This study was conducted to find the physico-chemical properties and the amino acid content of the pigs hoof hydrolysate, keratin protein and to investigate its fertilizer effect on the growth of crops. The keratin proteins such as pigs hoof were alkali-hydrolyzed to produce the hydrolysates. The chemical properties of the hydrolysate of pigs hoof was 6~7 of pH and $10{\sim}15dS\;m^{-1}$ of EC. Total amino acid contents released from the pigs hoof were 10.18%, respectively. The pot experiment was carried out for the cultivation of lettuce. The treatment design of these pot cultivation was composed of Control (compost + NPK), PHH-0.5, PHH-1.0, PHH-2.0 (${\times}2,000$ ; 1,000 ; 500 diluted solution of pig hoof hydrolysate). After lettuce cultivation, the pH values in all treatment soils were decreased than those in initial soils, and the exchangeable cation value was higher than that of control. In all PHH treatments, lettuce growth was better in the leaf length by 6~16% and the leaf width by 4~15% than in control. Therefore, the PHH solutions manufactured by hydrolysis process had plenty of amino acids, and among them PHH had the most abundant nutrients and amino acids with highest growth and yield effect on lettuce.
UV-curable aliphatic epoxy acrylates were prepared by the reaction of glycerol diglycidyl ether (GDE) with 2-carboxyethyl acrylate (2-CEA) or 2-hydroxyethyl acrylate (2-HEA). The structures of the epoxy acrylates were characterized by FT-IR, $^1H$-NMR, and $^{13}C$-NMR and the yield was obtained by prep-LC. The UV- and the thermal-curing behaviors of the product were investigated using photo-DSC and DSC, respectively. The reactivity of 2-CEA was higher than 2-HEA and the yield of the product (GEA-C) which was prepared using 2-CEA was about 83%. The maximum UV-curing time ($T_{max}$) of the GEA-C contained non-reactive components and by-product was about 10 seconds. The GEA-C showed low color difference (${\Delta}E^*$), low viscosity, and good thermal stability - its value was 2.51, 192 cps, and $299^{\circ}C$ (at 5% weight loss), respectively. The activation energies ($E_a$) of thermal-curing reaction calculated from Kissinger and Ozawa-Flynn-Wall method were 91~92 kJ/mol.
The production of Streptomyces griseus trypsin (SGT) by S. griseus IFO13350 transformed with the expression vector pWHM3-TR1R2, containing sprT encoding SGT and the two positive regulatory genes sgtR1 and sgtR2, was investigated in various media. Cultivation in Ferm-0 gave 1.4 times more trypsin activity than in C5/L medium. In addition, replacement of 2% glucose and 1% skim milk in Ferm-0 with 2% dextrin and 1% tryptone (designated Ferm-II) enhanced trypsin activity 4.1-fold. To simplify the purification process, the supernatant from the S. griseus transformant cultured in Ferm-II medium was fractionated with ammonium sulfate (25-55%), then subjected to Hitrap Benzamidine FF affinity column chromatography. The specific activity of SGT purified by one-step chromatography was 69,550 unit/mg protein and the overall purification yield was above 8%, indicating that this method is more effective than those previously reported. Purified SGT was most active at pH 8.0 and $50^{\circ}C$, and it maintained activity between pH 7.0 and 9.0 and at temperatures up to $70^{\circ}C$. These enzymatic properties are very similar to those of authentic eukaryotic trypsin purified from bovine pancreas.
Journal of the Korea Academia-Industrial cooperation Society
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v.14
no.8
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pp.4100-4105
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2013
The Peanut sprouts have been used as food for long time in many Asian countries. Among them, resveratrol have bioactivity effects as antioxidant and anticancer. In this work, resveratrol was extracted from peanut sprouts by dipping(extraction time 3h, $25^{\circ}C$) method. And extraction efficiency and amount was identified using on-line screening HPLC-ABTS. From the experimental results, it is evident that the amount of resveratrol($0.310-0.346{\mu}g/mL$) by 50% aqueous EtOH was higher than any 100% water and EtOH composition. Also, the 100% water extracts sample was low yield 2.040-2.145%. The shown results can be applied as sources for pharmaceuticals and functional material.
