• Journal of Nutrition and Health
• /
• 제53권3호
• /
• pp.244-254
• /
• 2020

본 연구는 선씀바귀의 항산화 및 탄수화물 소화효소 억제 효과를 평가하여 제 2형 당뇨환자에게 중요한 항산화제 및 혈당 상승 억제제로서의 가능성을 타진하고자 하였다. 선씀바귀 추출물의 총 폴리페놀, 플라보노이드 함량과 in vitro 항산화 활성 및 소화효소 저해 활성을 조사한 결과 ISE가 ISW보다 총페놀과 플라보노이드 함량이 높았고 항산화 활성 및 소화효소 저해 활성 또한 높았다. ISE의 계통분획물 중에 에틸아세테이트 분획물과 부탄올 분획물의 소화효소 저해 활성이 가장 우수하고, 추출물의 항산화활성과 탄수화물 소화효소 억제효과가 총 페놀 및 플라보노이드함량과 높은 상관성을 가지는 것으로 볼 때, ISW에 비해 상대적으로 높은 ISE의 항산화 및 소화효소 저해 활성은 페놀 화합물, 특히 플라보노이드 화합물 때문임을 알 수 있었다. 따라서 ISE와 에틸아세테이트 그리고 부탄올 분획물은 우수한 항당뇨 기능성 소재라고 판단된다.

• 미생물학회지
• /
• 제26권2호
• /
• pp.73-81
• /
• 1988

$\alpha$-Amylase (EC.3.2.1.1) of Neurospora crassa (ATCC9279) was cloned in E. coli HB101 using shotgun method, and the enzymes isolated from both N. crassa and E. coli were compared. Chromosomal DNA isolated from the spores of N. crassa was partially digested with PstI restriction endonuclease and rejoined to pBR322 which had been digested with the same enzyme. The resulting recombinant DNA were introduced into E. coli HB101 which had competancy by treating with $CaCl_{2}$. As the result, about 8000 colonies which showed tetracycline resistance were selected and two of the colonies which had 13.5Kb recombinant plasmid exhibit starch degrading activity on starch-containing plate when treated with D-cycloserine. $\alpha$-Amylases from both N.crassa and E. coli were isolated by using ammonium sulfate precipitation, DEAE-cellulose ion exchange column chromatography and Bio-Gel P150 gel foltration column. As the result, about 81.3 fold and 5.6 fold purifications in specific activities were obtained respectively, and specific activities of the gel filtrates were 6.1u/mg and 85u/mg respectively. The properties of both enzymes were compared and they showed quite the similar patterns in optimal temperature, optimal pH and had same molecular weight about 100,000 daltons on gel filtration method. Optimal temperatures for both enzymes were $70^{\circ}C$ and optimal pH were about 6 and 10.

• 한국작물학회지
• /
• 제51권7호
• /
• pp.632-638
• /
• 2006

단옥수수와 초당옥수수 종자의 활력을 높일 수 있는 탈곡방법을 알기 위하여 단옥수수($Early\;Sunglow{\times}GCB\;70$)와 초당옥수수($Xtrasweet\;82{\times}Fortune$) 종자의 수분함량을 12, 15, 18, 21%로 건조한 후 손과 전기 탈곡기로 탈곡하여 $25^{\circ}C$ 발아율, cold test에서 출아율, 당 및 전해질 누출, ${\alpha}-amylase$ 활성 등 종자특성을 조사한 결과를 요약하면 다음과 같다. 1. 손 탈곡은 종자수분 함량에 관계없이 기계적 상처가 없었으나 기계 탈곡할 때 종자의 상처를 줄일 수 있는 수분함량은 단옥수수는 $15{\sim}21%$, 초당옥수수는 $12{\sim}21%$이었다. 2. Cold test에서 출아율은 종자수분 함량에 관계없이 손 탈곡한 종자가 기계 탈곡한 종자보다 단옥수수는 $6{\sim}14%$, 초당옥수수는 $9{\sim}18%$ 높았다. 3. 단옥수수는 $25^{\circ}C$ 발아율과 cold test 출아율과 정의 상관이 있었으나 초당옥수수는 관계가 없었다. 단옥수수와 초당옥수수의 cold test에서 출아율은 침종 시 당 누출과는 부의 상관, ${\alpha}-amylase$ 활성과는 정의 상관이 있었다. 4. 기계 탈곡 시 $25^{\circ}C$에서 상처립 비율, 발아율, cold test에서 출아율, 당과 전해질 누출량, ${\alpha}-amylase$ 활성을 고려한 적정 종자수분 함량은 단옥수수는 15%, 초당옥수수는 12%이었다.

