• 제목/요약/키워드: $C_{max}$

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스마트 시설환경 환경변수 분석을 위한 Open source 기반 인공지능 활용법 분석 (A Benchmark of AI Application based on Open Source for Data Mining Environmental Variables in Smart Farm)

  • 민재기;이동훈
    • 한국농업기계학회:학술대회논문집
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    • 한국농업기계학회 2017년도 춘계공동학술대회
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    • pp.159-159
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    • 2017
  • 스마트 시설환경은 대표적으로 원예, 축산 분야 등 여러 형태의 농업현장에 정보 통신 및 데이터 분석 기술을 도입하고 있는 시설화된 생산 환경이라 할 수 있다. 근래에 하드웨어적으로 급증한 스마트 시설환경에서 생산되는 방대한 생육/환경 데이터를 올바르고 적합하게 사용하기 위해서는 일반 산업 현장과는 차별화 된 분석기법이 요구된다고 할 수 있다. 소프트웨어 공학 분야에서 연구된 빅데이터 처리 기술을 기계적으로 농업 분야의 빅데이터에 적용하기에는 한계가 있을 수 있다. 시설환경 내/외부의 다양한 환경 변수는 시계열 데이터의 난해성, 비가역성, 불특정성, 비정형 패턴 등에 기인하여 예측 모델 연구가 매우 난해한 대상이기 때문이라 할 수 있다. 본 연구에서는 근래에 관심이 급증하고 있는 인공신경망 연구 소프트웨어인 Tensorflow (www.tensorflow.org)와 대표적인 Open source인 OpenNN (www.openn.net)을 스마트 시설환경 환경변수 상호간 상관성 분석에 응용하였다. 해당 소프트웨어 라이브러리의 운영환경을 살펴보면 Tensorflow 는 Linux(Ubuntu 16.04.4), Max OS X(EL capitan 10.11), Windows (x86 compatible)에서 활용가능하고, OpenNN은 별도의 운영환경에 대한 바이너리를 제공하지 않고 소스코드 전체를 제공하므로, 해당 운영환경에서 바이너리 컴파일 후 활용이 가능하다. 소프트웨어 개발 언어의 경우 Tensorflow는 python이 기본 언어이며 python(v2.7 or v3.N) 가상 환경 내에서 개발이 수행이 된다. 주의 깊게 살펴볼 부분은 이러한 개발 환경의 제약으로 인하여 Tensorflow의 주요한 장점 중에 하나인 고속 연산 기능 수행이 일부 운영 환경에 국한이 되어 제공이 된다는 점이다. GPU(Graphics Processing Unit)의 제공하는 하드웨어 가속기능은 Linux 운영체제에서 활용이 가능하다. 가상 개발 환경에 운영되는 한계로 인하여 실시간 정보 처리에는 한계가 따르므로 이에 대한 고려가 필요하다. 한편 근래(2017.03)에 공개된 Tensorflow API r1.0의 경우 python, C++, Java언어와 함께 Go라는 언어를 새로 지원하여 개발자의 활용 범위를 매우 높였다. OpenNN의 경우 C++ 언어를 기본으로 제공하며 C++ 컴파일러를 지원하는 임의의 개발 환경에서 모두 활용이 가능하다. 특징은 클러스터링 플랫폼과 연동을 통해 하드웨어 가속 기능의 부재를 일부 극복했다는 점이다. 상기 두 가지 패키지를 이용하여 2016년 2월부터 5월 까지 충북 음성군 소재 딸기 온실 내부에서 취득한 온도, 습도, 조도, CO2에 대하여 Large-scale linear model을 실험적(시간단위, 일단위, 주단위 분할)으로 적용하고, 인접한 세그먼트의 환경변수 예측 모델링을 수행하였다. 동일한 조건의 학습을 수행함에 있어, Tensorflow가 개발 소요 시간과 학습 실행 속도 측면에서 매우 우세하였다. OpenNN을 이용하여 대등한 성능을 보이기 위해선 병렬 클러스터링 기술을 활용해야 할 것이다. 오프라인 일괄(Offline batch)처리 방식의 한계가 있는 인공신경망 모델링 기법과 현장 보급이 불가능한 고성능 하드웨어 연산 장치에 대한 대안 마련을 위한 연구가 필요하다.

