• Environmental Analysis Health and Toxicology
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• 제23권3호
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• pp.165-170
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• 2008

간의 약물대사는 흡수된 외인성물질의 배설을 위한 중추적인 역할을 수행하면 이 반응은 일상대사와 이상대사효소로 구성된 약물대사효소계에 의해 매개된다. 약물대사효소의 발현과 활성은 외인성물질의 노출에 의해 유도되거나 억제되며 이 결과는 약물상호작용을 발생시키는 주요한 원인이다. 또한 당뇨, 비만, 영양실조, 음주, 염증반응 등의 병적인 생리상태는 간에서 약물대사효소의 발현과 활성을 조절하는 것으로 보고되고 있다. 이러한 변동은 치료약물 또는 환경오염물질에 대한 인체의 반응성에 영향을 미치며 결과적으로 예측하지 못한 부작용이나 독성을 발생시킬 수 있다. 본 논문에서는 당뇨병에서 약물대사효소의 발현변화를 정리하였다.

• 오리마을
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• 통권86호
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• pp.57-61
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• 2010

이번 연구는 아플라톡신 $B_1(AFB_2)$의 독성이 오리의 생산성, 체내 기관, 간 효소 활성도, 외관상 소화율, 영양소 소화율에 미치는 영향을 알아보기 위한 것이다. 1일령의 육용오리 90마리를 3개의 처리군으로 나눠 10마리씩 펜에서 사육하였다. 그룹1은 일반 사료를 급여하였고, 그룹 2와 3은 각각 아플라톡신 $20{\mu}g/kg$, $40{\mu}g/kg$이 포함된 오염된 쌀을 섞어 6주 동안 급여하였다. 그 결과 아플라톡신에 오염된 사료를 섭취한 그룹의 증체량과 사료 섭취량이 감소하였고, 사료요구률(feed to gain ratio), 간, 신장, 췌장의 무게가 높은 것으로 나타났다. 알라닌 아미노전이효소(ALT, serum alanine aminotransferase)와 혈중 아스파라진산 아미노전이효소(AST, aspartate aminotransferase)의 활성도도 아플라톡신 오염 그룹에서 유의성을 보이며 높았다. 아플라톡신 오염 그룹의 오리들의 십이지장에서 채취한 단백질 분해효소, 키모트립신, 트립신(이자액에서 분비되는 단백질 분해효소), 전분 가수 분해효소 등 소화효소의 활성도가 증가한 반면, 조단백질의 외관상 소화율은 유의성있게 낮은 것으로 나타났다. 이는 아플라톡신에 오염된 사료로가 오리의 생산성과 영양소의 외관상 소화율을 감소시키고 십이지장 내용물의 소화효소활성을 변화시킨다고 볼 수 있다.

• 농약과학회지
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• 제2권2호
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• pp.68-74
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• 1998

벼멸구의 카보후란에 대한 저항성 기작을 구명하기 위해 실내에서 카보후란으로 30세대 도태하여 얻은 저항성계통($LD_{50};\;20.3{\mu}g/g$)과 약제를 12년 동안 처리하지 않은 벼멸구 감수성 계통($LD_{50};\;0.3{\mu}g/g$)을 완충용액과 마쇄하여, 105,000g에서 2시간 원심분리하여 얻은 상등액(에스테라제층)과 침전물(P450-산화효소층)을 효소액으로 하여 $^{14}C$-카보후란을 반응시켜 계통 간 대사물 량의 차이를 조사한 바 저해제(piperonyl butoxide; 산화효소저해제, diethylmalate; 글루타치온 전이효소 저해제, iprobenfos; 에스테라제 저해제)와 보조인자 (NADPH; P-450 산화효소, 글루타치온; 글루타치온전이효소)에 상관없이 카보후란의 대사물과 그 양이 계통간 차이가 없었다. 이상의 결과로부터 저항성 벼멸구에서 일반적으로 곤충에서 생화학적 저항성 기구로 잘 알려진 가수 분해 효소의 일종인 에스테라제와 p-450 산화효소, 글루타치온 전이효소의 활성 증가가 저항성 발달에 관여하지 않음을 알 수 있었다.

• KSBB Journal
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• 제11권6호
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• pp.712-717
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• 1996

셀룰라아제, polyoxyethylene 유도체와 maleic acid anhydride의 공중합고분자로 중합한 수식셀룰 라아제를 제조하고, 당화 특성과 효소 반응 속도론 등을 검토하였다. 수식 반응에서, 공중합고분자-효소 질량비가 증가함에 따라 수식률은 증가하며, 질량비 4 이상에서는 수식률이 일정하였다. 이 때 최 대수식률은 55% 이며 최대수식률의 수식생룰라아제 는 75%의 높은 효소활성을 나타내었다. 수식효소와 미수식효소의 당화 실험에서, 수식효소가 전 반응시 간에 걸쳐 미수식효소보다 높은 당화반응안정성을 유지하였으며, 그로 인해 최종 전화율은 수식효소가 더 큰 값을 가졌다. 기질에의 강한 흡착으로 인한 효소 deactivation을 고려한 반응식을 적용한 결과, 생 성환원탕놓도의 실험값과 계산치는 잘 일치하였다. 그로부터 반응속도상수를 구하고 생성환원당농도와 유리효소농도의 모사그래프를 구할 수 있었으며, 반 응시간에 따른 유리효소의 농도를 수치모사한 결과, 미수식효소에 비해 수식효소의 유리효소 농도가 더 높았고 그로 인해 더 높은 당전화율을 나타내였다.

