• 제목/요약/키워드: ALDH

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매실즙이 알코올대사 효소활성에 미치는 영향 (Effect of Maesil (Prunus mume) Juice on the Alcohol Metabolizing Enzyme Activities)

  • 황자영;함재웅;남성희
    • 한국식품과학회지
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    • 제36권2호
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    • pp.329-332
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    • 2004
  • 매실즙, GMT, 아스파르트산의 ADH 및 ALDH의 활성에 미치는 영향을 in vitro에서 조사하였다. 매실즙 및 GMT, 아스파르트산의 ADH의 활성에 미치는 효과는 반응 후의 최대 흡광도와 효소의 반응 속도를 통하여 분석하였다. 최대 흡광도의 경우 모든 실험구에서 유의적인 상승 효과를 나타냈으며 대조구의 최대 흡광도를 100으로 하였을 때 매실즙, GMT(5, 10, 15%), 아스파르트산(0.5, 1.0%)의 값은 각각 137.9, 131.6, 153.0, 218.7, 111.8, 144.3으로 나타났다. 매실즙과 GMT 및 아스파르트산을 혼합하여 이들의 ADH 효소 활성에 대한 상승효과를 조사한 결과 모든 실험구에서 유의적인 상승효과를 나타냈으며 이중 매실즙과 10% GMT 혼합 첨가군에서 가장 높은 상승효과를 나타냈다. ALDH 효소 활성도의 증가수준을 비교해보면 매실즙 첨가군이 가장 증가정도가 높았고 그 다음이 ALDH를 첨가한 경우 였으며 GMT, 아스파르트산의 순으로 활성 증가를 나타냈다. 매실즙의 경우 효소만 첨가한 대조구의 흡광도의 값을 100%로 보았을 때 매실즙 첨가군의 값은 976.4%로 나타나 ALDH의 활성이 10배 가까이 증가되는 양상을 나타내어 매실즙의 숙취해소 식품으로의 개발 가능성을 나타내었다.

약용식물 추출물의 에탄올대사 효소활성에 미치는 영향 (Effect of Medicinal Plant Extracts on the Ethanol-Metabolizing Enzyme Activities)

  • 도재호;곽정원;이선정;노정진;이광승;김동청
    • 산업식품공학
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    • 제21권3호
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    • pp.286-291
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    • 2017
  • 약용식물의 열수 추출물이 in vitro에서 alcohol dehydrogenase (ADH)와 aldehyde dehydrogenase (ALDH)의 활성에 미치는 영향을 확인하였다. 약용식물에 20배의 증류수를 넣고 $80^{\circ}C$에서 8시간 추출하여 얻어진 추출액을 시료로 사용하였다. 50종의 약용식물 중에서 마늘과 육계 추출물이 숙취해소 천연소재로서의 활용 가능성이 가장 높게 나타났다. 마늘 추출물은 ADH에 비해 ALDH의 활성을 2배 이상 촉진시킴으로써 acetaldehyde의 분해가 잘 되게 하였다. 육계 추출물은 ALDH의 활성에 비해 ADH의 활성을 획기적으로 저해함으로써 acetaldehyde의 생성을 크게 억제하였다. 육계 추출물은 농도에 비례하여 ADH와 ALDH의 활성을 저해하였으며, $45.33{\mu}g/mL$의 농도에서 ADH의 활성을 52.8% 저해하였고 ALDH의 활성을 11.0% 저해하였다.