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'보건소 비만클리닉 시범사업'으로 실시한 Belly Dance와 영양교육이 비만여성의 신체조성 및 혈청지질 농도에 미치는 영향 (Effects of Belly Dancing and Nutritional Education on Body Composition and Serum Lipids Profiles of Obese Women in a Study, 'Obesity Clinic Projects at Community Healthcenter')

  • 김경도;송영옥;백영호
    • 한국식품영양과학회지
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    • 제40권10호
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    • pp.1417-1422
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    • 2011
  • 본 연구는 비만중년여성 34명을 대상으로 벨리댄스와 영양교육 실시가 신체조성과 혈청지질 및 인슐린 저항성에 미치는 요인을 구명하기 위하여 벨리댄스와 영양교육을 12주간 실시한 후 운동전과 후의 신체조성, 혈청지질, 인슐린 저항성, leptin 및 adiponectin 호르몬, 그리고 항산화능을 측정하여 비교분석하였다. 벨리댄스 프로그램은 1회 1시간씩 주3회 실시하였으며, 운동 강도는 60~85% HRmax로 실시하였다. 영양교육프로그램은 영양 교육과 개별 상담으로 나누어 총 4회 실하였다. 신체조성중 체중 5.53%, 체지방률 9.51%, BMI 5.61% 유의적으로 감소하였으며, 골격근량은 0.81% 증가하였다. 혈청지질의 변화는 TG 13.50%, TC 9.51%, LDL-C 10.43% 유의적으로 감소하였으며, HDL-C는 3.24% 증가하였다. 인슐린 농도는 19.76% HOMA-IR 지수는 18.22% 유의적으로 감소였다. Leptin 호르몬의 분비는 32.35% 유의적으로 감소하였으나 adiponectin 농도는 변화가 없었다. 그러나 총 유리기 농도는 증가하는 경향을 보였고, 혈중 총 항산화능의 변화는 없었다. 본 연구의 결과를 살펴보면 보건소에서 실시하는 비만클리닉 프로그램은 비만중년 여성의 체지방률을 낮추어 혈청지질 및 인슐린 저항성을 개선함으로써 건강을 증진시키는 긍정적인 효과가 있을 것으로 사료된다.

인체 혈장중 라베프라졸의 정량을 위한 LC-MS/MS 분석법 검증 및 단일 용량 투여에 의한 약물동태 연구 (Validation of LC-MS/MS Method for Determination of Rabeprazole in Human Plasma : Application of Pharmacokinetics Study)

  • 탁성권;서지형;류주희;최상준;이명재;강종민;이진성;홍승재;임성빈;이경태
    • Journal of Pharmaceutical Investigation
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    • 제39권1호
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    • pp.73-78
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    • 2009
  • A simple LC-MS/MS method of rabeprazole in human plasma was developed and validated. Rabeprazole and Internal standard (I.S), omeprazole, were extracted from human plasma by liquid liquid extraction, chromatographic separation of rabaprazole in plasma was achieved at $45^{\circ}C$ with a Shiseido UG120 $C_{18}$ column and methanol-10 mM ammonium acetate buffer (pH 9.42 with ammonium water), as mobile phase. Rabeprazole produced a protonated precursor ion [$(M+H)^+$] at m/z 360.10 and corresponding product ion at m/z 242.21. Internal standard produced a protonated precursor ion [$(M+H)^+$] at 346.09 and corresponding product ion at m/z 198.09. This method showed linear response over the concentration range of $1{\sim}500\;ng/mL$ with correalation coefficient greater than 0.99. The lower limit of quantitation (LLOQ) using 0.2 mL plasma was 1 ng/mL, which was sensitive enough for pharmacokinetics studies. The method was specific and validated with a limit of quantitation of 1 ng/mL. The intra-day and inter-day precision and accuracy were acceptable for all samples including the LLOQ. The applicability of the method was demonstrated by analysis of plasma after administration of a single 10 mg dose to 36 healthy subject. From the plasma rabeprazole concentration versus time curves, the mean $AUC_t$ (The area under the plasma concentration-time curve from time 0 to 12 hr ) was $691.36{\pm}321.88\;ng{\cdot}hr/mL$, $C_{max}$ (maximum plasma drug concentration) of $353.21{\pm}131.52\;ng/mL$ reached $3.4{\pm}1.1\;hr$ after adiministration. The mean biological half-life of rabeprazole was $1.37{\pm}0.75\;hr$. Based on the results, this simple method could readily be used in pharmacokinetics studies.

