ACE-inhibitory peptides derived from goat's whey hydrolyzed by various proteolytic enzymes were separated and purified for antihypertension materials. The highest ACE-inhibitory activity of goat's whey hydrolysates was 85.5 % by pepsin for 72 hrs. Also the highest ACE-inhibitory activity of goat's whey hydrolysates was F-4 by pepsin for 72 hrs by Sephadex G-25 gel chromatograms. F-4e and F-4ed from F-4 by RP-HPLC to first and second purification were the highest in ACE-inhibitory activity, respectively. The most abundant amino acid was leucine(I 8.54 %) in F-4ed of ACE-inhibitory peptides after second purification. Amino acid sequence of F-4ed of ACE-inhibitory peptides showed Leu-Lys-Asp-Tyr-Gly-GlyVal- Ser-Leu and Leu-Gly-Asp-Gly-Ala-Gly- Asp-Val-Ala-Phe. $IC_{50}$ calibrated in peptic hydrolysates(72 hrs), F-4, F-4e and F-4ed from goat's whey hydrolysates by pepsin for 72 hrs were 33.93, 28.75, 11.74 and 1.09 mg/ml, respectively. From the results of this experiment, goat's whey hydrolysate by pepsin was shown to have ACE-inhibitory activity.
Proceedings of the Korean Society for Food Science of Animal Resources Conference
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2005.10a
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pp.168-171
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2005
한우의 Myosin B 단백질을 단백질 가수분해 효소인 pepsin으로 처리한 다음 단백질의 함량과 혈압상승 펩티드 생성효소인 angiotensin-I converting enzyme(ACE)에 대한 저해활성을 측정하였다. 등심이 우둔에 비해 단백질의 함량이 높았으며, 가수분해 처리 후 우둔과 다르게 등심은 3시간 가수분해 처리구에서 단백질의 함량이 높게 나타났다. ACE 저해활성은 등심에서는 3시간, 우둔에서는 6시간동안 가수분해시켰을 때 ACE 저해율이 유의적으로 가장 높게 나타났으며, 3, 6시간동안 가수분해시켰을 경우 부위 별로 유의적인 차가 있었으나(p<0.05), 0, 1시간동안 가수분해 시켰을 때는 부위간의 유의적인 차는 없었다(p>0.05). ACE 저해율이 가장 좋은 가수분해 처리구를 ultrafiltration시킨 결과, 저분자 peptide 상태의 가수분해물이 고분자에 비하여 ACE 저해율이 높은 것으로 나타났다. 차후 ACE 억제활성도가 높은 단백질을 분리하여 가장 우수한 분획을 찾아 아미노산 염기서열을 밝혀 고혈압 억제제로 합성 개발하는 연구를 추진할 예정이다.
A Whey-based medium was formulated with Lactobacillus brevis to investigate whether any functional peptides could derive from whey protein. The optimal concentrations of the ingredients of the medium for the growth of Lactobacillus were determined as 2% whey protein concentrate and 1% glucose and 0.5% yeast extracts. The growth of Lb. brevis was improved with the supplementation of yeast extracts than glucose. The viable cells counts of Lb. brevis reached to 2.0 × 10$^8$CFU/mL in the whey-based medium. The whey protein hydrolysates recovered from the supernatant after centrifugation at 10,000 x g for 10min induced strong inhibitory activity against ACE. When the whey protein hydrolysate were partially purified by a membrane tubing below 8,000Da, the partially purified fraction remained 64.7 ${\pm}$ 3.6% of the ACE inhibition activity of the whey protein hydrolysates and IC$_{50}$ was 38.8 ${\pm}$ 2.2mg/mL. The whey-based medium was proved to be effective in producing ACE inhibitory peptides by lactic bacteria fermented whey protein.
