• 한국응용약물학회:학술대회논문집
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• 한국응용약물학회 1994년도 춘계학술대회 and 제3회 신약개발 연구발표회
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• pp.264-264
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• 1994

본 연구는 보리 씨앗에 존재하는 리보솜 불활성화 단백질(RIP) 의 삼차원 구조를 X-선 결정학 방법을 이용하여 밝히고, 그 결과로 분자 차원에서 기능을 이해하는 것을 목적으로 하고있다. 리보솜불활성화 단백질은 N-glucosidase 반응을 통하여 단백질 합성을 저해하기 때문에 세포를 죽일 수 있다. 따라서 암세포만을 특정적으로 인식하는 다른 물질과 결합시키면 암세포만을 특정적으로 죽일 수 있는 면역독소로 이용될 수 있다. 또, 최근에는 항바이러스의 작용을 함이 밝혀져 많은 연구가 진행되고 있다. 단백질 삼차원 구조 규명을 위해서는 여러가지 단계가 있는데 지난 번 과제까지 성공적으로 리보솜 불활성화 단백질의 대량 분리와 X-선 결정학의 필수 요건 좋은 결정을 길렀고, 이번에는 구조 해석을 위해 꼭 해결해야하는 위상문제를 극복하기 위하여 여러가지 실험을 진행하였다. 우선, 비슷한 구조인 피마자씨에서 분리한 Ricin의 A-체인과 미국자리공 잎에서 분리한 Pokeweed antiviral protein의 삼차원 분자좌표를 이용하여 분자치환법으로 위상문제 해결을 시도하였다. Ricin 의 A-체인을 이용하였을 때 분자의 위치가 정확히 찾아지지 않았고, 다른 모델인 Pokeweed antiviral protein을 이용하여 X-PLOR 프로그램내의 PC refinement법으로 분자치환을 시도하였다. Euler각도로 (187.37, 22.5, 311.94) 의 회전해 (Rotation solution) 를 가지고 있었고, 이러한 해에 맞추어서 분자를 돌려둔 후, 이동해 (Transaltion solution) 을 구해서 그 위치 (Orientation) 로 분자를 이동하였다. 이 때 R값은 53.9 % (8.0 - 3.5$\AA$) 이였고, 부분좌표 (Fractional coorcdinate) 에서는 0.102, 0.000, 0.261 이고, 직교좌표 (Orthogonal coorclinate) 에서는 4.616, 0.000, 13.167 의 결과를 얻었다.

• 대한화학회지
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• 제58권6호
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• pp.560-568
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• 2014

단백질 폴딩 반응에서 정전기적 상호작용의 역할을 라이신 29를 알라닌으로 치환한 변이 유비퀴틴을 사용하여 탐색하였다. 유비퀴틴의 입체구조에서 라이신 29의 곁사슬은 글루탐산 16과 아스파르산 21의 곁사슬과 근접한 거리에 있어서 곁사슬끼리 정전기적 상호작용을 통하여서 삼차원 입체구조를 안정화시킬 것으로 예측되었다. 라이신을 알라닌으로 치환하여 정전기적 상호작용을 제거하였을 때 유비퀴틴의 native state의 구조적 안정성이 ~20% 감소한 점은 라이신 29에 의한 정전기적 상호작용이 단백질 삼차구조의 안정성에 상당히 기여하고 있다는 점을 시사하였다. 폴딩 반응의 진행 과정을 stopped-flow 장치로 측정한 folding kinetics 실험은 이전에 관찰된 것과 마찬가지로 unfolded state에서 native state로 진행하는 과정에 중간단계를 거치는 three-state on-pathway 메커니즘을 따르는 것으로 나타났다. 더욱이 라이신 29에 의한 정전기적 상호작용이 중간단계의 구조적 안정성에 기여하는 정도가 native state의 구조적 안정성에 기여하는 정도의 ~55%인 것으로 나타났다. 이는 유비퀴틴 폴딩의 중간단계의 구조도 라이신 29에 의한 정전기적 상호작용에 의하여 상당히 안정화 된다는 것을 의미하며 따라서 정전기적 상호작용이 단백질 삼차원 입체구조의 골격이 완성된 폴딩의 마지막 단계에 형성되어 단백질 native state의 안정성에만 기여하는 것이 아니라 중간단계가 형성되는 폴딩 반응의 초기에도 형성되어 폴딩 반응을 이끌어가는데도 기여한다는 것을 의미한다.

• 정보처리학회논문지:소프트웨어 및 데이터공학
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• 제3권4호
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• pp.163-168
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• 2014

단백질 분자 내에서 ${\alpha}$-헬릭스는 단백질의 구조나 기능, 그리고 다른 단백질과의 결합, 활성 조절 등에 있어 중요한 역할을 하며, 이에 따라 헬릭스에 대한 구조적인 분석이 연구되어 왔다. ${\alpha}$-헬릭스는 그 중심축을 기준으로 다른 ${\alpha}$-헬릭스와의 상호위치를 평가하기 때문에 길게 휘어지거나 꺾인 ${\alpha}$-헬릭스들을 한 개의 헬릭스로 해석할 경우에는 단백질의 구조 분석에 있어서 상당한 오차가 발생할 수 있다. 본 논문에서는 PDB 파일 내에 표시된 단백질 분자의 ${\alpha}$-헬릭스를 주어진 오차 범위 내에서 여러 개의 곧은 형태의 헬릭스로 재구성하는 알고리즘을 제안한다.