Expression and Characterization of Calcium- and Zinc-Tolerant Xylose Isomerase from Anoxybacillus kamchatkensis G10

  • Park, Yeong-Jun;Jung, Byung Kwon;Hong, Sung-Jun;Park, Gun-Seok;Ibal, Jerald Conrad;Pham, Huy Quang;Shin, Jae-Ho
    • Journal of Microbiology and Biotechnology
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    • 제28권4호
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    • pp.606-612
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    • 2018
  • The enzyme xylose isomerase (E.C. 5.3.1.5, XI) is responsible for the conversion of an aldose to ketose, especially xylose to xylulose. Owing to the ability of XI to isomerize glucose to fructose, this enzyme is used in the food industry to prepare high-fructose corn syrup. Therefore, we studied the characteristics of XI from Anoxybacillus kamchatkensis G10, a thermophilic bacterium. First, the gene coding for XI (xylA) was inserted into the pET-21a(+) expression vector and the construct was transformed into the Escherichia coli competent cell BL21 (DE3). The expression of recombinant XI was induced in the absence of isopropyl-thio-${\beta}$-galactopyranoside and purified using Ni-NTA affinity chromatography. The optimum temperature of recombinant XI was $80^{\circ}C$ and measurement of the heat stability indicated that 55% of residual activity was maintained after 2 h incubation at $60^{\circ}C$. The optimum pH was found to be 7.5 in sodium phosphate buffer. Magnesium, manganese, and cobalt ions were found to increase the enzyme activity; manganese was the most effective. Additionally, recombinant XI was resistant to the presence of $Ca^{2+}$ and $Zn^{2+}$ ions. The kinetic properties, $K_m$ and $V_{max}$, were calculated as 81.44 mM and $2.237{\mu}mol/min/mg$, respectively. Through redundancy analysis, XI of A. kamchatkensis G10 was classified into a family containing type II XIs produced by the genera Geobacillus, Bacillus, and Thermotoga. These results suggested that the thermostable nature of XI of A. kamchatkensis G10 may be advantageous in industrial applications and food processing.

Molecular Gene Cloning, Expression, and Characterization of Bovine Brain Glutamate Dehydrogenase

  • Kim, Dae-Won;Eum, Won-Sik;Jang, Sang-Ho;Yoon, Chang-Sik;Kim, Young-Hoon;Choi, Soo-Hyun;Choi, Hee-Soon;Kim, So-Young;Kwon, Hyeok-Yil;Kang, Jung-Hoon;Kwon, Oh-Shin;Cho, Sung-Woo;Park, Jin-Seu;Choi, Soo-Young
    • BMB Reports
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    • 제36권6호
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    • pp.545-551
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    • 2003
  • A cDNA of bovine brain glutamate dehydrogenase (GDH) was isolated from a cDNA library by recombinant PCR. The isolated cDNA has an open-reading frame of 1677 nucleotides, which codes for 559 amino acids. The expression of the recombinant bovine brain GDH enzyme was achieved in E. coli. BL21 (DE3) by using the pET-15b expression vector containing a T7 promoter. The recombinant GDH protein was also purified and characterized. The amino acid sequence was found 90% homologous to the human GDH. The molecular mass of the expressed GDH enzyme was estimated as 50 kDa by SDS-PAGE and Western blot using monoclonal antibodies against bovine brain GDH. The kinetic parameters of the expressed recombinant GDH enzymes were quite similar to those of the purified bovine brain GDH. The $K_m$ and $V_{max}$ values for $NAD^+$ were 0.1 mM and $1.08\;{\mu}mol/min/mg$, respectively. The catalytic activities of the recombinant GDH enzymes were inhibited by ATP in a concentration-dependent manner over the range of 10 - $100\;{\mu}M$, whereas, ADP increased the enzyme activity up to 2.3-fold. These results indicate that the recombinant-expressed bovine brain GDH that is produced has biochemical properties that are very similar to those of the purified GDH enzyme.

