본 균의 생육 및 효소생산에 유용한 탄소원으로서 자연계의 식물에 풍부한 펙틴을 탄소원으로 할 경우, 그 생육도는 전분보다 뛰어났으며, alcohol oxidase와 catalase의 생산량도 높아지는 것으로 나타났다. 특히 alcohol oxidase의 경우는 전분의 15배 이상의 생산량을 보여 본 균과 펙틴 이용성과의 관계를 시사하였고, 세포외 pectin esterase, pectinase등의 높은 활성이 검출되어 이를 증명하였다. 또한 alcohol oxidase 반응에서 생성되는 물질인 formaldehyde를 산화하는 formaldehyde dehydrogenase와, formate를 산화하여 $CO_2$를 생성하는 formate dehydrogenase의 반응을 발견하여, 본 균의 pectin 이용성과 관련한 일련의 에너지 대사계의 존재를 추정할 수 있었다.
대한약학회 2003년도 Proceedings of the Convention of the Pharmaceutical Society of Korea Vol.2-2
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pp.160.3-161
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2003
Aldehyde and active form of free oxygen produced in alcohol metabolism in liver are the cause of liver cell damage. The main system of alcohol metabolism is composed of alcohol dehydrogenase(ADH), aldehyde dehydrogenase(ALDH) and cytochrome P4502E1. Alcohol dehydrogenase is reversible in alcohol metabolism. To block the backward reaction and enhance alcohol oxidation, acetaldehyde trapping agents were assayed. The assay was carried out by measuring decreasing NADH at 340nm, using acetaldcehyde and NADH as substrate and coenzyme respectively. (omitted)
Alcoholism is a significant health problem in the world. The liver is the first and primary target organ for alcohol metabolism. Alcohol dehydrogenase and aldehyde dehydrogenase play important roles in the metabolism of alcohol and aldehyde. In this study, I aimed to investigate the eliminatory effects of a Phellinus spp. extract on alcohol metabolism in drunken Sprague-Dawley (SD) rats. Male SD rats were given Phellinus spp. extract at 30 min after 40% (5 g/kg) alcohol ingestion. To assay the effect of Phellinus spp. extract on blood alcohol concentration, blood samples were taken from the tail vein at 1, 3 and 5 h after alcohol ingestion. The concentrations of alcohol, alcohol dehydrogenase, and aldehyde dehydrogenase in Phellinus spp. extract treated rat were significantly lower than that of the control with a time-dependent manner. In addition, the alanine aminotransferase and aspartate aminotransferase activities of Phellinus spp. extract-treated groups were altered compared to those of the control group. These results suggest that Phellinus spp. extract intake can have a positive effect on the reduction of alcohol, alcohol dehydrogenase, and aldehyde dehydrogenase concentrations in the blood and may alleviate acute alcohol-induced hepatotoxicity by altering alcohol metabolic enzyme activities. Phellinus spp. extract is thus a good nutraceutical candidate.
Chunggansan was tested for the effects on detoxication mechanism of alcohol. Chunggansan was treated firstly into samples, and then ethanol intoxicated animal models were set with them. The administration of Chunggansan to the rats increased proportionally in alcohol dehydrogenase activities in liver in relation to the level of concentration and days of treatment. Especially, the alcohol dehydrogenase was the most active when the concentration of extract was 200mg/kg and it was 7th day. The enzyme activities of alcohol dehydrogenase and aldehyde dehydrogenase in liver highly increased in Chunggansan pre-medicating group compared to that of ethanol treated group. Also, the blood ethanol concentration in rats was considerably decreased. In conclusion, Chunggansan recovers the damage of liver due to acute alcohol intoxication by the increased enzyme activities of alcohol dehydrogenase and aldehyde dehydrogenase.
본 실험에서 얻은 성과를 요약하면 다음과 같다. \circled1 Furfuryl alcohol를 단일탄소원으로 이용하여 ADH를 생산하는 세균을 토양중에서 분리하고, 균학적 성질에 따라 Pseudomonas sp.라 동정하였다. \circled2 본 효소는 disc 전기영동적, SDS 전기영동적, 초원침강적, 분석에서 완전히 균일하였다. \circled3 본 효소의 침강계수는 7.6S, 반응최적활성 pH는8.5~9.0에 위치하였으며, 최적활성온도는 45$^{\circ}C$ 이었다. \circled4 4개의 동일 subunit (M.W 30,000)가 회합하여 본 활성효소를 형성하는 tetramer이며, 분자량은 개략 120,000이다. \circled5 본 효소의 subunit 1분자는 266개의 amino 산 residues로 구성되고 있다.