• 한국식품과학회지
• /
• 제40권3호
• /
• pp.251-256
• /
• 2008

한국의 전통 한국의 전통적인 식품 중, 대표적인 장류로서 반가 식품에 해당하는 수조육류와 어패류를 첨가하여 제조한 어육장(규합총서의 방법)을 발효시키되, 2달 간격으로 발효기간에 따라 ${\alpha}$-amylase, esterase, ${\beta}$-glucosidase, lipase, lipoxygenase 및 protease의 활성을 각각 측정하여 경시적 변화를 관찰하였다. 어육장을 액체와 고체시료로 나누어 이상에서 열거한 효소들의 활성을 측정한 결과, lipase 및 lipoxygenase의 비활성도는 모두 0.05unit/mg protein 이하로서 효소 활성도가 낮은 수준이었으며, 1년동안의 발효·숙성기간 중 비활성 증감변화도 미미하였다. 반면,${\alpha}$-amylase, esterase, ${\beta}$-glucosidase 및 protease는 숙성기간에 따라 효소의 활성이 증가하는 것을 확인할 수 있었고, 특히 10개월째에는 액체시료의 경우 4종류 효소의 비활성이 급격히 증가하였다가 감소하는 것을 확인할 수 있었다. 전반적으로 고체시료의 단백질 함량은 액체시료보다 높았지만, 액체시료의 비활성이 고체시료보다 2-5배 이상 높은 결과를 확인하였다.

• 한국연초학회지
• /
• 제9권2호
• /
• pp.69-75
• /
• 1987

Nicotine, the main alkaloid of tobacco, showed different effect according to the enzyme. Among investigated enzymes, protease was inactivated remarkably by nicotine and the mode of inhibition was examined. $\alpha$-amylase and $\beta$-amylase were not affected, and cellulase and glucoamylase were inactivated partially when the concentration of it was over 1.0% , but protease was inhibited powerfully by nicotine The inhibition of protease by nicotine was performed almost in the initial stage of reaction, and was not so much affected by temperature, and was reversible. The inhibition type of protease by nicotine appeared as a Mixed-type inhibition.