Cultural and nutritional conditions for Lyophyllum decastes and its chemical composition in a synthetic medium were investigated. The optimal temperature and pH for the production of mycelium were $25^{\circ}C$ and pH 7.5. The mycelium yield was the highest on 15th day. Among the carbon sources, glucose and CMC were the best for the production of mycelium and their optimal concentrations were 3 and 6%, respectively. As an organic nitrogen, proteose peptone was the best and $(NH_4)_2HPO_4$ as an inorganic nitrogen was good. The optimal concentration of proteose peptone and $(NH_4)_2HPO_4$ were 2 and 0.2%, respectively. The optimal ratio of glucose to proteose peptone for production of mycelium was 10 : 1. Also, the optimal concentrations of $K_2HPO_4$ and $MgSO_4$ were 0.2 and 0.06%, respectively and that of $CaCl_2$ was 0.1%. Among the bioextracts, yeast extract was the most effective and its optimal concentration was 1.5%. In chemical components of the mycelium of Lyophyllum decastes, total sugar, crude protein and crude fat were 34.80, 28.35 and 2.50%, respectively. Its ash was 7.57% and crude fiber 11.99%.
Objective of research is obtain fundamental data of carbonized wood wastes for soil condition, de-ordorization, absorption of water, carrier for microbial activity, and purifying agent for water quality of river. The carbonization technique and the properties of carbonized wood wastes(wood-based materials) were analyzed. Proximate analysis showed the wood-based materials contains 0.37~2.27% ash, 70~74% volatile matter, and 17~20% fixed carbon. As carbonization temperature was increased, the charcoal yield was decreased. However, no difference in charcoal yield was found due to time increase. The specific gravity after the carbonization decreased about 30~40% comparing to green wood. The charcoal had 1.08~4.18% ash, 5.88~13.79% volatile matter, and 80.15~90.94% fixed carbon. The pH of plywood and particleboard(pH 9 at $400^{\circ}C$, pH 10 at $600^{\circ}C$ and $800^{\circ}C$) made charcoals was higher than that of fiberboard. The water-retention capacity was not affected by the carbonization temperature and time. The water-retention capacity within 24h was about 2~2.5 times of sample weight, and the Equilibrium moisture content(EMC) became 2~10% after 24h. EMC of charcoal from the thinned trees were 9.40~11.82%($20^{\circ}C$, RH 90%), 6.87~7.61%($20^{\circ}C$, RH 65%), and 1.69~2.81%($20^{\circ}C$, RH 25%). EMC of charcoal from the wood-based materials under $20^{\circ}C$, relative humidity(RH) 90% was similar to EMC of charcoal from the thinned trees(9~11 %). However, under $20^{\circ}C$, RH 25.65%, EMC of charcoal from the wood-based materials were higher(2~3%) than EMC of charcoal from the thinned trees. Every charcoal from the wood-based materials fulfilled the criteria in JWWA K 113-1947.
Kim, Ji-Yeon;Park, Nam-Jun;Yu, Young-Hyo;Park, Myung-Hwan
YAKHAK HOEJI
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v.41
no.5
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pp.615-621
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1997
Dehydropeptidase-I (DHP-I) was solubilized from porcine kidney by treatment with n-butanol and partially purified 19.25 fold by $(NH_4)_2SO_4$ precipitation, DEAE-Sepharose CL-6B ion exchange chromatography and Sephacryl S-300 HR chromatography with an overall yield of 19.16. DHP-I showed its optimal activity at pH 7.5 and 25$^{\circ}C$. Its activity was stable under neutral and alkaline conditions, but was disappeared under acidic condition. And DHP-I was heat-labile and its activity remained at 45$^{\circ}C$ for 3hrs. The enzyme was not inhibited by dicationic ions, while its activity was increased by $Co^{2+}$(1mM) and $Zn^{2+}$ (0.1mM). The enzyme was inhibited by EDTA and N-ethylmaleimide. The relative molecular mass of DHP-I was estimated to be approximately 100kDa by gel filtration chromatography. The $K_m$ value of DHP-I for glycyldehydrophenylalanine (GDHP) was 1.98mM. DWP20418 [(1R, 5S, 6S)-6-[1-(R)-Hydroxyethyl]-1-methyl-2-[(2S, 4S)-2-(piperazinylcarbonyl)-1-(R)-hydroxyethyl)pyrrolidine-4-thio]carbapen-2-em-3-carboxylic acid], compared with meropenem (MEPM), was rather easily hydrolized by DHP-I, while it was four times more resistant than imipenem (IPM) to DHP-I.
