The purpose of this study was to test the stability of TPN basic solutions containing amino acids and dextrose. Test solutions containing $4.25\%$ amino acids in $25\%$ dextrose (central TPN basic solution) or $4.25\%$ amino acids in $10\%$ dextrose (peripheral TPN basic solution) were prepared. Two different amino acids solutions $(Fravasol^{(R)}\;vs\;Freamine^{(R)})$ were tested. The samples were taken from each admixture and stored in the evacuated, sterile containers at $2{\sim}8^{\circ}C$ and ambient room temperature. Each sample was analyzed at 0, 3, 7, 14 and 30 days of storage. Each amino acid was analyzed by amino acid analyzer. Dextrose content was measured by polarimeter. The pH and chromagen formation were also monitored. The decomposition was measured by the changes in concentration of amino acids and dextroser TPN basic $solution-Freamine^{(R)}$ admixture stored at $2\sim8^{\circ}C$ were stable for 30 days. Central and peripheral TPN basic solutions stored at room temperature were stable for 7 days and 14 days, respectively. There were no changes in color for 30 days by naked eye. Amino acid concentrations in TPN basic $solution-Fravasol^{(R)}$ admixture stored at $2\sim8^{\circ}C$ or room temperature were stable for 30 days. But, significant color change was detected according to passing time. In conclusion, Peripheral TPN basic $solution-Fravasol^{(R)}$ admixture stored at room temperature and in refrigerator were stable for 3 days and 7 days, respectively. However, central TPN basic solution-Fravasol admixtures were unstable. Therefore, it is recommended that it should be admixed right before use.
Complementary DNAs encoding $\alpha$-amylases (Amyl I, Amyl III) and glucoamylase (GA I) were cloned from Aspergillus awamori KT-11 and their nucleotide sequences were determined. The sequence of Amyl III that was a raw starch digesting $\alpha$-amylase was found to consist of a 1,902 bp open reading frame encoding 634 amino acids. The signal peptide of the enzyme was composed of 21 amino acids. On the other hand, the sequence of Amyl I, which cannot act on raw starch, consisted of a 1,500 bp ORF encoding 499 amino acids. The signal peptide of the enzyme was composed of 21 amino acids. The sequence of GA I consisted of a 1,920 bp ORF that encoded 639 amino acids. The signal peptide was composed of 24 amino acids. The amino acid sequence of Amyl III from the N-terminus to the amino acid number 499 showed 63.3% homology with Amyl I. However, the amino acid sequence from the amino acid number 501 to C-terminus, including the raw-starch-affinity site and the TS region rich in threonine and serine, showed 66.9% homology with GA I.
팥앙금과 설탕 및 물엿을 혼합한 모델용액에서 물엿농도 및 가열조건에 따른 팥앙금 호화액의 당 및 아미노산 함량의 동적변화를 모니터링 하였다. 중심합성계획에 의해 유리당 함량을 측정한 결과, 갈변반응이 심하게 발생한 실험구에서 glucose와 fructose의 함량이 높고, maltose의 함량이 낮게 나타났다. 또한 팥앙금 호화액의 amino acid 함량을 분석한 결과, total amino acid 함량은 가열온도에 가장 많은 영향을 받았고, 갈변반응이 많이 일어난 시료에서 그 함량이 크게 증가하였다. 각 시료의 갈색도 측정 결과 glucose 및 아미노산의 변화와 마찬가지로 $95^{\circ}C$의 온도까지는 그 함량이 감소하다가 그 이상의 범위에서는 가열온도가 높아짐에 따라 증가하였다. 팥앙금 호화액의 유리당 및 아미노산 함량과 갈색도와의 상관관계를 조사해 본 결과, 양의 상관관계를 나타내어 갈색도의 증가로 인한 유리당 및 아미노산의 감소보다는 열분해에 의한 유리당 및 아미노산의 증가 속도가 더 빠른 것으로 여겨진다.
