• Journal of Life Science
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• v.17 no.8 s.88
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• pp.1172-1175
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• 2007

We observed that exogenously applied ethanol changed the activities of aldehyde oxidases (AO) in the primary roots of maize (Zea mays). The stimulatory effect of ethanol on the aldehyde oxidase activities was concentration dependent; the AO activities were slightly weaker with 0.2 - 0.4% ethanol and stronger with 0.8 - 1.0% ethanol than the level of control. The promotion of AO activities was not explained by the increased transcription of two AO genes in maize. In contrast, ethanol strongly increased the amount of AO proteins, indicating that ethanol enhanced AO activities by promoting the translation. Among three alcohols including ethanol, methanol and isopropanol, only ethanol promoted AO activities. These results suggested that enhancement of AO activities was specific to ethanol, whose level could be naturally increased when the plant roots drove fermentation to overcome low oxygen stresses.

• Journal of the Korean Chemical Society
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• v.48 no.2
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• pp.171-176
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• 2004

We investigated the activity and stability of alcohol oxidase from Hansenula sp. under the electric stimulation. The activity and stability of alcohol oxidase depended on electric output voltage, stimulation time, pulse duration and pulse interval. This inactivation of the enzyme under electric stimulation could be recovered by stabilizing additives such as sugars, polymers and hydrogels. The enzyme activity retained about 52% in 10% trehalose solution under electric stimulation with 40 V and 10 min. The stabilizing of enzymes against electric stimulation showed a great potential use of enzymes in biotechnology and medical engineering fields.

• Korean Journal of Microbiology
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• v.30 no.2
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• pp.101-107
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• 1992

Cytochrome c oxida5e from chemotrophically grown R p , geliitinosu was purified by cytochrome c affinity chromatography and DEAE-Sephacel ion exchange chromatography. The molecular weight of the cytochrome c oxidase was approximately 110.000 Da by sephacryl s-300 gel chromatography and approximately 52, 000 Da by SDS-gel electrophoresis, respectively. Therefore. cytochrolne c oxidase of Rps. gehtinosu seems to be dimer. The cytochrome c oxidasc was very sensitive to temperature. It's Km and Vmax were 20 pM and 44 unitlmg protein for horsc heart cytochrome c as a substrate. respectively, and its optimum pH and temperature were 6.4 and 25$^{\circ}$C. respectively. The absorption peaks of the reduced cytochrome c oxidase showed at 554 nm, 523 nm. and 422 nm. The activiiy of cytochrome c oxidase was inhibited by KCN, and NaN3, but not by CO, antimycir~ A. and myxothiazol. The cytochrome c-551 was produced either in phototrophically or chemotrophically grown Rps. gelaiinosci. The rcduced cytochrome c-551 was oxidized by b-type cytochrome c oxidase from Rp.v. gc.lrtino.sc~. Km and Vmax of cytochrome c oxidase was 26 pM and 31 unitlnlg protein For cytochrome c-551 as a substrate. respectively. Thercfore. thc electron transfer chain of chemotrophically grown Rps. glatinosa seems lo be ubiquinol cytochrome bc, complex -'cytochrome c-55lMb-type cytochrome c oxidase+02.

• Korean Journal of Microbiology
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• v.24 no.3
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• pp.270-275
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• 1986

The localization of carbon monoxide dehydrogenases (CO-DHs) in Pseudomonas carvoxydovorans and Acinetobacter sp.1 was examined by comparison of the distribution of CO-oxidizing activity between soluble and particulate fractions obtained after disruption of CO-grown cells by sonic oscillation and of spheroplasts by osmotic shock. When the cells were broken by sonic oscillation, most of the CO-DH activity was recovered from soluble fractions. However, disryption by osmotic lysis of spheroplasts revealed that the enzyme activity is present in the cell membrane. The results indicated the CO-DHs in these cells are loosely attached to the cytoplasmic membrane.

