표고버섯(Lentinula edodes)의 동위효소 양상을 표고 연구의 기초 연구의 일환으로 실시하였다. 균사체의 Tris-HCl 완충액에 용해되는 세포내 효소를 nondenaturing polyacrylamide gel 전기영동 법으로 분리후, peroxidase, esterase, superoxide dismutase, acid phosphatase, alkaline phosphatase, alcohol dehydrogenase, ${\alpha}-amylase$ 효소 활성을 측정하였다. 표고는 peroxidase, esterase, superoxide dismutase, acid phosphatase 활성이 검출되었으며, 본 연구에서 사용한 방법으로 alkaline phosphatase, alcohol dehydrogenase, ${\alpha}-amylase$ 효소 활성은 검출되지 않았다. 표고버섯의 peroxidase, esterase band는 배양 기간에 따라 큰 차이가 없이 안정하였으며, 동위효소는 표고의 유전적 연구 및 원형질체 융합 후 융합체의 특성 연구에 중요하다.
본 실험에서 얻은 성과를 요약하면 다음과 같다. \circled1 Furfuryl alcohol를 단일탄소원으로 이용하여 ADH를 생산하는 세균을 토양중에서 분리하고, 균학적 성질에 따라 Pseudomonas sp.라 동정하였다. \circled2 본 효소는 disc 전기영동적, SDS 전기영동적, 초원침강적, 분석에서 완전히 균일하였다. \circled3 본 효소의 침강계수는 7.6S, 반응최적활성 pH는8.5~9.0에 위치하였으며, 최적활성온도는 45$^{\circ}C$ 이었다. \circled4 4개의 동일 subunit (M.W 30,000)가 회합하여 본 활성효소를 형성하는 tetramer이며, 분자량은 개략 120,000이다. \circled5 본 효소의 subunit 1분자는 266개의 amino 산 residues로 구성되고 있다.
Electrokinesis and dielectrophoresis are important transport phenomena produced by external electric field applied to a microchannel containing a conductive fluid. We developed a CFD code to predict electrokinetic and dielectrophoretic flows in a microchannel with a uniform circular post array. Using the code, we calculated particle velocities driven by electrokinesis and dielectrophoresis, and conducted Monte Carlo simulations to visualize the particle motions. The code was validated by comparing the results with those from previous studies in literature. At a low electric field, electrokinesis and diffusion is the dominant transport mechanism. At a moderate electric field, dielectrophoresis is balanced with electrokinesis and diffusion, resulting in flowing filaments of particles in the microchannels. However, dielectrophoresis overwhelms the flow at a high electric field and traps particles locally. These results provide useful insight for optimizing design parameters of a microfluidic chip for biochemical analysis, especially for development of on-chip sample pretreatment techniques using electrokinetic and dielectrophoretic effects.
근섬유의 생화학적 특성을 규명하기 위하여 red muscle과 white muscle로 부터 myofibril과 actomyosin을 각각 조제하고 그 생물활성 및 SDS-polyacrylamide gel전기 영동상을 비교하였다. 또한 동물의 중류에 따른 특성의 차이를 알아보기 위하여 소의 근육과 닭의 근육을 비교하였다. Myofibril의 SDS-polyacrylamide gel 전기 영동상으로 부터 red muscle은 white muscle보다 30K성분의 함량이 높다는 사실을 알았다. 소의 근육과 닭의 근육은 actomyosin ATPase활성의 이온강도의존성 및 ATPase activity-pH curve에서 차이를 보였다.
영동분지(백악기) 남동부 지역의 천부 구조를 파악하기 위하여 분지의 경계 부근에서 5 개 측선의 전기비저항 쌍극자탐사와 2 개 측선의 탄성파 반사법탐사를 수행하였다. 또한 분지 안에 존재하는 화산암체 부근에서 총 24 점의 전기비저항 수직탐사와 3 개의 쌍극자탐사를 실시하였다. 분지 경계에 대한 전기비저항값은 쌍극자단면도에서 예상 단층선을 기준으로 약 $1,500\;{\Omega}{\cdot}m$의 대비를 보이며 표준편차 또한 경계 부근에서 가장 크게 나타난다. 분지의 경계 단층은 탄성파 공통발파점자료에서 진폭 대비, 이벤트의 연속성 대비, 초동의 기울기 차이, 복소트레이스 단면도의 특성에 의해 효과적으로 확인되었다. 분지 안의 전기비저항 구조는 쌍극자탐사 및 전기비저항 수직탐사자료 해석 결과 북동방향의 고비저항대가 단속적으로 나타나고 있는데 이것은 남북방향으로 분포하는 북동방향의 경사를 가진 화산암체에 의한 반응으로 해석된다. 이에 대한 자세한 해석을 위해서는 앞으로 자력 및 자기지전류 탐사가 추가로 수행되어야할 것이다.
본 연구는 효모를 동정하는 방법으로서 각 효모의 단백질 조성 차이와 이들 단백질의 면역학적 특성에 의한 새로운 동정법을 개발하고자 하였다. S. cerevisiae, C. utilis, C. tropicalis, K. fragilis 의 4가지 효모를 배양하여 세포를 파괴시킨 다음 가용성 단백질과 막 단백질을 분리 추출하였다. 4종 효모의 가용성 단백질과 막 단백질의 조성은 SDS-polyacrylamide gel electrophoresis를 실시 비교하였다. S. cerevisiae와 C. utilis 는 전기영동 pattern상 유사하였고 이들은 쉽게 C. tropicalis, K. fragilis 로부터 구별이 가능하였다. 또한 4종 효모의 가용성 단백질과 막 단백질을 토끼에게 주사하여 각각에 대응하는 항체를 만든 후 Ouchterlony double immunodiffusion을 실시하여 형성된 precipitin line에 의한 효모의 동정을 수행하였다. 면역학적으로도 S. cerevisiae와 C. utillis의 유사성이 증명되었고 이들은 C. tropicalis, K. fragilis 와 상이함이 관찰되었다.
