Monoclonal antibodies (MAbs) reacting with the plasmalemma of Amoeba proteus were produced. Specificity of the 3 MAbs was determined by transfer blotting of the SDS polvacryfamide gel. AMS antibody reacted with the mucopolysaccharide bands of the spacer gel, 220 KD and 50 KD proteins of the resolving gel. The maior glycoprotein bands (175 KD, 165 KD) and 50 KD protein of the plasmalemma were recognized by AUG antibody. A third, AMP antibody reacted with the 50 KD protein only. In immunofluorescence microscopy of the enzyme treated cells, the antigens of these MAbs were sensitive to proteases, but not sensitive to neuraminidase. In the assay of cell to substratum attachment after binding with the antibody, AMG and AMP antibodies exerted no effect, but AMS hindered the attachment and cell spreading. Thus the effective components of the plasmalemma in cell to substratum attachment appear to be the mucopolysaccharides and 220 KD protein. The membranes of latex particle infested phagosomes did not show any distinction from the plasmalemma in fluorescence microscopy. Phagosome membranes of amoebae appear to be derived from the plasma membrane without selection in terms of the antigen composition. Amoeba Proteus의 세포막과 반응하는 단세포군 항체를 생산하였다. SDS polyacrylamide gel을 transfer blotting하여 이들 항체의 반응 특이성을 조사해 본 결과 AMS 단항체는 PAS로 염색되는 spacer gel의 mucopolysaccharide 린드, resolving gel의 220 KD 및 50 KD 단백질과 반응하였으며, 세포막의 주요 당단백질인 175 KD 및 165 KD 빈드와 50 KD 단백질은 AMG 단항체에 의해서 인지되었다. 그리고 AMP단항체는 공통인 50 KD 단백질과 특이하게 반응하였다. 효소처리한 아메바의 면역형광칠미경적 조사에서 이들 항체에 대한 항원분자들은 모두 단백질분해효소에 민감하였으며 neuraminidase에 대해서는 변화가 없었다. 이들 항체를 결합시킨 아메바의 용기표면 부착 가능성을 분석한 결과 AMP 및 AMG 단항체는 아무런 영향을 미치지 못하였으며 AMS 단항체는 세포의 용기표면 부착 및 세포의 펴짐을 저해하였다. 따라서 아메바의 용기표면 부착은 mucopolysaccharide 및 220 KD 단백질에 의해서 매게되는 것으로 나타났다. 그리고 latex particle을 담고 있는 식포막은 면역형광형미경적 조사에서 세포막과 차이가 없었다. 따라서 겐포막은 항원 조성에 있어서 비 선택적으로 세포막에서 유도되는 것으로 나타났다.
