• 공업화학
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• 제9권1호
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• pp.1-5
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• 1998

올리고머형 음이온성 계면활성제로서 소수성인 측쇄알킬기의 탄소수와 중합도가 다른 말레인산디에틸에스테르계(CmD-Na계) 또는 무수말레인산계(CmM-Na계)와 탄소수가 $C_4{\sim}C_{16}$인 알킬비닐에테르 공중합물을 분산제로 사용하여 분산이 잘 안되는 ${\alpha}-$나 ${\beta}-$형 copper phthalocyanine과 카본블랙의 미립자에 대하여 수용액중에서의 분산성을 비교검토 하였다. 그 결과 CmD-Na계의 측쇄알킬기의 탄소수가 $C_4{\sim}C_{10}$인 경우에는 0.01~0.1% 농도범위에서 우수한 분산효과를 나타내었고, 특히 측쇄알킬기가 안료입자 표면으로의 배향흡착에 중요한 역할을 하며, 중합도가 낮은 것이 효과적으로 나타났다. 그러나 카본블랙인 경우에는 이와 무관한 결과를 나타내었다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제40권2호
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• pp.95-100
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• 1997

키틴을 효소적인 방법으로 분해하여 키틴올리고머를 생산할 수 있는 값싸고 안정적인 효소원을 확보하기 위하여 농어, 방어, 대구, 닭 등의 동물체로 부터 키틴분해효소를 탐색하였다. 각 효소원의 장기와 소화액 및 달팽이 ${\beta}-glucuronidase$로 부터 키틴분해활성을 측정한 결과, 대구와 닭은 키틴을 주로 중합도 $3{\sim}5$의 크기로 분해하며 endochitinase의 활성도가 exochitinase활성보다 $7{\sim}10$배 높았다. 달팽이 ${\beta}-glucuronidase$는 키틴을 모두 N-acetylglucosamine으로 분해하였고 닭의 경우 소화기조직과 내용물에서 모두 endochitinase활성이 높았다. 어류중에서 농어는 키틴분해활성을 보이지 않았으며 방어와 대구는 비슷한 수준의 키틴분해활성을 보였다. 이들 효소의 최적pH는 $4{\sim}5$, 최적온도는 $50{\sim}60^{\circ}C$였다. 한편 키토산분해능력은 닭의 소화기내용물과 조직, 대구의 위조직에서 관찰되었으며, 닭 소화기내용물이 가장 높았으나 키틴분해능의 15%에 지나지 않았으며 그 다음은 달팽이의 ${\beta}-glucuronidase$로 닭 소화기내용물의 키토산분해능력의 약 30% 활성을 보였다. 키틴올리고머의 생산을 위한 가장 적합한 효소원으로 exochitinase활성이 적고, endochitinase활성이 높으며 값이 저렴하고 안정적인 공급이 가능한 닭의 소화기가 적합한 것으로 사료되었다.

• Macromolecular Research
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• 제13권3호
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• pp.257-264
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• 2005

Polyurethanes containing z-Iysine segments in the main chain (PULL) were synthesized from 4,4'-diphe-nylmethyl diisocyanate, poly(tetramethylene glycol), and z-Iysine oligomer as a chain extender. The PULL film was treated first with a $10\%$ HBr-acetic acid solution and subsequently with a saturated sodium bicarbonate aqueous solution to produce a primary amine group on the surface (PULL-N). Lactobionic acid (LA)-immobilized PULL (PULL-L) was prepared by the coupling reaction of the PULL surface amine groups and the LA carboxylic acid groups. The surface-modified PULLs were then characterized by attenuated total reflection-Fourier transform infra-red spectroscopy, electron spectroscopy for chemical analysis, atomic force microscopy, and contact angle goniometry. In the hepatocytes adhesion experiment, the cells poorly adhered to the PULL surface, although they adhered moderately well to the PULL-N surface. On the other hand, the cells adhered well to the PULL-L surface, suggesting the good affinity of the surface $\beta$-galactose moieties for hepatocytes. When hepatocytes were cultured in the presence of epidermal growth factor for 48 h, the cells rapidly aggregated on the PULL-L surface, whereas they aggregated only slowly on the other surfaces. The PULL prepared in this study has the potential to be used as a coating material for the enhancement of hepatocyte adhesion.

• 한국응용과학기술학회지
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• 제36권1호
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• pp.348-354
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• 2019

Dipalmitoyl phosphatidyl choline(DPPC), Polyphenol 유도체, 그리고 Hematoxylin-Eosin은 5분 동안 산성 상태에서 직접 초음파 처리하여 명확한 표준용액을 제공했다. $25^{\circ}C$에서 DPPC 계의 레시틴소포에서 폴리페놀유도체의 흡수특성은 흡수분광학에 의해 분석하였다. 레시틴소포에서 단량체와 이량체 사이의 폴리페놀유도체의 평형은 폴리페놀유도체의 저농도에서 존재했지만 올리고머는 레시틴소포의 고농도에서 소포안에 형성되었다. 폴리페놀유도체의 일정한 농도에 Bacteriorhodopsin(BR)을 첨가함으로써 DPPC의 상전이동안 폴리페놀유도체의 흡수비율(${\alpha}/{\beta}$)이 감소되었다. 기둥이 있는 곳에 라멜라 소포와 uni- and multilamella 응집체의 혼합물이 존재한다. 용출된 기둥과 혼합물사이의 속도 차이가 관찰되었으므로 기둥 용출된 라멜라반응 보다 촉매 효과를 나타냈다. DPPC 및 폴리페놀유도체에 대한 가수분해의 상전이 온도는 DPPC 및 폴리페놀유도체 보다 높게 측정되었다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제20권5호
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• pp.551-558
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• 1992

Streptomyces sp. S56으로부터 endoinulase를 생산하고 정제하여 물화학적으로 성질을 조사하였다. 조효소는 DEAE-cellulose column chromatography 및 Sephadex G-200 gel filtration에 의하여 정제하였으며, 정제된 효소는 polyacrylamide gel 전기영동결과 단일 band로 나타나서 전기영동상 순수하게 분리되었다. 정제효소의 최적 pH는 5.5-6.0, 최적온도는 $50^{\circ}C$였으며, 최적 온도에서의 열안정성은 1시간 처리후 42%의 잔류활성을 보였다. 정제효소는 금속이온 중 $Mn^{2+}$에 의해서는 활성이 증가되었으나, $Ag^{+}$, $Hg^{+}$, $Cu^{2+}$, $Zn^{2+}$, $Fe^{3+}$, $Mo^{6+}$ 에 의해서는 활성이 50% 이상 감소하였다. EH한 EDTA, 8-hydroxyquinoline에 의하여 활성이 저해되는 것으로 보아 metalloenzyme인 것으로 추정되었다. 본 효소는 inulin 내부의 $\beta$-2,1 결합을 가수분해하여 fructose oligomer를 생산하는 inulase 활성만을 가지고 있었으며 invertase 및 $\alpha$-glucosidase 활성은 나타내지 않았다. Inulin에 대한 Km값은 0.287mM, $V_{max}$ $0.109{\mu}mol/min$이었다. 효소의 촉매작용에 관하여는 amino acid residue는 tryptophan로 추정되었으며 그 외에 arginine, tyrosine, lysine, methionine, histidine, cysteine 및 cystine의 chemical modification 실험결과 효소활성저해가 나타나지 않아 이들 amino acid residue는 효소작용에 직접적으로 관여하지 않는 것으로 추정되며 carboxyl기도 효소활성에 영향을 미치지 않는 것으로 나타났다.