바퀴(Blattella germanica L.)의 살충제 저항성 기구를 구명하고자 chlorpyrifos와 permethrin 살충제로 누대선ㅂㄹ하여 얻어진 저항성 바퀴를 대상으로 저항성 기작에 관여하는 esterase 활성변화에 관하여 실험한 결과는 다음과 같다. Filter paper test 방법을 통한 esterase-$\alpha$의 활성은 chlorpyrifos와 permethrin 도태계통에서 각각 2.65배, 1.82배로 감수성계통보다 증가하였다. Spectrophotometer 방법을 통한 esterase의 활성은 감수성계통보다 chlorpyrifos 도태계통에서 $\alpha$- 및 $\beta$-Naphthyl acetate에 대하여 각각 2.34배, 5.28배, permethrin 도태계통에서는 1.48배, 2.2배 증가하였다. 전기영동 실험을 통한 esterase isozyme pattern은 모두 5개의 band가 분리 검출되었다. Rc와 Rp계통에서는 감수성계통에서 뚜렷하게 검출되지 않은 Est-2와 Est-3 band가 검출되었으며, Rp계통에서는 감수성과 Rc계통에서 검출된 Est-5 band가 검출되지 않았다.
영동지역 청동기시대 취락구조에 대한 연구는 한정된 지역과 유적에 대한 조사가 이루어진 상태이고, 대부분의 전기취락에서는 주거지만이 조사되어 종합적인 검토를 할 수 없는 상황이다. 전기취락은 이른 시기에는 취락의 규모가 작으며, 방내리 단계부터 구릉 내에 주거 점유 면적이 늘어남에 따라 자연히 주거지 수가 증가하면서 취락의 규모가 확대되는 양상이 보여진다. 중기취락은 현재 방동리 A 유적에서 최초로 확인되었으나, 취락구조를 검토하기에는 자료의 증가가 필요하다. 원형점토대토기 단계인 후기취락은 하천 주변에 위치한 구릉성 취락인 송현리 취락과 고지성 취락에 해당하는 방동리 취락에서는 주거지, 환호, 수혈유구, 소성유구, 분묘, 대형의 공공주거지 등의 대규모 원형 점토대토기 취락이 조사되어 청동기시대 후기의 문화양상과 성격 및 취락구조를 파악할 수 있는 자료를 제공해 주었다.
Zymolyase 조효소로부터 분리, 정제되었고, 효모세포벽 용해 촉진물질로 밝혀진 바 있는 Arthrobacter luteus로부터 유래한 염기성 protease(AL-protease)의 효소학적 성질 및 활성 아미노산 잔기를 검색한 결과는 다음과 같다. 1. AL-pretense는 저해제 DFP 및 PMSF에 의해서 그 Protease 활성 및 용해 촉진활성이 동시에 완전히 소멸 되었으며, 그 저해 반응속도는 chymotrypsin에 대한 것에 비하여 대단히 완만하였다. 1.반응에서 AL-protease와 DFP의 결합 mole비는 1:1로 추정 되었다. 2. 정제된 AL-protease의 동결건조품 중에는 종래효모세포벽 용해반응에 관여하는 것으로 알려진 yeast phosphomannase를 비롯한 다당류 가수분해효소들의 활성은 그 어느 것도 인정되지 않았다. 3. AL-protease의 casein에 대한 최적 pH 및 최적 온도는 pH 10.5와 $65^{\circ}C$이었고, 그 활성은 pH 5${\sim}$11 사이와 $65^{\circ}C$이하에서 안정하였다. 또한, AL-Protease의 활성에 미치는 여러가지 금속이온의 영향은 인정되지 않았다. 4. [$^{32}P$]-DFP에 의하여 화학수식된 [$^{32}P$]-DIP-AL-protease에 대한 활성부위의 아미노산 잔기를 검색, 동정하기 위하여 조제용 PAG-전기영동, SDS-PAG-전기영동, Dowex 이온교환 크로마토그래피 및 고압 여지 전기영동을 실시하였고, 그 결과, AL-protease는 활성 부위에 1분자당 1 mole의 serine 잔기를 가지는 염기성 protease로 밝혀졌다.
Ganoerma lucidum의 인공재배(人工栽培)로 얻은 자실체(子實體)의 형태적(形態摘) 특성(特性)을 기초(基礎)로 계통(系統)을 분류(分類)하고 전기영동특성(電氣泳動特性)과의 관련성(關聯性)을 검토하였다. 영지균은 버섯의 형태(形態)와 윤문(輪紋)의 유무에 따라 4계통(系統)으로 분류(分類)되었으며 그중 편각 윤문형(輪紋形)이 가장 많았고 전형적 녹각형은 소수였다. 자실체(子實體)의 모양 즉 편각과 녹각, 갓 표면(表面)의 윤문(輪紋) 유무(有無)는 유전성(遺傳性)이었다. 영지균사(菌絲) 및 자실체(子實體)의 전기영동(電氣泳動)에 의한 단백질(蛋白質), Peroxidase, Esterase 및 Leucine Amino Peptidase Isozyme Pattern을 조사(調査)한 결과(結果) 한국자생영지균(韓國自生靈芝菌)은 유전형질(遺傳形質)에 다양성(多樣性)을 보였다. 그중 Esterase Isozyme Pattern은 편각과 녹각간에 차이가 컸고 동(同) 계통(系統)간에는 높은 유사도(類似度)를 보여 계통분류(系統分類) 결과(結果)와 일치하였다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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