• 대한약리학회지
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• 제18권2호
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• pp.69-77
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• 1982

$Na^+,\;K^+-ATPase$ is a component of plasma membrane in almost all animal cell, and maintains ionic distribution and membrane potential of normal cell. In the mechanism of adrenergic transmission, it is relatively well known that drug-receptor combination leads to stimulate adenylate cyclase and so on. In the cholinergic transmisison, the mechanism is not well known but is simply interpreted as the change of membrane permeability results from acetylcholine receptor interaction. To study the relationship between cholinergic transmission and membrane $Na^+,\;K^+-ATPase$, the effect of carbachol on $Na^+,\;K^+-ATPase$ activity in rabbit erythrocyte membrane is studied. The results are summarized as follows. 1) Total ATPase, $Mg^{+2}-ATPase$ and $Na^+,\;K^+-ATPase$ of rabbit erythrocyte membrane show maximum activities at 1mM of tris-ATP. 2) Total ATPase activity tends to increase when treated with carbachol $(10-^{-9}M-10^{-3}M)$. 3) The $Mg^{+2}-ATPase$ activity also tends to increase when treated with carbachol $(10-^{-9}M-10^{-3}M)$. 4) The $Na^+,\;K^+-ATPase$ activity is inhibited when treated with carbachol $(10-^{-9}M-10^{-7}M)$. It is suggested that the inhibition of $Na^+,\;K^+-ATPase$ by cholinergic drugs may be considered as one part of mechanism of cholinergic transmission.

• Journal of Nutrition and Health
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• 제11권3호
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• pp.37-42
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• 1978

Actomyosin and myofibril were extracted from Korean native Goat muscle with the Weber-Edsall solution. ATPase activities and physiochemical properties were measured. The results obtained were as follows; 1) Mg-activitied ATPase activity of actomyosin and myofibrill from Korean native Goat muscle exhibited a common biphasic response, a typical ATPase pattern, that is high at a low ionic strength and low at a high ionic strength. Actomyosin showed high activity than myofibrill. 2) Mg-activited ATPase activity of actomyosin from muscle increased extraction time 24 hours. 3) EDTA-enhanced ATPase activity of actomyosin was greater than myofibrill and low at the low ionic strength, high at the high ionic strength. The difference of the activity were shown great broad pattern at the after 0.3M KCI concentration. 4) Effect of EGTA on-ATPase activity of myofibrill and actomyosin from muscle was measured, the Mg-ATPase activity was markedly depressed. 5) Solubility of actomyosin from muscle began to solubilize at KCI concentration of 0.28M and solubilized completely at the KCI concentration of 0.3M.

• 한국식품영양과학회지
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• 제26권4호
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• pp.647-653
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• 1997

도축 후 2일간 냉장한 한우(♀, 380kg)와 홀스타인(♀, 490kg)의 안심부위를 이용하여 단기숙성용은 함기포장하여 14일간, 장기 숙성용은 진공포장하여 28일 동안 3$^{\circ}C$에서 냉장숙성하면서 경시적으로 전단력가, 근원섬유의 Mg-ATPase활성, 근원섬유의 소편화도, 근원섬유의 소편화율, 그리고 30,000 dalton(30KD)성분의 출현정도에 대하여 경시적으로 실험하여 숙성도 지표로 적당한 지를 검토하였다. 우육안심을 함기포장하여 3$^{\circ}C$에서 14일간 숙성할 때의 숙성도 지표로 적합한 물리화학적 성질로서는 전단력가(r=-0.893)>근원섬유 소편화율(r= 0.863)〉30KD성분의 출현(r=0.853)>근원섬유 소편화도 (r=0.814)>근원섬유 Mg-ATPase활성 (r=0.804)의 순으로 유효하였다. 그리고 진공포장하여 28일간 숙성할 때는 근원섬유 소편화율(r=0.880)〉30KD성분의 출현(r=0.836)의 순이었다. 함기포장육의 경우 숙성도 지표들간의 상관관계는 근원섬유의 소편화율이 전단력가, Mg-ATPase활성, 근원섬유 소편화도, 30KD성분의 출현과 상관관계가 있었으며 진공포장육은 근원섬유 소편화율이 30KD성분의 출현과 상관관계가 있었다

• 한국동물학회지
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• 제15권4호
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• pp.163-182
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• 1972