• 한국동물학회지
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• 제36권3호
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• pp.319-328
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• 1993

칠성장어류를 제외한 모든 척추동물은 여러 유전자로 이루어진 젖산수소이탈효소를 지니고, 칠성장어류의 LDH는 cellulose acetate 및 starch gel 전기영동한 결과 단일 동위효소로 보고되어졌다. 그러나 본 실험에서 polyacrylamide gel 전기영동 방법에 의해서 칠성장어 골격근, 심장 및 신장의 LDH는 3개의 동위효소, 간의 LDH는 2개의 동위효소로 분리되었다. Polyacrylamide gel isoelectric focusing 방법으로는 골격근과 심장의 LDH는 4개의 동위효소, 간의 LDH는 2개의 동위효소로 분리되었고, 골격근의 LDH는 chromatofocusing한 결과 4개의 LDH 동위효소로 분리되었다. 칠성장어 골격근 LDH 동위효소들은 Sphadex G-200 gel filtration 결과 분자량이 140,000정도로 나타났다. 골격근, 심장 및 간조직 LDH 동위효소는 pyruvate에 의해 비슷한 정도로 저해되었으며 LDH $A_4$및 B$_4$동위효소의 중간정도의 저해를 보여주었다. 그리고 심장, 간 및 골격근 LDH 동위효소는 열에 안정하였다. 상기의 결과들로부터 칠성장어는 단일 동위효소가 아니라 동위효소들을 가지며 이 동위효소들을 이루는 각 하부단위체들의 구조는 유사하다고 사료된다.

• 생명과학회지
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• 제12권3호
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• pp.281-287
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• 2002

소 간으로부터 퀴논 환원효소를 정제하였으며 정제된 효소는 벤조퀴논과 나프토퀴논 뿐만 아니라 페난트렌 퀴논의 환원도 촉매하였다. 소 간으로부터 정제된 퀴논 환원 효소는 아릴니트로소 화합물의 생변환을 촉매하였으며 반응 생성물은 TLC, GC, GC-MS, NMR을 사용하여 확인되었다. 이 반응은 포유동물 퀴논 환원효소의 강력한 저해제인 Cibacron blue 3GA나 dicumarol에 의하여 크게 저해되었다.

• 대한임상검사과학회지
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• 제48권2호
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• pp.88-93
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• 2016

선형 사상충의 일종인 심장사상충은 개의 심폐 사상충증을 유발한다. 이에 본 연구의 목적은 심장사상충을 효과적으로 검출할 수 있는 실시간 중합효소연쇄반응 기법을 개발함에 있다. 연구에 있어서 사용된 프라이머 및 프로브는 선행연구에서 제작된 심장사상충 특이 프라이머 및 새롭게 제작된 TaqMan 프로브를 이용하였다. 선행연구에서 제작된 프라이머 및 농도별로 희석된 게놈유전자와 플라스미드유전자가 SYBR Green 실시간 중합효소연쇄반응 수행에 이용되었으며, 중합효소연쇄반응 과정 중 증폭 이후의 녹는 곡선의 결과를 분석하였다. 분석결과 사용된 프라이머는 각각 게놈유전자 및 플라스미드 유전자에서 특이 녹는 곡선을 나타냄에 따라 심장사상충 특이 사이토크롬 C 산화효소 유전자만을 증폭하고 있음을 확인 할 수 있었다. 새롭게 제작된 TaqMan 프로브는 SYBR Green 실시간 중합효소연쇄반응과의 결과를 농도별로 희석된 플라스미드 유전자를 이용하여 비교 분석하였고, 분석결과 TaqMan 프로브를 이용한 실시간 중합효소연쇄반응이 검출효율 및 특이도에 있어서 우수함을 확인할 수 있었다. 본 연구를 통하여 개발한 실시간 중합효소연쇄반응은 기존의 전통적인 진단기법의 한계를 극복할 수 있는 신속하고 정확한 향상된 진단기법을 제시한다.

