• 대한토목학회논문집
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• 제28권5A호
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• pp.641-647
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• 2008

본 논문은 상시진동데이터로부터 구조물의 고유진동수 및 감쇠비를 추정하는 기법을 소개한다. 제안된 기법은 TDD기법에서 추출된 모드형상과 상호상관신호로부터 직교 잡음이 제거된 자유진동함수를 추출하고 시스템 인식기술을 적용하여서 각 모드별 고유진동수와 감쇠비를 추정한다. 제안 알고리즘의 정확도는 수치적으로 기존의 기법과 비교분석 되었다. 제안 알고리즘의 현장 적용성 검토는 서해대교 보강형의 수직방향 가속도에 대한 상시진동데이터를 통하여 검증되었으며, 총 24개의 저차모드가 추출되었다.

• 한국멀티미디어학회논문지
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• 제3권4호
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• pp.380-388
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• 2000

변위량을 계산하여 영상 쌍의 대응점을 추출하는 방법중에서 대표적인 Hom & Schunck 수법이 있고, 이는 미분법을 기초하기 때문에 변위가 큰 변위량 추정을 위하여는 적당치 않다. 본 논문에서는 이러한 종래의 수법으로는 계측이 곤란하였던 이동량이 큰 변위의 변위량을 추정할 수 있는 직교 함수 전개법을 제안한다. 종래의 Horn & Schunck 수법에 의한 변위량은 국소적처리를 출발점으로 하는bottom-up수법으로 구하였으나, 직교 함수 전개법에서는 이와는 반대로 영상 전체의 움직임을 직교함수의 저차 모드부터 순차 전개하는 top-down수법을 이용한다. 직교 함수 전개법을 이용하여 변위량을 구하는 방법은 명도의 적분치 불변의 구속 조건에 관한 도함수를 이용하는 투영법에 의한 반복 계산으로 얻어진다. 마지막으로 구하여진 변위량과 제1원영상으로부터 제2의 영상을 합성하고, 합성된 영상과 제2의 원영상과 NRMS오차와 상관값을 비교하여 그 유효성을 보인다.

• 한국소음진동공학회:학술대회논문집
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• 한국소음진동공학회 2008년도 춘계학술대회논문집
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• pp.476-479
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• 2008

Understanding the dynamics of proteins is essential to gain insight into biological functions of proteins. The protein dynamics is delineated by conformational fluctuation (i.e. thermal vibration), and thus, thermal vibration of proteins has to be understood. In this paper, a simple mechanical model was considered for understanding protein's dynamics. Specifically, a mechanical vibration model was developed for understanding the large protein dynamics related to biological functions. The mechanical model for large proteins was constructed based on simple elastic model (i.e. Tirion's elastic model) and model reduction methods (dynamic model condensation). The large protein structure was described by minimal degrees of freedom on the basis of model reduction method that allows one to transform the refined structure into the coarse-grained structure. In this model, it is shown that a simple reduced model is able to reproduce the thermal fluctuation behavior of proteins qualitatively comparable to original molecular model. Moreover, the protein's dynamic behavior such as collective dynamics is well depicted by a simple reduced mechanical model. This sheds light on that the model reduction may provide the information about large protein dynamics, and consequently, the biological functions of large proteins.