토끼의 골격근 小胞體의 ATPase 活性과 Ca吸收能에 미치는 caffeine의 영향을 조사 하였다. 遠心分離로 分劃된 小胞體에서 $2,000 \\sim 8,000 \\times G$ 分劃의 ATPase 活性은 caffeine에 의하여 增大되지만 $8,000 \\times G$ 以上의 分劃에서는 아무 영향도 받지 않았다. Caffeine에 의한 이 活性增大는 이 分劃에 混在하는 mitochondria의 ATPase 活性이 增大 된 結果라고 해석된다. 小胞體의 $2,000 \\sim 10,000 \\times G$ 分劃과 $10,000 \\sim 20,000 \\times G$ 分劃의 Ca吸收能도은 反應液內 Ca의 농도가 200 nmoles/mg protein 정도 이상일 때는 caffeine에 의하여 현저히 阻害되지만, Ca의 농도가 이 以上이 때는 2,000$\\sim$10,000 分劃에서만 이 阻害現象을 볼 수 있다. 低農度 Ca에서의 이 阻害現象은 caffeine에 의하여 mitochondira의 Ca吸收도 阻害되기 때문에 나타나는 것으로 해석된다. Caffiene에 의한 筋收縮의 誘發 및 逕縮現象은 筋小胞體의 Ca 吸收가 이 特質에 의하여 阻害되고 또 蓄積된 Ca이 放出되기 때문에 일어나는 것으로 해석된다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제21권4호
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• pp.348-352
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• 1992

오리를 고온침탕법과 중온침탕법에 의해 털을 제거하고 다리 및 가슴부위의 골격근에서 actomyosin을 추출하여 몇가지 특성을 비교하엿다. 고온침탕 처리한 근육으로부터 추출된 actomyosin의 추출성은 다리와 가슴근육이 각각 7.84, 39.48mg/g, 중온침탕한 것은 각각 4.79, 28.04mg/g고온침탕법의 추출성이 더 높았다. Actomyosin의 $Ca^{2+}-ATPase$ 활성은 고온침탕법이 다리근육의 경우에서는 중온침탕법보다 낮았으나 가슴근육은 이온강도 0.08 이하에서 중온침탕법이 높았고 그 이상에서는 고온침탕법이 높았다. Actomyosin의 $Mg^{2+}-ATPase$ 활성은 저이온강도에서 활성이 컸으며 가슴근육이 다리근육의 경우보다 침탕법에 의한 활성의 차이가 크게 나타났다. 용해도는 침탕방법과 부위에 관계없이 용해시점과 완료시점이 비슷하였다. 그리고 고온침탕 처리한 근육과 다리보다 가슴근육이 thin filament에 있는 단백질이 많이 추출되어 나오는 현상을 보였다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제7권3호
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• pp.167-173
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• 1997

Everted membrane vesicles of Helicobacter pylori were prepared and the membrane-resided ATPases were characterized. For comparison, Escherichia coli membrane ATPases and hog gastric mucosal H,K-ATPase were employed. ATPase assay revealed that the composite enzyme pool was relatively low in specific activities, below 1/10 times than that found in E. coli. According to their inhibitory specificities, most of the ATPase pool appeared to belong to the P-type ATPase, sensitive to vanadate but not to azide. The enzyme pool was extraordinarily resistant against treatment by N,N'-dicyclohexylcarbodiimide (DCCD). Certain monovalent cations, e.g., $K^+$ or $NH_4^{+}$ stimulated the whole enzyme pool only in the presence of $Mg^{2+}$. On the contrary, $Ni^{2+}$ and $Zn^{2+}$ increased enzyme activity rather effectively without the aid of $Mg^{2+}$. Under a defined condition employed, H. pylori cells could retain the membrane ATPase pool to the extent of $17{\%}$ at pH 3.2. Moreover, its activity was most stable in acidic conditions (pH 5.4-6.4). However, cytoplasmic or peripheral ATPase pools were hardly detected under acidity (below pH 4.6).

• 한국유가공학회:학술대회논문집
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• 한국유가공기술과학회 1997년도 춘계 제44회 유가공 심포지움
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• pp.23-34
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• 1997

Calcium-stimulated ATPase ($Ca^{2+}$-ATPase) which has optimal pH value at 7.0 was found in the membrane fraction of human milk, and its enzymatic properties were studied. The purified $Ca^{2+}$-ATPase required 0.45 mM Ca ion for maximal activity. Among the nucleosides, $Ca^{2+}$-ATPase showed a higher substrate specificity to ATP and UTP than to CTP and GTP. $Ca^{2+}$-ATPase had apparent Km value of 0.065, and V max of 7.63 mol ATP hydrolyzed/mg pro-tein per min, respectively. $Ca^{2+}$-ATPase was potently inhibited by lanthanide, vanadate, and p-chloromercuribenzoate, and inactivated by EDTA, and CDTA and EGTA, but were unaffected by N-ethylmaleimide, $NaN_3$, ouabain, or oligomycin, and was completely inactivated by heating at $60^{\circ}C$ for 10 min. This enzyme activity was concentrated in the membrane fraction of the cream and skim milk membrane, but not founded in bovine milk.