[Purpose] Recent studies have demonstrated a probable association between ACE I/D polymorphism and obesity. Thus, this study aimed to investigate whether ACE I/D polymorphism influenced the susceptibly of developing obesity in Korean adults. [Methods] A total of 353 healthy Korean adults aged between 30 and 82 years were recruited, including 157 males and 196 females. Among the participants, 103 (29.2 %) were classified as normal (BMI < 23 kg/m2), 117 (33.1 %) as overweight (23 kg/m2 ≤ BMI < 25 kg/m2), and 133 (37.7 %) as obese (BMI ≥ 25 kg/m2). ACE polymorphism (rs1799752) analysis was performed using the MGB TaqMan® SNP Genotyping assay with 3 types of primers and 2 types of probes. The distributions of the ACE genotypes and allele frequencies were analyzed among the three groups using the Hardy-Weinberg equilibrium, chi-square tests, and multiple regression analysis. [Results] The distribution of the ACE genotypes were as follows: normal [II: n=38 (36.9 %), ID: n=46 (36.8 %), DD: n=19 (18.4 %)], overweight [II: n=43 (36.8 %), ID: n=55 (47.0 %), DD: n=19 (16.2 %)], and obese [II: n=41 (30.8 %), ID: n=76 (57.0 %), DD: n=16 (12.0 %)]. Unexpectedly, the I allele, rather than the D allele, was common in the obese group. [Conclusion] ACE I/D polymorphism is not associated with BMI in Korean adults. Thus, it is unlikely to be a powerful candidate gene for obesity in Korean adults.
This study was carried out to investigate the ACE inhibitory materials of Raja kenojei. Raja kenojei was sperated to fillet and viscera, and these were extracted with hot water. Antihypertensive activity was examined by mesearing angiotensin converting enzyme ACE inhibitory activity. ACE inhibitory activity of viscera at the concentration of 2% for Day 0 showed the highest value by 71.0%. But ACE inhibitory activity of fillet at 2% showed by 29%, which was lower antihypertensive activity than viscera. The protein content of viscerial hot water extracts in proximate composition showed the highest. And also, there was a large amount of aromatic and branched aliphatic amino acids in viscera than those in fillet. For the purification of antihypertensive material in visceral hot water extracts, it was separated and collected by Sephadex G-25 gel chromatography. The fraction (B) of 111 to 160 showed the highest ACE inhibitory activity by 65.1% at the concentration of 0.05%. But the other fractions (A and C) showed lower activity than B. These results demonstrate that crude hot water extracts of viscera from Raj kenojei may be useful as functional food ingredient with antihypertensive property.
KIM, JAE-HO;LEE, DAE-HYOUNG;JEONG, SEOUNG-CHAN;CHUNG, KUN-SUB;LEE, JONG-SOO
Journal of Microbiology and Biotechnology
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v.14
no.6
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pp.1318-1323
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2004
This study describes the purification and characterization of a novel antihypertensive angiotensin 1converting enzyme (ACE) inhibitory peptide from Saccharomyces cerevisiae. Maximal production of the ACE inhibitor from Saccharomyces cerevisiae was obtained from 24 h of cultivation at $30^{\circ}C$ and its ACE inhibitory activity was increased by about 1.5 times after treatment of the cell-free extract with pepsin. After the purification of ACE inhibitory peptides with ultrafiltration, Sephadex G-25 column chromatography, and reverse-phase HPLC, an active fraction with an $IC_{50}$ of 0.07 mg and $3.5\%$ yield was obtained. The purified peptide was a novel decapeptide, showing very low similarity to other ACE inhibitory peptide sequences, and its amino acid sequence was Tyr-Asp-Gly-Gly-Val-Phe-Arg-Val-Tyr-Thr. The purified inhibitor competitively inhibited ACE and also showed a clear antihypertensive effect in spontaneously hypertensive rats (SHR) at a dosage of 1 mg/kg body weight.