• The Korean Journal of Pesticide Science
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• v.2 no.2
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• pp.68-74
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• 1998

벼멸구의 카보후란에 대한 저항성 기작을 구명하기 위해 실내에서 카보후란으로 30세대 도태하여 얻은 저항성계통($LD_{50};\;20.3{\mu}g/g$)과 약제를 12년 동안 처리하지 않은 벼멸구 감수성 계통($LD_{50};\;0.3{\mu}g/g$)을 완충용액과 마쇄하여, 105,000g에서 2시간 원심분리하여 얻은 상등액(에스테라제층)과 침전물(P450-산화효소층)을 효소액으로 하여 $^{14}C$-카보후란을 반응시켜 계통 간 대사물 량의 차이를 조사한 바 저해제(piperonyl butoxide; 산화효소저해제, diethylmalate; 글루타치온 전이효소 저해제, iprobenfos; 에스테라제 저해제)와 보조인자 (NADPH; P-450 산화효소, 글루타치온; 글루타치온전이효소)에 상관없이 카보후란의 대사물과 그 양이 계통간 차이가 없었다. 이상의 결과로부터 저항성 벼멸구에서 일반적으로 곤충에서 생화학적 저항성 기구로 잘 알려진 가수 분해 효소의 일종인 에스테라제와 p-450 산화효소, 글루타치온 전이효소의 활성 증가가 저항성 발달에 관여하지 않음을 알 수 있었다.

• Journal of the Korean Association of Oral and Maxillofacial Surgeons
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• v.26 no.3
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• pp.262-269
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• 2000

말초 미각계 및 중추 미각계에서 산화질소의 역할과 그것의 합성효소의 존재는 아직 규명되지 않고 있다. 본 연구는 말초미각계인혀와 미각구심성신경 그리고 중추미각계인 뇌간고속핵에서 산화질소 합성효소의 분포 및 면역조직화학 방법과 고삭신경의 extracellular recording 뇌간고속핵 절편 whole cell patch 방법으로 조사하였다. 신경성 산화질소 합성효소는 혀의 전방에 위치한 심상유두와 유곽유두에 약하게 존재하였으며 미뢰주위와 결체조직에 존재하는 신경섬유 및 혀의 상피층에 풍부하게 존재하였다. 혀에 소금물을 가하여 증가된 고삭신경의 복합전위는 산화질소 유리제인 SNP에 의해 증가되었으며 내인성 산화질소 합성효소 억제제인 L-NAME와 soluble guanylate cyclase 억제제인 ODQ에 의해 억제되었다. 문측 연수에 존재한 문측 고속핵과 진전핵에서 nNOS가 풍부하게 존재하였다. 문측 고속핵의 신경들은 안정막전위가 $-48{\pm}52mV$였고 활동전위의 크기는 $74{\pm}11mV$였다. SNP에 의해 뇌간 고속핵 신경들이 탈분극되었으며 current clamp하였을 때 활동전압의 빈도가 증가하였다. 또한 SNP에 의한 문측 고속핵의 탈분극과 활동전압 빈도증가는 L-NAME와 ODQ에 의해 감소되었다. 이상의 실험결과는 산화질소 합성효소가 혀와 뇌간고속핵에 존재하며 여기서 유리된 내인성 산화질소가 말초성 및 중추성 미각기전에 관여하리라 사료된다.

• Korean Journal of Microbiology
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• v.24 no.2
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• pp.133-140
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• 1986

Extracts of CO-autotrophically grown cells of Acinetobacter sp. 1 were shown to use thionin, methylene blue, or 2,6-dichlorophenol-indophenol, but not NAD, NADP, FAD, or FMN, as electron acceptors for the oxidation of CO under strictly anaerobic conditions. The CO dehydrogenase (CO-DH) in the thes bacterium was found to be an inducible enzyme. The enzyme activity was determined by an assay based on the CO-dependent reduction of thionin. Maximal reaction rates were found at pH 7.5 and $60^{\circ}C$, and the Arrhenius plot revealed an activation energy of 6.1 kcal/mol(25.5kJ/mol). THe $K_m$ m/ for CO was $154{\mu}M$. Known metalchelating agents tested had no effects on the CO-DH activity. No divalent cations tested affect the enzyme activity significantly escept $Cu^{2+}$ which suppressed the activity completely. The enzyme was inhibited by glucose and succinate. The same extracts catalyzed oxidation of hydrogen gas and formate with thionin as electron acceptor. The CO-DH of Acinetobacter sp. 1 was to have no immunological relationship with that of Pseudomonas carboxydohydrogena.

