• 제목/요약/키워드: $serine^{495}$

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Escherichia coli $\gamma$-Glutamylcysteine Synthetase의 아미노산 치환 효과 (Effect of Amino Acid Substitutions of Escherichia Coli $\gamma$-Glutamylcysteine Synthetase)

  • 남용석;김중수;곽준혁;박영인;이세영
    • 미생물학회지
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    • 제29권5호
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    • pp.278-283
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    • 1991
  • Two amino acid residues ($Ala^{494}$ and $Ser^{495}$ of E. coli .gamma.-glutamylcysteine synthetase have been investigated whether they are the site of feedback inhibition by site specific mutagenesis. Single substitution of $serine^{495}$ (S495F), and double substitutions of alanine$^{494}$ and $serine^{495}$ (A494G-S495F) resulted in the inactivation of the .gamma.-glutamylcysteine synthetase activity. Substitution of $alanine^{494}$ with $glycine^{494}$ resulted in a higher level of feedback inhibition. These results suggest that $serine^{495}$ in .gamma.-glutamylcysteine synthetase is required for its catalytic acitvity and $alanine^{494}$ is presumably related to the feeback inhibition site.

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글루타치온 생산효소( $\gamma$-Glutamylcysteine Synthetase)와 그 변이효소의 구조분석 및 반응 Kinetics 연구

  • 양혜정;권대영
    • 식품기술
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    • 제17권4호
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    • pp.98-106
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    • 2004
  • Two mutant enzymes of $\gamma$-glutamylcysteine synthetase ($\gamma$-GCS) which catalyzed the synthesis of $\gamma$-glutamylcysteine from L-glutamic acid and L-cysteine in the presence of ATP, were prepared bypoint mutation of $\gamma$-GCS gene with site-directed mutagensis in E. coli. Conformational structuresand catalytic reaction kinetics of mutant enzymes were compared with wild type $\gamma$-GCS afterpurification. The S495F mutant enzyme (serine at 495 residue was substituted with phenylalanine),which had no catalytic activity for $\gamma$-glutamylcysteine synthesis, rarely folded even in neutral pH.However, the mutant A494V (alanine of 494 residue was replaced by valnine) which showed 50 %increase of activity, had a high folding structure. The folding structure of A494V also more stable athigh temperature and extreme pH compared to wild type and S495F. Reaction kinetics of wild typeand A494V were also investigated, Km value of A494V was smaller than that of wild type, while itshowed a little difference at Vmax values. This result evolved that alanine at 494 may be involved inbinding site of substrate rather than catalytic site. In addition, change of catalytic activity by onepoint mutation was highly correlated with the folding structure of enzyme.

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야생 돌복숭아 씨와 과육의 아미노산 및 지방산 조성에 관한 연구 (Studies on the Amino Acid and Fatty Acid Compositions in the Seed and Pulpy Substance of Feral Peach (Prunus persica Batsch var. davidiana Max.))

