• 대한화학회지
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• 제23권3호
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• pp.161-164
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• 1979

$Ca^{2+},\;La^{3+},\;NH_4^+$ 등으로 양이온을 교혼하거나, 알루미늄을 추출한 합성 zeolite Y에 팔라듐을 담지시켜, 촉매산성도 및 담지된 금속의 유효표면적을, n-butane의 분해반응에서 촉매활성과 관련지어 조사하였다. 암모니아의 TPD(Temperature Programmed Desorption) 실험에 의하면 NaY < CaY < LaY 순으로 강한 산점의 양이 많아졌으며, 알루미늄 추출로 $SiO_2/Al_2O_3$의 비가 커질 수록 전체산점의 양은 감소되었으나, 강한 산점의 양은 증가되었다. CO의 화학흡착으로 측정한 담지금속의 유효표면적은 산성도가 큰 촉매에서 비교적 컸다. n-Butane의 zeolite 촉매에서의 반응은, 촉매의 산성도와 금속성분의 유효표면적에 관계되나, 전화율이 측정한 범위내에서의 유효표면적에 비례하므로 금속성분에 의한 탈수소반응이 중요한 단계로 생각된다.

• 미생물학회지
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• 제37권3호
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• pp.221-227
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• 2001

열충격 단백질(heat shock protein: HSP)은 변성된 단백질의 응집을 방지하여 가혹한환경에서 병원균의 생존을 증가시킨다. 세균에 알코을 stress를 가하면 다량의 DnaK와 GronEL이 유도되지만 폐렴구균에서는 DnaK와 GroEL이 전혀 유도되지 않는 대신 알코올탈수소효소(alcohol dehydrogenase : ADH)가 유도되었다. 이런 특성은 폐렴구균 ADH가 HSP처럼 chaperone 기능을 수행라고 있을 가능성을 제시하고 있으므로 본 연구에서는 일차적으로 ADH 유전자를 확인하고 ADH 의 면역특성 및 세포내 분포를 측정하였다. 폐렴구균 ADH는 이질아메바 ADH2 및 대장균 ADH 와 높은 유사성을 나타냈으며 883 개의 아미노산으로 구성된 등전점 6.09의 단백질로 추정된다. 그러나 폐렴구균 ADH와 유사성이 높은 대장균, 유산균 및 황색포도상구균의 용해액을 폐렴구균 ADH 항체와 immunoblot을 실시하였을 때 전혀 반응하지 않았다. 또한 세포질, membrane, periplasm에 있는 단백질 분획 및 폐렴구균 배양 상등액을 ADH 항체와 immune blot을 실시하였을 때 ADH 는 열충격에 관계없이 세포 밖으로 분비되는 단백질임을 확인하였다. 이런 결과는 폐렴구균 ADH가 진단용항원 및 백신으로 개발될 수 있는 가능성을 제시하고 있다.

• 공업화학
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• 제9권1호
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• pp.129-134
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• 1998

프로판의 아크릴로니트릴로의 가암모니아 산화반응을 $Nb_2O_5-V_{0.4}Mo_1Te_{0.1}$ 혼합촉매를 이용하여 연구하였다. 가암모니아 산화반응의 촉매적 활성은 강한 산성을 띠는 니오피움산화물을 몰리브덴계 산화물촉매($V_{0.4}Mo_1Te_{0.1}$)에 첨가함에 따라서 증가하였으며, 이때 아크롤로니트릴과 프로필린의 선택율은 일정하게 유지되었다. 최대의 활성은 $Nb_2O_5-V_{0.4}Mo_1Te_{0.1}$ 촉매 중 니오비움산화물이 25wt%가 되었을 때 얻었으며, 니오비움산화물은 프로판의 탈수소과정에 선택적인 촉매임을 알았다.

• 생명과학회지
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• 제14권4호
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• pp.708-715
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• 2004

