ and Cs-O=3.49(1) $\AA).$ In dehydrated $Ca_{29}Cs_{34}$-X, sixteen $Ca^{2+}$ ions fill site I(Ca-O=2.38(1) $\AA$ and $O-Ca-O=94.1(4)^{\circ})$ and thirteen $Ca^{2+}$ ions occupy site II (Ca-O=2.32(2) $\AA$, $O-Ca-O=119.7(6)^{\circ}).$ Another twelve $Cs^+$ ions occupy site II; each is $1.93\AA$ from the plane of three oxygens (Cs-O=3.02(1) and $O-Cs-O=83.1(4)^{\circ})$ and seven $Cs^+$ ions occupy site II'; each is $2.22\AA$ into sodalite cavity from their three-oxygen plane (Cs-O=3.21(2) and $O-Cs-O=77.2(4)^{\circ}).$ The remaining sixteen $Cs^+$ ions are found at III site in the supercage (Cs-O=3.11(1) $\AA$ and Cs-O=3.46(2) $\AA).$ It appears that $Ca^{2+}$ ions prefer sites I and II in that order, and that $Cs^+$ ions occupy the remaining sites, except that they are too large to be stable at site I.
This study was carried out to investigate the effect of $CaCO_3$ on the Chungkookjang Meju fermentation. B. subtilis was cultured on the Meju added 0, 0.01, 0.1, 1% $CaCO_3$, respectively, and the chemical composition, protease activity, amino acid and vitamin B complex were examined with fermentation time. The inner temperature of the $CaCO_3$ treatments during fermentation was increased as compared with the control group. Titratable acidity in Meju decreased as $CaCO_3$ concentration increased. And protease activity and amino-nitrogen content were however high in same order. The content of amino acid was on the increase in every treatments, it made no difference between $CaCO_3$, treatments and the control. Vitamin B complex content in the $CaCO_3$ treatments was increased than in the control. The 0.01% added treatment showed the highest amount of vitamin B complex content in all the treatments.
Kim, Jae-Won;Lee, Jae-Ean;Jo, Chang-Yong;Lee, Je-hyun;Jung, Yeon-Gil
Korean Journal of Materials Research
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v.13
no.9
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pp.572-580
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2003
Synthesizing behavior and microstructural evolution of $CaZrO_3$and $m-ZrO_2$in a thermal reaction process of $ZrSiO_4$-$xCaCO_3$mixtures, where x is 7 and 19, were investigated to determine the addition amount of CaO in CaO:$ZrO_2$:$SiO_2$ternary composition. CaZrO$_3$-Ca$_2$SiO$_4$precursor prepared by the mixture of $ZrSiO_4$and CaCO$_3$in aqueous suspending media was controlled to the acidic (pH=4.0) condition with HCI solution to enhance the thermal reaction. The addition amount of dispersant into the $ZrSiO_4$-$xCaCO_3$slip increased with increasing mole ratio of $CaCO_3$, which was associated with the viscosity of slip. Decarbonation reaction was activated with an increase of the addition amount of $CaCO_3$, showing different final temperatures in $ZrSiO_4$-$7CaCO_3$and $ZrSiO_4$-$19CaCO_3$mixtures as about 980 and 116$0^{\circ}C$, respectively, for finishing decarbonation reaction. The grain morphology was changed to spherical shape for all samples with an increase of sintering temperature. The grain size and phase composition of the synthesized composites depended on the mixture ratio of Zrsi04 and CacO3 powders, indicating that the main crystals were m-ZrO2 ($\leq$3 $\mu\textrm{m}$) and $CaZrO_3$ ($\leq$ 7 $\mu\textrm{m}$) in $ZrSiO_4$$>-7CaCO_3$and $ZrSiO_4$-$19CaCO_3$mixtures, respectively.