  • 김한수
    • 생명과학회지
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    • 제17권1호
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    • pp.125-131
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    • 2007
  • 우리나라 전역에서 자생하는 야생 돌복숭아(Prunus persica Batsch var, davidiana Max.)의 씨와 과육 중의 각종 생리활성 물질을 규명하여 바이오헬스 기능성 소재 등의 자원으로서 이용 가능성을 검토하기 위한 자료로, 돌복숭아 씨와 과육 중의 일반성분, 구성 총 아미노산, 유리 아미노산 및 지질 구성 지방산 조성을 분석한 결과는 다음과 같다. 돌복숭아 씨 및 과육 중의 일반성분 함량은 탄수화물이 63.92% 와 75.11%로 대부분을 차지하였으며, 조단백질 27.85%, 12.77%, 수분 3.61%, 4.69%, 조지 방이 1.21%, 4.80% 그리고 조회분이 3.41%와 2.63% 함유되어 있는 것으로 나타났다. 돌복숭아 씨 중의 구성 총 아미노산의 함량은 3,444.35 mg%로 이 중 aspartic acid가 681.10 mg%, glutamic acid 495.48 mg%, alanine 283.66 mg%, serine 251.36 mg%, proline 229.80 mg%, lysine 192.31 mg% 및 leucine이 191.34 mg%의 순으로 조성되어 있었으며, 특히 aspartic acid 및 glutamic acid가 대부분을 차지하였다. 돌복숭아 과육의 단백질 구성 아미노산 조성의 총 함량은 1,064.02 mg%로, aspartic acid 250.15 mg%, glutamic acid는 129.63 mg%로 과육의 주요 총 아미노산이었고 lysine, proline, leucine, alanine, serine 등의 순으로 함유되어 있었다. 돌복숭아 씨 중 유리 아미노산 조성의 총 함량은 6,215.34 mg%로, 이 중 glutamic acid가 827.25 mg%로 가장 많았으며, threonine, valine, $\beta-aminobutyric$ acid 등의 순으로 함유되어 있었다. 과육 중의 유리 아미노산 조성의 총 함량은 683.82 mg%로, glutamic acid(339.49 mg%)가 대부분 이었으며, serine, proline, alanine, $\gamma-amino-n-butyric$ acid의 순으로 함유되어 있었다. 지질 구성 지방산 조성은 포화지방산이 12.49%, 단불포화지방산 13.11% 및 다불포화지방산이 74.36%의 함유비율을 보였으며, 필수지방산인 n-6계 linoleic acid$(C_{18:2})$와 n-3계 linolenic acid$(C_{18:3})$가 대부분을 차지하였다. 야생 돌복숭아 과육 중의 지방산 조성은 포화지방산이 16.74%, 단불포화지방산 17.51% 및 다불포화지방산이 65.73%의 함유 비율을 보였는데, 이 중 다불포화지방산인 n-6계 linoleic acid$(C_{18:2})$와 n-3계 linolenic acid$(C_{18:3})$가 지질 구성 총 지방산의 대부분을 차지하는 함유 비율을 나타내었다.

Signal Transduction in Wound Pharmacology

  • Kim, Wiliam June-Hyun;George K. Gittes;Michael T. Longaker
    • Archives of Pharmacal Research
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    • 제21권5호
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    • pp.487-495
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    • 1998
  • Gorwth factors such as TGF-beta, PDGF and FGF are thought to play important roles in wound healing. However, thier biological activity and signal transduction during wound repair remain poorly understood. Growth factors are often ligands for receptor tyrosine kinase and receptor serine/threonine kinases. With recent advances in signal transduction by receptor kinases, we are beginning to understand the underlying mechanism of how growth factors may regulate cutaneous wound repair. In this paper, we will describe the pharmacological effects of growth factors on wound healing, and dscuss the potential underlying signaing mechanisms. thus, we hope to provide the basis for designing more specific therapeutics for wound healing in the near future.

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민들레의 영양성분에 관한 연구 (Studies on the Nutritional Components of Dandelion(Taraxacum officinale))

  • 신승렬
    • 한국식품저장유통학회지
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    • 제6권4호
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    • pp.495-499
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    • 1999
  • 민들레 잎과 뿌리의 유리당은 sucrose, glucose, fructose 3종이 분리되었으며, 총 유리당의 함량은 잎에 비해 뿌리에서 높았다. 잎의 유기산 함량은 oxalic acid, citric acid, malic acid이 각각 45.4, 3.6, 2.7mg/100g-f.w.이었고, 뿌리의 경우에는 각각 34.6, 2.1, 1.6mg/100g-f.w.이었다. 총 유기산의 함량은 잎과 뿌리에서 각각 51.7, 38.3mg/100g-f.w.이었는데 뿌리에 비해 잎에서 그 함량이 높았다. 민들레의 잎과 뿌리의 유리아미노산 중에 aspartic acid, serine, asparagine, glutamic acid, glycine, valine, isoleucine의 함량이 높았고, 특히glutamic acid의 함량이 높았다. 민들레의 비타민 A 함량은 잎과 뿌리에서 각각 135.4, 34.1$\mu\textrm{g}$/100g-f.w.이었고, 비타민 C의 함량은 각각 67.4, 4.6mg/100g-f.w.이었다.

