• 한국식품영양학회지
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• 제14권1호
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• pp.77-81
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• 2001

Inulinase의 생합성 조절 기작을 규명하여 이들의 대량생산을 위한 자료로 활용하고자 Bacillus sphae-ricus 188-1이 생성하는 inulinase의 생합성 조절에 관하여 조사하였다. Inulinase의 생합성은 0.5% inulin을 함유한 생합성 조절용액에서 8시간에 효율적으로 유도되었고 0.5% fructose의 첨가는 inulin에 의한 inulinase의 생합성 유도를 억제시켰으며 fructose를 늦게 첨가할수록 inulinase 생합성 유도가 낮아졌다. CAMP의 첨가는 catabolite repression을 감소시키지 못하였다.

• 한국식품영양학회지
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• 제14권3호
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• pp.193-198
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• 2001

고정화 inulinase를 이용하여 inulin으로부터 fruc-tose 시럽을 연속적으로 생산하기 위하여 Bacillus sphaericus 188-1이 생성하는 inulinase를 부분 정제한후 5시간 NaIO$_4$로 산화시킨 cellulose에 고정화시킨 다음 이들의 성질을 조사하였다. 산화 cellulose에 고정화시킨 inulinase의 활성은 g당 47 Unit 이었고 고정화수율과 활성수율은 각각 41%와 39%이었다. 고정화시킨 inulinase의 작용 최적온도와 pH는 각각 5$0^{\circ}C$, pH 9.0이었고 5$0^{\circ}C$, pH 8.0~10.0에서 비교적 안정 하였다 고정화시킨 inulinas의 활성은 K+, Ca2+, Mn2+과 Hg2+에 의하여 활성화 되었으며 EDTA(10mM)에 의하여 심하게 저해되었다.

• Preventive Nutrition and Food Science
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• 제7권4호
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• pp.421-426
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• 2002

In order to obtain basal data for industrial application of inulinase from Bacillus sphaeicus 188-1, its intracellular inulinase was purified by ammonium sulfate fractionation and column chromatography on DEAE-Sephadex A-50 and Sephadex G-100. The enzyme was homogeneous as judged by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis, with an apparent molecular weight of 29 kDa. Inulinase activity was optimal at pH 6.5 and 4$0^{\circ}C$. The enzyme activity was significantly inhibited by Cu$^{2＋}$, Cd$^{2＋}$ and Hg$^{2＋}$. The inulinase exhibited an apparent Km value of 0.014% for inulin.