후성유전은 DNA 염기서열이 변화하지 않고 DNA의 메틸화(methylation)및 히스톤 단백질의 변형(modification)등의 후천적 과정에 의해 유전자 발현이 조절되는 현상이다. 특히 DNA 메틸화 정도에 대한 분석은 후성유전을 이해하는 중요한 접근방법 중 하나이다. DNA 메틸화 패턴 분석을 위하여 노화관련 109개 유전자들의 단백질 상호작용 네트워크를 구축하였으며 -3000bp ~ +200bp 사이에 있는 DNA 염기서열 정보를 추출하여 기존에 알려진 메틸화 저항성 (Methylation resistant) 모티프를 네트워크로 구축하였다. 메틸화 모티프기반 단백질 네트워크에서는 기존 단백질 네트워크보다 더 복잡한 구조를 이루고 있었다. 이러한 구조는 동일한 메틸화 모티프들이 여러 유전자들의 활성을 조절할 것으로 추측되며 복잡한 모티프들을 분석하기 위한 방법으로 이용될 수 있을 것이다.
논우렁이의 組織別 蛋白質 패턴에 있어서 筋肉은 雌雄에 關係없이 16個의 主要蛋白質 bands는 거의 同一하였으며, 그 중에서 bands E (Mr. 41,500), H (Mr. 52,100), L (Mr. 71,700), N(Mr. 98,500), O (Mr. 107,900) 와 P (Mr. 112,900)는 筋肉과 精巢 卵巢에서 나타나는 蛋白質이었다. 그러나 精巢나 卵巢의 蛋白質 패턴은 그들 固有의 蛋白質 패턴을 가지고 있었으며 組織에서 全部 나타나는 band外에 精巢와 卵巢에서 共同으로 나타나는 主要한 bands는 약 5個[bands d (Mr. 15,600), k (Mr. 37,100), p (Mr. 57,000), s (Mr. 80,300), v (Mr. 105,400)]로 나타남을 알 수 있었다. 그리고 主要蛋白質 bands를 elution 시켜서 아미노산을 分析한 結果는 단백질 패턴의 양상과 같이, 아미노산의 量과 組成이 많은 순서는 卵巢, 筋肉, 精巢의 順으로 되었다. 이러한 結果를 볼 때 卵巢에서는 全個體에서 가질수 있는 豊富한 蛋白質이 發見되는 同時에 精巢에서는 核酸物質의 濃縮으로 情蟲이 되기 위한 morphogenesis의 現象으로 말미 암아 蛋白質의 量이 매우 적게 나타나는 것으로 生覺되었다.
Friable callus와 compact callus를 배양 단계별로 단백질을 정량한 결과 friable callus가 가장 낮았고 배양 0주째부터 단백질 함량이 서서히 증가하여 배양 3주째 최대함량이 되었으며, 4주째부터는 감소하기 시작했다. 전기영동법으로 단백질의 패턴을 조사한 결과 compact callus와 friable callus간에 특징적인 차이를 보이는 단백질 밴드가 관찰되었다. Friable callus는 약 28 KD, 31 KD과 35 KD에서 특이적으로 나타났으며. compact callus에서는 30 KD부근의 밴드에서 많은 변화가 일어났다. 전체 단백질의 구성 아미노산은 배앙 2∼3주에 가장 높은 함량을 보였고, friable callus에서 그 함량이 가장 낮았다.
백삼단백질의 가열에 의한 내열특성을 알아보기 위하여 가열시간에 따른 내열성 단백질의 함량과 전기영동패턴을 조사하고, CM-cellose 컬럼크로마토그라피 방법으로 얻어진 분획을 가열하여 내열성 단백질과 비내열성단백질의 이온성분의 단백질함량을 분석하고 분자량을 확인하였다. 그 결과 가열시간에 따른 내열성 단백질의 함량은 주근 중심이 주근 주피보다 전체적으로 높았으며 두부위 모두 가열시간이 90분 이후부터는 감소하는 경향이 커졌다, 가열시간에 따른 내열성 단백질량은 가열시간이 길어짐에 따라 단백질은 감소하였고, 가열시간 30분까지는 66, 45, 29, 24, 22, 20, 12 kD 등 7개의 밴드가 가열시간 60분부터는 분자량 22 kD는 소실되었음이 확인되었다. 단백질 함량은 내열성 단백질이 비내열성 단백질보다 높게 나타났으며, 내열성 단백질 함량은 양이온성 단백성분 분획이 28.24%로 음이온성 단백성분 0.80%보다 훨씬 높았다. 내열성 단백질의 분자량은 66, 55, 36 kD 임을 확인하였다.
