V. alginolyticus 138-2, a marine halophilic bacterium, produced an extracellular amylase with a molecular weight of ca. 56,000. The analysis of the digestion products of soluble starch by thin layer chromatography(TLC) revealed that the extracellular amylase of V. alginolyticus 138-2 is a saccharifying-type alpha-amylase. The alpha-amylase activity of the culture supernatant of soluble starch was optimal at pH 6.0 and 45$^{\circ}C$. Ca2+ slightly increased the alpha-amylase activity, whereas Hg2+, An2+, Cu2+, Ni2+, Fe2+, and Mn2+inhibited the enzymatic activity. Alkylating thiol group agent, iodoacetic acid did not affect the alpha-amylase activity, but reduced thiol reagents such as dithiothreitol, cysteine, and beta-mercaptoethanol stimulated theenzymatic activity. On the other hand, even if V. alginolyticus 138-2 is a marine halophilic bacterium, its alpha-amylase activity was significantly inhibited by NaCl.
Bacillus sp. KYJ 963, which was isolated from Korean salt-fermented anchovy (anchovy-jeot), produces an extracellular ${\beta}$-amylase. The analysis of the digestion products of substrates by thin layer chromatography from the purified protein revealed that the enzyme could not hydrolyze maltose or ${\alpha}$-cyclodextrin. In the amino acid composition analysis, the major characteristic of the ${\beta}$-amylase was the high proportion of amino acids that possess short side chain such as glycine and alanine.
취반용 보리 종실 내 (1-3, 1-4)-$\beta$-glucan의 축적기작을 알아보기 위하여 개화 후 일정 간격으로 보리 종실을 채취하여 (1-3, 1-4)-$\beta$-glucan 함량, (1-3, 1-4)-$\beta$-glucanase 활성 및 전분함량과 $\alpha$-amylase 활성을 조사하였다. $\beta$-glucan 함량은 등숙 초기에 매우 낮았으나 개화 후 15~25일 사이에 급속히 증가하였고 개화 후 30일경에는 종실 건물중의 3.5~4%로 증가하였다. (1-3, 1-4)-$\beta$-glucanase 활성은 등숙 초기에 높았으며 등숙이 진전될수록 감소하였다. $\beta$-glucan 함량과 (1-3, 1-4)-$\beta$-glucanase 활성간에는 고도로 유의한 부의 상관관계가 인정되었으나 등숙 종실 중의(1-3, 1-4)-$\beta$-glucanase 활성이 매우 낮은 수준이므로 $\beta$-glucan 축적량에 크게 영향을 미치지 않을 것으로 추정되었다. 전분함량은 등숙이 진전됨에 따라 지속적으로 증가하였으며 개화 후 10~20일에 가장 뚜렷하게 증가하였다. 포도당함량은 등숙이 진전됨에 따라 현저히 감소하였으며, 등숙 초기와 중기에 감소 정도가 매우 컸다. $\alpha$-amylase의 활성도 등숙이 진전됨에 따라 현저히 감소하였으며, 감소 정도는 등숙 초기와 중기에 매우 컸다.
식혜에 함유된 이소말토올리고당과 밥알에 30unit/ml의 $\alpha$-아밀라아제, 글루코아밀라아제, $\alpha$-글루코시다아제, $\beta$-아밀라아제를 가하여 작용시킨 결과 글루코아밀라아제 외에는 일부밖에 가수분해하지 못하였다. 그리고, 인체의 효소인 $\alpha$-아밀라아제와 $\alpha$-글루코시다아제를 함께 작용시켜도 25% 이상 가수분해하지 못하므로 비피두스균의 활성인자로 작용할 것으로 보인다. 밥알은 물에 녹지 않기 때문에 식이섬유로도 작용할 것으로 보인다.
The expression of Bacillus subtilis $\alpha$-amylase from the phoA-amyE fusion gene in recombinant E. coli was investigated under various environmental conditions. The overexpression of cloned $\alpha$-amylase caused retardations in cell growth and synthesis of alkaline phosphatase (AP) from the chromosomal phoA gene. The change of culture temperature from $37^\circ{C}$ to $30^\circ{C}$ increased the specific activities of both $\alpha$-amylase and $\beta$-lactamase by six and two times, respectively, whereas the AP activity remained unchanged. The experiments with chlorampenicol (a translation inhibitor) suggested the enhancement of $\alpha$-amylase activity at $30^\circ{C}$, and this was partly due to the stability of $\alpha$-amylase itself. The further decrease of the temperature to $25^\circ{C}$ slowed down both the cell growth and cloned-gene expression rate. The $\alpha$-amylase activity showed a maximum at pH of 7.4 while alkaline phosphatase was most effectively produced at pH of 8.3.
