• 한국미생물·생명공학회지
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• 제6권1호
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• pp.9-16
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• 1978

인삼액기스의 첨가량을 달리한 배지에 시간별로 국균의 첨가력($\alpha$-amylase, $\beta$-amylase, protease)에 미치는 영향을 조사한 결과는 다음과 같다. 1) Asp. oryzae의 $\alpha$-amylase 활성도는 48시간 배양까지는 대조구보다 다소 높았으나 그 이후는 같은 경향을 나타내었고, Asp. oryzae의 $\beta$-amylase 활성도는 배양 24시간에서 인삼엑기스, 첨가량순으로 촉진되어 1%구까지 증가하고 3~5%구는 그 활성이 첨가량 순으로 감소되었다. Asp. oryzae의 protease 활성도에서 acid protease는 배양 72시간까지 대조구보다 활성이 높았고, 그중 3.0%구의 48시간때가 가장 역가가 높았으며 120시간 배양에서는 인삼엑기스 3.0% 이상이 효소활성의 감소가 컸다. Alkaline protease는 대조구보다 객처리구의 역가가 떨어졌다. 그러나 alkaline protease는 aeid protease보다 활성도가 높았다. 2)Asp. niger의 $\alpha$-amylase 활성도는 인삼엑기스 첨가량 순으로 높아지고 그 활성이 급증가하였다가 급감소되는 경향을 보였고, Asp. niger의 $\beta$-amylase 활성도는 인삼엑기스, 첨가량에 따라 활성이 높아졌으며 0.5~3.0% 첨가시에는 대조구 및 5.0%보다 활성이 빨고 높게 나타났으며 5.0구는 그 활성이 억제되었다. Asp. niger의 protease 활성도는 acid protease가 alkaline protease보다 효소역가가 현저하게 높았다. acid protease는 배양 48시간까지는 인삼엑기스의 첨가량에 따라 효소역가가 조해되었으나 72시간에서는 인삼엑기스 첨가량 순으로 역가가 높았고, 단 5.0%구만 현저하게 효소력이 감소되었다. Alkaline protease는 배양 24시간에서 48시간까지는 0.1%구와 0.5%구가 대조구보다 효소력이 높았고 그 이상의 인삼엑기스가 첨가된 처리구보다 효소력이 낮았다. 그러나 48시간 이후부터는 효소력은 인삼엑기스 첨가량 순으로 감소를 나타내었다.

• 미생물학회지
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• 제44권3호
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• pp.264-269
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• 2008

$\beta$-Amylase를 생산하여 전분 분해능을 갖는 산업용 효모를 개발하기 위해 산업용 Saccharomyces cerevisiae에서 Achlya bisexualis $\beta$-amylase (BAMY)유전자를 ADC1 promoter에 연결하여 구성적으로 발현시켰다. 효모의 형질전환은 $\delta$-서열을 재조합 부위로 하는integration 시스템을 이용하였다. Integration 시스템의 세균 유전자 부분은 제거되고 BAMY 유전자와 $\delta$-서열을 갖고 있는 짧은integrative cassette를 제조하였다. BAMY 유전자를 발현하는 재조합 S. cerevisiae 형질전환체는 세포외 배지로 45 kDa의 $\beta$-amylase를 분비하였고, $\beta$-amylase 활성은 A. bisexualis에 비해 약 18.5배 높았다. 형질전환체에 다중도입된 BAMY 유전자는 비선택배지에서 100세대 생장 후에도 안정되게 유지되었다. 각종전분을 기질로 했을 매 $\beta$-amylase의 활성은soluble starch를 기질로 했을 경우와 유사하게 높았고, 가수분해산물 분석 결과 maltose가 주 분해산물이었다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제37권1호
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• pp.42-47
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• 2008

