• Proceedings of the Korean Information Science Society Conference
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• 2005.11b
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• pp.274-276
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• 2005

본 논문에서는 단백질 상호작용 네트워크의 복잡성을 제어하고 생물학자가 자신이 설정한 조건을 만족시키는 환경에서 추가적인 다양한 제약 조건을 가하면서 원하는 상호작용 네트워크를 구성하고 조작할 수 있도록 지원하는 Constraints Based Dynamic Protein Interaction Network 이라는 새로운 개념의 단백질 상호작용 네트워크를 소개한다. 본 기법에서는 기존의 단백질 상호작용 네트워크에서 주로 사용하는 단백질 상호작용 정보뿐 아니라 단백질 상호작용에 영향을 미칠 수 있는 개개 단백질의 물리 화학적 특성 및 위치 정보와 상호작용의 환경 정보도 단백질 상호작용 네트워크 구성에 활용한다. 제안된 네트워크상에서 생물학자는 단백질 상호작용 네트워크 구성 조건을 변경하거나 얻어진 네트워크에 변경을 가하면서 점차 자신이 원하는 의미 일은 대사경로 모델을 찾거나, 제약조건의 다양한 조작을 통하여 생물학적 실험을 통하여 얻어진 대사모델의 유효성을 검증하는 것도 가능하다.

• Proceedings of the Korean Information Science Society Conference
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• 2005.07b
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• pp.289-291
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• 2005

본 논문에서는 단백질 상호작용 네트워크를 효율적으로 구축하고 관리하기 위한 템플릿 기반 동적 관리 방법에 대해 제안한다. 기존의 단백질 상호작용 네트워크를 지원하는 대부분 시스템들은 각각의 단백질을 창조 데이터베이스에 대한 레퍼런스로 표현하고 있다. 따라서, 단백질에 상세한 정보를 가지고 분석하기 위해서는 참조 데이터베이스를 통해 상세한 정보를 얻어야 가능하다. 하지만, 방대하고 복잡한 상호작용 네트워크인 경우 분석에 많이 시간이 필요하며, 참조 데이터베이스의 레퍼런스가 변경된 경우 제대로 된 분석 결과를 얻을 수 없다. 본 논문에서 제시한 템플릿 기반의 동적 관리 기법은 다양한 사용자들이 자신의 요구에 맞는 단백질 상호작용 네트워크를 템플릿 검색을 통해 손쉽게 구축할 수 있도록 지원하며, 다중 사용자들이 서로간의 간섭없이 각자의 단백질 상호작용 네트워크 관리할 수 있다. 또한 참조 데이터베이스의 수정된 내용이 단백질 상호작용 네트워크에 지속적으로 반영할 수 있도록 한다.

• 한국HCI학회:학술대회논문집
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• 2007.02a
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• pp.1045-1050
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• 2007

단백질 상호작용 네트워크의 데이터의 양이 증가함에 따라 이를 보다 쉽게 분석하기 위해 고속으로 시각화 방법이 요구되고 있다. 본 논문은 방대한 단백질 상호작용 네트워크에서 물리적 관계도가 높은 단백질을 중심으로 다단계에 걸쳐 스프링-포스(spring force)레이아웃 기법을 적용하여 그래프를 시각화하는 방법을 제안한다. 본 논문에 따른 단백질 상호작용 네트워크에서 시각화하는 방법은 물리적 관계도가 높은 단백질을 선정하는 단계, 선정된 단백질을 기반으로 네트워크를 합병하는 단계 및 합병된 노드들을 확장하는 단계를 거쳐 시각화하는 것을 특징으로 한다. 이에 따라, 단백질 상호작용 네트워크를 균형 상태의 그래프로 표현하고 고속으로 시각화할 수 있다는 장점이 있다.