• 대한약리학회지
• /
• 제16권2호
• /
• pp.15-24
• /
• 1980

[${\alpha}$]-Amylase catalyses the hydrolysis of starch, glycogen, and related poly- and oligosac-charide by random cleavage of ${\alpha}$-D-(l-4) glucan linkage. In man large amounts of amylase are secreted into the digestive tract by the salivary and exocrine pancreatic gland, minimal amount being produced also in other tissues. It has been known that ${\alpha}$-amylase exists in multiple molecular forms, isoenzyme which can be separated from each other because of difference in their physicochemical properties. By using various methods, several groups of investigator have separated the many isoenzyme in serum, saliva and pancreatic juice. Furthermore, changes of the normal serum isoenzyme pattern is diagnostically useful even when the total serum enzyme activity is noninformative, such as the clinical use of isoenzyme of serum lactate dehydrogenase. Procarboxypeptidase-A which is one of the pancreatic enzymes is also present as isoenzymes. Four forms of procarboxypeptidase-A haye been found in the bovine enzyme and three forms of the porcine enzyme. In human pancreatic juice four forms of procarboxypeptidase-A isoenzyme were found by isoelectric focusing method. Recently, the so-called isoamylase analysis was developed for the diagnostic use of amylase in pancreatic diseases. In alcohotic patients, the serum concentration of pancreatic isoamylase is subnormal and this lowered activity provides strong evidence for pancreatic exocrine insufficiency. The purpose of this study was to elucidate the variations of the isoenzyme of amylase and procarboxypeptidase-A in serum, saliva and pancreatic juice of the experimental animals. The results are as follow. 1) Three main forms of isoenzyme of amylase by isoelectric focusing were found in pancreatic juice of normal rabbit. However, many new bands were appeared in the pancreatic juice of cholic acid administered animal intravenously while the infusion of cholic acid or elastase into pancreatic duct produced the decrease of number of the fractions on the isoelectric focusing. In the case of serum isoenzyme from normal animal, two major and a few minor isoamylases were observed. By injecting alcohol intravenousely the fractions of serum isoamylase were significantly decreased and in contrary to the pattern in the pancreatic juice the infusion of cholic acid or elastase into pancreatic duct exhitited a significant decrease of the isoenzyme of amylase fractions. In saliva from normal animal three main isoamylase were produced of the administration of alcohol. 2) In the case of procarboxypeptidase-A isoenzyme, two major fractions which have isoelectric point at 6.2 and 6.4 and other two minor bands were observed in the pancreatic juice of normal rabbit. By the treatment of the juice with trypsin, only one band was produced on the isoelectric focusing. No procarboxypeptidase was appeared on the electrofocusing by the infusion of cholic acid or phospholipase A into the pancreatic duct of rabbit. However, a single major fraction of procarboxypeptidase-A was appeared at 3 hr after simple ligation of the pancreatic duct. No significant changes were observed in the juice of the alcohol or cholic acid administered group.

• 한국미생물·생명공학회지
• /
• 제26권2호
• /
• pp.187-194
• /
• 1998

수계에서 전분 가수분해효소의 transglycosylation반응을 이용하여 배당체(glycoside)를 합성하였다. Glycosyl donor인 starch와 glycosyl acceptor인 benzylalcohol을 반응기질로 선택하였다. 시판되는 9종의 당가수분해효소의 transglycosylation활성을 조사한 결과 glucose와 한 종류의 glycoside만을 생산하는 amyloglucosidase(from Rhizopus sp.)를 반응효소로 선정하였다. Amyloglucosidase에 의해 합성된 배당체는 여러 가지 분석을 통해 glucose의 1번 OH기에 benzylalcohol이 ${alpha}$형태로 결합된 benzylalcohol-${alpha}$-glucoside(BG)임을 확인하였다. 수계에서 이 효소에 의한 transglycosylation 반응의 최적조건은 starch 50mg/$m\ell$, benzylalcohol 50 mg/ml, 온도 45$^{\circ}C$, 효소량 10 unit/ml, pH 5.0, 반응시간 32시간이었으며 합성된 BG는 amyloglucosidase에 의해서는 분해되지 않았고 ${alpha}$-glucosidase에 의해 glucose와 benzylalcohol로 가수분해되었다.

