식품의 선도가 될 수 있는대로 오래 유지되도록 하여 소비자들에게 보다 신선한 식품이 공급되도록 하는 것은 매우 중요한 일중의 하나이다. 지금까지는 식품의 선도가 유지되도록 하기 위한 방편으로서 식품보존용기에 사람에게 유해한 방부제를 첨부하거나 분위기를 제어하는 방법, 혹은 식품의 표면을 특수처리하는 방법 등이 활용되어 왔다. 그러나 이러한 방법들은 모두 나름대로의 장단점을 안고 있다. 본 연구에서는 식품보존방법에 대해 새로운 개념을 도입하여 다른 이물질을 식품 보관용 필름에 혼입하지 않고도 식품자체의 선도가 유지되도록 하는 기술을 개발하고자 하였다. 기술의 요체는 식품이 오래 선도를 유지할 수 있도록 하는 정보를 물에 각인한 다음에 이를 식품 보관용 필름에 전사하여 그러한 기능을 갖도록 한 것으로서 일종의 기능성 필름이라고 할 수 있다. 이러한 개념에 입각한 기술의 실용화 가능성을 검토하기 위하여 실험을 수행한 결과 선도유지 기능이 우수한 것으로 나타났다. 앞으로 이러한 기술이 보다 더 다듬어지고 그 작용기전이 밝혀진다면 더욱 우수한 제품이 개발될 가능성이 높다고 하겠다.
본 연구에서는 새로운 개념의 항균처리 기술을 도입하여 항균 물질을 플라스틱 용기에 혼입하지 않고도 항균기능이 발휘되도록 하는 기술을 개발하고자 하였다. 기술의 요체는 항균기능정보를 물에 각인한 다음에 이를 플라스틱 제조용 원료 수지에 전사하여 최종 제품에서도 같은 기능이 나타나도록 한 것이다. 이러한 개념에 입각한 기능 정보 각인 기술의 실용화 가능성을 검토하기 위하여 시제품을 만들어 항균 실험을 수행한 결과 세균 증식 억제율이 75% 전후의 수준인 것으로 나타났다. 앞으로 이러한 기술이 보다 더 다듬어지고 그 작용기전이 밝혀진다면 더욱 뛰어난 제품이 개발될 가능성이 높다고 하겠다.
현재 전자입찰시스템에서 사용자 인증은 패스워드 기반의 PKI 기술을 사용하고 있다. 패스워드 기반 PKI 기술의 경우 개인키를 사용자가 기억하기 쉬운 패스워드를 이용하여 보호하고 있기 때문에 패스워드 노출에 대한 문제점을 가지고 있다. 또한 전자입찰시스템에서 타인의 공인인증서를 이용한 불법적인 사용이 증가하고 있다. 최근 이러한 문제점을 해결하기 위해 바이오 인식을 이용한 PKI 기술에 대한 연구가 활발히 진행되고 있다. 바이오 인증을 위해 사용자가 입력한 바이오 정보를 템플릿으로 변환하게 되면 기존의 인증 기술보다 보안성이 강화된 사용자 인증 방식을 구축할 수 있다. 그러므로 본 논문에서는 바이오 인식에서 가장 많이 사용하고 있는 지문 정보를 이용하여, 지문보안토큰에 사용자 지문 정보와 인증서를 저장하여 사용자를 인증할 수 있는 전자입찰시스템을 설계 및 구현하였다. 본 논문에서 제안한 지문 정보를 이용한 공개키 기반의 전자입찰시스템을 사용할 경우 사용자 인증 강화뿐만 아니라 전자입찰시스템에서 타인의 인증서를 이용한 대리인 입찰 문제를 해결할 수 있다.
