• 제목/요약/키워드: Acetylation

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만성 신부전 환자에서 Acetylation 대사변동에 관한 연구

  • 김성권;이정상;한진석;신재국
    • 한국응용약물학회:학술대회논문집
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    • 한국응용약물학회 1993년도 제2회 신약개발 연구발표회 초록집
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    • pp.166-166
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    • 1993
  • 만성 신부전환자에서 isoniazid(INH)의 약동학적 변화여부를 검토하고 특히 N-acetylation 대사능의 억제 여부를 평가함으로써 만성신부전환자에서 적정 INH 항결핵 요법율 위한 기본자료를 제공코자 하였다. 본 연구는 pararell group 디자인에 의한 일차 연구와 sequential 디자인에 의한 2차연구로 진행하였다. 일차 연구는 37명의 정상 성인군과 14명의 만성신부전 환자군을 대상으로 INH 400 mg 경구 투여 후 INH 및 AcINH의 약동학적 성상을 비교하였다. 이차연구는 만성신부전 환자에서 신이식에 따른 INH의 acetylation 대사능의 변화를 관찰코자 1차연구에 참여하고 성공적인 신이식을 받은 환자 10명을 대상으로 INH 및 AcINH의 약동학적 검토를 재시행하였으며, 이러한 연구 방법을 통하여 만성 신부전 환자에서 Acetylation 대사능의 변화를 검토하였다.

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Purification and Acetylation of Protein X Subunit of Pyruvate Dehydrogenase Complex (PDC) from Bovine Kidney

  • Ryu, Ryu;Song, Byoung-J.;Hong, Sung-Youl;Huh, Jae-Wook
    • Archives of Pharmacal Research
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    • 제19권6호
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    • pp.502-506
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    • 1996
  • Protein X is one of the subunits of pyruvate dehydrogenase complex. The biological role of this protein has not been fully elucidated, mainly because of the difficulty in its dissociation from the tightly bound dihydrolipoamide acetyltransferase-protein X subcomplex. We have found that the detachment of protein X from acetyltransferase subunit can be easily accomplished by the cycles of freezing and thawing proces. Several lines of evidence including sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis, N-terminal amino acid sequence analysis and acetylation with $[2^{14}C]$ pyruvate confirmed that the purified protein is protein X. The purified intact form of protein X was acetylated by $[2^{14}C]$ pyruvate in the presence of py-ruvate dehydrogenase subunit.The acetylation efficiency of this protein was lower than that of acetyltransferase and was not affected by the presence of acetyltransferase.

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아세틸화가 Glycinin의 구조에 미치는 영향 (Effect of Acetylation on Conformation of Glycinin)

  • 김강성;이준식
    • 한국식품과학회지
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    • 제21권5호
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    • pp.714-720
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    • 1989
  • 콩의 주요 저장 단백질인 glycinin의 라이신 잔기를 적당량의 acetic anhydride를 이용하여 28, 65, 85, 95%로 아세틸화시켰다. 아세틸화에 의한 구조적 변화를 solvent perturbant 방법으로 측정한 결과 자연상태의 단백질에 있어서는 타이로신 잔기의 약 40% 미만이 단백질 표면에 노출되어 있었으나 85% 아세틸화 glycinin에 있어서는 70% 이상이 표면에 노출되어 용매에 대해 접근이 용이하게 되었다. 이와 같은 현상은 second derivative spectroscopy에 의해 서로 동일하게 나타났으며, 따라서 아세틸화에 의해 타이로신과 같은 소수성 아미노산이 단백질 표면으로 이동하여 단백질 구조가 변형되었음을 알 수 있었다. 한편 near UV circular dichriosim의 결과 자연상태의 glycinin과 아세틸화가 일어난 glycinin 모두 유사한 모양의 spectra를 나타내었으나 95% 아세틸화 glycinin의 경우에는 tryptophan의 영향이 두드러졌다. Specific viscosity의 경우 아세틸화가 일어날수록 급격히 증가하였는데 이는 아세틸화에 의해 구형의 glycinin이 변형되어 분자의 부피가 커졌을 뿐 아니라 subunit의 분리에 의해 입자수가 증가했기 때문이다.