• The Journal of the Korea Contents Association
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• v.8 no.6
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• pp.74-81
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• 2008

Protein interaction network contains a small number of highly connected protein, denoted hub and many destitutely connected proteins. Recently, several studies described that a hub protein is more likely to be essential than a non-hub protein. This phenomenon called as a centrality-lethality rule. This nile is widely credited to exhibit the importance of hub proteins in the complex network and the significance of network architecture as well. To confirm whether the rule is accurate, we Investigated all protein interaction DBs of yeast in the public sites such as Uetz, Ito, MIPS, DIP, SGB, and BioGRID. Interestingly, the protein network shows that the rule is correct in lower scale DBs (e.g., Uetz, Ito, and DIP) but is not correct in higher scale DBs (e.g., SGD and BioGRID). We are now analyzing the features of networks obtained from the SGD and BioGRD and comparing those of network from the DIP.

• Annual Conference of KIPS
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• 2014.04a
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• pp.677-679
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• 2014

생명현상은 기능적 요소인 단백질의 활성에 의해 유지되고 조절된다. 최근 단백질의 복잡한 네트워크 정보가 생명현상을 조절하는 기능적 단위로 인식되면서 단백질 네트워크의 최소 단위인 단백질-단백질 상호작용 정보의 중요성이 강조되고 있다. 특히 단백질의약품의 경우 단백질 네트워크 상에서 리셉터 단백질과 리간드 단백질 사이의 상호작용에 의해서 약효가 나타나도록 설계되기 때문에 상호작용에 관여하는 인터페이스 정보의 확보가 필수적이다. 단백질-단백질 상호작용 인터페이스 확인을 위한 연구들이 활발히 이루어지고 있으나 인터페이스 정보의 가시화에 대한 연구는 극히 제한적이다. 본 논문에서는 리셉터 단백질과 리간드 단백질에 대한 3차구조 분석을 통해 단백질-단백질 상호작용에 관여하는 인터페이스 정보를 가시화하였다. 기존의 단백질 3차구조 정보 서비스 사이트인 PDB에서 확인할 수 없는 인터페이스 정보를 3차원으로 시각화하여 인터페이스 상에 위치하는 아미노산 정보를 새롭게 제공함으로써 의약품 연구자들이 단백질 구조와 인터페이스 구조를 쉽게 파악할 수 있도록 하였다. 이는 의약품 등 단백질-단백질 상호작용 정보를 활용하는 바이오 산업 분야에 필요한 정보를 제공함으로써 산업 활성화에 기여할 것으로 기대된다.

• Proceedings of the Korea Contents Association Conference
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• 2011.05a
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• pp.347-348
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• 2011

단백질 상호작용 네트워크에 대한 분석은 거시적인 생물학적 현상을 이해하는 하나의 수단으로써 보편적인 연구방법으로 활용하고 있다. 매우 복잡한 단백질 상호작용 네트워크로부터 유용한 정보를 도출하는 연구의 일환으로 우리는 단백질 네트워크에 있는 단백질들이 KEGG 경로에 있는 생체대사와의 연관성을 분석하였다. 여기서 구축된 네트워크를 KEGG 경로 흐름 네트워크로 명명하고 두 네트워크 사이의 연관성을 분석하였다. 이를 위해 피루브산 탈수소 효소 및 알파-케토글루탐산 탈수소 효소 2차 상호작용 네트워크의 전체 단백질 목록을 기반으로 각각의 KEGG 경로들을 추출하였다. 각 KEGG 경로들에 나타난 단백질들을 통해 KEGG 경로 흐름 네트워크를 구축하였고 이 흐름 네트워크에 포함된 단백질의 분류를 통하여 유용한 정보를 추출하였다.