ALDH2 효소 활성과 8주간 에탄올 노출에 따른 해마조직의 아밀로이드 베타 발현 (Amyloid-β Levels in Mice Hippocampus According to the ALDH2 Enzyme Activity followed Ethanol Exposure for 8-Weeks)

  • 문선인;엄상용;임동혁;송선호;김용대;김헌
    • 생명과학회지
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    • 제21권11호
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    • pp.1636-1640
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    • 2011
  • 알츠하이머 질환은 인지능력과 행동능력 두 가지에 모두 영향을 미치는 진행적 노인성 치매증의 일종으로 정확한 발병기전은 아직 알려져 있지 않으나 환경적 요인 및 유전적 요인이 모두 중요한 위험인자로 알려져 있다. 본 연구에서는 8주간 에탄올에 노출된 Aldh2 knockout mouse 뇌조직을 분리하여 알츠하이머 질환의 지표로 잘 알려진 아밀로이드 베타와 NF-kB 발현을 평가하고 이러한 변화가 ALDH2 효소의 활성에 따라 어떻게 달라지는 지 비교하였다. 그 결과, 8주간 에탄올을 경구 투여한 마우스에서 ALDH2 효소의 활성에 따른 NF-kB 농도의 차이는 확인할 수 없었으나, ALDH2 효소 활성은 알코올 노출에 의한 해마조직의 아밀로이드 베타 축적에서 중요한 영향을 미치는 것으로 나타났다(p<0.05). 이러한 결과는 ALDH2 효소가 결핍된 사람이 결핍되지 않은 사람에 비해 알코올에 의한 알츠하이머 질환의 발생에 보다 민감할 수 있음을 시사한다.

ALDH1 in Combination with CD44 as Putative Cancer Stem Cell Markers are Correlated with Poor Prognosis in Urothelial Carcinoma of the Urinary Bladder

  • Keymoosi, Hossein;Gheytanchi, Elmira;Asgari, Mojgan;Shariftabrizi, Ahmad;Madjd, Zahra
    • Asian Pacific Journal of Cancer Prevention
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    • 제15권5호
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    • pp.2013-2020
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    • 2014
  • Background: The aldehyde dehydrogenase 1 family member A1 (ALDH1A1) is one of the promising markers for identifying cancer stem cells in many cancer types, along with other markers including CD44. The aim of the present study was to evaluate the expression and clinical significance of putative cancer stem cell markers, CD44 and ALDH1A1, in a series of urothelial carcinomas of urinary bladder (UCUB) by tissue microarray (TMA). Materials and Methods: A total of 159 Urothelial Carcinomas (UC) including 96 (60%) low grade and 63 (40%) high grade carcinomas were immunohistochemically examined for the expression of CD44 and ALDH1A1. Correlations of the relative expression of these markers with clinicopathological parameters were also assessed. Results: High level expression of ALDH1A1 was found in 16% (25/159) of bladder UC which was significantly correlated with increased tumor size (p value=0.002), high grade (p value<0.001), pathologic stage (T1, p value=0.007 and T2, p value<0.001) and increased rate of recurrence (p value=0.013). A high level of CD44 expression was found in 43% (68/159) of cases, being positively correlated with histologic grade (p value=0.032) and recurrence (p value=0.039). Conclusions: Taken together, our results showed that ALDH1 was concurrently expressed in a fraction of CD44+ tumors and its expression correlated with poor prognosis in UCs. ALDH1A1 could be an ideal marker for targeted therapy of UCs in combination with conventional therapies, particularly in patients with high grade carcinomas. These findings indicate that cells expressing ALDH1A1 along with CD44 can be a potential therapeutic target in bladder carcinomas.

인삼사포인 성분이 에탄올을 투여한 쥐의 뇌 Aldehyde Dehydrogenase 활성에 미치는 영향 (The Effect of Saponins of Panax ginseng C.A. Meyer on Brain Aldehyde Dehydrogenase Activity of Ethanol Administered Rat)