본 연구는 전분 가수분해효소인 ${\alpha}$-amylase의 효소활성 저해를 통해 식후 혈당조절제 개발 가능성을 확인하고자 메밀의 꽃, 잎, 줄기 및 곡립을 부위별로 분류하고 각각의 시료를 물, 40%, 70%, 100% 에탄올로 추출하고 건조한 추출건조물과 메밀건조 분말시료를 이용하여 in vitro에서 ${\alpha}$-amylase 활성 저해율을 측정하였다. 메밀부위별 물추출건조물(10%, w/w, starch basis)의 ${\alpha}$-amylase 활성 저해율은 꽃 66%, 잎 65%, 곡립 28%, 줄기 12% 순이었다. 이러한 결과는 추출 용매를 40%, 70%, 100% 에탄올로 하였을 때에도 유사하게 나타났다. 단지 잎추출건조물의 경우 70% 에탄올추출건조물의 효소활성 저해율이 100%와 40% 에탄올추출건조물보다 낮게 나타났다. 메밀 꽃과 잎 추출건조물을 기질의 0.1%, 0.5%, 1%, 2.5%, 5%, 10% 농도로 각각 첨가했을 때 에탄올로 추출한 꽃추출건조물의 경우 $0.5%{\sim}10%$ 농도에서 ${\alpha}$-amylase 활성을 약 90% 저해하였으며 이는 ${\alpha}$-amylase inhibitor인 acarbose와 유사한 수준이었다. 잎의 경우 100% 에탄올추출건조물에서 꽃과 비슷한 결과를 보였으며 40% 에탄올추출건조물에서는 꽃추출건조물보다 저해율이 다소 낮게 나타났다. 물추출건조물과 건조분말의 경우 에탄올추출물보다 꽃과 잎의 효소활성 저해율이 낮았다. 이러한 결과로 볼 때 메밀 꽃과 잎 추출건조물은 메밀 줄기 및 곡립 추출 건조물과 비교해서 효소활성 저해율이 높게 나타났으며, 물 추출이나 건조분말보다 100%, 40% 에탄올을 이용했을 때 추출건조물의 효소 저해율이 더욱 큰 것으로 나타나 이들 추출건조물은 식후 혈당조절제로 이용 가능성이 기대되는 소재로 사료된다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제4권3호
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• pp.230-232
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• 1994

The enzymes $\alpha$-amylase and glucoamylase used in starch hydrolysis were found active in the supercritical carbon dioxide solvent Higher hydrolysis of starch sluny in supercritical $CO_2$ was achieved by operating the reactor for the first two hours with $\alpha$ -amylase and to subsequent addition of glucoamylase for continued hydrolysis.

• Journal of Life Science
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• 제11권2호
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• pp.92-93
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• 2001

Bacillus sp. KYJ 963, which was isolated from Korean salt-fermented anchovy (anchovy-jeot), produces an extracellular ${\beta}$-amylase. The analysis of the digestion products of substrates by thin layer chromatography from the purified protein revealed that the enzyme could not hydrolyze maltose or ${\alpha}$-cyclodextrin. In the amino acid composition analysis, the major characteristic of the ${\beta}$-amylase was the high proportion of amino acids that possess short side chain such as glycine and alanine.

• 한국미생물생명공학회:학술대회논문집
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• 한국미생물생명공학회 1976년도 제7회 학술발표회
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• pp.184.1-184
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• 1976

고온성방면균의 이용가능성을 검토할 목적으로 전보에서는 내열성 $\alpha-amylase$ 생산능이 극히 우수한 균주를 전국토양시료로 부터 분리하여 균주의 형태학적성질과 아울러 $\alpha-amylase$ 생산을 위한 배양조건을 검토하였으며 본보에서는 생산된 $\alpha-amylase의$ 효모학적 기본성질을 조사하여 그 결과를 보고코져 한다.

