Cyclodextrin glucanotransferase from Bacillus stearothemophilus and Bacillus macerans synthesized maltol and ethyl maltol monoglucoside, with a series of its maltooligo-glucosides by transglycosylation with dextrin as a donor, and maltol or ethyl maltol as an acceptor. The monoglucoside formed from reaction mixture of maltol or ethyl maltol by the successive actions of Bacillus stearothemophilus cyclodextrin glucanotransferase and Rhizopus glucoamylase was isolated by Diaion HP-20 column and silica gel column chromatography. The structure of the isolated monoglucoside was identified as maltol-$\alpha$-D-glucoside and ethyl maltol-$\alpha$-D-glucoside, respectively, by FAB-MS, UV, $^1$H-NMR, $^{13}$ C-NMR spectra and products by hydrolysis with acid, $\alpha$ - and $\beta$ -glucosidases.
Cyclodextrin glucanotransferase (CGTase) from Bacillus stearothermophilus synthesized vanillin and ethyl vanillin monoglucoside, with a series of its maltooligoglucosides by transglycosylation with dextrin as a donor, and vanillin or ethyl vanillin as an acceptor. The monoglucoside formed from reaction mixture of vanillin or ethyl vanillin by the successive actions of CGTase and Rhizopus glucoamylase was isolated by extraction with n-butanol saturated with water and silica gel column chromatography. The structure of the isolated monoglucoside was identified as vanillin- $\alpha$ -D-glucoside and ethyl vanillin- $\alpha$ -D-glucoside, respectively, by FAB-MS, UV, IR, 1H-NMR, 13C-NMR spectra and products by hydrolysis with acid, $\alpha$ - and $\beta$ -glucosidases.
A new $4,5,8-trihydroxy-{\alpha}-tetralone-5-O-{\beta}-D-glucoside$ along with 1,4,8-trihydroxynaphthalene1-O-{\beta}-D-glucoside$ and gallic acid were isolated from the roots of Juglans mandshurica. Their structures were elucidated on the basis of spectroscopic studies.
A novel ${\alpha}-glucoside$ hydrolase (named PspAG97A) from glycoside hydrolase family 97 (GH97) was cloned from the deep-sea bacterium Pseudoalteromonas sp. K8, which was screened from the sediment of Kongsfjorden. Sequence analysis showed that PspAG97A belonged to GH97, and shared 41% sequence identity with the characterized ${\alpha}-glucoside$ BtGH97a. PspAG97A possessed three key catalytically related glutamate residues. Mutation of the glutamate residues indicated that PspAG97A belonged to the inverting subfamily of GH97. PspAG97A showed significant reversibility against changes in salt concentration. It exhibited halophilic ability and improved thermostability in NaCl solution, with maximal activity at 1.0 M NaCl/KCl, and retained more than 80% activity at NaCl concentrations ranging from 0.8 to 2.0 M for over 50 h. Furthermore, PspAG97A hydrolyzed not only ${\alpha}-1,4-glucosidic$ linkage, but also ${\alpha}-1,6-$ and ${\alpha}-1,2-glucosidic$ linkages. Interestingly, PspAG97A possessed high catalytic efficiency for long-chain substrates with ${\alpha}-1,6-linkage$. These characteristics are clearly different from other known ${\alpha}-glucoside$ hydrolases in GH97, implying that PspAG97A is a unique ${\alpha}-glucoside$ hydrolase of GH97.
The MeOH extract of the the leaves of Salix hallaisanensis (Salicaceae) was partitioned successively with $CHCl_3$, 20% MeOH, 40% MeOH and 60% MeOH solution. From the fractions obtained, 9 compounds were isolated, $diosmetin-7-O-{\beta}-d-glucoside$ (I), $diosmetin-7-O-{\beta}-D-glucosyl-(1{\rightarrow)6)-{\beta}-d-glucoside$ (II), $diosmetin-7-O-{\beta}-d-xylosyl-(1{\rightarrow}6)-{\beta}-D-glucoside$ (III), $quercetin-3-O-{\beta}-d-galactoside$ (hyperoside) (IV), $quercetin-3-O-{\alpha}-l-rhamnosyl-(1{\rightarrow}6)-{\beta}-D-glucoside(rutin)$ (V), luteolin (VI), $luteolin-7-O-{\beta}-d-glucoside$ (VII), $kaempferol-3-O-{\alpha}-l-rhamnosyl-(1{\rightarrow}6)-{\beta}-D-glucoside$ (VIII), and (+)-catechin (IX).
