간의 약물대사는 흡수된 외인성물질의 배설을 위한 중추적인 역할을 수행하면 이 반응은 일상대사와 이상대사효소로 구성된 약물대사효소계에 의해 매개된다. 약물대사효소의 발현과 활성은 외인성물질의 노출에 의해 유도되거나 억제되며 이 결과는 약물상호작용을 발생시키는 주요한 원인이다. 또한 당뇨, 비만, 영양실조, 음주, 염증반응 등의 병적인 생리상태는 간에서 약물대사효소의 발현과 활성을 조절하는 것으로 보고되고 있다. 이러한 변동은 치료약물 또는 환경오염물질에 대한 인체의 반응성에 영향을 미치며 결과적으로 예측하지 못한 부작용이나 독성을 발생시킬 수 있다. 본 논문에서는 당뇨병에서 약물대사효소의 발현변화를 정리하였다.
이번 연구는 아플라톡신 $B_1(AFB_2)$의 독성이 오리의 생산성, 체내 기관, 간 효소 활성도, 외관상 소화율, 영양소 소화율에 미치는 영향을 알아보기 위한 것이다. 1일령의 육용오리 90마리를 3개의 처리군으로 나눠 10마리씩 펜에서 사육하였다. 그룹1은 일반 사료를 급여하였고, 그룹 2와 3은 각각 아플라톡신 $20{\mu}g/kg$, $40{\mu}g/kg$이 포함된 오염된 쌀을 섞어 6주 동안 급여하였다. 그 결과 아플라톡신에 오염된 사료를 섭취한 그룹의 증체량과 사료 섭취량이 감소하였고, 사료요구률(feed to gain ratio), 간, 신장, 췌장의 무게가 높은 것으로 나타났다. 알라닌 아미노전이효소(ALT, serum alanine aminotransferase)와 혈중 아스파라진산 아미노전이효소(AST, aspartate aminotransferase)의 활성도도 아플라톡신 오염 그룹에서 유의성을 보이며 높았다. 아플라톡신 오염 그룹의 오리들의 십이지장에서 채취한 단백질 분해효소, 키모트립신, 트립신(이자액에서 분비되는 단백질 분해효소), 전분 가수 분해효소 등 소화효소의 활성도가 증가한 반면, 조단백질의 외관상 소화율은 유의성있게 낮은 것으로 나타났다. 이는 아플라톡신에 오염된 사료로가 오리의 생산성과 영양소의 외관상 소화율을 감소시키고 십이지장 내용물의 소화효소활성을 변화시킨다고 볼 수 있다.
벼멸구의 카보후란에 대한 저항성 기작을 구명하기 위해 실내에서 카보후란으로 30세대 도태하여 얻은 저항성계통($LD_{50};\;20.3{\mu}g/g$)과 약제를 12년 동안 처리하지 않은 벼멸구 감수성 계통($LD_{50};\;0.3{\mu}g/g$)을 완충용액과 마쇄하여, 105,000g에서 2시간 원심분리하여 얻은 상등액(에스테라제층)과 침전물(P450-산화효소층)을 효소액으로 하여 $^{14}C$-카보후란을 반응시켜 계통 간 대사물 량의 차이를 조사한 바 저해제(piperonyl butoxide; 산화효소저해제, diethylmalate; 글루타치온 전이효소 저해제, iprobenfos; 에스테라제 저해제)와 보조인자 (NADPH; P-450 산화효소, 글루타치온; 글루타치온전이효소)에 상관없이 카보후란의 대사물과 그 양이 계통간 차이가 없었다. 이상의 결과로부터 저항성 벼멸구에서 일반적으로 곤충에서 생화학적 저항성 기구로 잘 알려진 가수 분해 효소의 일종인 에스테라제와 p-450 산화효소, 글루타치온 전이효소의 활성 증가가 저항성 발달에 관여하지 않음을 알 수 있었다.
Cellulase was modified with synthetic copolymers of polyoxyethylene derivative and maleic acid anhydride. The saccharification characteristics and enzymatic reaction kinetic mechanism of modified and native cellulases were observed. In modification reaction of cellulase, degree of modification(DM) increased, as mass ratio of copolymers to enzyme increased. Maximum DM was 55% at mass ratio of 4 and remained activity was 75%. In saccharification experiment modified enzyme had maintained higher stability than native enzyme over all the reaction and the final conversion yield of modified enzyme was greater than that of native enzyme. Numerical simulation based on the reaction mechanism considering enzymatic deactivation was performed. Modified enzyme had kept higher free enzyme concentration over all the reaction than that of native enzyme. Comparing calculation values with experimental data, calculation values were in accordance with experimental data.
All vertebrates other than lampreys exhibit multiple loci encoding lactate dehydrogenase (EC 1.1.1.27,LDH). From the result shown by cellulose acetate and starch gel electrophoresis, the lampreys were-reported to have only one isozyme. However in our results the LDH of skeletal muscle, heart and kidney in Lampetra japonica were separated into three isozymes and that of liver was separated into two isozymes by polyacrylamide gel electrophoresis. The LDH of skeletal muscle and heart were separated into four isozymes and that of liver was separated into two isozymes by polyacrylamide gel isoelectric focusing (PAGlEF). The LDH of skeletal muscle were separated into four isozymes through the chromatofocusing. The molecular weight of LDH isozymes in skeletal muscle was approximately estimated to be 140,000 by Sephadex G-200 gel filtration. The LDH isozymes of skeletal muscle, heart and liver were inhibited by pyruvate to the nearly similar degree. And the degree of inhibition by pyruvate showed the value between LDH A$_4$and LDH B$_4$isozyme. And the LDH isozymes in heart, liver and skeletal muscle were thermostable. The results mentioned above indicate that the LDH isozyme in lamprey (Lampetra japonica) has not one isozyme but isozymes. And it is also found out that the two structures of their subunits are similar each others.