Journal of the Korean Applied Science and Technology
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v.24
no.1
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pp.47-53
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2007
The acenaphthene(ACE) or acenaphthylene(ACEL) is one of the most frequently found compound in polycyclic aromatic hydrocarbon (PAH)-contaminated soil. In this study, we make 10mg/L ACE or ACEL in ethanol which is the model washing solvent for contaminated soil. This was followed by Fenton treatment in which 0.2 or 0.3mL of 30% $H_2O_2$ and 0.2 ml of 0.5 M $Fe^{2+}$ were added. The results showed more than 88 or 99% of ACE or ACEL removal efficiency, respectively. Additionally, we employed GC-MS to identify the main oxidation product generated by the optimized Fenton oxidation [i.e., ACE or ACEL degraded in to 21, 34 % 1,8-naphthalic anhydride(NAPAN), repectively]. It is expected that biodegradability of NAPAN is enhanced because NAPAN has three oxygens compared with ACE and ACEL. Therefore the results suggest that the hybrid treatment system (i.e., ethanol washing -Fenton oxidation treatment) can be effectively applied to remove ACE or ACEL from soil..
Background: To explore the role of caveolin-1(CAV-1) gene silencing on MAPK activation in lipopolysaccharide (LPS)-challenged human mammary epithelial cells. Methods: We established a MCF-10ACE of CAV-1 gene silencing from human mammary epithelial cell line MCF-10A by RNAi technology. DNA Microarray were used to detect the expression of inflammation-associated genes in MCF10ACE. Western blotting was used to examine the activation of MAPK in lipopolysaccharide(LPS)-challenged MCF-10A and MCF-10ACE. Moreover, immunofluorescence and Western bloting were performed to detect the co-localization of CAV-1 and toll-like receptor 4 (TLR4) in human mammary epithelial cells. Results: MCF-10ACE exhibited significant increases in inflammation-associated gene expression, especially IL-6 (~7-fold) and IL6R (~17-fold). In addition, LPS-induced p38 MAPK and JNK MAPK activation was significantly increased in MCF-10ACE. Furthermore, CAV-1 co-localized with TLR4 and appeared a negative correlation trend. Conclusion: CAV-1 gene silencing promotes MAPK activation via TLR4 signaling in human mammary epithelial cells response to LPS.
Shin, Yu-Jin;Kim, Min Hwa;Lee, Chang-Kwon;Kim, Hyun-Jin;Kim, Hyoun-Sung;Seo, Han-Geuk;Lee, Seung-Cheol
Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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v.44
no.10
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pp.1538-1542
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2015
For development of premium sauce, fermented sauces containing ferment (with wheat flour and soybean) and extract(s) of Styela clava (Korean name: miduduk) tunic and/or mulberry leaves and/or onion were prepared, and their angiotensin converting enzyme (ACE) inhibitory and 1,1-diphenyl-2-picrylhydrazyl (DPPH) radical scavenging activities were evaluated. All sauces containing extract(s) showed increased ACE inhibitory and DPPH radical scavenging activities. Especially, sauces containing extracts of mulberry leaves and onion showed superior activities, with 26.92% and 40.66% relatively increased ACE inhibitory and DPPH radical scavenging activities, respectively, compared to control (no extract was added). These results suggest that extracts of mulberry leaves and onion could improve antihypertensive and antioxidant activities of fermented sauce.
Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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v.39
no.11
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pp.1654-1659
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2010
In order to utilize squid liver by-products, which is normally discarded as industrial waste in the process of squid manufacturing, salt-fermented squid liver sauce was prepared experimentally and also tested for inhibitory activity against angiotensin converting enzyme (ACE). ACE inhibitory activity of squid liver sauce was increased with the elapse of fermentation days until 12 months, followed by a constant level of inhibitory activity thereafter. 15-month-old sauce ($IC_{50}=29.66\;{\mu}g$) was filtered through PM-10 membrane (M.W. cut-off 10,000 Da) to obtain the peptides fractions with ACE inhibition activity. Filtered fractions were applied to a Bio-gel P-2 column and three active fractions (A, B and C) were collected. Among them, fraction B applied to a SuperQ-Toyopearl 650S column chromatography lead to the isolation of active B-1 fraction. It has the ACE inhibitory activity ($IC_{50}=5.46\;{\mu}g$). The main composition of its amino acids is lysine, glycine and proline, which cover about 85% of the total amino acids.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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