Kim Hyun-Chul;Kim Hyun-Jin;Choi Woo-Bong;Nam Soo-Wan
Journal of Microbiology and Biotechnology
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v.16
no.3
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pp.360-367
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2006
The endoinulinase gene (inu1) from Pseudomonas mucidolens was expressed on the cell surface of Saccharomyces cerevisiae by fusing with Aga2p linked to the membrane anchored protein, Aga1p. The inu1 gene of P. mucidolens was subcloned into the surface display vector, pCTcon (GAL1 promoter). The constructed plasmid, pCTENIU (8.5kb), was then introduced to S. cerevisiae EBY100 cells and the yeast transformants selected on synthetic defined media lacking uracil and inulin-containing media. The inu1 gene under the control of the GAL1 promoter was successfully expressed in the yeast transformants, and the surface display of endoinulinase confirmed by immunofluorescence microscopy, along with its enzymatic ability to form inulooligosaccharides (IOSs) from inulin. The total endoinulinase activity reached about 2.31 units/ml when the yeast transform ants were cultivated on a YPDG medium. To efficiently hydrolyze the inulin, various reaction conditions were examined, including the pH, temperature, and inulin source. The optimized conditions were then determined as follows: pH, 7.0; temperature, $50^{\circ}C$; inulin source, Jerusalem artichoke. Under the optimized condition and 46 units of endoinulinase per g of inulin, IOSs started to be produced after 10 min of enzymatic reaction. The highest yield, 71.2% of IOSs, was achieved after 30 h of reaction without any significant loss of the initial enzyme activity. As a result of the reaction with inulin, IOSs consisting of inulobiose (F2), inulotriose (F3), inulotetraose (F4), and inulopentaose (F5) were produced, and F4 was the major product.
This study determined the effect of light intensity and photoperiod on the dry cell weight and total amount of carotenoids in four isolates of purple non-sulfur bacteria obtained from shaded and exposed microhabitats of a mangrove ecosystem in Kota Kinabalu, Sabah, Malaysia. The initial isolation of the bacteria was carried out using synthetic 112 medium under anaerobic conditions (2.5 klx) at $30{\pm}2^{\circ}C$. On the basis of colony appearance, cell morphology, gram staining, motility test, and 16S rRNA gene sequencing analyses, all four bacteria were identified as Afifella marina. One of the bacterial isolates, designated as Af. marina strain ME, which was extracted from an exposed mud habitat within the mangrove ecosystem, showed the highest yield in dry cell weight ($4.32{\pm}0.03g/l$) as well as total carotenoids ($0.783{\pm}0.002mg/g$ dry cell weight). These values were significantly higher than those for dry cell weight ($3.77{\pm}0.02g/l$) and total carotenoid content ($0.706{\pm}0.008mg/g$) produced by the isolates from shaded habitats. Further analysis of the effect of 10 levels of light intensity on the growth characteristics of Af. marina strain ME showed that the optimum production of dry cell weight and total carotenoids was achieved at different light intensities and incubation periods. The bacterium produced the highest dry cell weight of 4.98 g/l at 3 klx in 72 h incubation, but the carotenoid production of 0.783 mg/g was achieved at 2.5 klx in 48 h incubation. Subsequent analysis of the effect of photoperiod on the production of dry cell weight and total carotenoids at optimum light intensities (3 and 2.5 klx, respectively) revealed that 18 and 24 h were the optimum photoperiods for the production of dry cell weight and total carotenoids, respectively. The unique growth characteristics of the Af. marina strain ME can be exploited for biotechnology applications.
Water-sludge bacteria were screened to find a lipase enantioselectively hydrolyzing itraconazole precursor, which is well known as the starting material of antifungal drug agents. A bacterial strain was isolated and identified as Acinetobacter junii SY-01. After the strain was cultivated, the enzyme was purified 39.4-fold using ultrafiltration and gel filtration through a Sephadex G-100 chromatographic column and the activity yield was 34.9%. The molecular weight of the enzyme was about 40 kDa, as measured by SDS-PAGE, and the optimum pH was 7.0- 9.0 and stable at pH 6.0- 9.0. The optimum temperature was 45- $5^{\circ}C$, and 73% of the enzymes activity remained after incubation at 70% for 1 h. Enzyme activity was enhanced by gall powder, sodium deoxycholate, a cationic detergent Tween 80, and a non-ionic detergent Triton X-100, but was markedly inhibited by metal ions such as $Hg^{2+},Cu^{2+},Ni^{2+}/,Ca^{2+}$, and an anionic-surfactant sodium dodecylsulfate. The $K_{m}$ values for (R)- and (S)-enantiomers of the itraconazole precursor were 0.385 and 21.83 mM, respectively, and the $V_{max} values ($\mu$Mㆍmin^{-1}.)$ were 6.73 and 6.49, respectively. The acetyl group among the different acyl moieties of itraconazole precursor showed the highest enantioselectivity for the hydrolysis by the Acinetobacter junii SY-01 lipase, and the lipase from Acinetobacter junii SY-01 displayed better enantioselectivity than that of commercially available lipases and esterases.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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