• The Korean Journal of Physiology
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• 제13권1_2호
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• pp.23-28
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• 1979

The following results were drawn from the experiment conducted to see the effect of ginseng alcohol extract on the mitochondrial oxidation of the rat liver. 1) Mitochondrial oxygen consumption increased in the low concentration and decreased in the high concentration of ginseng alcohol extract. 2) When the mitochondria was destroyed mechanically or was swollen by low concentration of $AgNO_3$, mitochondrial oxygen consumption was inhibited in all concentration of ginseng alcohol extract. 3) Oxygen consumption of intact mitochondria increased in the low concentration but decreased in the high concentration of sodium deoxycholate. 4) Ginseng alcohol extract inhibited cytochrome oxidase activities of liver mitochondria. These results suggest that low concentration of ginseng alcohol extract activates the oxygen consumption of liver mitochondria by increasing the permeability of the mitochondrial membrane and high concentration of the extract inhibit the oxygen consumption by inhibiting the enzyme activity related to respiration.

• 한국식품과학회지
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• 제29권1호
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• pp.167-172
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• 1997

1. 정상 성인 남자를 대상으로 한 25%의 알콜 100 ml 섭취시 DWP715는 전 대상인에서 $C_{max}$ 및 AUC 등의 감소와 다소 지연된 반감기($T_{1/2}$)를 나타내었으며 2시간에서 최대의 알콜농도 감소효과를 보여 주었다. 2. 3시간 구속스트레스를 통한 피로모델에서 DWP715는 피로부여시 증가된 LDH 수치, GOT수치 및 비장의 무게 등을 정상상태로 유지시켰다. 3. 과산화지질 생성을 위해 $CC1_4$로 유도된 항산화효과 측정 모델에서 DWP715는 대조군에 비해 유의적인 MDA감소를 보여주었다. 이상의 결과로 볼 때 DWP715는 알콜섭취 후 유도되는 간기능 저하에 따른 피로 상태와 아세트알데히드에 의해 형성되는 라디칼에 의한 간조직 손상을 보호해 주며 알콜섭취시 혈중으로의 알콜 흡수를 저하시키는 효능을 갖고 있는 것으로 판단된다. 따라서 DWP715는 혈중 알콜농도 감소와 함께 알콜섭취 후 발생되는 비특이적인 생체반응들에 의한 체내 불균형 상태를 효과적으로 회복시켜 줄 수 있을 것으로 생각된다.

• International Journal of Oral Biology
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• 제31권3호
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• pp.107-112
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• 2006

Aldehyde dehydrogenase (ALDH) plays an important role in alcohol metabolism; ALDH is responsible for the oxidation of acetaldehyde generated during alcohol oxidation. ALDH is also known to oxidize various other endogenous and exogenous aldehydes. Cytochrome P-450 2E1 (CYP2E1), a liver microsomal enzyme, also metabolizes acetaldehyde and ethanol and can be induced by other inducers including acetone and ethanol. We examined single nucleotide polymorphisms (SNP) of ALDH and CYP2E1 genotypes in Korean. Restriction fragment length polymorphism (RFLP) method was used to determine ALDH and CYP2E1 SNP. Mutation in ALDH was 60% (heterozygote 46.7% and homozygote 13.3%) among 15 cases. CYP2E1 mutation was 52.7% (heterozygote 47.4% and homozygote 5.3%) among 19 cases.

• 대한약학회:학술대회논문집
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• 대한약학회 2003년도 Proceedings of the Convention of the Pharmaceutical Society of Korea Vol.1
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• pp.144-145
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• 2003

Hangover is associated with ethanol metabolism in body after the ingestion of an alcoholic beverage. Especially. The metabolism in liver is forcused by many researcher because, alcohol (approximately 90％) is metabolized by the liver. Ethanol metabolism in liver involves both liver alcohol dehydrogenase(ADH) which actalyzes the oxidation of ethanol to acetaldehyde, and liver aldehyde dehydrogenase(ALDH) which metabilized rapidly acetaldehyde, product of ethanol oxidation, to acetate. (omitted)

• 한국신재생에너지학회:학술대회논문집
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• 한국신재생에너지학회 2011년도 추계학술대회 초록집
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• pp.140.1-140.1
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• 2011