  • 이영돈;주충노
    • Journal of Ginseng Research
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    • 제18권1호
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    • pp.1-9
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    • 1994
  • Sprague-Dawley rats were given freely with 15% ethanol (control) and 15% ethanol containing (1) 0.1% ginseng saponin, (2) 0.02% ginsenoside $Rb_1$, and (3) $Rg_1$ (tests) instead of water for 7 days and aldehyde dehydrogenase (ALDH) and monoamine oxidase (MAO) activity in different regions of brain were examined. In control group, total ALDH activity with indoleacetaldehyde and acetaldehyde as substrate in all different regions was lower than that of normal group except in the hippocampus. The inhibitory effect on the activity was prominent in the corpus striatum and was not in the hippocampus. However, low-$K_m$ ALDH activity in all different regions was much lower than that of normal group. A considerable decrease in mitochondria ALDH activity in cerebellum and striatum was also observed in control group. In test groups total, low-$K_m$, and mitochondria AkDH activities in all different regions were higher than those in control group. Although ALDH activity in the striatum of test group was higher than control group, it was relatively depressed as compared with normal. There was not found a remarkable difference in extent of stimulating effect on the AkDH activity according to the ginseng saponin components. When biogenic aldehydes were used as substrate, ALDH activity with 3,4-dihydroxy-phenylacetaldehyde (DOPAL) in all brain regions of control group was lower than that using 5-hydroxy-indoleacetaldehyde (HIAL) and 3,4-dihydroxyphenylglycolaldehyde (NORAL) as substrate. In control group, ALDH activity with biogenic aldehydes above mentioned was markedly inhibited in the striatum contrary to other regions. The higher ALDH activity with biogenic aldehydes in test group than in control was found in the striatum, cerebrum, and cerebellum. MAO activity in the cerebellum was inhibited in control group and slightly increased in test group. The results of present study suggest that the corpus striatum is significantly affected by ethanol exposure while the hippocampus is not and that ginseng saponin fraction and ginsenosid es might have a preventive effect against depression of brain ALDH activity by chronic administration of ethanol.

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Aldh2 knockout 마우스에서 8주간 에탄올 노출에 따른 뇌조직의 thiobarbituric acid reactive substances 농도 (Thiobarbituric Acid Reactive Substances Levels in Brain Tissue of Aldh2 Knockout Mice Following Ethanol Exposure for 8 Weeks)

  • 문선인;엄상용;김정현;임동혁;김형규;김용대;김헌
    • 생명과학회지
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    • 제21권8호
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    • pp.1163-1167
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    • 2011
  • 과다한 음주는 알츠하이머 및 파킨슨 질병과 같은 각종 만성 퇴행성 뇌질환의 대표적인 원인 중 하나로 알려져 있다. 체내에 유입된 에탄올은 알코올 탈수소효소(alcohol dehydrogenase, ADH)에 의해 아세트알데히드로 대사된 후 다시 알데히드탈수소효소 2(aldehyde dehydrogenase 2, ALDH2)에 의해 아세트산으로 대사되어 배출된다. 에탄올의 대사과정 중에는 다량의 free radical이 생성되어 체내에서 산화적 스트레스를 유발하는 것으로 알려져 있고, 아세트알데히드는 활성산소를 생산하는 독성물질로 잘 알려져 있다. 본 연구에서는 8주간 에탄올에 노출된 Aldh2 knockout 마우스를 사용하여 ALDH2 효소 활성이 뇌 조직과 소변의 지질과산화에 미치는 영향에 대하여 살펴보았으며, 지질과산화 정도를 측정하기 위해 HPLC를 통한 TBARS 정도를 측정하였다. 연구결과, 마우스에서 만성 에탄올 섭취는 뇌 조직 TBARS 생성에 영향을 주지 않는 것으로 나타났으나, 소변 TBARS는 Aldh2 (-/-) 마우스에서 에탄올을 투여함에 따라 유의한 증가를 보였다(p<0.05). 본 연구 결과로부터 8주간 에탄올을 경구 투여한 마우스에서 ALDH2의 활성은 체내의 전반적인 활성산소 생성에는 중요하게 관여하는 것으로 보이지만 뇌조직에서의 활성산소 생성에는 영향을 주지 않는 것으로 보이며, 이는 에탄올 노출과 이에 따른 활성산소가 다양한 만성 뇌질환을 유발한다는 기존의 가설에서 ALDH2의 활성이 중요하게 관여하지 않을 가능성을 시사한다.

정제봉독의 ADH와 ALDH 활성 효과 (ADH and ALDH Activation of Purified Bee Venom (Apis mellifera L.))

