• 한국지반환경공학회 논문집
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• 제15권12호
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• pp.61-69
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• 2014

Carboxymethyl-${\beta}$-cyclodextrin(${\beta}$-CMCD)은 소수성과 친수성의 성질을 모두 가지고 있는 생분해성 계면활성제로 복합오염토양의 동시 처리에 적용이 가능한 장점이 있다. 본 연구에서는 코발트(Co), 스트론튬(Sr) 및 세슘(Cs) 등의 방사성 핵종 중금속으로 오염된 토양에서 이들의 탈착 거동을 살펴보고, 탈착제로서 CMCD의 효과를 평가하였다. 탈착속도 실험에서 Co, Sr 및 Cs 모두 1~3시간 이내에 탈착평형에 도달하였으며, 카올린에서의 탈착률이 자연토양에서 보다 높게 나타났다. 또한 탈착용액으로 CMCD를 2 g/L를 첨가한 경우 탈착률이 5~20 %가량 증가하였으며, 핵종 중금속별 탈착률은 Co > Cs > Sr 순으로 나타났다. 탈착실험 결과를 다양한 탈착속도 모델에 적용한 결과, pseudo-second order kinetic model을 가장 잘 따르는 것으로 나타났으며, 탈착속도는 Cs > Co > Sr 순으로 나타났다. 흡/탈착 간 이력현상은 Sr > Co > Cs 순으로 탈착속도가 느릴수록 이력현상이 커지는 것으로 나타나, 탈착속도가 흡/탈착 간 이력현상을 야기하는 주요 요인 중 하나로 판단되었다. CMCD의 주입으로 탈착량이 증가하고 흡/탈착 간 이력현상이 감소하는 효과를 보였으나, 과량 주입 시에도 토양에 흡착된 핵종 중금속을 완전히 탈착시키지는 못하는 것으로 평가되었다.

• Journal of Pharmaceutical Investigation
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• 제26권3호
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• pp.175-185
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• 1996

To inhibit the enzymatic degradation of leucine enkephalin (Leu-Enk) and its synthetic analog. $[D-ala^2]$-leucine enkephalinamide (YAGFL), in the nasal, rectal and vaginal mucosal and serosal extracts of rabbits, effects of enzyme inhibitors such as amastatin (AM), puromycin (PM), thiorphan (TP), thimerosal (TM), EDTA, N-carboxymethyl-Phe-Leu (CPL), phenylethyl alcohol (PEA), phenylmercuric acetate (PMA), benzalkonium chloride (BC) and modified cyclodextrins, alone or in combination, were observed by assaying the pentapeptides staying intact during incubation. Mucosa extracts were prepared by exposing freshly-excised mucosal specimens mounted on Valia-Chien cells to isotonic phosphate buffer while stirring. The degradation of Leu-Enk and YAGFL followed the apparent first-order kinetics. The half-lives (mean) in the nasal, rectal and vaginal mucosal extracts were found to be 1.07, 0.33 and 1.14 hr for Leu-Enk, and 16.9, 6.2 and 6.8 hr for YAGFL, respectively. AM or PM, which is an aminopeptidase inhibitor, did not show a sufficient inhibition of Leu-Enk $(50\;{\mu}g/ml)$ degradation in all kinds of extracts. $Dimethyl-{\beta}-cyclodextrin\;(DM-{\beta}-CyD)$ decreased the degradation rate constants of Leu-Enk about 2 or 3 times, comparing with no additive. However, the use of mixed inhibitors of AM $(50\;{\mu}M)$/TM (0.25 mM)/EDTA (5 mM) resulted in a full stabilization of Leu-Enk by decreasing the degradation rate constants 67.3, 161.3 and 113.8 times far the nasal, rectal and vaginal mucosal extracts, respectively, comparing with no inhibitor. With mixed inhibitors, Leu-Enk remained intact more than 90% after 6 hr-incubation. In the stabilization of YAGFL, hM, TP or CPL alone showed little efffct, and some additives demonstrated a considerable inhibition of YAGFL degradation in the rank order of TM > BC > EDTA. However, the addition of mixed inhibitors such as TM (0.5 mM) and EDTA (5 mM) into the extracts protected YAGFL from the degradation by more than 85% even after 24 hr-incubation, suggesting almost complete inhibition of YAGFL degradation in the extract. On the other hand, $DM-{\beta}-CyD\;or\;hydroxypropyl-{\beta}-cyclodextrin$ (10%) were also found to retard enzymatic degradation rates of YAGFL markedly, and resulted in staying intact more than 80% of YAGFL in the nasal and vaginal mucosal extracts, and more than 60% in the rectal mucosal extract after 16 hr-incubation.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제25권2호
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• pp.109-114
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• 1997