• EDISON SW 활용 경진대회 논문집
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• 제6회(2017년)
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• pp.95-99
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• 2017

Protein contact map은 단백질 삼차구조에 대한 정보를 이차원의 이미지로 표현하는 방법의 하나로, 비교적 간략하지만 단백질 구조에 대한 핵심적 정보를 함축하고 있다. 이러한 단백질 구조를 바탕으로 단백질의 internal energy, solvation free energy, free energy 와 같은 열역학 함수를 도출할 수 있다. 본 연구에서는 이미지 인식에 대한 머신러닝 기법을 사용하여 단백질 구조를 함축하는 단백질의 contact map으로부터 단백질의 열역학적 함수를 예측하는 연구를 진행하였다. 단백질의 main-chain 간의 contact map, side-chain 간의 contact map, main-chain과 side-chain 간의 contact map 들로부터 단백질의 여러 가지 열역학적 함수를 예측하고자 했으며 최종적으로 Convolution Neural Network (CNN) 기법을 사용하여 단백질의 free energy를 ~18 kcal/mol의 범위에서 예측 가능함을 보였다. 본 연구를 바탕으로 단백질의 contact map과 열역학 함수 사이의 상관관계가 있으며, 머신러닝 기법을 사용하여 단백질 contact map으로부터 열역학적 함수를 예측하는 것이 가능함을 보였다.

• 한국정보통신학회논문지
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• 제19권12호
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• pp.3011-3016
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• 2015

단백질의 삼차원 구조를 단백질의 국부적 구조인 단백질 조각의 일차원적 나열로 표현하면, 단백질 구조의 분석, 모델링, 탐색, 예측 등에 효과적으로 응용될 수 있다. 본 논문에서는 자연 상태의 단백질 구조를 정확하게 나타낼 수 있는 단백질 조각 라이브러리를 구성하기 위하여, 대규모 단백질 구조 자료를 이용 할 수 있는 거리 척도들의 효과적인 조합을 조사하였다. 단백질 조각 라이브러리를 구성하기 위해 군집화를 사용하였다. 초기 군집화 단계에서는 가장 계산량이 작은 내부 알파탄소간 거리를 사용하였고, 군집의 확장단계에서는 내부 알파탄소간 거리, 비네-코시거리와 평균 제곱근 오차를 조합하여 사용하였다. 제안한 거리 척도의 조합으로 대규모 자료를 이용하여 단백질 조각 라이브러리를 구성하였다. 구성된 라이브러리를 사용하여 단백질 구조를 나타내는 실험에서 작은 평균 제곱근 오차가 발생함을 확인하였다.

• 한국결정학회지
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• 제5권1호
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• pp.20-23
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• 1994

대장균의 IciA 단백질은 DnaA 단백질의 작용장소에 결합하여 DNA의 복제가 개시되는 것을 막는다. 따라 서 IciA단백질은 세포주기의 주요 단계에서 결정적인 역할을 한다. 이러한 IciA 단백질의 구조와 기능간의 관 계를 연구하기 위하여 X-선 결정학을 이용하여 삼차원 구조를 결정하고자 한다. 그 첫 단계로 IciA단백질 결정화를 시도하였다. sodium formate를 침전제로 이용하여 결정을 얻을 수 있었다.

• 한국안광학회지
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• 제10권2호
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• pp.91-97
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• 2005

단백질 제거 목적으로 사용되는 효소세척제(소프트콘택트렌즈 단백질제거제)의 작용이 처리시간, 온도, pH 및 소프트콘택트렌즈의 재질에 따라 변화되는지를 알아보았다. 콘택트렌즈 단백질 제거제 중 subtilisin계 단백질 제거제를 선택하여 각기 조건을 달리하여 작용시킨 후 소프트콘택트렌즈에 잔존하는 단백질 양의 변화를 측정하였다. 단백질 제거제 처리 후 60분까지는 단백질이 제거되는 정도가 급격하게 증가하였으나, 처리 시간을 60분 후부터 24시간까지 연장하였을 경우에는 단백질이 제거되는 정도에 커다란 변화가 없었다. 단백질 제거제의 효과는 $15{\sim}30^{\circ}C$까지는 일정하게 유지되었으나, $10^{\circ}C$ 이하에서 감소하였다. pH 또한 단백질 제거제의 효과에 중대한 영향을 미쳐, pH 8.0에서 단백질 제거 효과가 가장 뛰어났으며, pH가 산성화됨에 따라 효과가 감소하였다. 이는 subtilisin의 삼차원 구조가 변하여 나타나는 결과로 여겨진다. 또한 subtilisin 효소 세척제의 단백질 제거 효과는 소프트콘택트렌즈 재질에 따라 상이하였다.

• 한국CDE학회논문집
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• 제11권2호
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• pp.97-106
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• 2006

Voronoi diagrams have been known for numerous important applications in science and engineering including CAD/CAM. Especially, the Voronoi diagram for 3D spheres has been known as very useful tool to analyze spatial structural properties of molecules or materials modeled by a set of spherical atoms. In this paper, we present two algorithms, the edge-tracing algorithm and the region-expansion algorithm, for constructing the Voronoi diagram of 3D spheres and applications to protein structure analysis. The basic scheme of the edge-tracing algorithm is to follow Voronoi edges until the construction is completed in O(mn) time in the worst-case, where m and n are the numbers of edges and spheres, respectively. On the other hand, the region-expansion algorithm constructs the desired Voronoi diagram by expanding Voronoi regions for one sphere after another via a series of topology operations, starting from the ordinary Voronoi diagram for the centers of spheres. It turns out that the region-expansion algorithm also has the worst-case time complexity of O(mn). The Voronoi diagram for 3D spheres can play key roles in various analyses of protein structures such as the pocket recognition, molecular surface construction, and protein-protein interaction interface construction.