  • 한상미;홍인표;우순옥;김세건;장혜리
    • 한국양봉학회지
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    • 제32권3호
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    • pp.269-273
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    • 2017
  • 본 연구에서는 서양종꿀벌의 일벌에서 채집하여 정제한 정제봉독이 알코올 분해능에 관련이 있는 ADH와 ALDH 효소 활성에 미치는 영향을 알아보고자 하였다. ADH와 ALDH 활성은 in vitro kit를 사용하여 측정하였다. 그 결과 정제봉독 처리에 의해 ADH와 ALDH 효소 활성이 크게 증가하는 것으로 확인되었다. ADH 효소는 1mg/ml 이상의 정제봉독을 처리했을 경우 양성대조구(2mg/ml) 대비 $88.6{\pm}7.34%$의 활성도를 보였으며, ALDH 효소 역시 1mg/ml 이상의 정제봉독에서 양성대조구(2mg/ml) 대비 $94.6{\pm}0.57%$의 활성도를 나타내었다. 이상의 결과로 정제봉독은 숙취 해소능에 영향을 미치는 지표물질인 ADH와 ALDH 효소 활성을 크게 증가시키는 것으로 사료되었으며, 향후 추가시험을 통해 숙취해소 작용을 갖는 식의약품 소재로 사용 될 수 있을 것으로 생각된다.

알코올 대사 효소 alcohol dehydrogenase (ADH) 및 acetaldehyde dehydrogenase (ALDH) 활성에 미치는 아미노산의 영향 (Effects of Amino Acids on the Activities of Alcohol Metabolizing Enzyme Alcohol Dehydrogenase (ADH) and Acetaldehyde Dehydrogenase (ALDH))

  • 차재영;정해정;정재준;양현주;김용택;이용수
    • 생명과학회지
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    • 제19권9호
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    • pp.1321-1327
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    • 2009
  • 본 연구에서는 숙취해소에 좋은 것으로 알려진 식품 소재의 주요 아미노산을 포함하여 효소 활성에 영향을 미치는 것으로 알려진 아미노산을 선택하였고, 효소 활성도가 상대적으로 높은 yeast와 rat liver 유래의 ADH 및 ALDH 효소를 대상으로 알코올 대사에 관련된 효소 활성의 촉진 효과에 대하여 검토하였다. Rat liver 유래의 ADH 활성은 처리한 아미노산 중에서 arginine에서 가장 높았다. Arginine의 첨가 농도를 달리하여 효소 활성을 측정한 결과 $10{\sim}50\;mg$/ml 농도에서 $118{\sim}120.6%$로 양성대조구의 90.6% 보다 약간 높은 것으로 나타났다. 또한, yeast 유래의 ADH 활성은 methionine에서 가장 높은 활성을 보였고, methionine의 처리 농도를 달리한 경우에서는 첨가 농도 의존적으로 높은 활성을 보였다. Rat liver 유래의 ALDH 활성은 methionine이 가장 높은 활성을 보였다. Methionine의 첨가 농도별 측정에서는 10 mg/ml에서 30 및 50 mg/ml 첨가 농도에서 보다 높은 활성을 보였으며, 이들 모든 처리 농도에서 양성대조구 보다 상당히 높은 활성을 보였다. 한편 yeast 유래의 ALDH 활성은 각 아미노산별 큰 차이는 없었으나, arginine에서 높은 활성을 보였다. Arginine의 첨가 농도별 측정에서는 처리 농도 의존적으로 활성이 약간씩 증가하는 경향을 보였으며, 양성대조구 보다 높은 활성을 나타내었다. 효모 유래 ALDH 및 rat liver 유래 ADH 효소 활성을 촉진시키는 작용을 가진 arginine을 효모 배양에 첨가시킬 경우 세포 내 ALDH 및 ADH 활성 염색 정도가 증가함으로써 arginine은 ALDH 및 ADH 활성을 촉진시키는 효능이 in vivo 실험계에서도 확인되었다. 이상의 실험 결과에서 아미노산 중에서는 arginie과 methionine이 ADH 및 ALDH 활성을 촉진시키는 작용에 의해 알코올 분해뿐만 아니라 acetaldehyde의 분해도 촉진시킬 가능성이 높아 숙취해소 효과는 물론 간 보호 효과도 동시에 있을 것으로 시사 되어 진다. 따라서 arginine과 methionine과 같은 아미노산을 주류 제품에 첨가하게 될 경우 숙취해소 경감과 간 보호 효능을 어느 정도 나타낼 수 있을 가능성이 제기되었다.