Cloning and Characterization of an Endoglucanase Gene from Actinomyces sp. Korean Native Goat 40

  • Kim, Sung Chan;Kang, Seung Ha;Choi, Eun Young;Hong, Yeon Hee;Bok, Jin Duck;Kim, Jae Yeong;Lee, Sang Suk;Choi, Yun Jaie;Choi, In Soon;Cho, Kwang Keun
    • Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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    • 제29권1호
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    • pp.126-133
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    • 2016
  • A gene from Actinomyces sp. Korean native goat (KNG) 40 that encodes an endo-${\beta}$-1,4-glucanase, EG1, was cloned and expressed in Escherichia coli (E. coli) $DH5{\alpha}$. Recombinant plasmid DNA from a positive clone with a 3.2 kb insert hydrolyzing carboxyl methyl-cellulose (CMC) was designated as pDS3. The entire nucleotide sequence was determined, and an open-reading frame (ORF) was deduced. The ORF encodes a polypeptide of 684 amino acids. The recombinant EG1 produced in E. coli $DH5{\alpha}$ harboring pDS3 was purified in one step using affinity chromatography on crystalline cellulose and characterized. Sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis/zymogram analysis of the purified enzyme revealed two protein bands of 57.1 and 54.1 kDa. The amino terminal sequences of these two bands matched those of the deduced ones, starting from residue 166 and 208, respectively. Putative signal sequences, a Shine.Dalgarno-type ribosomal binding site, and promoter sequences related to the consensus sequences were deduced. EG1 has a typical tripartite structure of cellulase, a catalytic domain, a serine-rich linker region, and a cellulose-binding domain. The optimal temperature for the activity of the purified enzyme was $55^{\circ}C$, but it retained over 90% of maximum activity in a broad temperature range ($40^{\circ}C$ to $60^{\circ}C$). The optimal pH for the enzyme activity was 6.0. Kinetic parameters, $K_m$ and $V_{max}$ of rEG1 were 0.39% CMC and 143 U/mg, respectively.

윤작이 감자 수량, 토양 화학성 및 미생물 활성에 미치는 영향 (Effects of Crop Rotations on Potato Yield, Soil Chemical and Microbiological Properties in Organic Farming System)

  • 김유경;강호준;양상호;오한준;이신찬;강성근;김형신
    • 한국유기농업학회지
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    • 제20권4호
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    • pp.687-702
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    • 2012
  • 본 시험은 윤작처리가 감자의 상품수량과 토양 화학성 및 미생물 활성에 미치는 영향을 평가하고 알맞은 작부체계를 확립하기 위하여 시험을 수행하였다. 작부체계내 콩과 보리를 도입하여 2년 2기작으로 감자를 윤작하였을 경우 총수량과 상품수량은 대조구인 연작구 대비 각각 31% 및 53% 정도 증가하였으며, 콩과 유채를 도입하여 2년 2기작으로 감자를 윤작하였을 경우 총수량과 상품수량은 각각 57% 및 75% 정도 증가하였다. 그리고 감자의 상품수량에 미치는 요인간 상관관계를 분석한 결과 상품수량은 토양미생물 활성, 특히 Biomass C 및 세균 밀도가 높을수록 증가하였고, 토양 pH, 유효인산, 치환성 칼슘함량이 높을수록 세균 밀도가 증가하였다. 따라서 윤작을 통해서 토양 화학성을 개량하고 미생물 밀도 및 활성을 증가시키면, 토양병 발생을 억제하고 감자의 생산성을 높일 수 있을 것으로 판단된다.

Streptomyces sp. S56이 생산하는 Endoinulase의 정제 및 특성 (Purification and Characterization of Endoinulase from Streptomyces sp. S56)

  • 김수일;하영주
    • 한국미생물·생명공학회지
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    • 제20권5호
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    • pp.551-558
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    • 1992
  • Streptomyces sp. S56으로부터 endoinulase를 생산하고 정제하여 물화학적으로 성질을 조사하였다. 조효소는 DEAE-cellulose column chromatography 및 Sephadex G-200 gel filtration에 의하여 정제하였으며, 정제된 효소는 polyacrylamide gel 전기영동결과 단일 band로 나타나서 전기영동상 순수하게 분리되었다. 정제효소의 최적 pH는 5.5-6.0, 최적온도는 $50^{\circ}C$였으며, 최적 온도에서의 열안정성은 1시간 처리후 42%의 잔류활성을 보였다. 정제효소는 금속이온 중 $Mn^{2+}$에 의해서는 활성이 증가되었으나, $Ag^{+}$, $Hg^{+}$, $Cu^{2+}$, $Zn^{2+}$, $Fe^{3+}$, $Mo^{6+}$ 에 의해서는 활성이 50% 이상 감소하였다. EH한 EDTA, 8-hydroxyquinoline에 의하여 활성이 저해되는 것으로 보아 metalloenzyme인 것으로 추정되었다. 본 효소는 inulin 내부의 $\beta$-2,1 결합을 가수분해하여 fructose oligomer를 생산하는 inulase 활성만을 가지고 있었으며 invertase 및 $\alpha$-glucosidase 활성은 나타내지 않았다. Inulin에 대한 Km값은 0.287mM, $V_{max}$ $0.109{\mu}mol/min$이었다. 효소의 촉매작용에 관하여는 amino acid residue는 tryptophan로 추정되었으며 그 외에 arginine, tyrosine, lysine, methionine, histidine, cysteine 및 cystine의 chemical modification 실험결과 효소활성저해가 나타나지 않아 이들 amino acid residue는 효소작용에 직접적으로 관여하지 않는 것으로 추정되며 carboxyl기도 효소활성에 영향을 미치지 않는 것으로 나타났다.

