• 제목/요약/키워드: Apolipophorin III

검색결과 29건 처리시간 0.032초

꿀벌부채명나방 성충 정소에 의한 아포리포포린-III의 흡수 (Apolipophorin-III uptake by the adult testes in the wax moth, Galleria mellonella)

  • 윤화경
    • 한국산학기술학회논문지
    • /
    • 제17권10호
    • /
    • pp.199-203
    • /
    • 2016

  • 아포리포포린-III (apoLp-III)를 꿀벌부채명나방 종령 유충 혈림프로부터 KBr 농도구배 초원심분리와 겔크로마토그래피(Sephadex G-100)를 이용하여 분리, 정제하였다. KBr 농도구배 초원심분리가 끝난 후, 리포포린을 제외한 분획 (lipophorin-free fractions)을 겔크로마토그래피 시료로 사용하였으며, 겔크로마토그래피를 행한후 sodium dodecyl sulfate (SDS)-전기영동으로 apoLp-III의 정제를 확인하였다. 또한, 본 연구에서는 유충 혈림프로부터 정제된 apoLp-III가 꿀벌부채명나방의 성충 정소에 의해 흡수되는 지를 조사하였다. 우화한 지 1일 또는 2일된 성충으로부터 성충 정소를 차가운 링거액에서 분리한 후 조직 배양의 시료로 사용하였다. 순수 정제한 apoLp-III를 dimethyl sulfoxide (DMSO)에 녹인 형광물질 fluorescein isothiocyanate (FITC)와 상온에서 계속 저어가면서 1시간 동안 배양하였다. FITC로 표지된 apoLp-III (FITC-labeled apoLp-III)를 Sephadex G-25 PD-10 column을 이용하여 정제하고 확인하였다. 정제된 FITC-labeled apoLp-III와 성충 정소 조직을 상온에서 30분간 배양하였다. 배양 후 형광현미경 (fluorescence Axioskop microscope)과 SDS-전기영동을 이용하여 FITC-labeled apoLp-III가 정소 조직으로 들어가는 지의 여부를 확인하였다. 그 결과 FITC-labeled apoLp-III가 성충 정소로 흡수된다는 사실을 알 수 있었다.

  • https://doi.org/10.5762/KAIS.2016.17.10.199 인용 PDF KSCI

Degradation of Insect Humoral Immune Proteins by the Proteases Secreted from Enterococcus faecalis

  • Park, Shin-Yong;Kim, Koung-Mi;Kim, Ik-Soo;Lee, Sang-Dae;Lee, In-Hee
    • International Journal of Industrial Entomology and Biomaterials
    • /
    • 제13권1호
    • /
    • pp.37-43
    • /
    • 2006

  • Enterococcus faecalis was isolated from the body fluid of dead Galleria mellonella larvae. Upon injection of E. faecalis into the hemocoel of G. mellonella, the bacteria destroyed parts of humoral defense systems in the hemolymph. In a test for the proteolytic activity of E. faecalis CS, it was confirmed that the enzyme degraded three well-known a-helical antimicrobial peptides, cecropin A, melittin and halocidin, and abolished their activities. We also determined putative cleavage sites on the primary sequences of three peptides through purification and mass analysis of peptide fragments digested by E. faecalis CS. Furthermore it was found that apolipophorin-III, recently known as a critical recognition protein for invading microbes in the hemolymph of G. mellonella, was also degraded by E. faecalis CS. Taken together, the present work shows that the protease in secretions from E. faecalis destroyed two critical humoral immune factors in the hemolymph of G. mellonella larvae. In addition, this paper demonstrates that the relationship between the host insect and the pathogenic bacteria might provide a valuable model system to study the enterococcal virulence mechanism, which may be relevant to mammalian pathogenesis.

  • PDF KSCI