• Analytical Science and Technology
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• v.17 no.1
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• pp.37-44
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• 2004

An alcohol oxidase from Hansenula polymorpha was strongly induced when cells were grown with 0.5% methanol supplementation as the carbon source. The induced Hansenula polymorpha alcohol oxidase was purified to electrophoretic homogeneity by using DEAE-Sephacel and Mono Q column chromatographys. The enzyme oxidized mainly primary aliphatic alcohols and exhibited high substrate specificity towards ethanol and methanol. The activity of the enzyme optimally proceeded at pH 8.5 and $50^{\circ}C$. The midpoint of the temperature-stability curve for the enzyme was approximately $52^{\circ}C$ and the enzyme was not completely inactivated even at $65^{\circ}C$ temperature. The enzyme showed resistance toward detergents and highly stable over 7 weeks of storage condition. This Hansenula polymorpha alcohol oxidase may be useful for the enzymatic determination of alcohol and for the industrial production of alcohols and aldehydes.

• Proceedings of the Korea Technical Association of the Pulp and Paper Industry Conference
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• 2001.11a
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• pp.141-141
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• 2001

사이즈 프레스용 전분은 주로 산화전분이 이용되고 있으며, 전분업체에서 공급되는 것과 제지공장에서 자가변성으로 제조하여 이용하는 것으로 나눌 수 있다. 자가변성의 경우 경제적 측면에서 원가절감이 가능한 장점이 있는 반면 전분 품질이 다소 미흡한 단점이 있다. 자가변성 산화제로는 APSCAmmonium persulfate), 효소 등이 이용된다. 효소는 APS에 비해 전분 분자 내의 1,4결합만을 가수분해 시키고 점도안정성과 전분 용액 색상이 양호한 특성을 보인다. 또한 온도/농도/점도 등의 상관성을 자유롭게 이용하여 요구하는 전분 용액 품질을 얻을 수 있다. 제지용 전분 산화용으로는 주로 알파 -아밀라아제가 이용된다.본 실험은 산화전분을 효소변성을 이용한 생전분으로 가능성을 알아보고자 진행되었다. 일차적으로 실험실에서 하였고, 몇 차례의 mill trial을 통해 효소변성 전분 적용을 최적화하고자 하였다. 실험실적으로 효소변성을 위한 반응조건으로 온도, 시간, pH, 투입량 등을 설정하였 고, 각 조건별로 제조된 전분 용액의 점도를 측정하여 효소 반응성을 평가하였다. 실험 결과 전분 용액의 점도는 낮았고, 점도 안정성 또한 양호한 수준을 보였다. Cooking농 도는 20%로 하였으나 보다 고농도 cooking의 가능성을 확인할 수 있었다. 시트 물성도 전반적으로 산화전분 대비 대등한 수준을 나타내었다. Mill trial은 무림제지에서 실시하였고 사이즈 프레스 조제식을 이용하였다. 전분 농도는 초기에 20%로 시작하여 30%까지 올려서 trial을 실시하 였고, 그 외 작업조건들은 산화전분 적용 시와 동일하게 하였다. 효소 반응시간으로 인해 cooking시간이 다소 많이 걸렸으나 전반적인 조제 작업은 큰 문제 없이 이루어졌고, 효소변성 전분 용액의 점도는 낮은 수준으로 유지되었다. 사이즈 프레스 작업성이나 시 트 물성도 산화전분 적용 시와 대등한 수준을 보였으나, 전분 차이로 인한 색상 차이로 부가적인 염료 조정이 이루어졌다. 한편 폐수부하 증가를 우려하였으나, 이에 따른 문제는 크게 발생되지 않았다.

• KSBB Journal
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• v.10 no.3
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• pp.237-240
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• 1995