농산페자원을 기질로 하여 섬유소단세포단백을 생산하기 위해 전국에서 수집한 썩은 나무, 퇴비, 토양 등 시료에서 enrichment culture technique으로 172주의 섬유소자화세균을 분리하였다. 이들중 섬유소 자화력이 강한 균 6주를 동정하여 다음 결과를 얻었다. 1. 선별한 6주 중 5주는 Cellulomonas속이었으며 나머지 1주는 Sporocytophaga속이었다. 2. Sporocytophaga속의 세균은 microcyst가 타원형인 S. ellepsospora이었다. 3. Cellulomonas속의 세균들은 C.fimi 1균주, C.gelida 1균주, C. flavigena 2균주 및 C. aurogena 1 균주이 었다. 4. 분리균 C. aurogena는 5탄당인 arabinose 와 xylose를 자화하는 성질이 Bergey's Manual에 수록된 균과 달라 새로운 변종으로 판명되었다.
PARK SO-LIM;SHIN EUN-JUNG;HONG SEUNG-PYO;JEON SUNG-JONG;NAM SOO-WAN
Journal of Microbiology and Biotechnology
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제15권6호
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pp.1267-1272
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2005
The effects of coexpression of GroEL/ES and DnaK/DnaJ/GrpE chaperones on the productivity of the soluble form of human granulocyte colony stimulating factor (hG-CSF) in E. coli were examined. Recombinant hG-CSF protein was coexpressed with DnaK/DnaJ/GrpE or GroEL/ES chaperones under the control of the araB or Pzt-1 promoter, respectively. The optimal concentration of L-arabinose for the expression of DnaK/DnaJ/GrpE was found to be 1 mg/ml. When L-arabinose was added at $OD_{600}$=0.2 (early-exponential phase), soluble hG-CSF production was greatly increased. In addition, it was observed that the DnaK/DnaJ/GrpE and GroEL/ES chaperones had no synergistic effects on preventing aggregation of hG-CSF protein. Consequently, by coexpression of the DnaK/DnaJ/GrpE chaperone, the signal intensity of the hG-CSF protein band in the soluble fraction of cell lysate was increased from $3.5\%\;to\;13.9\%$, and Western blot analysis also revealed about a 4-5-fold increase of production of soluble hG-CSF over the non-induction case of DnaK/DnaJ/GrpE.
Saccharomyces rouxii $T_9$의 생육에 미치는 당류의 영향과 내당성에 대하여 실험한 결과는 아래와 같다. (1) 생육에 가장 효과 있는 당류로는 inulin, fructose, maltose 등이였다. (2) glucose, saccharose, galactose, arabinose 등은 무염배지에서 보다 20% 식염함유배지에서 더욱 효과가 있었으며 fructose, inulin, xylose, sorbitol, raffinose, mannitol, mannose, trehalose, rhamnose 등은 무염배지에서 더욱 효과가 있었다. (3) maltose 와 lactose는 $5{\sim}10%$ 첨가 했을 경우 식염함유 배지에서 양호하였으며 15%이상 첨가 했을 때는 무염배지에서 더욱 양호하였다. (4) 일반작으로 배지의 당농도는 $15{\sim}30%$ 범위내에서 생육이 양호하였다. (5) glucose는 80%, saccharose와 maltose는 90% 농도에서 생육하였다.
The $\alpha$-L-arabinofuranosidase (Arfase) gene of Bacillus stearothermophilus No. 236 was cloned and sequenced. The ORF of the gene, designated arfA, encoded a 507 -residue polypeptide with calculated molecular mass of 57 kDa. The Arfase produced by a recombinant Escherichia coli strain containing the arfA gene was purified to apparent homogeneity and characterized. The molecular mass of the Arfase determined by SDS-PAGE was 60 kDa. However, according to gel filtration, it was estimated to be approximately 190 kDa. These results indicated that the functional form of the Arfase is trimeric. The optimal pH and temperature for the enzyme activity were pH 6.5 and $55^{\circ}C$, respectively. The half-life of the enzyme at $60^{\circ}C$ was about 6 h. Kinetic experiments at $45^{\circ}C$ with pNPM (p-nitrophenyl $\alpha$-L-arabinofuranoside) as a substrate gave the $K_m and V_{max}$ values of 1.19 mM and 26.1 U/ mg, respectively. When the enzyme was combined with Bacillus stearothermophilus No. 236 endoxylanase and $\beta$-xylosidase, it hydrolyzed arabinoxylan into L-arabinose and xylose more efficiently than Arfase alone. This synergistic effect suggested that the complete hydrolysis of xylan with large amounts of arabinose side chains required Arfase as well as endoxylanase and $\beta$-xylosidase.