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In vitro 및 in vivo에서 검은콩 추출물의 육모 효과 (Hair Growth Promoting Effect of Black Soybean Extract In Vitro and In Vivo)

  • 전희영;김승훈;김채욱;신현정;서대방;이상준
    • 한국식품과학회지
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    • 제43권6호
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    • pp.747-753
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    • 2011
  • 본 연구에서는 검은콩의 육모 촉진 효과를 평가하기 위하여 검은콩 추출물을 이용하여 모유두 세포의 성장 촉진과 모세혈관 확장에 미치는 효과를 평가하였으며, C57BL/6 마우스 모델을 이용하여 검은콩 추출물의 경구 섭취가 모발 성장에 미치는 효과를 2% minoxidil과 비교하여 평가하였다. 그 결과 검은콩 추출물이 모유두 세포의 증식을 촉진하고 모세혈관을 확장 시키는 효과가 있으며, 우수한 성장기 모낭 유도 촉진 효과를 통해 모발의 성장을 촉진하는 것을 확인하였다. 또한, 혈액의 항산화능을 증가시키고 혈중 중성 지질을 감소하는 효과를 가져 혈액을 맑게 하고 혈액 순환에 도움을 주어 육모 및 모발 건강 증진에 기여할 수 있음을 확인하였다. 검은콩 추출물의 우수한 육모 효과를 확신하기 위해서는 사람을 대상으로 6개월 이상의 인체 효능 평가와 검은콩 추출물 내의 유효 성분을 규명하는 연구가 후속으로 진행되어야 할 것이다. 그러나 본 연구는 민간에서 널리 알려진 검은콩의 육모 촉진 효과를 체계적으로 평가하였다는 것에 큰 의의가 있으며, 이를 통하여 검은콩 추출물이 혈액 순환 개선 및 모발 성장 주기 조절을 통해 모발 건강 개선 및 육모 촉진제로써 이용될 수 있다고 기대할 수 있다.

한국 남해안 개조개 Saxidomus purpuratus의 자원평가 (Stock Assessment of Purplish Washington Clam, Saxidomus purpuratus in the Southern Coastal Waters of Korea)

  • 김영혜;권대현;;장대수;김종빈;김성태;류동기
    • 한국패류학회지
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    • 제23권1호
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    • pp.31-38
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    • 2007
  • 본 연구에서는 남해안 개조개의 자원생태학적 특성치인 생잔율 (S = 0.5174), 순간자연사망계수 (M = 0.2012/year) 및 순간어획사망계수 (F = 0.4578/year), 어획개시연령 ($t_c\;=\;2.7506$ 세), 자원량 (B = 8.362 톤) 을 추정하였다. 갯장어 자원을 가입당생산량모델에 적용시킨 결과, 현재의 순간어획사망계수 (F = 0.4578/year), 어획개시연령 ($t_c\;=\;2.7506$ 세) 에서의 가입당생산량은 80.89 g으로 추정되었다. 따라서 현재의 순간어획사망계수를 그대로 유지한다면 어획개시연령을 4 세 이상으로 높여야 하고, 현재의 어획개시연령을 유지한다면 순간어획사망계수를 0.2 보다 낮은 수준으로 낮추어야한다. $F_{0.1}$의 경우, 2 세에서 65.69 g으로 가장 높은 가입당생산량을 나타내고 있다. 또한 가입당산란자원량모델을 이용하여 생물학적 관리기준인 $F_{40%}$의 값을 현재의 어획상태를 고려하여 추정하였다.

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