• 한국미생물·생명공학회지
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• 제38권2호
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• pp.183-189
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• 2010

반추동물의 급성 산독증의 예방 및 치료제 개발 연구의 일환으로 100종의 네팔 식물추출물을 이용하여 미생물 유래의 $\alpha$-amylase 및 $\alpha$-glucosidase 저해 활성을 평가하였다. 그결과 Cedrus deodara(Roxb.) G. Don와 Myrica nagi Thunb.추출물에서 acarbose보다 강력한 $\alpha$-amylase 저해활성을 확인하였으며, 각각의 $IC_{50}$는 44.5, 47.5 및 $50.5\;{\mu}g/mL$로 확인되었다. 또한 고혈당 치료 효과가 보고된 Cleistocalyx operculatus(Roxb.) 추출물에서는 강력한 $\alpha$-amylase 저해활성 및 양호한 $\alpha$-glucosidase 저해 활성을 확인하였다. 최종 선정된 3종의 추출물은 1 mg/mL 농도까지 인간적혈구에 대한 용혈활성이 없었으며, $80^{\circ}C$, 또는 0.01N HCl 조건에서 60분간 처리시에 활성의 변화가 나타나지 않았으며, 특히 C. operculatus(Roxb.)와 M. nagi Thunb의 경우 산 처리시에 오히려 20% 정도의 저해활성의 증가가 나타났다. 이러한 결과는, 최종 선정된 3종의 추출물이 미생물 유래의 전분분해 효소의 저해를 통해 반추동물의 급성 산독증 예방 및 치료에 이용 가능함을 제시하고 있다.

• 한국약용작물학회지
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• 제17권5호
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• pp.357-362
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• 2009

Compounds of isolated from roots extract of Pueraria thunbergiana were tested their inhibitory effects on $\alpha$-glucosidase and $\alpha$-amylase. Inhibitory activity of methylene chloride (MC) fraction and ethyl acetate (EA) fraction against $\alpha$-glucosidase showed more than 60% at a concentration of $500{\mu}g/m{\ell}$. Among the nine compounds tested on $\alpha$-glucosidase, biochanin A, (-)-tuberosin and calycosin from MC fraction and daidzein from EA fraction were stronger inhibitors than acarbose ($IC_{50}=530{\mu}g/m{\ell}$), and their $IC_{50}$ were 9, 144, 328 and $20{\mu}g/m{\ell}$, respectively. Biochanin A and (-)-tuberosin also inhibited $\alpha$-amylase activity as like as acarbose $IC_{50}=20.5{\mu}g/m{\ell}$), and their $IC_{50}$ were 22 and $348{\mu}g/m{\ell}$, respectively. Although daidzein was already known $\alpha$-glucosidase inhibitory effects, it was newly evaluated that biochanin A and (-)-tuberosin inhibited $\alpha$-glucosidase as well as $\alpha$-amylase, and that calycosin did $\alpha$-glucosidase.

• KSBB Journal
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• 제11권2호
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• pp.125-131
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• 1996

Bacillus amyloliquefacieus 01용한 회분식 배양시 탄소원인 maltose와 glucose에서 저해제 acetic a acid, lactic acid가 세포성장과 생성물 생성에 미치 는 영향에 대해 검토한 결과, acetic acid가 저해제 로 작용함을 확인하였고, acetic acid 첨가시 초기농 도가 증가할수록 세포성장은 현저하게 감소되었다. ${\alpha}$-Amylase 생성 최대치는 maltose $10g/\ell$ 의 경우 a acetic acid 초기농도 $0.5g/\ell$ 일때 24시간 배양시에 l25unit/ml로 가장 높았고, glucose $10g/\ell$ 의 경우 acetic acid 초기놓도 $2.0g/\ell$ 일때 20시간 배양시에 331.55unit/ml로 가장 높았다. Acetic acid 초기농 도가 과량 일때는 세포의 성장이 최저 상태이고, ${\alpha}$-amylase 생성도 급격히 감소하였다. 저해제로 ace­t tic acid 첨가시 탄소원인 maltose와 glucose를 비 교하면 glucose에서 maltose 보다는 세포가 더 성장되었고, ${\alpha}$-amylase의 생성도 더 많게 나타났으며, 두 가지 탄소원에 다같이 저해 작용을 나타냈다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제24권4호
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• pp.252-259
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• 1981