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멍게껍질로부터 분리제정한 적색 Carotenoprotein의 특성 1. Carotenoprotein 의 정제 및 특성 (Purification and Characterization of the Red Carotenoprotein from the Skin of Ascidian, Halocynthia roretzi 1. Purification and Characterization of the Caritenopritein)

  • 강옥주;서명자;이안종;김세권
    • 생명과학회지
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    • 제5권4호
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    • pp.170-180
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    • 1995
  • A carotennnoprotein from the skin of Ascidian(Halocynthia roretzi) was extracted by Triton X-100 and purified by ammonium sulfate fraction, SephadexG-200 charomatography and DEAE-cellulose ion exchange chromatography. The carotenoprotein was redwith broad $\lambda$$_{max}$ between 495, 467 and 318nm. The red carotenoprotein had an approximate molecular weight of 326KDa(gel filtration). SDS-PAGE indicated the presence of two polypeptodes of 84.1KDa and 74.4KDa, with different mobility in polyacrylamide gel electrophoresis. In the presence of denaturing agents such as organic solvent aand extreme pH, the red complex readily disociates to liberate the yellow carotenoid($\lambda$$_{max}$ 452nm) and a colourless apoprotein. The amino acid composition of carotenoprotein were mainly threonine(15.2%), aspartic acid(12.2%), glutamic acid(11.9%) and serine(9.6%), while proline was not found. The carotenoprotein consisted of lipids as structure units. Its major fatty acids composion were C$_{18:1}$, C$_{16:1}$, and C$_{16:0}$. The monounsaturated fatty acids(41.5%) contained abundant content compared to other fatty aacids(polyunsaturated fatty acids 37.4%, saturated fatty acids 20.6%).

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고온고압수 반응을 이용한 생선내장의 아미노산 생성거동 (Production Behavior of Amino Acid from High Temperature and High Pressure Water Reaction of Fish Entrails)

  • 강길윤;전병수
    • KSBB Journal
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    • 제18권6호
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    • pp.495-499
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    • 2003
  • 고온고압수 반응에 의해 생선 내장으로부터 아미노산의 생성거동을 검토하기 위하여 회분식 및 반회분식 반응조작을 행하였으며 그 결과 다음과 같은 결론을 얻을 수 있었다. 25$0^{\circ}C$, 반응시간 60분에서 회분식 반응조작을 통해 얻었던 최적수율 (137nmg/g-dry fish)과 비교하여 상대적으로 고온인 30$0^{\circ}C$, 2분의 반회분식 조작결과 보다 높은 수율 (230mg/g-dry fish)의 개선을 가져올 수 있었다. 또한 회분식 반응조작에서는 Ala, Gly과 같은 비교적 저분자량의 아미노산 생성이 지배적이었으며 반회분식 조작에서는 Ser, Asp과 같은 고분자량의 아미노산 생성이 촉진되었다. 이와 관련하여 반응 생성물의 조성은 각 반응조작 (회분식 및 반회분식)에 의존하는 것을 알 수 있었다 이상의 결과를 토대로 생선 폐기물로부터 아미노산의 생성을 위한 고온고압수 처리공정은 회분식 반응조작에서 얻을 수 있었던 최적온도보다 상대적으로 높은 온도 및 단시간 반응에서 조작되어져야 한다는 것을 알 수 있었으며 특정 아미노산의 수율을 향상시키기 위해서는 보다 정확한 반응조작의 검토가 필요한 것으로 사료된다.