원발성 아메바성 수막뇌염을 야기하는 Naegleria fowleri를 사망율에 따라 $1{\;}{\times}{\;}10^4$개 아메바 영양형 접종군과. $1{\;}{\times}{\;}10^5$개 아메바 영양형 접종군으로 나누어 비장세포를 비특이 mitogen인 Phytohemagglutinin(PHA)과 특이항원인 N. fowleri Iysates로 자극하여 T 세포의 interleukin-2 생성정도를 측정하고 T 림프구의 아형 및 아세포화정도를 측정한 결과 N.fowleri 아메바 영양형 $1{\;}{\times}{\;}10^5$개 접종군에서의 마우스 사망율은 72.2%였으며 $1{\;}{\times}{\;}10^4$개 접종군에서의 마우스 사망율은 14.3%였다. 또한 IL릭 생성정도를 접종후 7, 14, 24일째 측정한 결과. 접종 후 14일째에는 두 실험군 모두에서 대조군과 비교하여 IL닉의 생성이 유의하게 감소하였으며 접종 후 24일째에는 두 실험군 모두에서 접종 후 14일째 보다는 증가하였으나 대조군과 비교하여 유의하게 억제되었다 비장세포내 T 림프구 아형의 변동은 전체 비장 림프구에 대한 $Thy-1.2^{+}{\;}T.{\;}L3T4^{+}{\;}T,{\;}Ly^{2+}{\;}T$ 세포는 N.fowleri아메바 영양형 $1{\;}{\times}{\;}10^5$개 접종군에서 접종 후 7일째 대조군과 비교하여 유의하게 증가하였고 접종 후 14일째와 24일째에는 대조군과 비교하여 유의한 차이가 없었다. 아메바 영양형 $1{\;}{\times}{\;}10^4$개를 접종시킨 실험군은 경과 일수에 관계없이 대조군과 비교하여 유의한 차이가 없었다. 비장세포내 T 세포의 DNA의 분획을 관찰한 결과 두 실험군 모두에서 접종 후 7일째에 S phase 분획이 가장 높이 증가하였으며 접종 후 14일과 24일째에도 대조군에 비하여는 유의하게 증가하여 있었다. 이상의 결과를 종합하여 볼 때, N.fowleri를 사망율을 기준으로 접종량을 달리하여 아메바 영양형 $1{\;}{\times}{\;}10^4$개 접종군과 $1{\;}{\times}{\;}10^5$개 접종군으로 나누어 접종하였을 때, 접종 후 7일을 전후하여 IL-2를 매개로 활성화되는 세포매개성 면역이 N.fowleri감염의 방어기작으로 작용하는 것으로 생각되며 아메바 접종 후 14일째에는 치명적인 수막뇌염으로 진행되어 비장세포의 IL-2의 생성능력이 매우 억제된 것으로 생각된다. 또한 IL-2 생성능력과 T 세포의 아세포화의 증가 및 T세포 아령의 수의 변동과는 잘 일치되지 않는 것으로 나타났다.
영상에서 에지검출은 영상처리시스템과 컴퓨터비전에서 매우 중요한 단계이다. 지금까지 형태학적 에지검출은 고정된 구조적 요소를 사용한 형태학적 연산 토대 하에서 수행되어왔다. 본 논문에서는 잡음영상에서 에지검출을 위해 영상의 다양한 형태에 맞춰 다이내믹하게 모양이 변하는 아메바라는 구조적 요소를 사용하고자 한다. 제안된 에지검출 방법의 성능을 시각적인 방법뿐만 아니라 객관적인 척도인 PFOM과 ROC 곡선을 사용하여 정성적, 정량적으로 모두 평가하였다. 영상 설험 결과 고정된 구조적 요소를 이용하는 기존의 방법보다 잡음에 덜 민감하였으며 미세한 에지까지도 검출하는 뛰어난 성능을 보여주었다.
담수산 대형 아메바인 각moeba proteus의 위상차 현미경 관찰 및 사진 분석을 통하여 수축포의 배출활동을 조사하f:다. Chalkley's 무기 염류 배양액에 첨가한 0. 1 mM ATP(disodium salt)에 의해 수축포의 배출속도는 270%로 증가하f:으며, 이 ATP의 효과는 Na+ 이온농도가 0.46mM 이상일 때 유효하였다. 실험용액의 NaGl 농도를 10 mM까지 증가시켰을 때 배출작용은 230%에 이르기까지 완만한 직선적 증가를 보였으며, 0.1 mM ATP를 첨가했을 때는 소폭의 NaCl농도 증가(0.50 mM)에 대하여 급격한 상승을 보였다. 이 배출 촉진은 Na+이온에 대해서 선별적으로 이루어졌으며 K+이온으로는 대체될 수 없었다. 배출속도는 Cac12를 제외한 Chalkley's 액에 50 $\mu$ M EDTA(disodium)를 첨가하였을 때에는 2900ye로 증가하였으며 , Caclf 농도가 증가됨에 따라 현격한 감소를 보였다. Chalkley's용액의 Cac12, NaCl을 함께 제외한 경우 배출속도는 대조군 수준에 미달된 데 비하여 0.2 mM Cac12, 10 mM NaCl첨가시에는 대조군의 180%였다. 아메바 수축포의 배출작용이 Na+이온 배출기구로 보고(Pottier efaf., 1987) 이들 결과를 종합해 볼때 아메바의 세포막에는 Na+ 이온의 투과수단으로 칼슘제거에 의해서 촉진확산되는 것과 Na+이온 농도증가에 따른 단순확산이 있을 것으로 사료된다.