Alginate lyases, also known as alginases or alginate depolymerases, catalyze the degradation of alginate by a ${\beta}$-elimination mechanism that has yet to be fully elucidated. Alginate is a copolymer of ${\alpha}$-L-guluronate (G) and its C5 epimer ${\beta}$-D-mannuronate (M), arranged as homopolymeric G blocks, M blocks, alternating GM or random heteropolymeric G/M stretches. Almost all alginate lyases depolymerize alginate in an endolytical fashion via a ${\beta}$-elimination reaction. The alginate lyase Atu3025 from Agrobacterium tumefaciens strain C58, consisting of 776 amino-acid residues, is a novel exotype alginate lyase classified into polysaccharide lyase family 15. Till now there is no crystal structure available for this class of proteins. Since there is no template with high sequence identity, three-dimensional coordinates for exotype alginate lyase (PL 15 family) were determined using modeling methods (Comparitive modeling and Fold recognition). The structures were modeled using the X-ray coordinates from Heparinase protein family (PDB code: 3E7J). This enzyme (Atu3025) displays enzymatic activity for both poly-M and poly-G alginate. Since poly-M is widespread; docking of a tri-mannuronate against the modeled structure was performed. We identified some of those residues which are crucial for lyase activity. The results from this study should guide future mutagenesis studies and also provides a starting point for further proceedings.
Polymerase chain reaction (PCR) is a powerful technique in molecular biology and is widely used in various fields. By amplifying DNA fragments, PCR has facilitated gene cloning procedures, as well as molecular genotyping. However, the extraction of DNA from samples often acts as a limiting step of these reactions. In particular, the extraction of PCR-compatible genomic DNA from higher plants requires complicated processes and tedious work because plant cells have rigid cell walls and contain various endogenous PCR inhibitors, including polyphenolic compounds. We recently developed a novel solution, referred to as AnyDirect, which can amplify target DNA fragments directly from whole blood without the need for DNA extraction. Here, we developed a simple lysis system that could produce an appropriate template for direct PCR with AnyDirect PCR buffer, making possible the direct amplification of DNA fragments from plant leaves. Thus, our experimental procedure provides a simple, convenient, non-hazardous, inexpensive, and rapid process for the amplification of DNA from plant tissue.
Amorphous calcium carbonate (ACC) can readily be prepared using ethanol as the reaction medium and ammonium carbonate as the source of carbon dioxide. Other additives, or any elaborate pH control are not needed to form the initial calcium carbonate precipitate. Ammonia generated from ammonium carbonate maintains the reaction medium in a neutral or weakly basic condition, retarding the crystallization of ACC, while ethanol itself inhibits the dissolution of ACC. The ACC prepared in this way provides a rare opportunity to fabricate molded biomimetic crystals in vitro, but the ACC is too fragile to be fabricated into proper shapes. The malleability of ACC is, however, greatly enhanced by incorporating poly(ethylenimine) (PEI). The ACC/PEI composite can then be fabricated, using a proper mold or template, into mechanically durable biomimetic crystals of definite shape. The ACC in the ACC/PEI composite can further be transformed into vaterite by heating under N2 atmosphere, while the native ACC simply converts into calcite.
The full-length cDNA of the lumbrokinase fraction 6 (F6) protease gene of Lumbricus rubellus was amplified using an mRNA template, sequenced and expressed in E. coli cells. The F6 protease gene consisted of pro- and mature sequences by gene sequence analysis, and the protease was translated and modified into active mature polypeptide by N-terminal amino acid sequence analysis of the F6 protease. The pro-region of F6 protease consisted of the 44 residues from methionine-1 to lysine-44, and the mature polypeptide sequence (239 amino acid residues and one stop codon; 720 bp) started from isoleucine-45 and continued to the terminal residue. F6 protease gene clones having pro-mature sequence and mature sequence produced inclusion bodies in E. coli cells. When inclusion bodies were orally administrated rats, generated thrombus weight in the rat' venous was reduced by approximately 60% versus controls. When the inclusion bodies were solubilized in pepsin and/or trypsin solutions, the solubilized enzymes showed hemolytic activity in vitro. It was concluded the F6 protease has hemolytic activity, and that it is composed of pro- and mature regions.