칠성장어(Lampetra japonica) 간조직 젖산탈수소효소(EC 1.1.1.27, lactate dehydrogenase, LDH) 동위효소는 affinity chromatography에서 buffer를 유입한 후 용출된 분획에서 정제되었다. 대구(Gadus macrocephalus)의 liver-specific $C_4$동위효소는 열처리한 후 affinity chromatography하여 NAD+ 를 함유한 buffer에서 용출되기 시작하여 buffer를 유입한 후 $B_4$ 동위효소와 함께 용출되어, DEAE-Sephacel chromatography에 의해 정제되었다. 대구 간조직에서 열에 대한 안정성은$C_4$$B_4$$A_4$ 동위효소의 순서로 나타났다. Chromate-focusing에 의해 정제한 칠성장어 간조직의 pH 7.45 분획의 LDH 동위효소는 정제된 간조직 LDH보다 피루브산에 의한 기질저해도가 컸다. 칠성장어 간조직 LDH의 최적 pH는 7.5, liver-specific $C_4$동위효소는 pH 8.5였다. 칠성장어 간조직 LDH는 항원-항체반응에서 꺽지 $A_4$ 항체와 liver-specific $C_4$ 항체의 순서로 반응하였고 eye-specific $C_4$ 항체와는 반응 정도가 낮았다. 따라서 칠성장어 간조직 LDH는 하부단위체 A와 liver-specific $C_4$의 구조와 유사하게 진화되었으며, 하부단위체 C 는 진화속도가 매우 빠른 것으로 확인되었다. 칠성장어 간조직의 LDH는 단일 동위효소가 아니라, 하부단위체 A, B 및 C로 구성된 동위효소들인 것으로 사료된다.

• 대한화학회지
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• 제37권8호
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• pp.711-716
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• 1993

천연 알칼로이드의 하나인 ${\iota}$-sparteine (SP)의 전기화학적 산화반응을 아세토니트릴 용액 중에서 조사하였다. SP의 순환전압전류그림(CV)은 Ag/AgCl (0.1M AgNO$_3$ in acetonitrile) 전극에 대하여 +0.75 V and +1.45 V에서 두 개의 비가역적 산화봉우리를 나타내었다. 두 과정은 각각 약 1.2~1.3개의 전자반응에 해당함을 전기량법을 이용하여 확인하였다. SP 의 첫 단계산화는 SP의 질소원자 하나가 산화되어 SP 라디칼 양이온을 형성하고, 라디칼 양이온은 뒤 이은 빠른 탈수소반응에 의하여 중성의 이민 라디칼을 형성한다. 이 중성 라디칼은 두 가지 반응 경로가 가능하다:대부분의 중성 라디칼은 불균등화 반응에 의하여 SP와 엔아민으로 된다. 또한 일부의 중성 라디칼은 다시 일전자 산화반응에 의해 1,2-dehydrosparteinium 양이온을 생성하게 된다. 이 양이온을 KOH로 처리하면 (+)-lupanine으로 된다. SP를 전기분해하여 얻은 생성물들을 분리한 후 적외선분광법, 질량분석법, 자외선-가시광선 분광법 및 얇은 막 전기분광화학법을 이용하여 확인하였다.

• 공업화학
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• 제2권2호
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• pp.147-154
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• 1991

Poly acrylo-nitrile계(系) 섬유를 전구체로 하여 비등온과정(比等溫過程)에 의한 안정화(安定化) 및 탄화(炭化)를 승온속도(昇溫速度)를 달리한 TGA(thermogravimetric analysis)방법(方法)으로 연구하였다. 안정화과정(安定化過程)에서 cyclization과 탈수소(脫水素) 반응(反應)은 탄화과정중(炭化過程中) 세공발달(細孔發達)을 결정하는 주요한 요인(要因)이었으며, 세공(細孔) 및 탄화과정(炭化過程)의 $400^{\circ}C$ 이상에서 형성되기 시작하였다.

• 멤브레인
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• 제33권6호
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• pp.305-314
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• 2023

화학 반응의 수율 향상을 위해 부산물을 제거하는 다양한 방법이 연구되고 있다. 특히 산업적으로 중요한 반응에서 주로 부산물로 물이 생성되기 때문에 넓은 범위의 온도에서 안정적으로 물을 분리하는 기술이 필요하다. 흡수제의 사용, 탈수 반응의 도입 등 다양한 방법이 제안되었으나 추가적인 에너지 및 시간 소요, 전환율의 지속 가능성 등의 문제로 한계를 가지고 있다. 그에 반해 운전 및 설치가 용이하고, 낮은 유지비용 등의 장점을 가지고 있는 분리막 기술은 다양한 촉매 반응에 도입되었을 때 안정적으로 부산물을 제거할 수 있어 반응의 효율을 향상시킬 수 있는 좋은 방안이다. 따라서 본 총설에서는 분리막을 이용한 부산물 제거 및 이를 통한 효과에 대해 논의하였다.