생물학자가 단백질을 검색하고 분석하기 위해서는 2차원 젤 전기영동(2DGE : Two Dimensional Gel Electrophoresis) 실험을 해야 한다. 실험 결과는 2차원 영상이 생성된다. 2차원 영상에서 단백질 반점의 패턴 분석을 위해 2차원 젤 영상에 펼쳐진 단백질 반점들을 영상처리를 통해 분할하고, 대조 그룹의 단백질 패턴과 비교분석을 통해 밝히고자하는 단백질 반점을 찾아내야 한다. 단백질 반점을 분할하는 알고리즘에 있어서 기존에는 가우시안 함수를 적용하였지만, 최근 들어 형태학 분리개념에 의한 Watersheds 영역기반 분할(Watersheds region-based segmentation) 알고리즘을 활용하고 있다. 그러나 Watersheds 영역기반 분할 알고리즘은 크기가 큰 영상에서 원하는 영역을 신속하게 분할한다는 장점이 있지만, 영상 화소의 그레이 값이 연속적인 경우 실제 반점의 개수 에 비해 과다분할(over-segmentation)되거나 과소분할(under-segmentation)의 문제점을 안고 있다. 이는 마커(marker) 포인트의 설정에 의해 어느 정도 해결할 수 있지만 병합(merge)과 분할(split) 과정을 반복해야 한다. 본 논문은 Watersheds 기반 계층적 이진화 기법을 적용하여 마커 드리븐 Watersheds 영상분할의 문제점을 해결하고자 한다.
누에분말을 과일(키위, 파파야, 파인애플 및 배) 단백질 분해 효소로 반응시켜 생리활성작용 및 이화학적 특성을 조사하기 위하여 pH, 산도, 단백질 함량, 미네랄 함량, 지방산 조성, 단백질 패턴, 항산화 및 혈전용해 활성을 측정하였다. 누에분말은 각 과일 단백질 분해 효소로 $60^{\circ}C$에서 24시간 반응시켰다. 단백질 농도는 과즙액 처리 누에분말에서 약간 높은 것으로 나타났다. 누에분말의 주요 미네랄은 칼륨, 마그네슘, 칼슘 및 아연이였으며, 주요 지방산 조성은 linolenic acid, oleic acid 및 palmitic acid 였다. SDS-PAGE상의 단백질 패턴 분석에서 66-97 kDa 정도 크기의 누에 단백질 밴드가 파인애플, 파파야 및 배 반응에 의해서는 대부분 분해가 일어났지만, 키위 반응에 의해서는 거의 분해가 일어나지 않은 것으로 관찰되었다. 혈전용해 활성은 파파야 및 배 반응에 의한 누에분말에서만 나타났다. 항산화 활성은 0.1% 처리 농도에서 과일 단백질 분해 효소 반응에 의한 누에분말에서 미반응 누에분말 보다 증가하였으나, 시판 항산화제 BHT 처리보다는 활성이 많이 낮았다. 따라서 과즙액 처리 누에분말의 경우 반응 전 누에분말 보다 생리활성작용 및 이화학적 특성이 강화됨으로써 건강기능식품 소재로서의 가치가 증가된 것으로 사료되어 진다.
