• 한국미생물·생명공학회지
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• 제13권3호
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• pp.185-189
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• 1985

L. sporogenes의 배양여액으로부터 균체외 $\beta$-galactosidase를 ammonium sulfate fractionation, Sephadex G-200 gel filtration, DEAE-Sephadex A-50 ion exchange chromatography와 hydroxyapatite adsorption chromatography등의 4단계 정제공정을 거쳐 순수하게 정제하였다. 정제효소는 347배 정제되어 비활성이 1,585 units/mg 이었으며 수율은 39.5%였다. Sephadex G-200 gel filtration에 의한 native enzyme의 분자량은 140,000이고 SDS-PAGE 에 의해서는 분자량이 72,000 한가지로 나타났으므로 L. sporogenes의 $\beta$-galactosidase는 동일한 subunit 2개로 구성된 dimer 효소이다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제41권7호
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• pp.500-504
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• 1998

Ascorbic acid(AsA)의 산화 안정성 증진을 목적으로 효소적 배당화를 시도하였다. 본 실험에서 사용한 6종의 ${\beta}-galactosidase$에 대한 당 전이 생성물의 수율을 분석 비교한 결과 Asp. oryzae에서 분리한 ${\beta}-galactosidase$의 당 전이활성이 가장 높았으며, 당 공여체인 lactose와 당 수용체인 AsA 함유용액에서 당 전이 수율은 약 30% 수준이었다. 당 전이 생성물은 $Dowex\;1{\times}8$(Cl-형) 수지에 의한 ion exchange chromatography와 Toyopearl 40S gel chromatography에 의해 분리한 다음 동결건조하였다. Asp. oryzae 유래의 ${\beta}-galactosidase$ 존재 하에서 AsA와 lactose의 반응액에서 분리한 생성물은 UV, IR, CI-MS, $^1H-NMR,\;^{13}C-NMR$ 등을 이용한 기기분석, 산 및 ${\beta}-galactosidase$에 의한 가수분해 특성을 조사한 결과 AsA에 galactose 1분자가 결합된 $6-O-{\beta}-_D-galactopyranosyl-_L-ascorbic\;acid$로 판명되었다.

• 미생물학회지
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• 제42권3호
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• pp.216-222
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• 2006

[ ${\beta}-Galactosidase$ ] (lactase)를 생산하는 유산균을 선별하고 그들이 생산하는 ${\beta}-galactosidase$의 특성을 조사하였다. X-gal이 포함된 MRS배지에서 푸른색을 나타내는 약 100여개의 콜로니를 김치로부터 분리하였다. 그들 중 ET-1과 LA-12 두 균주를 최종 선별하였으며, 16S rDNa 염기서열 분석을 통해 각 각 Lactobacillus fermentum과 L. acidophilus와 상동성이 높은 Lactobacillus 속으로 동정되었다. 선별된 두 균주는 높은 ${\beta}-galactosidase$ activeity와 우수한 생존력을 나타내었으며, 이들이 생산하는 ${\beta}-galactosidase$의 최적 활성조건을 조사한 결과, 반응온도 $55^{\circ}C$에서 가장 높은 활성을 나타내었으며, 반응 pH의 경우 ET-1은 pH 5.5에서 최고 활성을 나타내었고, LA-12는 pH7.0에서 가장 높은 활성을 보였다. 선별 유산균 ET-1과 LA-12는 위액과 담즙산액에 대해 우수한 내성을 나타내었다. 두 개의 선별 균주는 인공위액에 3시간 배양 후 초기 생균수와 비교하여 생균수 변화가 거의 없었고, 담즙산액으로 사용한 0.3% oxgall에서 24시간 반응 후에도 1 log cycle 정도 감소된 $10^8CFU/ml$의 생균수를 유지하였다. 이러한 결과를 바탕으로 유산균 ET-1과 LA-12는 유제품 산업에 이용 가능성이 크다고 판단된다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제31권1호
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• pp.50-56
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• 2002