Inhibitory activity of active compound isolated from Ruta chalepensis leaf was examined against alcohol dehydrogenase and, upon comparison to those of four commercially available compounds (quinoline, quinoline-3-carboxaldehyde, quinoline-3-carboxylic acid, and quinoline-4-carboxylic acid) and 1,10-phenanthroline as alcohol dehydrogenase inhibitor, was characterized as quinoline-4-caboxaldehyde by spectral analyses. Inhibitory effects ($IC_{50}$) of quinoline-4-caboxaldehyde and quinoline derivatives varied depending on chemicals and concentrations used. The $IC_{50}$ values of quinoline-4-carboxaldehyde, quinoline-3-carboxaldehyde, quinoline, quinoline-3-carboxylic acid, and quinoline-4-carboxylic acid were 0.04, 0.3, 0.8, >1, and >1 mg/mL, respectively. These results suggest inhibitory action of quinoline-4-carboxaldehyde against alcohol dehydrogenase as prospective therapeutics for treatment of alcoholic liver diseases such as alcohol hepatitis and cirrhosis resulting from chronic alcohol abuse.
Yoon, Ki-Hong;Park, Seung-Hwan;Jung, Kyung-Hwa;Pack, M. Y.
Journal of Microbiology
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제33권2호
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pp.126-127
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1995
A Zymomonas mobilis DNA fragment consisting of 207 nucleotides, which corresponded to the 5'-flanking region of an adhB gene encoding alcohol dehydrogenase II, was fused to the structural gene coding for a Bacillus endo-.betha.--1, 4-glucanase. The Z. mobilis DNA framgment waw identified to promote 50-fold increase in the expression of endo-.betha.1. 4 glucanase gene in Escherichia coli.
This study was designed to elucidate the effect of fermented blackberry drinks (BD) on alcohol metabolism and hangover in alcohol-treated rats. We showed that the administration of BD increased the activity of alcohol dehydrogenase (ADH) and aldehyde dehydrogenase (ALDH) in alcohol-treated rats. Moreover, the administration of BD reduced the serum alcohol and acetaldehyde concentrations in alcohol-treated rats. Furthermore, the administration of BD attenuated the levels of serum aspartate aminotransferase and alanine aminotransferase in alcohol-treated rats. Taken together, these results suggest that BD plays an important role in alcohol metabolism and liver function by reducing blood alcohol and acetaldehyde through the activation of ADH and ALDH in alcohol-treated rats and could be used as a functional anti-hangover drinks.
After pretreatment with ginseng followed by induction of acute intoxication of alcohol, the activities of alcohol dehydrogenase (ADH), microsomal ethanol-oxidizing system (MEOS) and aldehyde dehydrogenase(Ald DH) increased respectively compared to the groups treated with alcohol alone. In case that ginseng was given to rats fed with 5% alcohol instead of water for 60 days, the activities of ADH and MEOS increased compared to the groups treated. On the contrary, the activity of Ald DH in mitochondrial fraction decreased to an extent of about 35% in chronic alcoholism, but after pretreatment of ginseng the activity was restored to the control level. On the other hand, the catalase activity was not significantly affected by either treatment. Ginseng butanol fraction significantly increased the serum isocitrate dehydrogenase activity which is inhibited by alcohol-treated in rat. Alcohol-induced lactate dehydrogenase activity was decreased to control level in liver by ginseng treatment. And the serum level of lactic acid also decreased by ginseng treatment in alcohol-intoxicated rat. Ginseng butanol fraction markedly decreased the xanthine oxidase activity in the ethanol-treated rat liver. It was also observed that ginseng reduced the blood concentration of uric acid on experimentally reduced hyperuricemia by alcohol treatment. Uricase activity was not affected by either treatment. Ginseng butanol fraction decreased the hepatic aniline hydroxylase activity which was induced by alcohol-treated rat. These results suggest that the treatment with ginseng can be promoted the recovery from alcohol intoxication and some therapeutic effect on alcoholinduced metabolic disease.
Approximately 0.1 mg/ml of polyvinyl alcohol (PVA) was degraded by the growing cell, Brevibacillus laterospours, for 30 h, and 0.2 mg/ml of PVA was degraded by the cell-free extract that was isolated from Brevibacillus laterosporus. Approximately $0.29{\mu}g$/ml of acetic acid was produced from PVA by using the cell-free extract as a catalyst for 40 min. $V_{max}\;and\;K_m$ value of purified PAV-degradation enzyme was 3.75g/l and 2.75 g/l/min in reaction with EDTA and 3.99 g/l and 2.98 g/l/min in reaction without EDTA, respectively. Molecular weight of the purified enzyme determined by SDS-PAGE was 63,000 Da. Alcohol dehydrogenase and aldehyde dehydrogenase activities were qualitatively detected on a native acrylamide gel by an active staining method, indicating the existence of the metabolic pathway to use PVA as a substrate.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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