• Annual Conference of KIPS
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• 2008.11a
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• pp.785-787
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• 2008

생명체의 생명현상을 주관하는 각종 화학반응들은 단백질이 관여하고 있다. 단백질은 일정한 질서에 따라 서로 조립되기도 하고, 기능적으로 연관돼 네트워크를 이루고 있다. 이 네트워크를 구성하는 단백질-단백질 상호작용은 단백질의 기능과 밀접하게 관련되어 있다. 즉, 상호작용하는 단백질은 같은 기능을 수행할 가능성이 크다. 이러한 사실은 단백질-단백질 상호작용을 통해 기능이 알려지지 않은 미지 단백질의 기능을 예측할 수 있게 한다. 대표적인 연구로는 이웃 노드에 존재하는 기능분포를 이용하는 이웃노드 카운트(Neighborhood Counting)방식과 특정 기능의 나타날 빈도를 계산하여 기능을 예측하는 카이-제곱(Chi-Square)방식 등이 있다. 본 논문에서는 단백질 기능 예측의 정확성을 높이기 위해 이들 두 방식의 장점을 취합한 보완된 카이-제곱 방식을 제안한다. 그리고 다양한 단백질 상호작용 네트워크 데이터를 비교 분석하여 보완된 카이-제곱 방식이 기능 예측의 정확성이 높음을 증명한다.

• Proceedings of the Korean Information Science Society Conference
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• 2005.11b
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• pp.283-285
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• 2005

단백질 상호작용 네트워크에는 단백질들로 구성된 패스웨이와 콤플렉스 등과 같은 의미 있는 바이오 컴포넌트들이 존재한다. 하지만, 단백질 상호작용 네트워크는 방대한 단백질들과 상호작용 관계들로 구성되어 있고 많은 잘못된 정보들을 포함하고 있다. 따라서, 사용자가 정확한 단백질에 대한 식별자로 구성된 질의를 통해 원하는 바이오 컴포넌트를 탐색하는 것은 쉽지 않다. 본 논문에서는 사용자가 원하는 바이오 컴포넌트를 식별자뿐만 아니라 단백질 및 상호작용 관계의 다양한 특징들을 이용하여 탐색할 수 있는 방법을 제시한다. 또한 단백질 상호작용 네트워크에는 잘못된 정보들이 많이 포함하고 있으므로 주어진 질의와 근접하게 일치하는 결과들도 제시할 수 있는 질의 연산자들을 제공하여 보다 다양한 관점에서 검토할 수 있도록 하였다.

• Journal of KIISE:Computer Systems and Theory
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• v.36 no.2
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• pp.60-67
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• 2009

Analyzing protein-protein interactions(PPI) is an important task in bioinformatics as it can help in new drugs' discovery process. However, due to vast amount of PPI data and their complexity, efficient visualization of the data is still remained as a challenging problem. We have developed efficient and effective visualization system that integrates Gene Ontology(GO) and PPI network to provide better insights to scientists. To provide efficient data visualization, we have employed dynamic interactive graph drawing methods and context-based browsing strategy. In addition, quick and flexible cross-reference system between GO and PPI; LCA(Least Common Ancestor) finding for GO; and etc are supported as special features. In terms of interface, our visualization system provides two separate graphical windows side-by-side for GO graphs and PPI network, and also provides cross-reference functions between them.

• The Journal of the Korea Contents Association
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• v.8 no.1
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• pp.259-271
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• 2008

We propose a protein function finding algorithm that is able to predict specific molecular function for unannotated proteins through domain analysis from protein-protein network. To do this, we first construct protein-protein interaction(PPI) network in Saccharomyces cerevisiae from MIPS databases. The PPI network(proteins; 3,637, interactions; 10,391) shows the characteristics of a scale-free network and a hierarchical network that proteins with a number of interactions occur in small and the inherent modularity of protein clusters. Protein-protein interaction databases obtained from a Y2H(Yeast Two Hybrid) screen or a composite data set include random false positives. To filter the database, we reconstruct the PPI networks based on the cellular localization. And then we analyze Hub proteins and the network structure in the reconstructed network and define structural modules from the network. We analyze protein domains from the structural modules and derive functional modules from them. From the derived functional modules with high certainty, we find tentative functions for unannotated proteins.