농촌에서 식용으로 사용하는 두종의 죽순에 대하여 함유하는 아미노산을 생장부위에 따라 정성분석하였다. 대체로 한 종류가 함유하는 아미노산은 5종 내지 15종이었으며 축순의 생장과정에 따라 함유된 아미노산의 종류는 명명 상위하였다. 식용 죽순에 함유된 필수 아미노산의 종류는 4종에서 9종임을 정성분석 할 수 있었다. 식용죽순에 잇어서도 다른 식물성 식품과 같이 영양가치가 있음을 알아 내었다. 선단부 보다 기부에 아미노산의 종류가 많이 분석된 것은 기부에서 부터 질소대사가 촉진되어 간다는 것을 추측케 하였다.
본 연구에서는 펜던트 타입의 고분자인 폴리우레탄에 스틸벤 유도체를 가진 다양한 발색단을 곁가지로 도입하고, 이를 연결하는 방식으로 분자를 디자인하고 합성하였다. 모노머 분자인 N,N-bis(2-hydroxyethyl)amino-4'-cyanostilbene, N,N-bis(2-hydroxyethyl) amino-4'-methoxy stilbene, N,N-bis(2-hydroxyethyl)amino-4'-acetylstilbene, N,N-bis (2-hydroxyethyl) amino stilbene은 Wittig 반응을 이용하여 합성하였고, N,N-bis(2-hydroxyethyl)amino-4'-nitrostilbene는 Knoevenagel 축합반응을 이용하여 합성하였다. 합성된 물질의 흡수 및 형광 스펙트럼의 측정으로부터, 치환기로 전자 끌게 작용기를 도입한 경우 그 정도에 따라 스펙트럼이 장파장으로 이동하며, 반대로 전자 주게 작용기가 도입된 경우는 단파장 이동하는 것을 확인 하였다. 반면, $NO_2$가 치환된 경우 그 자체가 빛을 소멸시키는 쾐쳐로 작용하여 PL이 관측되지 않았다.
The aim of this study is to investigate the effect of various pentapeptides on hair repair depending on the characteristics of comprising amino acids using crosslinking agents in hair. Total ten peptides were synthesized with two kinds of amino acids respectively, of which were previously categorized according to R group of the amino acids contributing to the characteristic of each peptide: STTSS (Ser-Thr-Thr-Ser-Ser), LIILL (Leu-Ile-Ile-Leu-Leu), CMMCC (Cys-Met-Met-Cys-Cys), DEEDD (Asp-Glu-Glu-Asp-Asp), RKKRR (Arg-Lys-Lys-Arg-Arg), TAMRA-STTSS, TAMRA-LIILL, TAMRA-CMMCC, TAMRA-DEEDD, and TAMRA-RKKRR. Pentapeptide alone, or pentapeptides with crosslinking agents such as polymeric carbodiimide (PCI) and 1-ethyl-3-(3-dimethylaminopropyl) carbodiimide (EDC) were treated to chemically damaged hair. Hair diameter and break strength (N = 40/case) were measured to calculate tensile strength of hair for computing hair repair ratio, and fluorescence yields (N = 20/case) were collected for hair treated with TAMRA-peptides. The tensile strength of hair treated with pentapeptides alone, or pentapeptides with cross-linking agents is consistent with the fluorescence yield from the microscope images of the cross-sectioned hair in vision and in numerical values. Pentapeptides consisting of hydrophobic amino acids (LIILL), amino acids with sulfur (CMMCC), and basic amino acids (RKKRR) increased the tensile strength in perm-damaged hair. Pentapeptides with no extra carboxyl/amine groups in R group of amino acids resulted in no significant differences in hair strength and fluorescence yield among hairs treated with alone and with crosslinkers. Pentapeptides with extra carboxyl groups or amine groups enabled further strengthening of hair due to increased bonds within the hair after carbodiimide coupling reaction. The hair repairs of pentapeptides with various amino acid sequences were studied using crosslinking. Depending on the physical characteristics of comprising amino acids, the restoration of damaged hair was observed with tensile strength of hair and fluorescence signals upon cross-sectioned hair in parallel to possibly understand the binding tendency of each pentapeptide within the hair.