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Acetylation of Sarcoplasmic and Myofibrillar Proteins were Associated with Ovine Meat Quality Attributes at Early Postmortem

  • Zhang, Yejun;Li, Xin;Zhang, Dequan;Ren, Chi;Bai, Yuqiang;Ijaz, Muawuz;Wang, Xu;Zhao, Yingxin
    • 한국축산식품학회지
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    • 제41권4호
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    • pp.650-663
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    • 2021
  • The objective of this study was to examine the relationship between meat quality attributes and the changes of sarcoplasmic protein acetylation and myofibrillar protein acetylation in lamb longissimus thoracis et lumborum muscles at different postmortem phases. Protein acetylation, color, pH, shear force, myofibril fragmentation index and cooking loss were measured. The total level of acetylated sarcoplasmic proteins showed a negative relation with pH, a positive relation with a*, b* and cooking loss at the pre-rigor phase. Sarcoplasmic proteins acetylation affected postmortem pH by regulating glycolysis, which in turn affects color and cooking loss. The total level of acetylated myofibrillar proteins showed a positive relation with shear force at the pre-rigor phase. Myofibrillar proteins acetylation affected meat tenderness by regulating muscle contraction. This study indicated that acetylation played a regulatory role of meat color, water-holding capacity, and tenderization process at early postmortem.

The Diversity of Lysine-Acetylated Proteins in Escherichia coli

  • Yu, Byung-Jo;Kim, Jung-Ae;Moon, Jeong-Hee;Ryu, Seong-Eon;Pan, Jae-Gu
    • Journal of Microbiology and Biotechnology
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    • 제18권9호
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    • pp.1529-1536
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    • 2008
  • Acetylation of lysine residues in proteins is a reversible and highly regulated posttranslational modification. However, it has not been systematically studied in prokaryotes. By affinity immunoseparation using an anti-acetyllysine antibody together with nano-HPLC/MS/MS, we identified 125 lysine-acetylated sites in 85 proteins among proteins derived from Escherichia coli. The lysine-acetylated proteins identified are involved in diverse cellular functions including protein synthesis, carbohydrate metabolism, the TCA cycle, nucleotide and amino acid metabolism, chaperones, and transcription. Interestingly, we found a higher level of acetylation during the stationary phase than in the exponential phase; proteins acetylated during the stationary phase were immediately deacetylated when the cells were transferred to fresh LB culture medium. These results demonstrate that lysine acetylation is abundant in E. coli and might be involved in modifying or regulating the activities of various enzymes involved in critical metabolic processes and the synthesis of building blocks in response to environmental changes.

인산화와 초산화가 대두단백질의 기능특성과 구조에 미치는 영향 (Effects of Phosphorylation and Acetylation on Functional Properties and Structure of Soy Protein)

  • 김남수;권대영;남영중
    • 한국식품과학회지
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    • 제20권5호
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    • pp.625-630
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    • 1988
  • 대두단백질을 인산화 및 초산화처리에 의하여 변형시키고, 변형대두단백질의 기능특성을 검토하였다. 인산화 대두단백질은 비변형 대두단백질보다 높은, 용해도, 거품특성, 수분보유력을 나타냈다. 한편, 초산화에 의해서도 유화력과 거품특성이 현저하게 증진되었다. 대두단백질은 인산화와 초산화에 의하여 등전점이 산성쪽으로 변화였으며 단백질의 집괴화현상도 관찰되었다. 또한, 화학변형된 대두단백질을 디스크 전기영동에 의해 분석시 단백질밴드의 상대이동도가 현저하게 증대되었다.

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