달팽이 내장을 마쇄, 추출, 염석 및 투석 후 얻은 조효소액을 두 번의 이온교환 크로마토그래피 및 두 번의 겔여과 크로마토그래피를 거쳐 최종적으로 얻은 $\beta$-galactosidase의 비활성도는 18.8 units/mg protein이었고, 정제도는 31.3%배, 수율은 20.8%이었다. $\beta$-Gallactosidase의 분자량을 측정하기 위해 겔 여과와 전기영동을 실시한 결과, native molecular weight가 약 144,000으로, SDS-PAGE 결과, 약 72,000으로 나타나 이 효소는 동일한 polypeptide로 구성된 dime로 추측되었으며, 등전점은 pI 4.1이었다. $\beta$-Galactosidase의 최적 pH와 온도는 각각 pH 3.0과 6$0^{\circ}C$로 측정되었으며, pH 2.0~8.0에서 80%이상의 효소 활성을 나타내었고, 온도 30~5$0^{\circ}C$에서 안정되었다. 모든 금속이온과 fructose, glucose, galactose, maltose 및 xylose는 $\beta$-galactosidase의 저해제로 작용하였다.

• 자연과학논문집
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• 제5권1호
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• pp.37-45
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• 1992

Neisseria lactamica 2118 의 $\beta$-galactosidase 유전자를 Southern Hybridization 과 colony hybridization을 통하여 Escherichia coli MC 1061에 클로닝 시켰다. $\beta$-Galactosidase 유전자를 함유하는 6.5 Kb EcoR I 단편과 7.2 Kb BamH I 단편들을 pMC 1871의 lac Z 유전자를 probe로 한 Southern hybridization으로 얻고 이들을 pBR 322에 삽입한후 Escherichia coli MC 1061에 형질전환 시키고 이들 형질전환체들을 동일 probe로 colony hybridization 시켜 최종적으로 3주의 $\beta$-galactosidase positive clone들을 얻었다. 이들의 재조합 plasmid에는 Neisseria lactomica 2118 염색체 DNA의 약 7.2Kb BamH I 단편이 삽입되어 있음을 확인 하였고 probe와 상동성이 가장 강한것으로 추정되는 pNL 24에 대한 제한효소지도를 작성 하였다.

• Journal of Applied Biological Chemistry
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• 제43권3호
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• pp.141-146
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• 2000

Glycosidase activities were tested from the grape berries, Vitis labruscana B. Takasumi. Among various glycosidases, $\alpha$-D-galactosidase was found to be the most active in the flesh and other glycosidases were considerably active in the order of the following: $\alpha$-D-mannosidase>$\alpha$-D-glucosidase>$\beta$-D-glucosidase>$\beta$-D-galactosidase. In the seeds, $\alpha$-D-glucosidase activity was the highest and other glycosidases such as $\alpha$-D-galactosidase, $\beta$-D-glucosidase, and $\beta$-D-galactosidase were still significantly active. The $\alpha$-D-galactosidase in the grape flesh was purified over 83-folds through salting-out with $(NH_4)_2SO_4$ and a series of chromatographies employing Sephadex G-50, Octyl-Sepharose, Q-Sepha- rose, and Biogel P-100. The enzyme was a monomer of 45 kDs as determined through SDS-PAGE and Sephacryl S-200 chromatography. The purified enzyme showed a preference of $\alpha$-D-galactose to $\beta$-D-galactose as a substrate about 5.4 times. Sulfhydryl specific reagents such as N-ethylmaleimide and iodoacetamide significantly inhibited the enzyme activity to the extents of 48 and 52% of its initial activity, respectively. The optimumpH range of $\alpha$-D-galactosidase was around 6.5-7.0. The enzyme activity increased by 46% in the presence of 1mM $Fe^{2+}$.