식물성(植物性) 유기물질(有機物質)을 부숙(腐熟)시키면서 경시적(經時的)으로 채취(採取)한 다음 부식산(腐植酸)을 추출정제(抽出精製)한 후 산가수분해(酸加水分解)한 액중(液中)에 함유(含有)하고 있는 amino 산(酸)의 변화(變化)를 알기 위해 산야초(山野草), 활엽수(闊葉樹)잎과 침엽수(針葉樹)잎 등 3가지 식물유체(植物遺體)를 가지고 실험(實驗)한 결과(結果) 모두 17종류(種類)의 amino 산(酸)이 검출(檢出)되었다. 그 결과(結果)를 요약(要約)하면 다음과 같다. 1. 부식산(腐植酸) 가수분해액중(加水分解液中)에 함유(含有)하고 있는 amino 산(酸)의 함량(含量)과 그 분포(分布)는 식물체(植物體)에 따라, 또한 부숙정도(腐熟程度)에 따라 상이(相異)하였다. 2. 전시료(全試料) 공(共)히 중성(中性) amino 산(酸)이 가장 많이 함유(含有)되어 있었고 산성(酸性) amino 산(酸) 염기성(鹽基性) amino 산(酸)의 순서였다. 3. 총(總) amino 산(酸)의 함량(含量)은 다음과 같은 순서로 많았다. 산야초(山野草)>활엽수(闊葉樹)잎>침엽수(針葉樹)잎 4. 부열화(腐熱化)가 진전(進展)됨에 따라 lysine의 함량(含量)은 증가(增加)하였다. 5. 부숙화(腐熟化)가 진전(進展)된 시료(試料)에서는 glycine과 glufamic acid의 amino 산(酸)의 공통적(共通的)으로 다량(多量) 함유(含有)하고 있었고 부숙화(腐熟化)가 되지 않은 식물유체(植物遺體)의 부식산(腐植酸)에는 alanine, glufamic acid, glycine, aspartic acid, leucine 등 5종(種)이 가장 많이 함유(含有)하고 있었다. 6. 부숙화(腐熟化)된 시료(試料)에서는 argnine이 검출(檢出)되지 않았다. 7. penylalanine과 tyrosin은 전기간(全期間)에 걸쳐 검출(檢出)되었으며, 부숙(腐熟)됨에 따라 함량(含量)이 증가(增加)하였다.
A number of correlation and regression analyses were performed on data from apparent and true digestibility of amino acids at ileal and fecal level with finishing pigs, in order to investigate whether these amino acid digestibilities could be predicted with certainly degree on their fiber fractions content (chemical analysis). The data comprised 16 diets varying in 4 levels of crude fiber and from 4 fiber sources. The relationships between fiber fractions including crude fiber (CF), NDF, ADF lignin and cellulose contents on apparent and true digestibility of almost all amino acids in both ileal and fecal level were negative, except glutamine at fecal level. In apparent digestibility at ileal level, the correlations of fiber fractions were moderate (r of NDF = 0.53 to 0.63; ADF, 0.50 to 0.77; cellulose, 0.50 to 0.75), with an exception of CF content was relatively high (r of 0.58 to 0.81). The correlations to true digestibility of amino acids were weaker. In case of at fecal level, the higher correlation (negative) was found with NDF than CF content. Estimations of amino acids digestibility were performed using regression equation. The data showed that apparent digestibility of amino acids could be estimated for almost amino acids except arginine, threonine, valine and tyrosine at fecal level and phenylalaine, valine and glycine at ileal level. The best prediction at ileal and fecal level ($r^2=0.55-0.77$ and 0.52-0.76), respectively was obtained with NDF content. Prediction for true digestibility of amino acids, none of fiber fractions could be estimated for arginine, leucine and valine at all collection levels. At ileal level, CF could be used for most of amino acids except phenylalanine, glycine and praline; cellulose, only for lysine and methionine and NDF, only for proline. At fecal level, glutamine digestibility could be estimated only from CF and ADF content. The best predictor at ileal level was ADF content whereas at fecal level was NDF content. These results indicate that lignin content could not be used as predictor for all amino acids at both levels neither in apparent nor true digestibility.
