Continued to the previous paper, the present investigation deals with stronitium-90 activities and calcium contents among 54 samples of edible marine algae collected along the coast of Korea during September, 1973 and April, 1974. The calcium contents are variable 2.0-17.8%, and 6.38% on an average. Most of the members investigated contain 2-4% in green and red algae, and 8-10% in brown algae. Strontium-90 activities are 0.32-0.37 pCi/l in sea-water, and 0.80-28.66 pCi$\^$90/Sr/g Ca in edible seaweeds. Among the algal phyla, they are 12.49 in green, 3.34 in brown, and 9.39 pCi$\^$90/Sr/g Ca in red algae, while they are 6.25 pCi$\^$90/Sr/g Ca on an average. In a single species collected at the same season, the highest activities appear mostly from the eastern coast, and from the western and southern coasts, in turn. The green algae, Capsosiphon- Enteromorpha complex show about 3 times higher activities, 28.66 pCi$\^$90/Sr /g Ca compared with the other members showing rather higher activities, and would be an indicator plant of strontium-90 activities of the marine algae along the coast of Korea.
Heat shock protein 90 (Hsp90) is a ubiquitous molecular chaperone, which is associated with stabilization of many oncogenic proteins for cancer cell survival. Hsp90 is overexpressed 2-10 fold higher in cancer cells than normal cells. Due to its potential to simultaneously disable multiple signaling pathway, Hsp90 has been identified as a validated target for cancer therapy. Accordingly, we designed and synthesized 2',4'-dimethoxychalcone derivatives to inhibit Hsp90 chaperone function. Among 2',4'-dimethoxychalcone derivatives, we found that compound 1g disrupted Hsp90 chaperoning function and impaired the growth of cancer cells. These findings indicated that 1g could serve a potential lead compound to target Hsp90 in cancer chemotherapy.
$^{90}Y$ SIR-Sphere 를 사용한 암의 간 전이치료에서 치료 후 평가를 위한 PET/CT 영상에 대한 정량적 평가를 연구해보고자 하였다. $^{90}Y$ 의 PET 에서의 영상의 상관도를 보기 위해 Dose calibrator 의 측정치와 영상에서 관심영역을 설정하여 나타낸 측정치와의 상관도를 확인하였다. 그리고 90Y SIR-Spheres 를 사용하여 암의 간 전이치료를 받은 15명의 환자에서 20분간 LIST mode로 획득한 PET 영상에서 간의 섭취계수가 높은 부분, 중간 부분, 낮은 부분, 세 부분으로 나누어 관심영역의 계수를 측정하여 적정 영상 획득 조건을 연구하였다. $^{90}Y$ 의 PET 영상에서의 상관도는 Y-90 의 측정치와 PET영상의 관심영역을 설정한 부위의 계수는 통계적으로 상관도가 있다고 나타났고($R^2=0.956$), PET 계수는 모든 관심영역의 계수는 영상획득시간에 따라 비례하여 증가 하였다 그러나, PET 영상의 관심영역 계수가 높은 부분은 평균 약 10분, 중간 부분은 평균 약 14분, 낮은 부분은 평균 19분에서 표준편차의 평형을 나타냈다. $^{90}Y$의 동위원소를 이용하여 PET 영상을 획득하는데 적합하였고, PET/CT 영상 평가는 적절한 영상 시간을 획득한다면, $^{90}Y$ SIR-Spheres 를 사용한 암의 간 전이치료에서 치료 후 평가에 유용할 것이다.
본 연구에서는 각기 다른 각도와 시트장수(3T, 5T 및 7T)로 제작된 카본시트 튜브로 구속된 원형 콘크리트 기둥의 압축강도 실험을 수행한 후 압축강도 실험실과 강도감소계수를 제안하였다. 실험체는 $300mm{\times}600mm$ 크기로 제작하였으며, 탄소섬유의 각도는 $90^{\circ}{\pm}0^{\circ}$, $90^{\circ}{\pm}30^{\circ}$, $90^{\circ}{\pm}45^{\circ}$, $90^{\circ}{\pm}60^{\circ}$, $90^{\circ}{\pm}75^{\circ}$ 및 $90^{\circ}{\pm}90^{\circ}$이다. 압축강도 실험은 10,000 kN UTM을 이용하여 0.01 mm/sec 가력속도의 변위 제어법으로 실험을 수행하였다. 실험결과의 회귀분석을 통하여 각도별 압축강도 및 극한변형률을 예측하는 실험식을 제안하였으며, 국내 콘크리트 부재의 설계법인 극한강도 설계법 적용을 위한 강도감소계수를 제안하였다. 강도감소계수는 Monte Carlo Analysis를 이용하여 해석을 수행하였으며 그 값은 0.64로 제안하였다. 탄소섬유시트를 이용하여 카본튜브를 제작하는 것은 시공자의 기술력에 따라 구조성능이 좌우될 수 있으므로 카본튜브 제작 및 시공 시 각별한 현장관리가 요구된다.