The Oomycete Saprolegnia ferax produces an extracellular $\beta$-amylase, Maximum enzyme yield was attained after 7 days of growth in YNB starch medium (pH 6.5) at 25$\circ$C. The amylase was pu- rified 24-fold by ultrafitration, HPLC DEAE column and HPLC gel filtration. The purfied enzyme was a monomeric glycoprotein with a molecular weight of about 44,000 dalton. The pH and temperature optima were 6.5 and 50$\circ$C, respectively. The enzyme was fairly stable up to 50$\circ$C and at acidic pH region (pH 4.0-7.0). The apparent Km and Vmax values of the enzyme against soluble starch were 0.77 mg/ml and 2,174 $\mu$moles/mg protein, respectively. Amino acid analysis indicated that the enzyme was enriched in alanine, glycine, leucine and acidic amino acid. Starch hydrolysis with the enzyme released maltose but not glucose, whereas maltotriose, Schardinger dextrin ($\alpha$-cyclodextrin) and pullulan were not hydrolysed by the enzyme. The enzyme was inhibited by Schardinger dextrin, p-chloromercuribenzoate(PCMB), CU$^{2+}$' and Hg$^{2+}$. Inhibition of the enzyme by PCMB could be reversed by the addition of cysteine and mercaptoethanol.

• Archives of Pharmacal Research
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• 제29권9호
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• pp.808-813
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• 2006

Two methods for the chiral purity determination of bevantolol were developed, namely capillary electrophoresis (CE) using carboxymethyl-${\beta}$-cyclodextrin (CM-${\beta}$-CD) as a chiral selector and high-perfomance liquid chromatography (HPLC) using a chiral stationary phase. In the HPLC method, the separation of bevantolol enantiomers was performed on a Chiralpak AD-H column by isocratic elution with n-hexane-ethanol-diethylamine (10:90:0.1, v/v/v) as mobile phase. In the CE method, bevantolol enantiomers were separated on an uncoated fused silica capillary with 50 mM amonium phosphate dibasic adjusted to a pH 6.5 with phosphoric acid containing 15 mM CM-${\beta}$-CD as running buffer. Validation data such as linearity, recovery, detection limit, and precision of the two methods are presented. The detection limits of S-(-)-bevantolol were 0.1% and 0.05% for CE and HPLC method, respectively and R-(+)-bevantolol were 0.15% and 0.05% for CE and HPLC method, respectively. There was generally good agreement between the HPLC and CE results.

• 한국축산식품학회:학술대회논문집
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• 한국축산식품학회 2004년도 정기총회 및 제33차 춘계 학술대회
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• pp.330-333
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• 2004

본 연구는 ${\beta}$-cyclodextrin 처리를 이용하여 우유에서 cholesterol을 제거하여 호상요구르트를 제조하고 혈중 콜레스테롤 저하 물질인 달맞이꽃 종자유(EPO)의 양을 다르게 첨가하여 호상요구르트의 저장기간 중 이화학적 변화와 물성 및 관능적 특성을 살펴보았으며, 그 결과 pH는 저장기간 15일이 경과함에 따라 모든 군에서 pH의 저하가 일어났고, 각 실험군 간 유의적 차이는 없었다. 마찬가지로 산도도 저장기간 15일이 경과함에 따라 모든 실험군에서 계속적인 증가가 나타났으며, 실험군간 유의적 차이는 없었다. 지방산화도측정결과 TBA가(535nm)는 저장 0일에 0.045에서 저장 15일에 0.196까지 증가하였고, EPO 첨가 호상요구르트는 0.188까지 증가하였으나 실험군간 유의적 차이는 보이지 않았다. 점도는 ${\beta}$-CD를 처리하여 2% EPO를 첨가한 호상요구르트가 저장 0일에 3.7에서 저장 15일에 8.4로 가장 큰 점도 감소를 나타내었고, 저장 15일 동안 모든 군에서 점도감소가 나타났다. 관능검사결과 ${\beta}$-CD처리하여 EPO를 첨가한 호상요구르트의 산패취와 산패한 맛이 control보다 높았지만 저장기간이 지날수록 점차 낮아졌고, 신맛과 쓴맛은 control과 유사하게 나타났다. 결론적으로 EPO를 첨가한 호상요구르트는 이화학적 변화와 물성 및 관능적으로 긍정적인 결과로 나타나 산업화의 가능성을 보였다.

• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제33권12호
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• pp.4141-4144
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• 2012

This paper introduces a technique for resolving amino acids that combines the advantages of the conventional CSP (chiral stationary phase) method with the CMPA (chiral mobile phase additive) method. A commercially available chiral crown ether column, CROWNPAK CR(+), was used as the CSP and three cyclodextrins (${\beta}$-CD, ${\gamma}$-CD, HP-${\beta}$-CD) were used as the mobile phase additives. Chromatographic resolution was performed at $25^{\circ}C$ and $50^{\circ}C$ with or without sonication. A comparison of the chromatographic results under ultrasonic conditions with those under non-ultrasonic conditions showed that ultrasound decreased the elution time and enantioselectivity at all temperatures. In the case of the ${\beta}$-CD mobile phase additive, the elution time and enantioselectivity under ultrasonic condition were significantly higher than under non-sonic condition at all temperatures. Commercially available Chiralpak AD, Whelk-O2 and Pirkle 1-J columns were used as CSPs to examine more meticulously the effects of ultrasonication and temperature on the optical resolution. The optical resolution of some chiral samples analyzed at $25^{\circ}C$ and $50^{\circ}C$ with or without sonication was compared. As in the previous case, the enantioselectivity was lower at $25^{\circ}C$ but similar enantioselectivity was observed at $50^{\circ}C$.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제29권1호
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• pp.31-36
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• 2001

AA의 2번 위치의 수산기에 부위특이적 활성을 갖는 Paenibacillus sp. JB-13 유래 CGTase의 AA-2G 생산최적조건을 검토하였다. AA-2G 생산에 효율적인 당공여체를 조사하기 위해 다양한 포도당 중합체를 당공여체로 사용하여 AA-2G 생산성을 검토한 결과 dextrin이 가장 높은 AA-2G 생산성을 나타내었으며, 대체적으로 중합도가 높은 당을 효율적으로 이용하였다. 최적 당공여체인 dextrin을 사용하여 AA-2G 생산최적조건을 검토한 결과 반응 혼합액을 2,500 units/ml의 CGTase, 기질농도, 15%, 기질농도비(AA-g/dextrin-g) 3:2으로 조성하여, $37^{\circ}C$ , pH 6.5에서 44시간 반응 시킨 후, 1,500 units/ml의 glucoamylase를 $55^{\circ}C$에서 15시간 반응시켰을 때 AA-2G의 생산이 최대를 나타내었다.

• 한국식품과학회지
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• 제41권1호
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• pp.106-110
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• 2009

홍삼추출물(RGE)의 쓴 맛을 개선하기 위해서 ${\alpha}-,\;{\beta}-,\;{\gamma}$-CD을 이용해서 RGE의 포접화합물을 제조하여, 관능평가를 통해서 RGE-${\gamma}$-CD에 의한 쓴 맛 개선효과가 가장 큰 것을 확인하였다. RGE와 ${\gamma}$-CD의 비율에 따라서 쓴 맛은 선형적으로 감소하지만, RGE 고유의 향 조차도 감소하기 때문에, RGE 대비 10%의 ${\gamma}$-CD를 첨가하여 포접화합물을 형성할 때 쓴 맛은 RGE 대비 78% 정도 감소하였고, 홍삼의 향은 62% 정도를 유지함으로써 기호도면에서 우수한 결과를 얻었다. SD계 흰쥐에 RGE, RGE-${\gamma}$-CD10의 제제를 총 사포닌의 투여량이 제제간에 동일하도록 투여한 후, 혈장 중 RGE에 들어있는 주요한 성분으로 알려져 있는 ginsenoside Rg1, Rb1을 지표물질로 설정하여 전 농도를 측정하여 두 제제간의 AUC를 비교한 결과, Rg1의 경우, RGE 제제 투여 후의 평균값이 $13.11{\mu}g{\cdot}hr/mL$, RGE-${\gamma}$-CD10 투여 후의 평균값은 $12.04{\mu}g{\cdot}hr/mL$로 유의적인 차이는 없었다. 한편, Rb1의 경우, RGE 제제로서 투여하였을 때의 AUC 평균값이 $25.84{\mu}g{\cdot}hr/mL$, RGE-${\gamma}$-CD10 투여 후의 평균값은 $81.48{\mu}g{\cdot}hr/mL$로 3배 이상 높아짐을 알 수 있었다. 본 연구에 의해 ${\gamma}$-CD로 RGE를 포접했을 경우 쓴 맛이 감소하고, ginsenoside Rb1의 생체이용율이 증가하여 RGE를 그대로 섭취할 경우보다 포접화합물로 섭취 시에 더 유용함을 확인하였다.