• 한국산학기술학회논문지
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• 제17권1호
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• pp.152-158
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• 2016

글루탐산염(Glutamate)은 척추동물의 중추신경계에서 중요한 흥분성 신경전달물질 중의 하나이다. 글루탐산염의 대사를 조절하는 사람 글루탐산염 탈수소 효소(hGDH)는 정신분열증(schizophrenia) 환자의 대뇌에서 발현이 증가한다는 연구들이 있었다. 본 연구에서는 정신분열증과 연관된 항정신성약물인 haloperidol, risperidone, (${\pm}$)-sulpride, chlopromazine hydrochloride, melperone, (${\pm}$)butaclamol, domperidone, clozapine에 의한 hGDH의 효소활성변화를 확인하고자 하였다. 우선, 유전자 재조합을 통해 hGDH 동종효소 hGDH1, hGDH2를 합성하였다. 합성된 hGDH1과 hGDH2에 대한 항정신성약물의 억제효과를 효소검사법(enzyme assay)을 통해 확인한 결과, haloperidol, (${\pm}$)-sulpride, melperone, clozapine에 의해 hGDH1과 hGDH2의 효소활성이 억제되었다. 또한, 단백질 인산화 효소 측정법(kinase assay)을 하여 haloperidol이 기질인 알파-케토글루타르산에 대하여는 비경쟁적 저해반응(noncompetitive inhibition)을, NADH에 대하여서는 반경쟁적 저해반응(uncompetitive inhibition)이 나타는 것을 확인하였다. 입체성 다른 자리 작동체(allosteric effector)인 L-leucine이 다른 정신병치료제에서는 hGDH2의 억제를 회복시켰지만 오직 haloperidol에서는 효소의 활성이 회복되지 않았다. 따라서 본 연구는 hGDH1과 hGDH2 에서 항정신성약물에 의한 효소활성 억제를 비교하여 확인하였으며, 중추신경계에서 haloperidol이 GDH 활성 조절과 함께 글루탐산 농도를 조절할 수 있다는 가능성을 제시한다.

• 생명과학회지
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• 제24권2호
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• pp.118-127
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• 2014

황소개구리(Rana catesbeiana) I (2월)과 II (8월) 조직의 젖산탈수소효소(EC. 1.1.1.27, lactate dehydrogenase, LDH) 동위효소의 발현 및 역학적 특성을 확인하였다. I의 골격근에서 LDH 활성, $A_4$ 동위효소 및 LDH/CS (EC 4.1.3.7, citrate synthase)가 높게 측정되었고, II의 여러 조직에서 LDH $B_4$ 동위효소의 활성이 증가되었으며, 특히 심장과 뇌조직에서 LDH 활성이 크게 확인되었다. 면역침강반응 후 native-PAGE에 의해 눈조직에서 LDH eye-specific C 동위효소가 확인되었고, LDH C가 LDH B에 유사한 것으로 확인되었다. LDH $A_4$ 동위효소를 oxamate-linked affinity chromatography로 정제하였고, 하부단위체 A의 분자량은 32.0 kDa이었다. II의 LDH는 $Km^{PYU}$이 높았고, 심장과 뇌조직의 $Vmax^{PYU}$이 높았으며, 조직들의 $Vmax^{LAC}$도 높고, 젖산에 대한 내성이 큰 것으로 확인되었다. 그리고 정제한 $B_4$ 동위효소와 눈조직 LDH가 젖산에 대한 내성이 가장 크게 확인되었다. $Km^{LAC}$가 $Km^{PYU}$보다 컸다. 피루브산 10 mM에 의해 I, II 조직 LDH의 하부단위체 B의 비가 증가함에 따라 LDH 활성의 억제정도가 높았다. 실험 결과, 황소개구리에서 LDH eye-specific C가 확인된 것이 특징적이었고, 황소개구리 I의 골격근 LDH의 활성이 높아 혐기적 대사가 우세하였으며, 황소개구리 II의 경우 LDH B가 증가되고 젖산에 대한 내성이 커져 잘 적응되어진 것으로 사료된다.

• 생명과학회지
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• 제19권2호
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• pp.256-263
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• 2009

쏘가리 젖산탈수소효소(EC 1.1.1.27, lactate dehydrogenase, LDH) $A_4$ 동위효소를 affinity chromatography 및 ultrafiltration으로 정제하였다. 정제된 LDH $A_4$ 동위효소의 분자량은 140.4 kDa이었고 등전점(pI)은 7.0이었다. 효소반응의 최적 pH는 7.5로 나타났다. 피루브산을 기질로 하였을 때 LDH $A_4$ 동위효소의 ${K_m}^{PYR}$값은 $4.86{\times}10^{-5}$ M, $V_{max}$값은 13.31mM/min로 나타났다. LDH $A_4$ 동위효소의 역학실험은 쏘가리가 온수성어류라는 점을 보여주었고 정제된 LDH $A_4$ 동위 효소에 대한 항체는 변온 척추동물의 대사생리학적 특성을 연구하거나 여러 가지 병증의 진단에 유용하게 사용될 수 있을 것이다.