광합성세균인 Rhodobacter sphaeroides의 PrrBA two-component system은 산소분압의 변화에 따라 광합성 유전자의 발현을 조절하는 주요한 조절계 중 하나이다. PrrBA two-component system은 PrrB histidine kinase와 PrrA response regulator로 구성되어 있는데, PrrB의 N-말단 transmembrane 도메인은 신호인지 도메인으로서, 여섯 개의 transmembrane helix가 세 개의 periplasmic loop와 두 개의 cytoplasmic loop을 형성하고 있다. 그 중 세 번째, 네 번째 transmembrane helix와 두 번째 periplasmic loop가 산화/환원 인지 기능에 있어 중요한 역할을 할 것이라고 제안되었다. 본 연구에서는, 두 번째 periplasmic loop와 그 인접 부위에서의 돌연변이 (Asp-90, Gln-93, Leu-94, Leu-98, Asn-106)에 의해 PrrB의 인지 기능에 있어 심각한 결함이 생기는 것을 증명하였고, 이는 이 아미노산들이 PrrB의 산화/환원 인지 기능에 연관되어 있을 수 있다는 것을 보여준다. PrrB의 돌연변이 형태 (D90E, D90N, D90A)가 대장균에서 과발현되어서 affinity chromatography에 의해 정제되었고, 정제된 단백질의 자가인산화 반응이 측정되었다. PrrB D90N 변이형태는 PrrB wild-type보다 높은 자가인산화 활성을 가지는 반면에, PrrB D90E 변이형태는 PrrB wild-type보다 낮은 자가인산화 활성을 나타내었다. 그리고 D90A 변이형태는 PrrB의 자가인산화 활성이 매우 약화되었다.
녹병은 Puccinales 목의 병원성 곰팡이가 일으키는 식물병으로서 다양한 식물에 발병한다. 최근 많은 연구자들은 녹병을 효과적이고 친환경적으로 방제하기 위하여 연구를 활발히 진행하고 있다. 본 연구에서는 당후박(Magjia90) 추출물로부터 제조된 유제(EC10)와 수화제(WP20)의 들깨 녹병과 잔디 녹병에 대한 방제효과를 포장에서 조사하였다. Magjia90-EC10과 Magjia90-WP20은 들깨 녹병에 대하여 47.9% 내지 69.6%의 방제효과를 보였고, 수화제는 유제보다 우수한 효과를 보였다. 또한 Magjia90-WP20은 전디 녹병에 대하여 65.7% 내지 80.5%의 높은 방제효과를 보였다. 다른 한편으로, 두 제제를 처리한 식물체 잎에서 어떠한 약해도 발견되지 않았다. 이상의 결과는 Magjia90이 녹병 방제를 위한 천연물 살균제로서 사용이 가능하다는 것을 강력하게 나타낸다.
Kim, Su-Jeong;Kim, Myung-Jong;Kim, Yong;Si, Fu Chun;Ryu, Sung-Ho;Suh, Pann-Chill
BMB Reports
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제33권2호
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pp.97-102
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2000
Phosphoinositide-specific phospholipase C-${\gamma}1$ (PLC-${\gamma}1$) is a pivotal mediator in the signal transduction cascades induced by many growth factors. Using a yeast two-hybrid system, heat-shock protein 90 (Hsp90) was identified as a PLC-${\gamma}1$-binding protein. A co-immunoprecipitation experiment, using anti-PLC-${\gamma}1$ antibody, demonstrated an in vivo interaction between Hsp90 and PLC-${\gamma}1$ in the NIH-3T3 cells. The interaction in NIH-3T3 was unaffected by the PDGF treatment, inducing phosphorylation and activation of PLC-${\gamma}1$. Direct interaction between Hsp90 and PLC-${\gamma}1$ was confirmed by in vitro binding experiments using purified Hsp90 and PLC-${\gamma}1$. Furthermore, Hsp90 increased the $PIP_2$-hydrolyzing activity of PLC-${\gamma}1$ up to 2-fold at $0.1{\mu}M$ in vitro. Taken together, we show for the first time, the interaction of PLC-${\gamma}1$ with Hsp90, both in vivo and in vitro. We suggest that Hsp90 may play a role in PLC-${\gamma}1$-mediated signal transduction.