Streptomyces sp. DMCJ-49 균주의 배양액으로부터 분리된 $\alpha$-amylase 저해물질 MB4-03은 구조상 질소원자와 methyl기를 포함하는 일종의 직선형 Alpha(1-4) 결합으로 연결된 glucose의 변형된 oligomer 형태로서 구성 단당류는 12 정도로 추정된다.
전국 각지 토양으로 부터 채취한 토양균을 screening하여 ${\alpha}-amylase$를 저해하는 물질을 생성하는 균주인 Streptomyces DMC-72를 선발하였다. 이 균주가 생성하는 저해제를 acetone 침전 및 이온 교환 수지인 Amberlite IRC-50, Amberlite CG-50과 SP-Sephadex C-25를 이용하여 분리하였다. 이 물질은 ${\alpha}-amylase$ 뿐만아니라 다른 amylase와 기타 효소에 대해서도 억제작용을 나타내었다. 이 물질은 기질인 soluble starch의 가수분해에 대해서 non-competitive하게 저해작용을 보이주고 있으며 열 및 넓은 범위의 pH에서 안정한 물질이었다. 이 물질은 anthrone 시험과 IR spectrum에 의해서 oligosaccharide계 화합물임을 알 수 있었다.
The soybean $\beta$-amylase ($\alpha$-1, 4-glucan maltohydrolase, EC 3.2.1.2) is composed of seven isozymes(I', I, II, III, IV, V and VI), and isozyme II and IV are the main components among these. The Purification of $\beta$-amylase isozymes from soybean whey were performed by ammonium sulfate fractionation, CM-Sephadex C-50 column chromatography, DEAE-Sephadex chromatography and Gel filtration. The resulted purity of $\beta$-amylase was throughly confirmed by electrophoresis, and then determined its isoelectric point and molecular weight. The results obtained were as follows, 1. Five active fractions of soybean p-amylase were derived on CM-Sephadex C-50 column chromatography. 2. Seven active bands of p-amylase isozymes were detected by isoelectric focusing gel electrophoresis, and their isoelectric points(I' to VI) were 5.07, 5.15, 5.25, 5.40, 5.55, 5.70 and 5.93, respectively. 3. Isozyme II and IV were main components of soybean $\beta$-amylase. 4. The molecular weights of both isozyme II and IV were determined to be 56,000 daltons by the result of SDS polyacrylamide gel electrophoresis. 5. Km values of main isozyme II & IV for amylopectin were determined to be 2.25 mg/ml, which suggest the same function of each isozyme.
콩물의 ${\alpha}-amylase$ 활성은 콩물 농도에 따른 유의적인 차이가 없었으나, ${\beta}-amylase$와 glucoamylase의 활성은 7% 콩물보다 14% 콩물의 활성이 유의적으로 높았으며, 각각의 효소는 온도 변화 및 기질에 따른 차이를 나타내었고, 생전분보다 호화전분 기질에 대한 활성이 높게 나타났다. 유과 반죽의 pH는 콩물 농도 증가에 따라 증가하였고 incubation 시간 증가에 따라서 감소하였으며, 점도는 콩물 농도가 증가할수록 incubation 시간이 길어질수록 감소하였다. 반죽의 환원당 함량은 생반죽, 호화 반죽 모두 콩물 농도가 증가할수록, incubation 시간이 길어질수록 높게 나타났으며, 특히 호화 반죽에서는 0% 콩물 첨가군보다 7%, 14% 콩물 첨가군의 환원당 함량이 $3{\sim}4$배 이상 높게 나타났다. 반죽의 ${\alpha},{\beta}-amylase$, glucoamylase 역시 콩물 농도가 증가할수록 활성이 증가하였고 생전분보다 호화전분에 대한 활성이 매우 높게 나타났다. 유과 반죽을 동결 건조시켜 미세구조를 관찰한 결과 콩물 무첨가군에 비해 콩물 첨가군에서 incubation 시간이 증가함에 따라 입자의 크기가 작아지고, 입자 표면에 구멍이 관찰되어 콩물 첨가시 전분 분해 효소 작용이 일어났음을 알 수 있었다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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