Eco-friendly processing using enzymes has been focused in textile industry in order to reduce environmental pollutions. This paper was suggested to hydrolyze non-cellulose, such as fats and waxes in cotton fabrics by lipase treatment. Enzymatic treatment conditions were controlled according to pH, temperature, enzyme concentration, and treatment time. The physical properties of the lipase-treated cotton fabrics were evaluated by measuring weight loss, moisture regain and dyeing properties. The surface morphology of lipase-treated cotton fabrics were observed by SEM. As a result, the optimum conditions for the lipase treatment were at pH 4.2, temperature 50$^{\circ}C$, concentration 50%, and treatment time 90 minutes. Calcium chloride and Triton X-100 were effective auxiliaries in lipase treatment.
쥐의 미크로좀 포스포리파제 D(PLD)를 센 이온세기 상태에서 0.2% taurodeoxycholate를 사용하여 용해시켰다. 포스포리파제 D의 활성은 기질로 방사성 동위원소로 표지 된 dipalmitoylphophatidylcholine을 사용하여 생성된 phosphatidic acid(PA)를 측정하여 결정하였다. 용해된 PLD의 초적 pH와 온도는 각각 6.5와 30$^{\circ}C$로서 용해되기 전 미크로좀 상태의 PLD와 비슷하였다. 올레산의 활성화 효과는 4 mM 농도에서 관찰되었다. PLD 활성도에 미치는 금속이온 영향을 조사한 결과 $Mg^{2+},\; Ca^{2+},\; Sr^{2+}, \;Ba^{2+}$와 같은 알칼리 토금속은 모두 PA 생성을 촉진시킨 반면, $Cu^{2+},\; Cd^{2+},\; Al^{3+},\; Ni^{2+},\; V^{5+}$는 억제하였다.
최근 1,3-디글리세리드(1,3-DG)는 트리글리세리드(TG)와 대사 기구가 달라, 체지방으로 체내에 축적되지 않는 것으로 알려져 주목을 받고 있다. 본 논문에서는 고정화 리파제인 Lipozyme을 사용한 1,3-DG의 선택적 합성에 관하여 연구하였다. 글리세린과 올레인산(OA)의 몰비를 1 : 2로 고정한 후에 진공 하에서 수행한 에스테르 합성 반응에서 있어서, 반응 온도 및 리파제의 양에 따른 모노글리세리드(MG), DG, TG 및 DG 중의 1,3-DG의 함량 변화를 분석하였다. 온도가 높아질수록 또한 리파제의 사용량이 늘어날수록 OA의 감소 속도로 측정한 반응 속도는 빨랐으며, DG 함량이 최대치에 도달한 이후에는 MG, DG 및 TG의 함량에는 많은 변화가 발생하는 것을 확인할 수 있었다. Novozym을 사용하여 동일한 실험을 한 기존의 결과와 비교하였을 때, 반응성은 Novozym 쪽이 높았으나, 1,3-DG의 선택성은 Lipozyme이 월등하게 높아서, $50^{\circ}C$ 반응에서 DG 중의 1,3-DG 함량이 98%에 달했다.
양배추 포스포리파제 D(PLD)에 대한 포리아민들의 영향을 조사하였다. PLD 활성도는 phosphatidylcholine small unilamellar 베시클을 기질로 하여 pH- stat 방법으로 생성물질 phosphatidic acid를 적정하여 결정하였다. 양배추 PLD는 스퍼민 1 mM 농도에서 약 4배 활성화되었다. 이 스퍼민 효과는 전에 보고된 쥐 뇌 미토콘드리아 분획의 PLD 활성과 유사한 결과를 보여주고 있다. 양이온성 polypeptide인 polylysine과 polyhistidine에 의해서도 양배추 PLD가 상당히 활성화되는 것을 알았다. 특히 polyhistidine은 0.062 mM 농도에서 약 5.5배의 활성화 효과를 나타냈다. 이 포리아민 효과는 phosphatidylcholine/sodium dodecyl sulfate 혼합미셀계에서도 재확인하였다. 포리아민에 대한 PLD 활성화의 의미를 PLD 활성부위와 관계 지워 고찰하였다.
Candida cylindracea유래의 리파제인 lipase-OF 360,000를 이용한 다중불포화지방산의 농축공정개발에 관한 연구를 수행하 였다. Lipase-OF 360,000은 5가지 종류에 대한 유지의 가수분해에서 다중불포화지방산인 n-3족 아실기를 다량 함유하는 물고기기름에 대해서만 낮은 활성을 보였다. 이 리파제에 의한 물고기기름의 가수분해에서 반응이 진행됨에 따라 DHA는 계속 농축되는 양상을 보이지만 EPA의 경우는 가수분해반응이 0-30% 진행시까지는 완만하게 농축이 진행되다가 30-50% 진행되는 동안은 더 이상의 농축이 진행되지 않았고 약 50% 이상부터는 감소하기 시작하여 반응 완료시에는 반응전 물고기기름에 있어서 EPA의 함량과 거의 비슷한 약 18% 정도로 감소되었다. 이러한 양상은 기질에 대한 Lipase-OF 360,000의 농도에 상관없이 거의 유사하게 일어났다. 본 연구결과로서 Lipase-OF 360,000의 아실 체인 특이성을 두 가지로 요약할 수 있는데 첫 번째는 가수분해에 있어서 물고기기름내의 n-3족 다중불포화지방산과 그 외의 다른 지방산들의 차별성이다. Lipase-OF 360,000은 n-3족 다중불포화지방산에 대해서만 현저히 낮은 활성을 보였다. 두 번째는 n-3족 다중불포화지방산이 가지는 구조적 차이가 Lipase-OF 360,000의 특이적 활성에 미치는 영향이다. 이 경우는 n-3족 다중불포화지방산내의 탄소수와 불포화도가 높을수록 Lipase-OF 360,000의 활성이 좋지 않았다.