Kim, Han Sang;Kim, Su-Jin;Bae, Jinhyung;Wang, Yiyi;Park, Sun Young;Min, Young Sil;Je, Hyun Dong;Sohn, Uy Dong
The Korean Journal of Physiology and Pharmacology
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제20권6호
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pp.595-603
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2016
Ribosomal S6 kinase is a family of serine/threonine protein kinases involved in the regulation of cell viability. There are two subfamilies of ribosomal s6 kinase, (p90rsk, p70rsk). Especially, p90rsk is known to be an important downstream kinase of p44/42 MAPK. We investigated the role of p90rsk on ethanol-induced cell proliferation of HepG2 cells. HepG2 cells were treated with 10~50 mM of ethanol with or without ERK and p90rsk inhibitors. Cell viability was measured by MTT assay. The expression of pERK1, NHE1 was measured by Western blots. The phosphorylation of p90rsk was measured by ELISA kits. The expression of Bcl-2 was measured by qRT-PCR. When the cells were treated with 10~30 mM of ethanol for 24 hour, it showed significant increase in cell viability versus control group. Besides, 10~30 mM of ethanol induced increased expression of pERK1, p-p90rsk, NHE1 and Bcl-2. Moreover treatment of p90rsk inhibitor attenuated the ethanol-induced increase in cell viability and NHE1 and Bcl-2 expression. In summary, these results suggest that p90rsk, a downstream kinase of ERK, plays a stimulatory role on ethanol-induced hepatocellular carcinoma progression by activating anti-apoptotic factor Bcl-2 and NHE1 known to regulate cell survival.
Phospholipase $C-{\gamma}1\;(PLC-{\gamma}1)$ is an important signaling molecule for cell proliferation and differentiation. $PLC-{\gamma}1$ contains two pleckstrin homology (PH) domains, which are responsible for protein-protein interaction and protein-lipid interaction. $PLC-{\gamma}1$ also has two Src homology (SH)2 domains and a SH3 domain, which are responsible for protein- protein interaction. To identity proteins that specifically binds to PH domain of $PLC-{\gamma}1$, we prepared and incubated the glutathione S-transferase(GST)-fused PH domains of $PLC-{\gamma}1$ with COS7 cell lysate. We found that 90 kDa protein specifically binds to PH domain of $PLC-{\gamma}1$. By matrix-assisted laser desorption ionization time of flight-mass spectrometry, the 90 kDa protein revealed to be heat shock protein (Hsp) $90{\beta}$. Hsp $90{\beta}$ is a molecular chaperone that stabilizes and facilitates the folding of proteins that are involved in cell signaling, including receptors for steroids hormones and a variety of protein kinases. To know whether Hsp $90{\beta}$ affects on $PLC-{\gamma}1$ activity, we performed $PIP_2$ hydrolyzing activity of $PLC-{\gamma}1$ in the presence of purified Hsp $90{\beta}$ in vitro. Our results show that the Hsp $90{\beta}$ dose-dependently inhibits the enzymatic activity of $PLC-{\gamma}1$ and further suggest that Hsp $90{\beta}$ regulates cell growth and differentiation via regulation of $PLC-{\gamma}1$ activity.
유기용매에서 효소를 이용하면 다양한 선택적 반응을 쉽게 수행할 수 있어 산업적 적용 가능성이 매우 높지만, 효소의 안정성 저하는 아직까지 큰 문제 중의 하나로 남아있다. 유기용매에서 효소 반응시 효소의 실활 원인과 효소의 안정화 방법 연구를 위하여 단백질의 folding에 관여하는 molecular chaperone의 일종인 heat-shock protein Hsp90을 이용하여, 대표적인 유기용매 반응시스템에서의 과산화효소 HRP 안정성 향상 연구를 수행하였다. 그 결과 Hsp90은 30% DMSO, 30% 및 50% dioxane 완충용액에서 HRP의 실활 방지 효과를 보였고, 실활된 효소의 재생에도 탁월한 효과를 보였다. 그리고 형광분석과 CD(circular dichroism)에 의한 구조분석을 수행하여 Hsp90이 유기용매에 의해 unfolding되어 있는 효소를 다시 refolding하는 데 기여함을 알았다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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