• 제목/요약/키워드: %EC%B9%A8%EC%B6%9C%EC%88%98

검색결과 2건 처리시간 0.026초

SOL-GEL법을 이용한 $SrBi_2TaNbO_9$ 강유전성 박막 제조 및 특성 평가 (Fabrecation and Characterization of $SrBi_2TaNbO_9$ Ferroelectric Thin Film Prepared by Sol-Gel Method)

  • 이진한;박상준;장건익
    • 한국전기전자재료학회:학술대회논문집
    • /
    • 한국전기전자재료학회 2000년도 하계학술대회 논문집
    • /
    • pp.94-98
    • /
    • 2000
  • Polycrystalline SBTN ferroelectric thin films were prepared by sol-gel method with various Nb mole ratios on Pt/ $SiO_2$/Si (100) substrates. The films were annealed at different temperatures and characterized in terms of phase and microstructure. Relatively a well saturated hysteresis pattern was obtained at x =0.2 in S $r_{0.8}$B $i_{2.3}$(T $a_{1-x}$ N $b_{x}$)$_2$ $O_{9+}$$\alpha$/ thin films. At an applied voltage of 5V, the dielectric constant ($\varepsilon$$_{r}$) and dissipation factor (tan $\delta$) of typical S $r_{0.8}$B $i_{2.3}$(T $a_{1-x}$ N $b_{x}$)$_2$ $O_{9+}$$\alpha$/ thin film (x=0.2) were about 236.2 and 0.034. Measured remanent polarization (2Pr) and coercive field (Ec) were 4.28C/c $m_2$, and 38.88kv/cm respectively. No fatigue was observed up to 6$\times$10$_{10}$ switching cycles at 5V and the normalized polarization reduced by a factor of only 4%.%. 4%.%. 4%.%.%.%.%.

  • PDF

가물치(Channa argus) 젖산탈수소효소 동위효소들의 정제 및 특성 (Purification and Characterization of Lactate Dehydrogenase Isozymes in Channa argus)

  • 박은미;염정주
    • 생명과학회지
    • /
    • 제20권2호
    • /
    • pp.260-268
    • /
    • 2010
  • 가물치(Channa argus) 조직의 젖산탈수소효소 동위효소(EC 1.1.1.27, lactate dehydrogenase, LDH)를 정제하고 생화학적, 면역학적 및 역학적 방법으로 특성을 연구하였다. LDH 활성은 골격근이 380.4 units로 가장 높고 심장 13.4, 눈 3.5, 뇌 조직 5.4 units이었으며, 심장의 CS 활성은 20.7 unit로 가장 높고, LDH/CS는 골격근 172.9, 심장 0.6, 눈 0.32, 뇌 0.47이고, 단백질 양은 골격근 14.7 mg/g이며, 특이활성(units/mg)은 골격근 25.88, 심장 0.79, 눈 0.31, 뇌 1.38 units/mg이었으므로 골격근은 혐기적이고, 심장은 호기적이었다. LDH $A_4$, $B_4$, eye-specific $C_4$에 대한 항혈청을 사용한 Western blot, 면역침강반응 및 native-polyacrylamide gel electrophoresis에 의해 $A_4$, $A_3B$, $A_2B_2$, $AB_3$$B_4$가 모든 조직에서 확인되었고, 눈 조직에서 $C_4$$AC_3$, $A_2C_2$, $AC_3$, 뇌 조직에서 $A_3C$도 확인되었다. LDH $A_4$, $A_3B$, $A_2B_2$, $AB_3$, $B_4$, eye-specific $C_4$ 동위효소는 affinity chromatography와 Preparative PAGE Cell에 의해 정제되었다. LDH $A_4$ 동위효소는 $NAD^+$ 유입 후 정제되었고, eye-specific $C_4$$A_4$에 이어 용출되기 시작하였으며 $B_4$는 buffer 유입 후 용출되었다. 정제한 결과 $A_4$$B_4$ 및 eye-specific $C_4$와 분자구조의 일부가 유사하였지만 $B_4$$C_4$는 서로 다른 것으로 나타났으므로, 하부단위체 A는 보존적이고, 하부단위체 B는 A보다 더 빠르게 진화된 것으로 보인다. 피루브산 10 mM에서 $A_4$ 동위효소 39.98%, $A_2B_2$ 21.28%, $B_4$ 19.67% 및 eye-specific $C_4$ 16.87%의 활성이 남아있었고, 피루브산에 대한 $Km^{PYR}$$A_4$ 0.17 mM, $B_4$ 0.27 mM, eye-specific $C_4$ 0.133 mM였다. $A_4$, $B_4$, eye-specific $C_4$, $A_2B_2$, $A_3B$$AB_3$의 최적 pH는 각각 pH 6.50, pH 8.5, pH 5.5, pH 6.0-6.5, 5.0 및 pH 7.5였고, 동질사량체 $A_4$와 이질사량체 동위효소들은 넓은 pH 영역에서 안정하였다. 특히 골격근은 LDH 활성이 크므로 활동성이 크며, 눈조직에서 피루브산 친화력이 강한 eye-specific $C_4$에 의해 피루브산 대사가 빠르게 일어나고, 이어서 $A_4$에 의해 젖산이 산화되어지는 것으로 사료되므로, 종의 생태환경 및 먹이 획득 양식에 따라 LDH-C 발현, 기질에 대한 친화도 및 대사 시간이 다른 것으로 사료된다.