Bacillus amyloliquefaciens K의 생육(生育)과 ${\alpha}-amylase$ 생산(生産)에 대한 Tunicamycin (TM)의 영향(影響)을 검토(檢討)한 결과(結果) 최소생육저지농도(最少生育沮止濃度)는 $0.25{\mu}\textrm{g}/m\ell$이고 생산(生産)된 ${\alpha}-amylase$의 내열성(耐熱性)은 $50^{\circ}C$이었다. TM 첨가량(添加量)이 $1{\mu}\textrm{g}/m\ell$인 액체배지(液體培地)에서 10시간(時間) 진탕배양(振湯培養)할 경우 균(菌)의 형태(形態)는 간형(桿形)에서 부정형(不定形)의 구형(球形)으로 변형(變形)되었으며 24시간배양(時間培養)으로 용해(溶解)되었다. TM와 자외선의 처리로 분리(分離)한 his-, $TM^{\tau}$ 변이주(變異株)의 생육(生育)은 친주(親株)와 같은 경향(傾向) 이었으나 ${\alpha}-amylase$, protease, 및 RNase의 생산량(生産量)은 떨어지는 경향(傾向)이다.

• KSBB Journal
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• 제11권1호
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• pp.86-91
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• 1996

전분이 충전된 폴리에틸렌 필름의 생분해도를 측정하기 위해, ${\alpha}$-amylase가 효과적으로 전분을 분해 시킬 수 있는 반응조건을 설정하고 설정된 반응조건 에서 반응시킨 후 산물인 당을 측정하여 분해정도를 결정하였다. 효과적 인 반응온도는 $80^{\circ}C$이고, pH는 6.3-7.3 사이가 적당하였다. 효소반응에 적당한 r amylase량은 1 mg 전분당 100unit이 었다. 이와 같 은 반응조건하에서, 전분의 무게함유량이 각각 5%. 10%, 15%. 20% 인 폴리에틸렌 필름을 ${\alpha}$-amylase 와 반응시킨 결과 전분이 함유된 비율과 생성된 환 원당간에 대융의 관계를 보였다. 따라서 필름 내에 함유된 생분해가 가능한 전분량을 정량화하는데 calibration 역할을 할 것으로 기대된다. 이 때 분해되 어진 전분의 양은 충전된 전체 전분량의 약 40%에 해당하는 값으로 나타났으며, 나머지는 필름 내부에 분산되 어 있어 ${\alpha}$-amylase의 공격을 받지 못하기 때 문으로 생각된다. 본 실험을 통해 최적화된 반응조 건하에셔 분해시킴으로써, 계면활성제를 첨가하여 분해도를 높인 기존의 데이타보다 더 높은 분해도를 얻을 수 있었다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제25권5호
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• pp.831-838
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• 1996

STZ 유발 당뇨쥐에 날메밀, 볶은메밀, 찐메밀을 식이의 50%가 되도록 각각 혼합한 메밀식 이를 급여하여 2주간 사육시킨 후 변의 단백질 함량, 췌장무게, 췌장의 $\alpha-amylase,$ chymotrypsin, lipase환성 및 변의 $\alpha-amylase,$ chymotrypsin, trypsin 활성을 각각 측정하였다. 변중 단백질 함량은 당뇨대조군에 비하여 당뇨날메밀군, 당뇨볶은메밀군, 당뇨찐메밀군에서 각각 99%, 91%, 103% 유의적으로 증가하였으며 , 췌장 무게는 당뇨대조군과 비교하여 당뇨날메밀군에서 24% 유의적으로 증가하였다. 췌장의 $\alpha-amylase$ 및 lipase 환성은 당뇨대조군과 당뇨메밀군들 사이에 유의적인 차이가 없었으나 chymotrypsin 활성은 당뇨찐메밀군에서 45% 유의적으로 감소하였다. 변의 $\alpha-amylase활성은$ 당뇨대조군과 당뇨메밀군들 사이에 유의적인 차이가 없었으나, chymotrypsin 활성은 모든 당뇨메밀군들에서, trypsin 활성은 당뇨볶은메밀군에서 유의적으로 증가하였다.