Geochemical characteristics of groundwater in the different kinds of various lithology such as Haman formation, Panyaweol formation, Jusan andesitic formation and Palgongsan granite is distinguished by mineralogical and chemical compositions. The Concentration of the majority of solutes in groundwaters of Haman and Panyaweol formation is higher than in that of andesite and granite. Higher concentration of $HCO_3^{-}{\;}and{\;}SO_4^{2-}$ anions in the groundwater is peculiar. High concentrations of $Ca^{2+},{\;}Mg^{2+},{\;}HCO_3^{-}$ in the groundwaters of the sedimentary rocks result mainly from reaction of $CO^{2-}$ charged water with calcite and weathered feldspars. With the Piper diagram, the groundwaters of Haman formations are mainly plotted in $CaSO_4-CaCl_2$ type, whereas those of Panyaweol formations are plotted in the bothside of $Ca(HCO_3)_2{\;}and{\;}CaSO_4-CaCl_2$ type. Thses two different types of $Ca(HCO_3)_2{\;}and{\;}CaSO_4-CaCl_2$ groundwater were originated from dissolution of calcite($Ca(HCO_3)_2)$ and the oxidation of pyrite($CaSO_4-CaCl_2$), respectively. And it also is influenced by anthropogenic contamination. Three factors were extracted from the factor analysis for chemical data. Factor 1, controlled by $SO_4^{2-},{\;}Na^{+},{\;}Ca^{2+}$ and Fe, explains the dissolution of calcite, plagioclase and oxidation of pyrite. Factor 2, controlled by $HCO_3^{-}{\;}and{\;}Mg^{2+}$, mainly explains the dissolution of Mg-carbonates and dolomitization. Factor 3, controlled by $Cl^{-},{\;}K^{+}{\;}and{\;}NO_3^{-}$, is subject to the influence of artificial pollution including industrial waste water disposal. In this study area, some industrial complex which is close to Keumho river show the higher score of factor 3.
Proceedings of the Korean Institute of Electrical and Electronic Material Engineers Conference
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2000.07a
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pp.865-868
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2000
It was examined that the relationship between microstructures, electrical properties and crystal structure of (1-x)CaMnO$_3$-xCaTiO$_3$solid solution system which was made by mixing a semiconducting material CaMnO$_3$of low resistance and a dielectric material CaTiO$_3$of high resistance with variable ratios (x=0, 0.1, 0.3, 0.5, 0.7, 0.9, 1.0). As the CaTiO$_3$increased, the resistance, B constant and lattice constant were increased, but the grain size was decreased. On particular, above 50wt% of CaTiO$_3$, the resistance at 2 5$^{\circ}C$ was rapidly increased due to the correlation in connectivity of the lattices between the conductive Mn$^{+4}$ octahedron and the insulative Ti$^{+4}$ octahedron.ron.
Lee, Sung-Ho;Kim, Cha Young;Lim, Chae Oh;Lee, Soo In;Gal, Sang Wan;Choi, Young Ju
Journal of Applied Biological Chemistry
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v.43
no.1
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pp.5-11
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2000
Three cDNA clones encoding rice calmodulin (CaM) isoforms (OsCaM-1, OsCaM-2, and OsCaM-3) were isolated from a rice cDNA library constructed from suspension-cultured rice cells treated with fungal elicitor. The coding regions of OsCaM-1 and O.sCaM-2 were 89% homologous at DNA Ievel, whereas the 5' and 3' untranslated regions were highly divergent. The polypeptides encoded by OsCaM-1 and OsCaM-2 was identical except two conservative substitution at position 8 and 75. The coding region of OsCaM-3 was consist of a typical conserved CaM domain and an additional C-terminal extension. The amino acid sequence of conserved CaM domain of OsCaM-3 shared only 86% identity with that OsCaM-1. The OsCaM-3 cDNA is belongs to a novel group of calmodulin gene due to its C-terminal extension of 38 amino acids, a large number of which are positively charged. The extension also contains a C-terminal CaaX-box prenylation site (CVlL). Genomic Southern analysis revealed at least six copies of CaM or CaM-related genes, suggesting that calmodulin may be represented by a small multigene family in the rice geneme. Expression of OsCaM gene was examined through Northern blot analysis. Transcript level of OsCaM-3 was increased by treatment with a fungal elicitor, whereas the OsCaM-1 and OsCaM-2 genes did not respond to the fungal elicitor. The expression of OsCaM-3 gene was remarkable inhibited in the rice cells treated with cyclosporine A, calcinurin inhibitor.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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