• The Korean Journal of Physiology and Pharmacology
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• 제2권6호
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• pp.725-732
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• 1998

In order to elucidate the molecular mechanism of the intracellular $Ca^{2+}$ overload frequently reported from diabetic heart, diabetic rats were induced by the administration of streptozotocin, the membrane vesicles of junctional SR (heavy SR, HSR) were isolated from the ventricular myocytes, and SR $Ca^{2+}$ uptake and SR $Ca^{2+}$ release were measured. The activity of SR $Ca^{2+}-ATPase$ was $562{\pm}14$ nmol/min/mg protein in control heart. The activity was decreased to $413{\pm}30$ nmol/min/mg protein in diabetic heart and it was partially recovered to $485{\pm}18$ nmol/min/mg protein in insulin-treated diabetic heart. A similar pattern was observed in SR $^{45}Ca^{2+}$ uptakes; the specific uptake was the highest in control heart and it was the lowest in diabetic heart. In SR $^{45}Ca^{2+}$ release experiment, the highest release, 45% of SR $^{45}Ca^{2+}$, was observed in control heart. The release of diabetic heart was 20% and it was 30% in insulin-treated diabetic heart. Our results showed that the activities of both SR $Ca^{2+}-ATPase$ and SR $Ca^{2+}$ release channel were decreased in diabetic heart. In order to evaluate how these two factors contribute to SR $Ca^{2+}$ storage, the activity of SR $Ca^{2+}-ATPase$ was measured in the uncoupled leaky vesicles. The uncoupling effect which is able to increase the activity of SR $Ca^{2+}-ATPase$ was observed in control heart; however, no significant increments of SR $Ca^{2+}-ATPase$ activities were measured in both diabetic and insulin-treated diabetic rats. These results represent that the $Ca^{2+}$ storage in SR is significantly depressed and, therefore, $Ca^{2+}-sequestering$ activity of SR may be also depressed in diabetic heart.

• 한국식품영양학회지
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• 제10권2호
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• pp.151-159
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• 1997

근원섬유단백질의 이온강도에 따른 Ca-ATPase 활성, Mg-ATPase 활성 및 EDTA-ATPase 활성은 오징어와 대합에서 그 차이점이 뚜렷하였으며, activity-pH curve에서 오징어 actomyosin의 Ca-ATPase 활성은 biphasic response가 소실되었고 대합의 actomyosin은 미약한 bipasic response가 나타났다. 또한 저농도의 dioxane에 의하여 오징어의 근원섬유단백질은 급격한 활성의 감소를 보였으나 대합의 근원섬유단백질은 활성이 증가되었다. 그리고 에탄올과 메탄올은 오징어와 대합의 myosin 및 MM에 대하여 저농도에서 활성을 증가시켰다. 한편 NEM으로 근원섬유단백질을 modification시키며 10-6M 이하의 NEM 농도에서는 활성이 증가되었으나 10-5M 이상의 농도가 되면 활성의 급격한 감소가 나타났다.

• 한국환경농학회지
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• 제21권2호
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• pp.102-108
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• 2002

염류장애에 의한 작물의 생육저해 원인을 밝혀내기 위하여 상추를 대조양액과 대조양액에 30 mM 및 50 mM $KNO_3$를 첨가하여 염류농도를 높인 양액 등 3가지 조건에서 재배하였으며, 이때 이들 양액의 EC는 각각 1.0, 4.5, 6.5 dS/m 이었다. 뿌리세포의 원형질막 및 액포막에 위치한 $H^+$-ATPase 활성은 각각에 특이적 저해제인 vanadate와 $NO_3^-$를 이용하여 측정하였다. 대조양액에서 재배한 상추 뿌리의 ATPase 활성은 $356\pm1.5$ nmol/min/mg protein이었으며, 30 mM과 50 mM $KNO_3$를 첨가한 양액에서는 활성이 대조활성에 비하여 각각 1.6배, 1.9배 증가하였다. 이것은 상추가 염류장애시 뿌리조직의 ATPase 활성증가를 통하여 적응함을 보여주는 것이며, 활성증가는 주로 액포막 $H^+$-ATPase 활성증가에 의해 이루어짐을 확인하였다. 마이크로솜 ATPase 활성에 미치는 여러 가지 중금속 이온들의 효과를 측정하였으며, 중금속 이온은 100 ${\mu}M$ 농도에서 콩류에 따라 활성을 10$\sim$25% 저해하였다. 특히, $Cu^{2+}$는 주로 액포막 $H^+$-ATPase 활성을 저해함을 확인하였다. 본 연구의 결과로부터 상추는 염류집적 환경에서 뿌리의 ATPase 활성, 특히 액포막에 위치한 $H^+$-ATPase 활성을 증가시켜 적응하며, $Cu^{2+}$는 주로 액포막 $H^+$-ATPase 활성을 저해하는 성분으로 뿌리의 ATPase 활성변화 연구에 유용하게 이용될 수 있음을 확인하였다.