• 한국발생생물학회:학술대회논문집
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• 한국발생생물학회 1998년도 제4차 학술발표대회 및 정기총회
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• pp.36-38
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• 1998

생쥐 자궁의 조직세포는 생식주기와 초기 임신시기동안 $\beta$ -galactosidase mRNA를 지속적으로 발현하며, 이로부터 합성 및 분비되는 $\beta$ -galactosidase 단백질의 발현과 활성은 자궁의 조직추출액에서는 생식주기 중 proestrus시기에, 자궁내액에서는 diestrus시기에 가장 높게 나타났고 임신 1일째부터 4일째의 기간동안에는 임신이 진행될수록 점점 더 높게 나타났다. 이러한 결과로 미루어 $\beta$ -galactosidase는 생쥐의 생식 활동 즉, 생식 주기동안의 자궁 조직세포의 분화와 임신 초기 배아의 자궁 내막에의 착상에서 중요한 역할을 하는 것으로 사료된다.

• Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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• 제27권5호
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• pp.700-705
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• 2014

A 12-week feeding trial was conducted with 87 g rainbow trout to evaluate the effects on growth performances, feed efficiency and nutrient digestibility of adding ${\beta}$-mannanase and ${\alpha}$-galactosidase enzymes, solely or in combination. Seven diets were prepared by adding ${\beta}$-mannanase, ${\alpha}$-galactosidase and mixed enzyme at two different levels (1 g/kg and 2 g/kg) to control diet (without enzyme) including soybean meal. Mixed enzymes (1 g/kg, 2 g/kg) were prepared by adding ${\beta}$-mannanase and ${\alpha}$-galactosidase at the same doses (0.5+0.5 g/kg and 1+1 g/kg). At the end of the experiment, addition of ${\beta}$-mannanase, ${\alpha}$-galactosidase and mixed enzyme to diet containing 44% soybean meal had no significant effects on growth performance and gain:feed (p>0.05). In addition, adding ${\beta}$-mannanase, ${\alpha}$-galactosidase and mixed enzyme in different rations to trout diets had no affect on nutrient digestibility and body composition (p>0.05).

• 자연과학논문집
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• 제5권1호
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• pp.47-52
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• 1992

$\beta$-galactosidase를 강력하게 생산하는 호알칼리성, 고온성 세균 TA-11를 부엽토에서 분리하여 Bacillus sp. TA-11로 동정 하였다. Bacillus sp. TA-11에 의한 $\beta$-galactosidase 생산은 lactose 1.5%, peptone과 yeast ext. 각각 0.4%, $MgSO_4$ 0.2%, $NH_4$CL 0.05% 및 NaCl 0.2% 등을 함유한 배지의 pH를 10.0으로 하여 시험균을 접종한후 $50^{\circ}C$에서 2일간 진탕배양 하였을 때 가장 좋았다.

• Journal of Ginseng Research
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• 제24권2호
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• pp.89-93
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• 2000

6년생 고려인삼근(panax ginseng C.A. Meyer)중 수종의 exo-O-glycosylhydrolase 활성을 중심부와 주피부로 나누어 생육시기별로 조사하였다. $\alpha$-D-galactosidase, $\beta$-D-galactosidase, $\alpha$-L-man-nosidase , N-acetyl-$\beta$-D-giucosarninidase, $\alpha$-D-galactosidase, $\alpha$-L-arabinosidase와 $\beta$-D-fucosidase는 중심부와 주피부에서 모두 활성이 있으나 $\beta$-L-mannosidase, $\alpha$-D-xylosidase, $\beta$-D-xylosidase, $\alpha$-D-rhamnosidase와 $\beta$-D-glucosidase의 효소활성은 검색되지 않았다. $\beta$-D-galactosidase의 활성은 연중 높게 유지되었고 $\alpha$-L-mannosidase의 활성도 높은 경향이었다. 인삼근중 탄수화물 대사효소의 활성은 생육시기와 환경조건 및 부위에 따라 매우 다른 양상을 나타내었다.