Journal of the Korean Association of Oral and Maxillofacial Surgeons
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제32권3호
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pp.200-208
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2006
Amino acids are required for protein synthesis and energy sources in all living cells. The amino acid transport system L is a major nutrient transport system that is responsible for $Na^+$-independent transport of neutral amino acids including several essential amino acids. In malignant tumors, the L-type amino acid transporter 1 (LAT1), the first isoform of system L, is highly expressed to support tumor cell growth. In the present study, the expression and functional characterization of amino acid transport system L were, therefore, investigated in Saos2 human osteogenic sarcoma cells. RT-PCR and western blot analyses have revealed that the Saos2 cells expressed the LAT1 and the L-type amino acid transporter 2 (LAT2), the second isoform of system L, together with their associating protein heavy chain of 4F2 antigen (4F2hc) in the plasma membrane, but the expression of LAT2 was very weak. The uptakes of [${14}^C$]L-leucine by Saos2 cells were $Na^+$-independent and were completely inhibited by the system L selective inhibitor, 2-aminobicyclo-(2,2,1)-heptane-2-carboxylic acid (BCH). The affinity of [${14}^C$]L-leucine uptake and the inhibition profiles of [${14}^C$]L-leucine uptake by various amino acids in the Saos2 cells were comparable with those for the LAT1 expressed in Xenopus oocytes. The majority of [${14}^C$]L-leucine uptake is, therefore, mediated by LAT1 in the Saos2 cells. These results suggest that the transports of neutral amino acids including several essential amino acids into Saos2 human osteogenic sarcoma cells are for the most part mediated by LAT1. Therefore, the Saos2 human osteogenic sarcoma cells are excellent tools for examine the properties of LAT1. Moreover, the specific inhibition of LAT1 in tumor cells might be a new rationale for anti-tumor therapy.
아미노산 엽면 시비가 멜론 묘의 생육에 미치는 영향에 대하여 연구하였다. 처리 시기는 본엽 1매 전개시(Ll)와 2매 전개시(L2)로 나누었고, 아미노산 농도는 무처리구, 10, 20, 30 mg . L$^{-1}$로 설정하였다. Ll에서 생체중과 건물중은 아미노산 처리구에서 높았다. 초장은 3차 조사시에 Ll-30에서 가장 높게 나타났다. L2에서 3차 조사시 생체중은 L2-30처리구에서 높게 나타났다. 초장은 2차와 3차 조사시 L2-30에서 높게 나타났다. 제1본엽의 염장과 엽폭의 경우, Ll의 3차 조사시 처리 효과가 나타났다. L2에서 염장은 처리구간에 유의적인 차이를 보이지 않았고, 엽폭은 3차 조사시에 아미노산 처리구에서 높게 나타났다 제2본엽의 염장과 엽폭은 Ll의 2차와 3차 조사시에 아미노산 처리구들에서 높게 나타났다. L2에서는 처리구간에 유의적인 차이를 보이지는 않았다 제7본엽의 염장과 엽폭은 시비 및 조사 시기에 관계없이 처리간에 유의성을 보이지는 않았다. 이상의 결과, 제1본엽이 전개된 후 아미노산의 농도를 20mg. L$^{-1}$ 이상, 회수를 3회 이상 엽면살포 하거나, 제2본엽이 전개된 후 아미노산을 시비할 경우에는 아미노산 농도를 30 mg . L$^{-1}$으로 설정하고 회수를 2회 이상 시비한다면 생육이 향상된 묘를 생산할 수 있을 것으로 사료된다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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