Quinone reductase was purified to homogeneity from bovine liver and the purified enzyme catalyzed the reduction of phenanthrenequinone as well as benzo- and naphthoquinones. The enzyme catalyzed the biotransformation of arylnitroso nitroso compound and the reaction product was identified by TLC, GC, CC-MS and NMR. The reaction was almost entirely inhibitable by Cibacron blue 3GA or dicumarol, potent inhibitors of mammalian quinone reductase.
Oh, In Young;Kim, Kyung Tae;Jun, Jin Hyun;Shin, Jae-Ho;Sung, Ho Joong
Korean Journal of Clinical Laboratory Science
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v.48
no.2
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pp.88-93
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2016
Dirofilaria immitis is a filarial nematode parasite that causes cardiopulmonary dirofilariasis in dogs. The purpose of this study was the development of real-time PCR assays for efficient detection of D. immitis. The D. immitis-specific primers confirmed in our previous study and a newly designed TaqMan probe were used for quantitative diagnostics. First, SYBR Green real-time PCR was performed using the specific primers and serially diluted genomic DNA or plasmid DNA, and melting curve analyses were performed after amplification. The melting curve showed one specific peak in each of the genomic and plasmid DNA reactions, suggesting that the primers specifically amplify the D. immitis cytochrome c oxidase subunit I gene. Comparison of SYBR Green and TaqMan real-time PCR using serially diluted plasmid DNA showed higher efficiency and specificity with TaqMan real-time PCR. The real-time PCR assays developed in this study will provide improved diagnostic methods to overcome the limitations of conventional diagnostic tools and facilitate more rapid and accurate diagnoses.
조리가공 중 생성되는 주요 발암성 이환방향족아민(heterocyclic aromatic amine)인 Trp-P-1 및 Trp-P-2가 human 및 rat keratinocytes에 대해 나타내는 세포 독성을 colony expansion법의 의해 조사, 비교하였다. 특히 Trp-P-2는 human keratinocytes에 대해서는 독성을 나타내지 않은데 반해 rat keratinocytes(계대수 2-5)에 대해서는 독성을 나타내는 선택성을 나타내었다. 이러한 Trp-P-2의 종(species)간 독성감수성 차이가 대사 효소계 활성이나 mutagenic activation상의 차이에 기인되는지를 살펴본 결과, CYP4501As 및 독성감수성 차이가 크게 나타났던 human 및 rat keratinocytes의 microsome에서 거의 같았다. 이와 같은 결과는 CYP4501A1 및 CYP1B1의 mRNA의 발현정도를 northernblot에 의해 살펴보았던 결과에서도 일치하였다. 반면 Trp-P-2의 대사활성화 및 해독화에 관여하는 효소인 N.O-acetyltransferase(NAT)활성은 rat keratinocytes보다 human keratinocytes에서 높았다. 일반적으로 독성물질의 해독화에 관여하는 glutathione S-transferase(GST) 또한 rat keratinocytes보다 human keratinocytes에서 높게 나타났다. Trp-P-2가 mutagenic metabolite로 활성화되는 정도를 salmonella microsome microsuspension assay로 살펴본 결과, 독성 감수성 차이가 크게 나타났던 human 및 rat keratinocytes간의 활성은 비슷한 것으로 나타났다. DNA 및 단백질 adduct형성능의 경우, human 및 rat keratinocytes간 DNA adduct형성능에는 차이가 없었고, 단백질 adduct형성능의 경우만 Trp-P-2에 대한 독성감수성 정도가 컸던 rat keratinocytes가 다른 세포들에 비해 크게 나타났다. 이상의 결과를 종합해 볼 때, CYP1A- 또는 CYP1B1-관련 마이크로솜 효소활성이나 mutagenic activation은 human 및 rat keratinocytes간에 나타났던 독성 감수성의 차이를 설명할 수 없으며, 해독화에 관여하는 효소활성이 종간 관찰되었던 독성 감수성의 차이에 더 중요한 역할을 하는 것으로 보인다.
Paik, Tai Hong;Han, Hae Wook;Lee, Kyu Sik;Chung, Ho Sam
Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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v.12
no.2
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pp.84-92
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1983
In order to investigate the effect of autoxidized oil on the enzyme activity in the mouse liver, we administered the fixed dosage of autoxidized methyl linoleate (AOML) to mice once per day for 20 days by using stomach tube and investigated the enzyme activity with the histochemical staining method and biochemical analysis. The following results were obtained: The POV, COV and TBA value in the liver of AOML group were significantly increased than those of normal group. The phospholipid, triglyceride and total cholesterol in the liver of AOML group were slightly increased than those of normal group. The activities of acid phosphatase and alkaline phosphatase in the liver of AOML group were increased than those of normal group but ATPase activity was decreased in the AOML group. The decrease of RNA, accumulation of fat and damage of liver cells were observed as the morphological changes in the liver of AOML group. From the results obtained we conclude that the autoxidized methyl linoleate influenced upon the various enzyme activity and the morphological changes in the mouse liver.
The present work was undertaken to investigate the protective effect of diallyl disulfide on the bromobenzene toxicity in mice. It was observed that the aniline hydroxylase and epoxide hydrolase activities were not changed by the treatment of diallyl disulfide for 5 days. But glutathione S-transferase activity was significantly increased. A striking enhancement of serum alanine aminotransferase activity and hepatic lipid peroxide content after bromobenzene administration was markedly decreased by diallyl disulfide pretreatment. These results indicate that the inducing effects of diallyl disulfide on the bromobenzene intermediate detoxifying enzyme such as glutathione S-transferase are believed to be a possible protective mechanism for the bromobenzene toxicity in mice.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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