The Salmonella rfb gene encoding for the biosynthesis of the oligosaccharide-repeating units of the O-antigenic determinants was cloned and sequenced. A set of nucleotide primers(a forward and reverse) was selected to target a defined region of the guanosine diphospho-mannose(GDP-Man) pyrophosphorylase synthase gene : rfbM of Salmonella C serogroup. The primer set was used to develop a PCR-based rapid and specific detection system for Salmonella C1 serogroup. Amplification bands of predicted size(1,422bp) were generated from 11 different Salmonella C1 isolates. The bands were verified to be specific for the C1 serogroup by Southern blot analysis using reference homologous DNA specificity was further confirmed by the lack of reactivity with heterologous DNA derived from non-salmonella members of the family enterobacteriaeceae. A specificity of 100% was deduced along with a very high sensitivity shown by a detection limit of 1fg of a purified DNA template. The isolated DNA sequence was found to be 99.8% homologous to S montevideo but the related primers amplified with the predicted band sizes with all the Salmonella C1 serogroups tested. It is concluded that the PCR protocol based on the rfbM gene from S cholerasuis is optimal fast and specific for the detection of Salmonella C1 serogroup and also the corresponding probe is suitable for rapid detection of all Salmonella C1 serogroup DNA tested. This technology should facilitate the identification of contaminated pig products and for any other products contaminated with the Salmonalla C1 serogroup. The immediate impact of this developed method will be in the area of food safety of pig products with the potential prospect for adaptation to other food inspection technologies.
PURPOSE. A recently introduced direct drill-guiding implant surgery system features minimal tolerance of surgical instruments in the metal sleeve by using shank-modified drills and a sleeve-incorporated stereolithographic guide template. The purpose of this study was to evaluate the accuracy of this new guided surgery system in partially edentulous patients using geometric analyses. MATERIALS AND METHODS. For the study, 21 implants were placed in 11 consecutive patients using the direct drill-guiding implant surgery system. The stereolithographic surgical guide was fabricated using cone-beam computed tomography, digital scanning, computer-aided design and computer-assisted manufacturing, and additive manufacturing processes. After surgery, the positional and angular deviations between planned and placed implants were measured at the abutment level using implant-planning software. The Kruskal-Wallis test and Mann-Whitney U test were used to compare the deviations (${\alpha}=.05$). RESULTS. The mean horizontal deviations were 0.593 mm (SD 0.238) mesiodistally and 0.691 mm (SD 0.344) buccolingually. The mean vertical deviation was 0.925 mm (SD 0.376) occlusogingivally. The vertical deviation was significantly larger than the horizontal deviation (P=.018). The mean angular deviation was 2.024 degrees (SD 0.942) mesiodistally and 2.390 degrees (SD 1.142) buccolingually. CONCLUSION. The direct drill-guiding implant surgery system demonstrates high accuracy in placing implants. Use of the drill shank as the guiding component is an effective way for reducing tolerance.
The esterase gene Est8 from the thermophilic bacterium Bacillus sp. K91 was cloned and expressed in Escherichia coli. The monomeric enzyme exhibited a theoretical molecular mass of 24.5 kDa and an optimal activity around $50^{\circ}C$ at pH 9.0. A model of Est8 was constructed using a hypothetical YxiM precursor structure (2O14_A) from Bacillus subtilis as template. The structure showed an ${\alpha}/{\beta}$-hydrolase fold and indicated the presence of a typical catalytic triad consisting of Ser-11, Asp-182, and His-185, which were investigated by site-directed replacements coupled with kinetic characterization. Asp-182 and His-185 residues were more critical than the Ser-11 residue in the catalytic activity of Est8. A comparison of the amino acid sequence showed that Est8 could be grouped into the GDSL family and further classified as an SGNH hydrolase. Est8 is a new member of the SGNH hydrolase subfamily and may employ a different catalytic mechanism.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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