토양으로부터 세포외로 xylanase를 분비 생산하는 방선균 YB-914가 분리되었으며, 형태, 배양, 생화학적 특성을 조사한 결과 Streptomyces 속 균주로 확인되었다. 분리균의 배양상등액에 존재하는 xylanase는 pH 5.5과 $55^{\circ}C$의 반응조건에서 반응성이 가장 높았으며, pH 4.5~7.0 범위에서 최대활성의 80% 이상을 나타냈다. Xylanase의 생산을 위한 배지를 최적화하기 위해서 G.S.S 배지성분을 여러 종류의 탄수화물로 대체하였다. Oat spelt xylan, corn cob xylan, 밀기울 및 유당과 같은 탄수화물은 Streptomyces sp. YB914의 xylanase 생산성을 증가시키는 것으로 확인되었으며, galactose와 arabinose는 효소 생산을 크게 억제하였다. Oat spelt xylan(1%)와 유당(1.5%)을 함유한 변형배지에서 xylanase의 최대생산성이 48 U/mL로 확인되었다.
항진균제를 개발하기 위하여 토양으로부터 700주의 세균, 방선균, 곰팡이를 분리하였으며, 이들 배양액을 조사한 결과 Candida albicans의 성장을 억제시킬 수 있는 LAM 97-44 균주를 항진균성 항생물질 생산균으로 선발하였다. 분리균주를 동정하기 위해 생산균 LAM 97-44 균주의 형태학적 특성, 배양학적 특성, 생리학적 특성, 균체성분 등을 조사하였다. LAM 97-44 균주는 $2{\sim}3{\times}1{\sim}1.5\;{\mu}m$ 크기의 포자를 형성하는 간균이며, 포자의 형태는 ellipsoid 형 이었다. LAM 97-44 균주는 arabinose, cellulose, xylose를 이용하지 못하였으나 fructose, glucose, glycerol, maltose, raffinose 등은 이용하는 것으로 나타났다. 지방산 분석결과는 iso-와 anteiso-인 성분으로 구성되어 있었으며, menaquinone은 Bacillus속 세균의 전형적인 isoprenoid 사슬이 7개인 menaquinone(MK-7)이었다. 이러한 결과를 종합하면 LAM 97-44 균주는 Bacillus subtilis와 유사한 균으로 동정되었다.
본 연구에서는 Aspergillus niger KG79에서 두종류의 D-xylanase를 분리.정제하여 그 특성을 규명하였다. 이 두 종류의 D-xylanase의 물리화학적 및 동력학적 특성은 큰 차이가 없었다. 이들 Xylanase는 D-Xylan으로부터 Xylose, Xylobiose와 Xylotriose를 분해 생성하였다. 그러나 보리짚 Xylan을 기질로 사용했을 경우에는 Xylanase I 은 II보다 측쇄 arabinose를 상당히 빨리 분해하였다. 이들 효소에 의한 Xylan의 분해도는 기질의 종류에 따라 차이가 나서 보리짚 Xylan과 larchwood Xylan의 분해도는 각각 10%와 25%(환원당량) 정도로 나타났다. 순수정제된 Xylanase와 $\beta$-Xylosidase를 사용하여 재조합한 Xylanase계의 기질분해력을 비교한 결과 최적조건에서 보리짚과 larchwood Xylan은 각각 28%와 54%씩 분해 전환되었다. 이러한 결과는 Xylan의 효소분해도의 제한요소는 기질의 물리적 특성의 차이에 기인함을 추정할 수 있었다.