• 대한화장품학회지
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• 제33권1호
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• pp.1-6
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• 2007

일반적으로 cyclodextrin (CD)은 liposome의 구조를 불안정하게 만드는 것으로 알려져 있다. 본 연구에서는 양친매성 고분자전해질을 리포좀에 도입하여 CD에 대한 리포좀의 안정도를 증진시키는 연구를 수행하였다. Transmission electron microscopy와 photocorrelation spectroscopy 결과들로부터 ${\beta}-CD$ (${\beta}CD$)와 hydroxypropyl-${\beta}CD$ ($HP{\beta}CD$)를 함유하는 리포좀에 고분자가 도입되었을 때 CD를 함유하는 phosphatidylcholine (PC)-cholesterol (Chol) 리포좀보다 우수한 구조적 안정성을 나타내었다. 또한, rhaponticin (Rh)을 $HP{\beta}CD$에 포접시키고 이를 함유하는 PC-Chol 리포좀과 고분자가 도입된 리포좀의 안정도를 비교해 보았을 경우도 마찬가지로 고분자가 도입된 리포좀이 월등히 향상된 구조적인 안정성을 나타내는 것을 확인하였다. 이와 더불어 guinea pig의 피부조직을 사용하고 franz-cell을 통한 in vitro 피부흡수실험을 수행한 결과, $HP{\beta}CD$에 의해 가용화된 Rh의 피부흡수가 고분자가 도입된 리포좀에 의해 증진됨을 확인할 수 있었다. 상기 결과들은 양친매성 고분자 전해질의 도입에 따라 CD에 의해 가용화된 특정한 활성성분을 함유하는 리포좀의 구조적인 안정성을 효과적으로 증진시킬 수 있음을 확인시켜 주었으며, 이렇게 향상된 리포좀의 구조적인 안정성을 통해 약물전달시스템 측면에서 많은 응용이 가능할 것으로 생각된다.

• BMB Reports
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• 제28권5호
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• pp.375-381
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• 1995

Two forms of glucoamylase (GI and GII) from starch-grown Lipomyces kononenkoae CBS 5608 mutant were purified to apparent homogeneity by means of ultrafiltration, Sephacryl S-200 gel filtration and DEAE Sephadex A-50 chromatography. The apparent molecular weight was calculated as ca. 150 kDa for GI and ca. 128 kDa for GII, respectively. Both enzymes were glycoproteins with isoelectric points of 5.6 (GI) and 5.4 (GII). They had a pH optimun of 4.5 and were stable from pH 5 to 8. The temperature optimum for both enzymes was $60^{\circ}C$, but they were rapidly inactivated above $70^{\circ}C$. The $K_m$ values toward starch were estimated to be 6.57 mg per ml for GI and 4.52 mg per ml for GII, and the $V_{max}$ values were 16.28 ${\mu}M$ per mg for GI and 32.25 ${\mu}M$ per mg for GII, respectively. The $K_m$ and $V_{max}$ values of GII for ${\alpha}-$ or ${\beta}-cyclodextrin$ were estimated to be 0.15 mg per ml and 2.0 mg per ml, respectively ($K_m$) and 1.02 ${\mu}M$ per mg or 1.02 ${\mu}M$ per mg, respectively ($V_{max}$). Neither enzyme exhibited pullulanase activity but they released only glucose from starch or cyclodextrin. Amino acid analysis indicated that both glucoamylases were enriched in proline and acid amino acids. Glucoamylase GII strongly cross-reacted with a monoclonal antibody raised against GI enzymes, and the two enzymes shared very similar amino acid composition. Western blot analysis indicated that L. kononenkoae CBS 5608 mutant produced two forms of glucoamylase on starch, and that synthesis of them was subject to glucose repression.