최근 자동차용 휘발유에 메탄올을 불법 혼합시켜 유통시키는 사례가 빈번히 적발되고 있다. 정상적인 연료에 알코올이 불법 혼합될 경우, 장치 내 고무류와 금속류를 부식시키며, 독성가스인 알데하이드를 배출시키는 것으로 알려져 있다. 또한 에탄올의 경우 흡습성이 높아 자체적으로 수분을 생성시킬 수 있으며 정상 휘발유보다 증기압이 높기 때문에 밀폐공간에서 화재 및 질식의 위험이 있을 수 있다. 현재 휘발유 내에 알코올 성분을 분석하기 위한 분석법으로는 Gas Chromatography가 이용되고 있으나 고가의 장비와 긴 분석시간으로 인해서 유사석유의 판별여부가 효율적으로 이루어지지 않고 있다. 본 연구에서는 화학절 식별제인 크롬산($CrO_3$)을 이용하여 휘발유 내 알코올 성분을 정성 정량 분석하였다. 환원된 3가 크롬은 용액상에서 붉은색을 나타내므로 육안으로도 알코올의 존재여부를 간단히 확인할 수 있으며, UV-Vis Spectrophotometry를 통해 휘발유 내 알코올의 농도에 따라 흡광도값이 증가하는 것을 확인할 수 있었다.

• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제30권1호
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• pp.57-60
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• 2009

Alcohol oxidase catalyzes the oxidation of short lines alcohol to aldehyde. In this study, alcohol oxidase from Hansenula polymorpha (HpAOD) was induced by addition of 0.5% methanol as the carbon source and purified to electrophoretic homogeneity by column chromatographies. The purified HpAOD was immobilized with DEAE-cellulose particles and its biochemical properties were compared with those of free enzyme. The substrate specificity and the optimum pH of immobilized enzyme were similar to those of free enzyme. On the other hand, the Km values of free and immobilized enzymes for ethanol were 6.66 and 14.65 mM, respectively. The optimum temperature for free enzyme was ${50^{\circ}C}$, whereas that for immobilized enzyme was ${65^{\circ}C}$. Immobilized enzyme showed high stability against long storage. Immobilized enzyme was also tested for the enzymatic determination of ethanol by the colorimetric method. We detected 1 mg/liter ethanol ($1{\times}10^{-4}$% ethanol) by 2,6- dichloroindophenol system. Therefore, the present study demonstrated that immobilized HpAOD has high substrate specificity toward ethanol and storage stability, which may be of considerable interest for alcohol biosensor and industrial application.

• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제23권9호
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• pp.1285-1290
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• 2002

Various nitrobenzaldehydes were simultaneously allylated and reduced using indium in the presence of HCl in aqueous media to give compounds having both functionality of homoallylic alcohol and aromatic amine. Sequential protection of the amino gro up and oxidation of the anilinyl homoallylic alcohol provided useful precursors of heterocyclic compounds such as dihydroindolones and dihydroquinolones, which could be efficiently synthesized through intramolecular cyclization reaction.

• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제26권11호
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• pp.1872-1874
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• 2005

• Journal of Microbiology
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• 제37권1호
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• pp.41-44
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• 1999

Human mitochondrial aldehyde dehydrogenase 2 (ALDH2) is mainly responsible for oxidation of acetaldehyde generated during alcohol oxidation in vivo. A full-length cDNA of human liver ALDH2 was successfully expressed using a vaccinia virus-T7 RNA polymerase system. The expressed ALDH2 had an enzymatic activity as high as the native human liver ALDH2 enzyme.

• 융합정보논문지
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• 제11권9호
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• pp.109-114
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• 2021

유기공업 화학에서 알코올류의 산화제에 대해 연구가 많이 진행 되고 있으며, 그중에서도 크롬(VI)-계열의 시약들이 산화제로 널리 이용되어 왔다. 그리고 일차알코올을 알데히드로만 산화시키는 산화제와 메카니즘 규명이 필요하게 되었다. 이러한 연구의 일환으로 본 연구에서는 퀴놀린과 chromium(VI) trioxide을 반응시켜 크롬(VI)-퀴놀린 화합물[(C₉H₇NH)₂Cr₂O₇]을 합성하여, FT-IR 및 원소분석에서 구조를 확인하였다. 여러 가지 유기용매를 사용하여 크롬(VI)-퀴놀린 화합물에 의한 벤질 알코올의 산화반응은 유전상수 값이 큰 유기용매인 N,N'-dimethylformamide에서 높은 산화반응성을 보였다. N,N'-dimethylformamide 용매를 사용하여 크롬(VI)-퀴놀린 화합물은 치환 벤질 알코올류를 효율적으로 산화시켰고, Hammett 반응상수(ρ)=-0.69(303 K) 이였다. 본 실험에서 알코올의 산화반응 과정은 chromate ester 형성과정과, 속도결정단계에서 수소화 전이가 일어나는 반응경로임을 알 수 있었다. 결과적으로 크롬(VI)-퀴놀린 화합물은 벤질알코올, 알릴알코올, 일차알코올 및 이차알코올류를 알데히드나 케톤으로 전환시키는 효율적인 산화제로, 이차알코올류 존재 하에서 벤질알코올, 알릴알코올, 일차알코올의 선택적인 산화제로 사용할 수 있다.