• BMB Reports
• /
• 제35권6호
• /
• pp.568-575
• /
• 2002

An $\alpha$-amylase (EC 3.2.1.1) was purified that catalyses the production of a high level of maltose from starch without the attendant production of glucose. The enzyme was produced extracellularly by thermophilic Streptomyces sp. that was isolated from Thailand's soil. Purification was achieved by alcohol precipiation, DEAE-Cellulose, and Gel filtration chromatographies. The purified enzyme exhibited maximum activity at pH 6-7 and $60^{\circ}C$. It had a relative molecular mass of 45 kDa, as determined by SDS-PAGE. The hydrolysis products from starch had $\alpha$-anomeric forms, as determined by $^1H$-NMR. This maltose-forming $\alpha$-amylase completely hydrolyzed the soluble starch to produce a high level of maltose, representing up to 90%. It hydrolyzed maltotetrose and maltotriose to primarily produce maltose (82% and 62%, repectively) without the attendant production of glucose. The high maltose level as a final end-product from starch and maltooligosaccharides, and the unique action pattern of this enzyme, indicate an unusual maltose-forming system. After the addition of the enzyme in the bread-baking process, the bread's volume increased and kept its softness longer than when the bread had no enzyme.

• 한국식품영양과학회지
• /
• 제40권8호
• /
• pp.1079-1085
• /
• 2011

본 연구에서는 참당귀(Angelica gigas Nakai) 꽃 부위를 이용하여 항산화 활성, 암세포 억제 효과, 항당뇨 활성, 항비만 활성, 항염 활성 효과를 평가하였다. 항산화 활성 검정을 위해 참당귀 꽃의 물과 에탄올 추출물에 대하여 DPPH radical scavenging을 측정한 결과 $IC_{50}$ 값이 각각 3,535, 105.0 ${\mu}g/mL$로 나타났으며, 대조구로 쓰인 ascorbic acid는 12.7 ${\mu}g/mL$을 나타냈다. 총 폴리페놀 함량은 에탄올 추출물(48.43${\pm}$0.18 mg/g)이 물 추출물(39.03${\pm}$0.69 mg/g)보다 높았고, 총 플라보노이드 함량도 에탄올 추출물(67.02${\pm}$4.38 mg/g)이 물 추출물(50.32${\pm}$1.24 mg/g)보다 높음을 알 수 있었다. 항당뇨 활성을 위해 ${\alpha}$-glucosidase와 ${\alpha}$-amylase 저해 활성을 측정한 결과, 참당귀 꽃 에탄올 추출물에서는 acarbose 대비 약 34.45%의 낮은 활성 저해 효과를 나타내었고, ${\alpha}$-amylase 활성 저해 효과는 에탄올 추출물이 acarbose 대비 23.62%의 낮은 활성 저해 효과를 나타내었다. Pancreatic lipase에 대한 저해 활성을 측정한 결과 참당귀 꽃 물 추출물은 16.76%의 낮은 저해 활성을 나타내었다. 항암 및 항염 활성 측정 결과 모두 활성이 없거나 낮은 수준이었다. 이러한 결과 참당귀 꽃 추출물은 항산화 관련 기능성 소재로의 활용가능성이 높음을 알 수 있었다.

• 한국식품과학회지
• /
• 제24권4호
• /
• pp.371-375
• /
• 1992

Bacillus licheniformis가 분비하는 ${\alpha}-amylase$를 정제한 후 기질과 금속이온이 효소의 열안정성에 미치는 영향에 대하여 연구하였다. $Ca^{++}$ 이온 및 $B^{+++}$ 이온의 존재시에는 D-value가 7,880 sec 및 2,210 sec로 대조구에 비하여 높은 값을 보였으며 $Ca^{++}$ 이온과 $B^{+++}$ 이온이 동시에 존재할 때는 $D_{85}=24,000\;sec$로 상승효과를 보였다. $Ca^{++}$ 이온 존재시 열불활성화에 대한 활성화에너지 $({\Delta}H{\neq})$는 320.2 kJ/mol이고 $B^{+++}$ 이온의 경우에는 212.9 kJ/mol이었으며 대조구에서는 183.9 kJ/mol 이었다. 기질의 존재하에서는 ${\alpha}-amylase$는 높은 열안정성을 보였는데 30% 전분의 존재하에 $96^{\circ}C$, 30분 열처리한 결과 약 51%의 잔존역가를 검출하였으며 기질에 $Ca^{++}$ 이온을 첨가하였을 때에는 열안정성이 더욱 증가하였다.