Bacillus sp. DSNC 101은 탄소원으로 2.0% oat spelts xylan, 질소원으로 2.0% yeast extract, 그리고 인산염으로 0.4% K2HPO4를 함유한 pH 8.0의 xylanase 생산 배지에서 4$0^{\circ}C$에서 3일간 배양하였을 때 305.0 unit/ml의 xylanase 활성도를 나타내었다. 본 균주는 xylan, 가용성 전분, 볏짚 분말, Avicel, maltose, 그리고 lactose를 유일한 탄소원으로 사용하였을 때 xylanase를 생산하였으나 glucose, xylose, 그리고 arabinose를 사용하였을 때는 xylanase를 생산하지 않았다. 여러 가지 기질들에 대한 배양 상징액의 분해 활성을 조사한 바, xylan 분해 활성 외에 Avicel, carboxymethyl cellulose, 그리고 전분 및 PNPX에 대한 분해 활성은 나타내지 않았다. Xylanase 합성은 glucose에 의해서는 억제되었으나 xylose에 의해서는 억제되지 않았다. 배양 상징액을 이용한 xylan 분해 산물은 xylobiose를 포함한 소당류들이었으며 xylose는 거의 생성되지 않았다.
식용버섯을 대상으로 항응고 활성을 검색한 결과 영지버섯 알칼리 추출물이 가장 높은 활성을 보였다. 영지버섯으로부터 추출한 조다당 획분인 GL-I은 1N NaOH로 8시간 추출물(GL-0)을 methanol 환류, 에탄올 침전을 거쳐 투석, 동결건조하여 조제하였다. 히-I 획분은 periodate 산화에 의해서는 활성이 크게 변하지만 pronase 소화시 활성의 변화가 거의 없는 것으로 보아 항응고 활성의 본체는 주로 당과 관계되는 것으로 추정된다. 히-I의 구성당은 glucose:galactose:xylose:mannose:arabinose가 19.3:3.0:2.3:1.3:1.0:0.3의 molar ratio로 구성되어 있다. GL-I 획분을 DEAE-Toyopearl 650C(GL-Ia$\longrightarrow$If)와 Sephadex G-100(GL-Ic-I$\longrightarrow$GL-Ic-II)을 이용하여 부분 정제하였다.
Singh, Jeet Bahadur;Vyas, Deepak;Kumar, Har Darshan
Journal of Microbiology and Biotechnology
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제7권2호
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pp.127-131
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1997
Alkaline phosphatase (APase) was found to be inducible in Anabaena sp. strain CA Growth was less than control in presence of most amino acids except glycine and serine, but most amino acids enhanced APase activity. Highest APase activity was recorded in tyrosine supplemented culture followed by hydroxyproline, cystein, valine and glutamic acid. Threonine supplemented material showed lowest APase level (1.8 nmol/mg protein/min). Lactose, glucose, sodium pyruvate and succinate stimulated growth but not APase activity. APase activity was high in the presence of sucrose, mellibiose, mannitol, arabinose, maltose and sorbose, even though the growth in these supplements was less than in control. Organic phosphate sources supported good growth of the organism. Best growth occurred in presence of inorganic phosphate, adenosine diphosphate, fructose 1,6-diphosphate or ribulose 1,5-diphosphate, followed by other phosphorus sources tested. APase activity in presence of any of the organic phosphate sources was 3 to 5 fold low as compared to phosphate limited culture. Also, there was no APase activity in cultures grown on inorganic phosphate. These data indicate that most amino acids and a few carbohydrates (sucrose, mellibiose, arabinose and sorbose) are suitable for APase production. Lactose, glucose, pyruvate or succinate may be used as a carbon source during photoheterotrophic growth of the cyanobacterium. Glycine and serine are preferred nitrogen sources for its growth. Phosphate repressible APase activity has been found in Anabaena sp. strain CA.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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