• Journal of Nutrition and Health
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• 제9권1호
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• pp.104-109
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• 1976

0.2% ${\alpha}-amylase$용액(溶液)에 파, 생강, 마늘, 고추, 후추 mono sodium glutamate. 설탕, 고초냉이, 겨자, 산초등(等) 각종(各種) 조미료(調味料)를 Homogenizer로 마쇄(摩碎) 하여 0.2% ${\alpha}-amylase$용액에 0%, 1%, 5%, 10%씩 첨가(添加)한다음 일정시간(一定時間)마다 Wohlgemuth 법(法)에 의(依)하여 ${\alpha}-amylase$의 활성(活性)을 측정(測定)하여 조미료(調味料)가 ${\alpha}-amylase$의 활성(活性)에 미치는 영향(影響)을 실험(實驗)하여 다음과 같은 결과(結果)를 얻었다. 1)파 0.2% ${\alpha}-amylase$ 용액(溶液)에 파를 1%, 5%, 10% 첨가(添加) 하였을때의 ${\alpha}-amylase$ 활성(活性)은 대조구(對照區)에 비(比)하여 계속 50% 억제 되었다. 2)마 늘 마늘 1%, 5%, 10% 첨가구(添加區)는 대조구(對照區)에 비(比)하여 약(約) 50% 억제 되었다. 3)생 강 생강 첨가구(添加區)는 대조구(對照區)에 비(比)하여 전반적(全般的)으로 7일(日)까지는 50% 억제되었으나 5%, 10% 첨가구(添加區)는 10일(日)에 와서 더욱 억제 되였다. 4)후 추 후추 첨가구(添加區)는 모두 저장(貯臧) 3일(日)까지는 대조구(對照區)에 비(比)하여 50% 억제되었으나 3일(日) 이후(以後)부터는 약(約) 75%의 억제 현상을 나타냈다. 5)고 추 1% 첨가구(添加區)는 대조구(對調區)에 비(比)하여 50% 억제 하였으며 5%, 10% 첨가구(添加區)는 시일경과(時日經過)함에 따라 75%까지 억제하였다. 6)산 초 산초 1%, 5% 첨가구(添加區)는 저장시일(貯臧時日)과 관계(關係)없이 50% 억제하였고 10% 첨가구(添加區)는 3일이후(日以後)부터 계속 억제하여 75%까지 억제 하였다. 7)겨 자 겨자 1%, 5% 첨가구(添加區) 대조구(對照區)에 비(比)하여 ${\alpha}-amylase$ 활성(活性)을 50% 억제 하였으나 10% 첨가구(添加區)는 시일경과(時日經過)에 따라 62.5%의 억제 현상을 보였다. 8) 고초냉이 고초냉이 1%, 5% 첨가구(添加區)는 ${\alpha}-amylase$ 활성(活性)을 50% 억제 하였으나 10% 첨가구(添加區)는 87.5%까지 억제하였다. 9) Mono sodium glutamate Mono sodium glutamate 1% 첨가구(添加區)는 5일(日)까지는 ${\alpha}-amylase$ 활성(活性)을 억제하지 않았으나 그후(後)부터 50% 억제하였고 5%, 10%, 첨가구(添加區)는 시일(時日)이 경과(經過)함에따라 50%에서 82.5%로 억제되었다. 10)설 탕 설탕 1%, 5% 첨가구(添加區)는 저장(貯臧) 3일(日)까지는 50%로, 그 이후(以後)는 75% 억제되었고 설탕 10% 첨가구(添加區)는 계속 75% 억제 하였다.

• 동아시아식생활학회지
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• 제25권1호
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• pp.139-145
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• 2015