방송통신 프로토콜은 메시지들의 순서가 바뀌거나 메시지 손실이 발생하는 문제점을 갖는 비신뢰 통신 프로토콜이다. 아메바 시스템에서 사용하는 순차적 기반 방송통신 프로토콜은 신뢰성 있고 전송되는 모든 메시지들의 순서를 일정하게 유지할 수 있는 통신 방법중의 하나이다. 비록 아메바 시스템에서는 순차기의 고장이 발생하였을 경우 선출알고리즘을 사용하여 대처하지만, 대부분의 순차기기반 방송통신 프로토콜들은 단일 노드 고장이라는 한가지 단점을 가지고 있다. 이 단점은 순차기 고장으로 인해 전체 시스템에서의 방송통신을 사용할 수 없는 매우 치명적인 현상이 발생한다. 본 논문에서는 전송되는 모든 메시지들의 순서를 일정하게 유지하면서 순차기의 작업량을 줄이는 고장감내 방송통신 프로토콜 알고리즘을 제안한다. 제안된 알고리즘에서는 다수의 순차기를 사용하고 손실된 메시지를 재전송하기 위한 논리적 노드인 기록노드를 사용한다. 또한 순차기노드의 고장을 검출하기 위하여 순차기들간의 논리적 리스트를 구성한다. 제안된 알고리즘의 성능을 측정하기 위하여 시뮬레이션 하였고 실제 유닉스를 기반으로 하는 랜에서 실험했다. 시뮬레이션결과, 제안된 알고리즘은 기존의 순차기기반 알고리즘보다 빠르고, 고장감내 성격을 갖고 있음을 알 수있다.
형태적으로 Aconthamoeba polyphaga로 동정긴 일곱 분리주의 동위효소 profile과 Mitochondria (Mt) DNAangerprint를 비교 분석하였다. 8가지 제한효소(B91 II. Sca I, Cla I, EcoR I, Xba I, Kpa I, Sal I. 및 Sst I)에 의한 Mt DNA fhlgerprint는 주간의 심한 다양성을 나타내었다. B가지 동위효소 (acid phosphatase, lactate dehydrogenase 및 glucose-6-phosphate dehydrogenase)는 주간의 심한 다양성을 나타내었으나 다른 3가지 동위효소(glucose phosphate isomerase, leucine aminopeptidase 및 malatedehydrogenase)는 비슷한 양상으로 나타났다 Ap 주의 동위효소 양상과 Mt DNA fmgerprint는 Jones 주와 동일하였다. Mt DNA fingerprinting은 대식가시아메바 주의 동정과 분리에 매우 유용함을 알았다. Aconthamoeba polvphasa의 우리말 학명을 대식가시아메바로 제안한다.
Amoeba proteux xD strain에서 추출한 공생박테리아를 tD strain에 감염시키고, 숙주의 박테리아 감염으로 인한 변이주 특이성 단백질의 손실을 2차원 전기영동에 의해 탐지하였다. 유도 식작용에 의한 실험감염 50일 만에 숙주인 아메바는 tD strain 특이성 단백질을 손실하였며, 이는 $27^\\circC$ 배양에 의해 감염 박테리아 및 xD strain 특이성 단백질을 제거한 후에도 재합성되지 못하였다. 이 시기면 숙주인 아메바는 박테리아에 완전히 의존한 것으로 판명되었다. 이상의 결과 및 Lorch Jeon (1981, Science 221:549)의 결과를 볼 때 감염된 숙주핵이 감염되지 않은 아메바 원형질과 양립하지 못하는 것이나 숙주의 박테리아에 대한 의존 유발은 박테리아 감염에 의해 세포 특이성 유전인자의 비가역적인 불활성화 또는 솔실로 인한 것이 분명하다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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