Purification of Mitochondrial Matrix Aldehyde Dehydrogenase from Pig Brain

  • Kim, Kyu-Tae;Lee, Young-Don
    • BMB Reports
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    • 제28권2호
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    • pp.177-183
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    • 1995
  • The activity of aldehyde dehydrogenase (ALDH) in the cerebrum, cerebellum, striatum, and medulla oblongata was examined and mitochondrial matrix ALDH was purified prior to immunohistochemical study on the localization of ALDH isozymes in pig brain. Relatively high enzyme activity was found in the striatum and medulla oblongata when using indole-3-acetaldehyde as substrate, and in the striatum when using 3,4-dihydroxyphenylacetaldehyde (DOPAL). The main part of mitochondrial ALDH activities with both acetaldehyde and DOPAL existed in the matrix fraction. The ratio of activity of the matrix to the membrane fraction in the cerebrum was higher than in the cerebellum, suggesting that the distribution pattern of ALDH isozymes was different according to the brain regions. The 276-fold purified mitochondrial matrix ALDH from pig brain was identified to be homologous tetramers with 53 KD subunits. The enzyme showed maximal activity at pH 9.0 and was stable in the temperature range from $25^{\circ}C$ to $37^{\circ}C$. The mitochondrial matrix ALDH activity was considerably inhibited by acetaldehyde in vitro. The $K_m$ values of the enzyme for acetaldehyde and propionaldehyde were 5.8 mM and 4.9 mM, respectively, whereas $K_m$ values for indole-3-acetaldehyde and DOPAL were 44 ${\mu}M$ and 1.6 ${\mu}M$, respectively. The $V_{max}/K_{m}$ ratio was the highest with DOPAL as compared with other substrates. These results suggested that mitochondrial matrix ALDH in the present work might be a low Km isozyme involved in biogenic aldehyde oxidation in pig brain.

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ADH1B와 ALDH2 활성 조합이 젊은 한국인의 음주 행동에 미치는 영향 (The Influence of ADH1B, ALDH2 Activities and Their Combination on Drinking Behaviors of Korean Young Adults)

  • 박재영;김시경;이상익
    • 생물정신의학
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    • 제17권1호
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    • pp.26-36
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    • 2010
  • Objectives : It is well-known that Korean people show distinctive drinking behaviors depending on the gene polymorphisms of alcohol metabolizing enzymes. This study examined the gene polymorphisms of ALDH2 and ADH1B and their combination on the drinking behaviors of Korean young adults. Methods : Through a follow-up survey performed for a cohort consisting of 551 university freshmen for six years, the authors attempted to identify genetic factors affecting drinking behaviors. In 2000, drinking behaviors and scores of CAGE questionnaires were assessed and ALDH2 gene polymorphism was determined with PCR-RFLP. In 2006(n= 150), AUDIT-K was assessed in addition to the above and gene polymorphism of ADH1B was determined through SNaPshot$^{TM}$ method. Results : While ALDH2*2 allele was associated with increased degree of drinking in 2000 and 2006. When both enzymes were active, the possibility to be classified into the risk group for alcohol dependence such as AUDIT-K(>12), and CAGE(>2) was high. Conclusion : The ALDH2 genotype had a significant effect on drinking behavior and degree of drinking during early adulthood. However, the combination of the active form of ADH1B and the active form of ALDH2 can be risk factor for problem drinking.