• 식품기술
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• 제12권2호
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• pp.26-38
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• 1999

조리가공 중 생성되는 주요 발암성 이환방향족아민(heterocyclic aromatic amine)인 Trp-P-1 및 Trp-P-2가 human 및 rat keratinocytes에 대해 나타내는 세포 독성을 colony expansion법의 의해 조사, 비교하였다. 특히 Trp-P-2는 human keratinocytes에 대해서는 독성을 나타내지 않은데 반해 rat keratinocytes(계대수 2-5)에 대해서는 독성을 나타내는 선택성을 나타내었다. 이러한 Trp-P-2의 종(species)간 독성감수성 차이가 대사 효소계 활성이나 mutagenic activation상의 차이에 기인되는지를 살펴본 결과, CYP4501As 및 독성감수성 차이가 크게 나타났던 human 및 rat keratinocytes의 microsome에서 거의 같았다. 이와 같은 결과는 CYP4501A1 및 CYP1B1의 mRNA의 발현정도를 northernblot에 의해 살펴보았던 결과에서도 일치하였다. 반면 Trp-P-2의 대사활성화 및 해독화에 관여하는 효소인 N.O-acetyltransferase(NAT)활성은 rat keratinocytes보다 human keratinocytes에서 높았다. 일반적으로 독성물질의 해독화에 관여하는 glutathione S-transferase(GST) 또한 rat keratinocytes보다 human keratinocytes에서 높게 나타났다. Trp-P-2가 mutagenic metabolite로 활성화되는 정도를 salmonella microsome microsuspension assay로 살펴본 결과, 독성 감수성 차이가 크게 나타났던 human 및 rat keratinocytes간의 활성은 비슷한 것으로 나타났다. DNA 및 단백질 adduct형성능의 경우, human 및 rat keratinocytes간 DNA adduct형성능에는 차이가 없었고, 단백질 adduct형성능의 경우만 Trp-P-2에 대한 독성감수성 정도가 컸던 rat keratinocytes가 다른 세포들에 비해 크게 나타났다. 이상의 결과를 종합해 볼 때, CYP1A- 또는 CYP1B1-관련 마이크로솜 효소활성이나 mutagenic activation은 human 및 rat keratinocytes간에 나타났던 독성 감수성의 차이를 설명할 수 없으며, 해독화에 관여하는 효소활성이 종간 관찰되었던 독성 감수성의 차이에 더 중요한 역할을 하는 것으로 보인다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제12권2호
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• pp.84-92
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• 1983

자동 산화유가 mouse의 간장 효소에 미치는 영향을 구명하기 위하여 autoxidized methyl linoleate의 일정량을 mouse에게 1일 1회 20일 동안 경구 투여하여 간에서의 효소 활성을 조직화학적 및 생화학적 방법으로 검토한 결과는 다음과 같다. 실험군의 간에서의 POV, COV 및 TBA값은 정상군에 비해 크게 증가하여 AOML이 많이 흡수되어 있음을 알 수 있었다. 실험군의 간에서의 phospholipid, triglyceride 및 total cholesterol의 양은 정상군에 비해 증가하였다. 실험군의 간에서의 acid phosphatase, alkaline phosphatase의 활성은 정상군에 비해 증가하였으며, ATPase의 활성은 감소하였다. 실험군의 간에서의 형태학적 변화는 정상군에 비해 핵산의 감소, 지질의 축적 및 간 세포의 손상이 있었다. 이상의 결과로부터 mouse에 경구 투여한 자동 산화 methyl linoleate는 간에서의 효소 활성과 간의 형태학적 변화에 크게 영향을 주고 있음을 알 수 있었다.

• 대한약리학회지
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• 제26권2호
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• pp.185-192
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• 1990

Diallyl disulfide의 간손상 예방효과를 검토할 목적으로 mouse에 bromobenzene을 투여해 간 손상의 model을 만든 다음 실험을 행하였을 때, diallyl disulfide를 전처치한 실험군이 대조군에 비하여 간손상의 정도가 경미하게 나타났다. 한편 diallyl disulfide의 간손상예방 효과 기전을 구명할 목적으로 bromobenzene의 활성화 및 해독 관련 효소들의 활성을 검토하였을때 활성화 효소인 aniline hydroxylase와 해독 효소의 일종인 epoxide hydrolase의 활성은 diallyl disulfide 전처치에 의해 변동이 없었으나, 나머지 해독 효소인 glutathione S-transferase의 활성은 유의 하게 증가되었고 이의 포합인자인 glutathione의 함량도 증가하였다. 또한 diallyl disulflde에 의한 glutathione S-transferase 활성 증가현상이 어떠한 기전으로 나타나는지 검토 하였을때, diallyl disulfide를 전처치 함으로서 Km치는 별다른 차이가 없었으나 Vmax치는 대단히 증가하였다. 그러나 시험관내에서 diallyl disulfide의 첨가농도를 증가시켰을 때에는 효소활성은 변하지 않았다. 이러한 실험결과들을 종합해 볼 때, diallyl disulfide 전처치에 의한 bromobenzene이 유도한 간손상의 예방효과는 diallyl disulfide가 bromobenzene의 독성 중간 대사산물인 bromobenzene 3,4-oxide를 해독하는 glutathione S-transferase 단백의 합성을 유도함으로서 나타난 결과로 사료되어지나 이점에 대해서는 추후 계속적인 연구 검토가 행해져야 할것이다.