Five flavonoids, isorhamnetin 3-O-${\beta}$-D-galactosyl-4'-O-${\beta}$-D-glucoside (1), isorhamnetin 3,4'-di-O-${\beta}$-D-glucoside (2), isorhamnetin 3-O-${\beta}$-D-(6-O-${\alpha}$-L-rhamnosyl)glucosyl-4'-O-${\beta}$-D-glucoside (3), isorhamnetin 3-O-${\beta}$-D-(6-O-${\alpha}$-L-rhamnosyl)glucoside (4), and isorhamnetin 3-O-${\beta}$-D-(6-O-${\alpha}$-L-rhamnosyl) galactoside (5) were isolated from the stems of Opuntia humifusa (Raf.) Raf. and their structures were identified based on LC-MS and NMR data.
Glycosides were synthesized using transglycosylation reaction of amylase in water system. The glycosides synthesized in water phase by a-amylase with starch as a glycosyl donor and benzylalcohol as an acceptor were identified as benzylalcohol-${\alpha}$-glucoside (BG) and benzylalcohol-${\alpha}$-maltoside (BM) of which one molecule of benzylalcohol was bound to 1-OH of glucose. The final products were BG in reaction system of pH 5.0, and BM in that of pH 8.0. The transglycosylation reaction by ${\alpha}$-amylase were carried out in water system containing 50 mg starch, 50 mg benzylalcohol, and 10 units enzyme at $30-35^{\circ}C$ for 3 days. The synthesized BG was hydrolyzed to glucose and benzylalcohol by ${\alpha}$-glucosidase, while ${\alpha}$-amylase hydrolyzed BM to glucose and benzylalcohol-${\alpha}$-glucoside in pH 5.0. Maltotriose resemble structurally to BM was rapidly hydrolyzed to glucose and maltose by ${\alpha}$-amylase at pH 5.0, being slightly hydrolyzed at pH 8.0, but not transglycosylated in present of benzylalcohol.
A material with the same high performance liquid chromatography (HPLC) retention profile as authentic ascorbic acid 2-Ο-$\alpha$-glucoside (AA-2G) was detected in kimchi. This material was identified as AA-2G by testing its susceptibility to $\alpha$-glucosidase hydrolysis, the HPLC profile, and through the elementary analysis. Among several strains of bacteria isolated from fermented kimchi, four strains could produce cydodextrin glucanotransferase (CGTase) which catalyzes the transglucosylation reaction of ascorbic acid. By using starch as the glycosyl donor, AA-2G was produced as the major product through this reaction.
Choi, Kyungha;Choi, Sung-In;Park, Mi Hwa;Han, Ji-Sook
Journal of Life Science
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v.27
no.1
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pp.32-37
/
2017
Cyanidin-3-O-glucoside (C3G) shows anti-inflammatory and antioxidant effects; however, its effect on postprandial blood glucose levels remains unknown. Alpha-glucosidase inhibitors regulate post-prandial hyperglycemia by impeding carbohydrate digestion in the small intestine. Here, the effect of C3G on ${\alpha}-glucosidase$ and ${\alpha}-amylase$ inhibition and its ability to ameliorate postprandial hyperglycemia in streptozotocin (STZ)-induced diabetic mice were evaluated. ICR normal and STZ-induced diabetic mice were orally administered soluble starch alone or with C3G or acarbose. The half-maximal inhibitory concentrations of C3G for ${\alpha}-glucosidase$ and ${\alpha}-amylase$ were 13.72 and $7.5{\mu}M$, respectively, suggesting that C3G was more effective than acarbose. The increase in postprandial blood glucose levels was more significantly reduced in the C3G groups than in the control group for both diabetic and normal mice. The area under the curve for the diabetic mice was significantly reduced following C3G administration. C3G may be a potent ${\alpha}-glucosidase$ inhibitor and may delay dietary carbohydrate absorption.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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