차세대 재생산성 에너지로 각광을 받고 있는 바이오디젤은 현재 주로 알칼리촉매를 이용하는 화학공정으로 생산하고 있으나 고에너지 요구성이며 대규모 생산시 폐수발생 등 환경오염 유발요인이 있기 때문에 친환경 생물공정의 필요성이 대두되고 있다. 생물촉매 리파제(lipase)를 이용하는 친환경 생물공정은 화학공정에 비해 다양한 장점을 제공하고 있으나 고가의 효소생산 비용문제로 실용화에 어려움이 있다. 따라서 본 연구에서는 저비용의 생물학적 바이오디젤 생산 시스템 구축을 위해 고활성의 효소 개발, 경제적 재조합 대량생산, 반복 재사용을 위한 효소고정화 등을 통해 고효율의 생산반응계를 개발하였다. 우선 바이오디젤 생산공정에 적합한 리파제로서 CalB(Lipase B of Candida antarctica)를 선택하고 분자 진화기술을 이용하여 효소활성을 17배 향상시킨 CalB14를 개발하였다. CalB14를 효모 발현시스템을 이용하여 경제적 대량생산하기 위해 단백질분비를 획기적으로 개선할 수 있는 맞춤형 분비융합합인자기술(TFP technology)을 이용하여 재조합 CalB를 2 grams/liter 수준으로 분비생산하였다. 생산된 효소를 반복 재사용이 가능하도록 다양한 레진에 고정화하였고 최적의 바이오디젤 전환반응용 고정화효소를 개발하였다. 고정화효소를 효율적으로 재사용하기 위해 바이오디젤 생산용 고정상반응기(packed-bed reactor)를 제작하였으며 기질을 12시간내에 95% 이상 바이오디젤로 수십회 이상 반복전환할 수 있는 경제적인 생물학적 바이오디젤 전환 시스템을 구축하였다.
여러종류의 리파제를 이용하여 $({\pm})-2-(4-chlorophenyl)-2-cyano-2-phenyl-1-hexanol(2)$와 이의 acetate ester(3)을 광학분할하고 분할된 화합물들을 이용하여 (R) 및 (S)-systhane을 합성하였다. 현재 상품으로 팔리고 있는 $({\pm})-systhane$과 (R) 및 (S)-systhane의 항균활성을 조사하여 2 ppm의 농도에서 모든 systhane이 밑붉은녹병과 보리흰가루병에 대하여 92%의 항균활성을 보여주었으나 (R) 및 (S)-systhane이 $({\pm})-systhtne$보다 더 좋은 항균팔성을 보여주지는 않았다.
포스포리파제 D(PLD)는 인지질의 말단염기를 가수분해하여 phosphatidic acid(PA)와 염기로 분리시키는 효소이다. 본 연구는 쥐의 뇌에서 분리한 미토콘드리아 분획에서 PLD를 활성에 미치는 spermine의 영향을 조사하였다. 올레산 존재하에서 spermine이 PLD를 활성화시켰으며 $Ca^{2+}$, $Mg^{2+}$ 그리고 $Ba^{2+}$는 spermine의 영향을 더욱 강화시켜주는 것으로 나타났다. 다른 아민들은 별 효과가 없었으나 histamine경우 높은 농도에서 PLD를 활성화시켰다. Polylysine들도 PLD를 활성화시켰으며 그 길이가 길수옥 더욱 효과적으로 작용하였다. 기질 특이성에 있어서는 phosphatidylcholine(PC)과 phosphatidylethanolamine(PE) 사이에 큰 차이를 보이지는 않았다. 이 기질 특이성은 쥐 소장 미토콘드리아 PLD의 PE 특이성과 상이한 것으로 나타났다.
리파제 활성을 측정하는 간편한 방법을 개발하였다. 본 방법에 의하면 효소작용에 의해 생성된 유리지방산과 측정하는 색도와 서로 직선관계를 보였으며. 측정 범위는 long chain지방산인 경우 올레인산으로 환산하여 $0.05-1.5\;{\mu}moles$이었으며 short chain지방산인 경우 카프로인산으로 환산하여 $0.2-2.0\;{\mu}moles$의 범위였다. 본 방법의 장점은 종래의 "Copper Soap" 추출방법에서 상부 용매층 제거에 많은 시간을 소비하는 과정을 클로로포름-핵산-에타놀 혼합용매와 NaCl로 포화시킨 copper reagent를 사용하므로서 손쉽게 해결하였다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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