• 한국환경과학회지
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• 제13권9호
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• pp.827-833
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• 2004

The biodegradability of vinyl acetate acrylate resin and com starch blend was studied by determination of the reduced sugars produced after enzymatic hydrolysis. The starch hydrolysis reaction by $\alpha-amylase$ was achieved within 5 minutes. Optimal ranges of temperature and pH for the starch hydrolysis by $\alpha-amylase$ were around $80^{\circ}C$ and 6.5-7.2, respectively. The biodegradability of the starch-filled acrylate films increased as the content of starch increased. The biodegradation of starch in the starch-filled acrylate film by $\alpha-amylase$ was about 48.6% of that of pure starch. This value of biodegradable starch-filled acrylate film gave a good result with enzymatic shortcut test. The surface morphologies of the starch-filled acrylate film after enzymatic hydrolysis were investigated by scanning electron microscopy (SEM).

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제14권6호
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• pp.1196-1199
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• 2004

A bacterium, isolated from rabbit's waste and identified as Cellulomonas sp., had cellulase and thermostable $\alpha$-amylase activity when grown on wheat bran. Maximum activity of thermostable $\alpha$-amylase was obtained by adding $3\%$ soluble starch. However, soybean oil (1 ml $1^{-1}$) could increase the production of $\alpha$-amylase and cellulase in 'wheat bran. The $\alpha$-amylase was characterized by making a . demonstration of optimum activity at $90^{\circ}C$ and pH 6- 9, with soluble starch as a substrate. The effect of ions on the activity and the stability of this enzyme were investigated. This strain secreted carboxymethyl cellulase (CMCase), cellobiase ($\beta$­glucosidase), and filter paperase (Fpase) during growth on wheat bran. Carboxymethy1cellulase, cellobiase, and Fpase activities had pH optima of 6, 5.5, and 6, respectively. CMCase and cellobiase activities both had an optimum temperature of $50^{\circ}C$, whereas Fpase had an optimum temperature of $45^{\circ}C$.

• 한국식품과학회지
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• 제20권5호
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• pp.644-649
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• 1988

216종의 생약을 대상으로 해서 bacterial 알파에 대해 저해 활성을 나타내는 생약을 선별하였으며, 2차 선별시험 결과 Areca catechu L.(빈랑) Cinnamomum cassia Presl. (계피) 및 Ephedra sinica Stapf(마황)가 비교적 강한 저해 활성을 나타내었다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제1권4호
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• pp.256-260
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• 1991

In B. subtilis, $\alpha$-amylase synthesis is regulated by amyR located directly on the upstream of amyE. Three different amyR alleles have been reported, amyR1, amyR2 and amyR3. Strains bearing the gra-10 mutation which confers derepression for catabolite repression has GlongrightarrowA transition mutation at ＋5 of amyR1. S1 nuclease mapping demonstrated that transcription initiated at 8 bases downstream from the -10 region of putative E$\sigma^{A}$ promoter P1 in amyR1 and gra-10. In amyR2, the major transcription initiatd at the same place and the minor, 10 bases downstream from -10 of P2. The transcript from P2 contributed approximately 15-20% of total amyE mRNA. S1 nuclease protection experiment indicated that amyE mRNA levels corresponded to the rate of synthesis assumed by specific activities of $\alpha$-amylase in culture supernatants, suggesting that $\alpha$-amylase synthesis is regulated at the level of transcription.n.