증편의 sponge상의 망상구조에 쌀 단백질의 영향을 조사하기 위하여 증편제조시 주원료인 쌀 단백질을 분리하고 증편 발효시 그 변화를 살펴보았으며 protease 첨가가 증편의 점도 및 부피에 미치는 영향을 살펴보았다. 또한 쌀 전분에 단백질을 첨가하여 증편의 점도 및 부피에 미치는 영향을 살펴본 결과 쌀 단백질이 증편의 부피 팽창에 영향을 주는 것으로 생각되었다. 쌀 및 증편 반죽에서는 SDS 가용성 단백질 함량이 밀가루와 비교해 높게 나타났으며 발효시간에 따른 단백질 추출량은 큰 변화가 없었다. 그러나 증편반죽의 시간별 FPLC패턴은 발효시간에 따라 저분자 peak가 감소하여 고분자화함을 알 수 있었다. 단백질 분해효소 protease를 첨가하여 본 결과 증편의 점도 및 부피는 현저히 감소하였고 쌀 전분에 단백질을 첨가하여 증편을 재구성한 결과, 점도, 부피는 증가하는 것으로 나타나 증편내에서 쌀 단백질이 증편의 부피 내지는 조직감 형성에 크게 영향을 미치는 것으로 생각되어진다.
한국산 인삼 단백질의 생화학적 특성을 체계적으로 규명하기 위하여 단백질의 분별정량, SDS polyacrylamide gel 전기영동, pH에 의한 단백질의 용출성 및 아미노산 포성을 분석한 결과는 다음과 같다. 인삼 단백질의 분별정량은 albumin이 66.0%로 가장 많았으며 glutelin이 20.5%이었고 인삼 단백질의 pH에 의한 용출성은 pH3에서 최저를 나타내었으며 $pH6{\sim}8$에서 최고치를 나타내었고 염의 종류 및 그 농도별에 의한 추출성은 sodium염의 경우 차이가 없었다. 수용성 단백질의 침전도는 40%의 ammonium sulfate와 acetone에 의하여 96% 침전하였으며 SDS-poly-acrylamide gel 전기영동의 결과 11개의 band가 확인되었으며 수용성 단백질의 주 단백질의 분자량은 43,000이었다. 수용성 단백질의 아미노산조성은 18종류로써 arginine의 함량이 45.17%로 가장 많았으며 proline 및 cystine의 함량은 매우 낮았다.
우육, 돈육 및 계육으로부터 단백질을 추출하고 실온에서 100 kGy까지의 감마선을 조사하여 비조사군과 감마선 조사군간의 in vitro 소화율, 아미노산 조성 및 SDS-PAGE 패턴변화를 비교분석하였다. 100 kGy까지의 감마선 조사는 이들 육단백질의 소화율 및 아미노산 조성에 있어서 비조사군과 거의 차이가 없는 것으로 나타났다. SDS-PAGE 패턴에서 10 kGy조사는 거의 변화가 없었으나 30 kGy에서는 약 20%, 100 kGy 에서는 약 60%의 단백질이 분해되는 것으로 나타나 감마선 조사선량의 증가에 따라 단백질의 저분자량화가 일어났음이 시사되었다. 한편 육류에 감마선을 직접 조사한 후 단백질을 추출한 시험군에서는 40 kGy 조사선량까지 큰 변화가 없는 것으로 나타났다.
생물학적 데이터 서열에는 크게 DNA 서열과 단백질 서열이 있다. 이들 서열 데이터들은 여러 데이터베이스에 걸쳐 매우 방대한 양을 가지고 있으며, 각각의 서열은 수백 또는 수천 개의 항목들을 가지고 있어 길이가 매우 길다. 일반적으로 유전적인 변형, 또는 변이로부터 보존된 영역이나 특정 패턴들을 서열 안에 포함하고 있는데 생물학적 서열 데이터에서 보존된 영역이나 패턴들은 계통발생학적 근거로 활용 될 수도 있으며 기능과 밀접한 관계를 가지기도 한다. 따라서 서열들로부터 빈번하게 발생하는 패턴을 발견하고자 하는 알고리즘 개발이 요구되고 있다. 초창기 Apriori 알고리즘을 변형하여 빈발 패턴을 발견하고자 하는 노력들로부터 근래에는 PrefixSpan 트리를 이용하여 효과적으로 성능을 개선하고 있지만 아직까지는 여러 번의 데이터베이스 접근이 요구되고 있어 성능저하가 발생한다. 이에 본 논문에서는 접미사 트리를 변형하여 데이터베이스 접근을 획기적으로 줄이고 많은 서열들로부터 빈번하게 발생하는 연속적인 서열을 효과적으로 발견하는 방법을 제안한다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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