본 연구에는 메밀을 ${\alpha}$-amylase, ${\beta}$-amylase, glucoamylase 세 종류의 효소로 당화한 결과, 당도와 rutin, quercetin, 총 폴리페놀 함량이 증가하였고, 항산화 활성이 개선됨을 확인하였다. 당화 전 약 $1^{\circ}Brix$를 나타내던 메밀은 ${\alpha}$-amylase, ${\beta}$-amylase, glucoamylase로 당화하였을 때 최고 $10.27^{\circ}Brix$, $5.13^{\circ}Brix$, $11.13^{\circ}Brix$를 각각 나타내었다. Rutin과 quercetin의 함량도 당화 전보다 당화를 거치면서 증가하는 경향을 나타내었으며, ${\alpha}$-amylase로 당화하였을 때 rutin은 1.76배, quercetin은 2.09배 증가하였으며, ${\beta}$-amylase로 당화하였을 때 rutin은 1.58배 증가하였으며, glucoamylase로 당화하였을 때 rutin은 3.36배, quercetin은 6.58배 증가하였다. 총 폴리페놀과 DPPH radical 소거능을 측정한 결과, 당화를 하기 전과 비교하여 당화 후 총 폴리페놀 함량과 DPPH radical 소거능이 유의하게 증가하였다. 이러한 결과를 바탕으로 메밀의 당화는 메밀에 함유되어 있는 기능성 성분을 증가시켜 기능성 식품으로의 개발가능성을 높이는 것으로 판단된다.

• 한국식품저장유통학회지
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• 제8권4호
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• pp.405-411
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• 2001

Monascus속 곰팡이를 이용한 메주의 효소류 활성을 조사하기 위하여 M perpureus와 M. pilasus의 두 균주를 사용하여 쌀 메주와 콩 메주의 효소활성을 조사하였다. M Manascus 백미 및 백미붙말 메주의 효소휴 활성은 전반 적으로 M pilasus를 사용한 경우에 높았다 Prote잃e 활 성응 쌀 분말 메주가 남알상태의 쌀 메주에 비하여 높 았으나. ($\alpha$-amylase, $\beta$-amylase 및 glucoamyJa않는 날알 쌀 메주에서 높았다. 균주 배양액을 사용한 콩 메주는 효소활성온 높았으나 외관적 품질이 양호하지 못히였다. 균주 배양액 10%와 쌀 분말을 0-12% 범위로 챔 가한 결과 prot,않se의 활성온 두 균주 다같이 10%일 때 최대를 나타내었다. ($\alpha$-anylase의 활성은 쌀 분말의 첨가량이 2%일 때 가장 낮았으나 첨가량이 증가할수록 활성이 증가하였다 $\beta$-와nylase와 gluecoamnylase의 훨-성 은 우 균주 다같이 쌀 분말의 첨가량이 증가할수록 감소하였다 메주용 균주로는 M pilosus몹가 양호하였으며 이 균의 쌀 메주 분말을 증자 콩에 10% 되게 첨가 하여 발효시킨 콩 메주는 일반 Aspergillus oryzzae 콩 메주에 비하여 protease 활성은 높았다. 그러나 $\beta$-amylase 와 glueoarnylase는 약 50% 이하의 활성을 나타내었다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제19권6호
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• pp.625-635
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• 1990

발아중인 옥수수에서의 전분의 가수분해효소인 amylases의 종류를 규명하고자 황산 암모늄염석법, DEAE-Sephadex A-50을 이 용한 이온교환칼럼법과 Sephadex G-100 Gel filtration chromatography 방법으로 정제하였으며 전분가수분해 효소는 3개의 peak가 나타났으며, 이를 각각 모아서 정제한 결과 각각의 비활성은 70.47(units/mg), 62.98(units/mg), 80.39(units/mg)으로 저단백식품의 하나인 옥수수임에도 불구하고 높은 활성을 나타내었다. 이것은 발아중 가수분해되는 전분체내에 이 효소의 작용이 커졌음을 유리당의 양이 증가하였음으로 알 수 있었다. 또한 고속액체 크로마토그라피를 이용하여 분석한 결과 3종류의 amylases중에 amylases(I)은 $\alpha$-amytotetrose의 종류로 밝혀졌으며, amylase(II)와 (III)는 각각, 주로 maltotetrose의 단위로 가수분해하는 전분 분해 효소이나. 서로 생물학적 성격에서 약간씩의 차이를 보이므로 같은 종류는 아닐 것으로 사료되었다.